Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
Estudo dirigido 1 – Água 1. Descreva 2 características da água que a tornam o principal “solvente” em nossas células. Pois ela é responsável pela dissolução de substancias (vitaminas, sais minerais, açúcares) em nosso sangue; atua como regulador térmico do nosso organismo através da transpiração. 2. Defina pH e explique quando uma solução é considerada ácida ou básica. O potencial hidrogenionico é uma escala logarítmica que mede o grau de acidez, neutralidade ou alcalinidade de uma determinada solução. A solução Acida doa/libera prótons e a base recebe prótons. 3. Defina sistema tampão e explique como funciona. São substancias que limitam as variações de ph do sangue e demais líquidos orgânicos ao se combinarem com os ácidos ou as bases que alcançam aqueles líquidos. Um sistema tampão é constituído por um ácido fraco e o seu sal, formando com uma base forte. 4. Explique o mecanismo para manutenção do pH sanguíneo em aproximadamente 7,4. Cite exemplos de acidose metabólica. Nessa situação, nosso organismo está sobrecarregado de bicarbonato, necessitando diminuir sua presença, ele o expulsa através da urina. A acidose metabólica, ocorre quando o PH do sangue fica entre 7,3 e 6,8 (ácido), pode oc Estudo Dirigido 2 – CARBOIDRATOS 1. Cite exemplos de monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos e suas funções. Alguns carboidratos (açúcar e amido) são os principais elementos da dieta em muitas partes do mundo, e sua oxidação é a principal via de produção de energia na maioria das células não fotossintéticas. Polímeros de carboidratos (também chamados de glicanos) agem como elementos estruturais e protetores nas paredes celulares bacterianas e vegetais e também nos tecidos conectivos animais. Outros polímeros de carboidratos lubrificam as articulações e auxiliam o reconhecimento e a adesão intercelular. Polímeros de carboidratos complexos covalentemente ligados a proteínas ou lipídeos atuam como sinais que determinam a localização intracelular ou o destino metabólico dessas moléculas híbridas, chamadas de glicoconjugados. Monossacarídeos: glicose, frutose e galactose; Dissacarídeos Sacarose (Glicose + Frutose), Lactose (Glicose + Galactose) e Maltose (Glicose + Glicose). Polissacarídeos: glicogênio, celulose 2. Explique como são unidos os monossacarídeos em uma cadeia polissacarídica. São unidos por ligações glicosídicas 3. Cite os polissacarídeos de reserva animal e vegetal. Reserva animal: Glicogênio; Reserva vegetal: celulose 4. Cite as funções dos carboidratos. Fonte e reserva de energia, estrutural e matéria prima para a biossíntese de outras biomoléculas 5. Quais órgãos que apresentam reserva de carboidratos? E qual é a função deste polissacarídeo em cada um destes órgãos ou tecido? O glicogênio é a forma de armazenamento de açúcares nas células animais. É armazenado no Figado e nos músculos. No figado, o glicogênio hepático é uma reserva de glicose que pode ser exportada para outros órgãos (como o cérebro, cuja energia é exclusivamente derivada da glicose,) quando necessário. Nos músculos, o glicogênio muscular, ao contrário, não pode ser exportado. É usado pela própria fibra como fonte emergencial de energia quando a necessidade desta é muito intensa. Estudo Dirigido 3– AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS. 1. Como é a estrutura genérica de um aminoácido? A estrutura genérica de um aminoácido consiste em: um grupo amino (-NH2) um grupo carboxila (-COOH) um átomo de hidrogênio uma cadeia lateral variável (R) 2. Como estão os aminoácidos em solução aquosa? Os aminoácidos são ANFÓTEROS, pois em solução aquosa, comportam-se como ácido e como base, formando íons dipolares 3. Como os aminoácidos são classificados quanto a cadeia lateral? Os aminoácidos diferem entre si pela estrutura da cadeia lateral (R), que pode ou não ter afinidade pela água. Suas propriedades da cadeia R são importantes para a conformação das proteínas e para sua função 4. Como os aminoácidos são unidos para formar as proteínas? Por ligações peptídicas , que é uma ligação do tipo amida que une os aminoácidos para formação de peptídeos e proteínas. É uma ligação covalente, rígida e estável, com caráter parcial de dupla ligação 5. Cite algumas funções das proteínas. Estrutural, Enzimática, Hormonal, Imunológica, Energética, Movimentação, Transporte de gases respiratórios 6. Diferencie proteína simples de conjugada. Proteínas simples são constituídas somente por aminoácidos, enquanto Proteínas conjugadas contêm grupos prostéticos, isto é, grupos não aminoácidos, tais como carboidratos, íons, lipídios, etc. 7. Explique cada organização estrutural de uma proteína: Primária, secundária, terciária e quaternária. Estrutura primária é a sequencia de aminoácidos e ligações peptídicas do esqueleto da molécula; secundária refere-se aos arranjos regulares entre aminoácidos (sem incluir as cadeias laterais); terciária é a conformação espacial da proteína como um todo; Estrutura quaternária ocorre em proteínas que possuem mais de uma unidade polipeptídica (cadeia proteica). Estudo Dirigido 4– ENZIMAS 1. O que é uma enzima? Com excessão de um pequeno grupo, as enzimas são proteínas responsáveis por acelerar reações químicas necessárias em nosso organismo 2. Quais as propriedades de uma enzima? Grande eficiência catalítica; especificidade pelo substrato; funcionam em solução aquosa; atuam em condições suaves de temperatura e PH; aparecem com estrutura inalterada ao final da reação; conseguem atuar em quantidade mínima (com velocidade reduzida). 3. O que são cofatores enzimáticos? Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima; 4. Faça uma comparação entre os modelos chave/fechadura e do ajuste induzido e diga qual modelo explica melhor as interações enzima substrato. O modelo chave-fechadura considera que a enzima possui um sitio ativo complementar ao substrato, enquanto o modelo de ajuste induzido mostra que a enzima se ajusta para a englobação do substrato. 5. Qual a equação geral que expressa a reação de uma enzima? V = Vmax. * ( S )/ Km + (S) 6. Quais fatores externos que influenciam na velocidade de uma reação enzimática? Temperatura (as reações acontecem mais rapidamente até atingirem a temperatura ótima, após isso desaceleram pois há desnaturação da proteína) 7. Explique os dois tipos de inibição enzimática reversível. Reversível competitiva: Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sitio de ligação do substrato, esse efeito pode ser revertido aumentando a concentração de substrato. Reversível não competitiva: quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima m um sitio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo que o substrato. Esse tipo de inibição depende apenas da concentração do inibidor. 8. Quais os fatores alteram a atividade enzimática? Presença de inibidores, fatores decorrentes da natureza proteica da enzima (temperatura e Ph) e fatores decorrentes da formação do complexo ES (concentração do substrato, afinidade da enzima pelo substrato e concentração da enzima).
Compartilhar