ESTUDO DIRIGIDO ENZIMAS

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ESTUDO DIRIGIDO - ENZIMAS
Como as enzimas funcionam?
R: As enzimas são proteínas responsáveis pela maior parte da atividade química dos organismos vivos. Elas atuam como catalisadores, substâncias que aceleram as reações químicas sem serem destruídas ou alteradas durante o processo, além de serem extremamente eficientes e poderem ser utilizadas repetidas vezes.
Uma só enzima, por exemplo, pode catalisar milhares de reações químicas. Sua estrutura globular se entrelaça e pode ser composta de uma ou mais cadeias polipeptídicas. Um pequeno grupo de aminoácidos forma o sítio ativo, lugar onde o substrato se adere e a reação química catalisada é favorecida. Cada enzima tem uma especificidade e seus nomes revelam qual é a sua função.
Explique a especificidade enzimática.
R: As enzimas são proteínas específicas, ou seja, cada uma catalisa apenas um tipo de reação química, ou, um pequeno número de reações. Isto se deve à sua forma, a qual apresenta na superfície encaixes moleculares, os sítios ou centros ativos, onde os substratos ou reagentes se ligam, assim a grande especificidade de uma enzima é determinada pelo tamanho e forma tridimensional, formando regiões de afinidade com os reagentes (substratos).
Esta especificidade é muito maior que a da maioria dos catalisadores químicos. Isso quer dizer que uma dada enzima catalisa uma única reação das várias que um único substrato pode sofrer. Essa especificidade é determinada pela estreita relação que existe entre a estrutura da molécula enzimática e suas propriedades biológicas 
Por isso, substratos diferentes daqueles que se encaixam nos sítios ativos de uma enzima específica não podem fazer parte daquela reação, deve existir uma outra enzima para catalisar a sua reação.
Diante disso, Emil Fischer propôs, em 1894, a hipótese da chave e fechadura, que diz que a especificidade de uma enzima (fechadura) e do seu substrato (chave) provém da complementaridade das respectivas formas.     
Dê um exemplo de:
- Enzima que catalisa reações de transferência de elétrons em reações de oxido-redução. R: Exemplo: Desidrogenases e Oxidases.
- Enzima que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como amina e fosfato. R: Exemplo: Quinases e Transaminases.
- Isomerases: enzimas que catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos. R: Exemplo: Epimerases.
4. Explique o efeito do pH sobre a velocidade de reação enzimática.
R: As enzimas têm um pH ótimo, no qual a sua forma é tal que permite a elas catalisarem com maior eficiência uma determinada reação química, cuja velocidade então é máxima. Em valores abaixo (mais ácidos) ou acima (mais básicos) desse pH ótimo, a atividade da enzima e a velocidade da reação por ela catalisada diminuem, porque a sua forma tridimensional se altera. O pH ótimo varia de uma enzima para outra.
5. O que ocorre com a velocidade de reação com redução brusca de temperatura (2º C) e elevação (80º C)?
R: A temperatura é um dos principais fatores que influenciam a ação enzimática, sendo que cada organismo apresenta uma temperatura ótima para a ação de suas enzimas. Até esse limite ótimo, a cada 10°C de elevação da temperatura, a velocidade de reação tende a duplicar ou triplicar.
Porém, se a temperatura passar do limite ótimo, a velocidade da reação tende a diminuir e se chegar a valores muito elevados que variam para cada organismo, em média 45°C a 50°C, as enzimas sofrerão um desenrolamento de sua estrutura, perdendo suas propriedades biológicas. Esse processo é chamado de desnaturação enzimática. Se as enzimas deixam de funcionar, as reações por elas catalisadas cessam completamente. 
O contrário também acontece: a cada 10°C que se abaixa a temperatura, a atividade enzimática se reduz à metade ou à terça parte, porém nessa situação as enzimas não são desnaturadas, podendo voltar a funcionar naturalmente caso retornem a sua temperatura ideal.
6. Explique porque em baixas concentrações de substrato a velocidade de reação é de primeira ordem e em altas concentrações é de ordem zero?
R: Existe uma taxa máxima na qual certa quantidade de enzima pode catalisar uma reação específica. Apenas quando a concentração de substrato é extremamente alta, esta taxa máxima pode ser alcançada. Em concentrações altas do substrato, todos os sítios ativos são ocupados e a reação torna-se independente da concentração do substrato, pois não há como formar mais complexos enzima-substrato (ES), observando-se assim uma cinética de ordem-zero ou de saturação em relação ao substrato. Já em baixas concentrações do substrato a ocupação dos sítios ativos das enzimas é baixa e a velocidade da reação é diretamente relacionada ao número de sítios ocupados. Isto é, próxima da cinética de primeira-ordem em que a velocidade é proporcional à concentração do substrato. 
7. O que determina a constante de Michaelis-Menten?
R: Quem determina a afinidade da enzima pelo seu substrato é a constante chamada de KM (constante de Michaelis e Menten), no qual o KM é a metade da velocidade máxima. Portanto, a definição de KM é a concentração de substrato necessária para que a enzima atinja a metade da sua velocidade máxima. É o valor de KM que vai determinar a afinidade que a enzima tem pelo substrato, quanto maior o valor de KM, menor é a afinidade, ou seja, quanto maior a concentração de substrato necessária para que a enzima atinja metade da sua velocidade máxima, menor é a afinidade que a enzima tem pelo substrato, e quanto menor o valor de KM, maior é a afinidade que a enzima tem pelo substrato. 
8. Dê exemplos de inibição inespecífica.
R: O inibidor diminui a atividade de todas as enzimas. Ex.: agentes desnaturantes.
9. O inibidor específico reduz a atividade enzimática de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas? Dê um exemplo de inibidor irreversível.
R: Inibidores Suicidas ou Inibidores com Base no Mecanismo, são compostos, em geral, pouco reativos até se ligarem à enzima, sendo convertido em um composto muito reativo que se combina irreversivelmente com a enzima ou forma um produto que é um potente inibidor do próximo passo da via metabólica.
10. Dê um exemplo de inibidor reversível competitivo definindo suas características.
R: Os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor. Ex.: O malonato é um inibidor competitivo da succinato desidrogenase, que catalisa a conversão de succinato em fumarato.