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* ENZIMAS * - Catalisadores biológicos, responsáveis por viabilizar a atividade das células, acelerando reações de quebra ou síntese de compostos. - Sem a catálise, as reações químicas não ocorreriam em uma escala de tempo útil e, portanto, não manteriam a vida. - Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas (chamadas de RIBOZIMAS), todas as ENZIMAS são PROTEÍNAS. * Alto grau de especificidade Não são consumidas nas reações Atuam em pequenas concentrações Respondem a alterações das condições do meio da reação Aumentam a velocidade das reações extraordinariamente Estão envolvidas na regulação de vias metabólicas * A reação catalisada por uma enzima ocorre dentro de um bolsão confinado da enzima, chamado de sítio ativo. * A molécula que é ligada no sítio ativo e sob a qual a enzima age é o substrato. O sítio ativo envolve o substrato, sequestrando-o completamente da solução, formando o complexo enzima-substrato (ES). * Uma enzima oferece um ambiente específico dentro do qual a reação pode ocorrer mais rapidamente. * Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além dos seus resíduos de aminoácidos. Os co-fatores podem ser íons como Fe+2, Mg+2, Mn+2 e Zn+2. Se o co-fator é um complexo orgânico, ele é denominado COENZIMA. As coenzimas são derivadas de vitaminas. Uma coenzima ou íon metálico ligado à enzima covalentemente é denominado GRUPO PROSTÉTICO. * * * * * União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) estabelece 6 classes: 1. Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. * 2. Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. * 3. Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: peptidases. * 4. Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de amônia e gás carbônico. * 5. Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros. * 6. Ligases: Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, quase sempre às custas da hidrólise de ATP. * ADP + D-Glicose-6-fosfato ATP + D-Glicose glicose fosfotransferase E.C. 2.7.1.1 2- classe: transferase 7- subclasse : fosfotransferases 1- sub-subclasse: fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor 1- indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato hexoquinase * FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DE UMA ENZIMA Concentração de substrato pH Inibidores Os fatores que influenciam a atividade enzimática * Extremos de pH podem eliminar uma interação essencial para estabilizar a atividade da enzima * * * TEMPERATURA ÓTIMA = ATIVIDADE MÁXIMA * * O inibidor compete pelo sítio ativo com o substrato. O aumento da [S] é necessário para sobrepor o efeito do inibidor. Vmáx é reduzida * O inibidor se liga ao complexo ES, através de um sítio diferente do sítio ativo. Vmáx é reduzida * O inibidor: se liga de forma covalente com um grupo funcional da enzima que é essencial para a atividade. destrói um grupo funcional importante do sítio ativo. - Vmáx diminui * * Industria de álcool; Industria de detergentes; Industria têxtil; Industria de papel; Análises clínicas. * * * * * Os íons facilitam a ligação do substrato ao sítio ativo da enz * * * * * * * * * * * * * * * * * AZT inibidor reversível competitivo Aspirina inibidor irreversível Captopril inibidor incompetitivo * * Dosagens séricas de algumas enzimas podem auxiliar no diagnóstico de algumas patologias. Lactato desidrogenase – dosagem acima do valor de referência pode ajudar na comprovação do diagnóstico de infarto do miocárdio. *
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