Biblioteca_1525206

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Estácio Bahia 
Curso: Nutrição 
Disciplina: Composição dos alimentos 
Docente: Cleber Leal Sousa 
Semestre 2019.1 
 
Aula: 
Proteínas 
 São fundamentais para qualquer ser vivo [e 
até vírus]. 
 Toda manifestação genética é dada por meio 
de proteínas. 
 Grande parte dos processos orgânicos são 
mediados por proteínas [enzimas]. 
 Sem proteínas, não existiríamos e nenhum 
outro ser vivo existiria. 
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Proteínas. Qual a importância das proteínas? 
 
Aminoácidos: os monômeros proteicos 
 O que são monômeros? 
São as unidades fundamentais dos polímeros. 
 
 Proteínas são polímeros. 
 Seus monômeros são chamados de AMINOÁCIDOS. 
Proteínas 
 
 Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de 
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. 
 Os aminoácidos são divididos em quatro partes: 
1. o grupo amina (NH2), 
2. grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio, 
3. carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) 
4. um substituinte característico de cada aminoácido (radical). 
Aminoácidos: os monômeros proteicos 
Proteínas 
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido 
Imagem: YassineMrabet / Estrutura geral de um aminoácido, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain 
Proteínas 
Proteínas 
Glicina Gly, Gli 
Alanina Ala 
Leucina Leu 
Valina Val 
Isoleucina Ile 
Prolina Pro 
Fenilalanina Phe ou Fen 
Serina Ser 
Treonina Thr, The 
Cisteina Cys, Cis 
Tirosina Tyr, Tir 
Asparagina Asn 
Glutamina Gln 
Aspartato ou Ácido aspártico Asp 
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu 
Arginina Arg 
Lisina Lys, Lis 
Histidina His 
Triptofano Trp, Tri 
Metionina Met 
Aminoácidos 
essenciais 
Aminoácidos não 
essenciais ou 
naturais 
Proteínas 
 Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são 
classificados em: 
 
Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos 
pelo organismo. 
 
Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos 
pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta 
(alimentação). 
 
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de 
produção de proteínas . 
Aminoácidos: os monômeros proteicos 
Proteínas 
 Ligação peptídica 
 Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos (2 a 5 aa), 
polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa). 
 grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra 
molécula, libertando uma molécula de água (H2O). 
Ligação Péptica 
Aminoácido 2 Aminoácido 1 
Duplo Peptídeo 
Água 
Proteínas 
Estrutura 
primária 
Estrutura 
secundária 
Estrutura 
terciária 
Estrutura 
quaternária 
Resíduos de 
aminoácidos 
-hélice Cadeia 
polipeptídic
a 
Subunidades 
montadas 
Proteínas 
Estruturas das proteínas 
 Estrutura Primária 
 Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da 
molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um “colar 
de contas”. 
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source: 
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain (2) 
Proteínas 
Estrutura Secundária 
 É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na 
sequência primária da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação 
das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina 
e carboxila. 
Estruturas das proteínas 
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(2) 
Proteínas 
Estrutura Terciária 
• Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por pontes de 
hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente um dobramento da 
proteína, adquirindo uma estrutura tridimensional. 
Estruturas das proteínas 
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Proteínas 
Estruturas das proteínas 
Estrutura quartenária 
• Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias 
polipeptídicas em estrutura tridimensional. 
Imagem: Parutakupiu / Desenhando representando a estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de fevereiro de 2007 / Creative Commons Attribution-
Share Alike 2.5 Generic 
Proteínas 
Funções das proteínas 
 Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas 
desempenham diversas funções nos mais variados ambientes 
vivos. 
1) Catalítica: acelera as reações. 
 Ex.: amilase (hidrolisa o amido). 
2) Transportadora: transporta diversos componentes. 
 Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e 
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue. 
 
Proteínas 
Funções das proteínas 
4) Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais para o desenvolvimento 
dos animais. 
 Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves). 
 
5) Contração: promovem os movimentos de estruturas celulares, músculos. 
 Ex.: actina e miosina. 
 
6) Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras químicas. 
 Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina. 
 
Proteínas 
Funções das proteínas 
7) Estrutural: participam na composição de várias 
estruturas do organismo, sustentando e promovendo 
rigidez. 
 Ex.: colágeno, elastina. 
 
8) Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo 
contra microrganismos e substâncias estranhas. 
 Ex.: imunoglobulinas (anticorpos). 
 
9) Genética: atuam se envolvendo com os ácidos 
nucleicos para dar conformação. 
 Ex.: nucleoproteínas. 
 
Proteínas 
AMINOÁCIDOS 
 Características Gerais 
 São as unidades fundamentais das proteínas. 
 Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em 
seqüência de apenas 20 AA. 
 Existem, além destes 20 AA principais, alguns aminoácidos 
especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. 
AMINOÁCIDOS 
 Características Estruturais 
AMINOÁCIDOS – Lehninger(2018) 
PROTEÍNAS – Peso(animais) 
MÚSCULO SANGUE PELE 
80%desidr 70%seco 
90% 
PROTEÍNAS 
 Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma 
especializada para uma função biológica diversa. A maior 
parte da informação genética é expressa pelas proteínas. 
 Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênioe oxigênio, e 
quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm 
elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e 
cobre. 
PROTEÍNAS 
• Independentemente de sua função ou 
espécie de origem, são construídas a partir 
de um conjunto básico de vinte aminoácidos. 
• Desta forma, as proteínas tem como base de 
sua estrutura os polipeptídios formados de 
ligações peptídicas entre os grupos amino (-
NH2) de um aminoácido e carboxílico (-
COOH) de outro, ambos ligados ao carbono 
alfa de cada um dos aminoácidos. 
PROTEÍNAS 
Classificação 
 Quanto a Composição: 
 Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. 
 Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos 
mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. 
Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, 
glicoproteínas, etc. 
PROTEÍNAS 
Classificação 
• Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: 
 Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma 
cadeia polipeptídica. 
 Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma 
cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e 
função mais complexas. 
PROTEÍNAS 
Classificação 
Quanto à Forma: 
• Proteínas Fibrosas - A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos 
moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas +/- 
retilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de estrutura-colágeno do 
conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos 
músculos). 
• Proteínas Globulares - Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas. 
São geralmente solúveis nos solventes aquosos com pesos moleculares 
entre 10.000 e vários milhões(enzimas, transportadores como a 
hemoglobina, etc.) 
PROTEÍNAS 
Classificação 
• Globulares Fibrosas 
PROTEÍNAS 
Classificação 
• De acordo com seu modo de interação com a 
membrana: 
 proteínas integrais - interagem diretamente 
com a membrana; 
 proteínas periféricas - associam-se às 
membranas ligando-se à superfície delas; 
 proteínas ligadas a lipídeos 
 
Funções das Proteínas 
• Estrutural e Contrátil: 
• participam como matéria-prima na construção de 
estruturas celulares e histológicas, ex. o colágeno- 
encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele; a 
queratina-encontrada na pele, unhas e cabelo, possui 
propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda 
de água pelos animais; a albumina- presente em 
abundância no plasma sangüíneo; as proteínas 
miofibrilares “actina e miosina” (músculo). 
Funções das Proteínas 
Função Enzimática – 
 As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou 
seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem 
nas células. Assim como os anticorpos, apresentam 
especificidade em relação à reação ou substância em que 
atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua 
estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente 
na substância ou reação que sofrerá sua ação 
Funções das Proteínas 
 Função Hormonal – Muitos hormônios são, na verdade, proteínas 
especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de 
determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo, ex. o 
hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para 
a manutenção da taxa de glicemia. 
 Transporte – Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e 
metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam 
ativamente substâncias. A hemoglobina é uma proteína que transporta 
oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para 
os pulmões. 
Funções das Proteínas 
 Função de Defesa – 
 Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na 
identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, 
que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras 
denominam-se antígenos e promovem a produção de proteínas de 
defesa, nos plasmócitos, denominadas anticorpos que combinam-se 
quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los 
(há especificidade entre antígeno e anticorpo, ou seja, um 
anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a sua 
formação). 
Funções das Proteínas 
 Função Nutritiva – 
 Qualquer proteína exerce esta função, enquanto não for tóxica. Todos 
os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes 
naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de 
outras proteínas. 
 Função Reguladora – 
 Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas 
denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos micro-
organismos, como bactérias, têm a capacidade de produzirem vitaminas. 
Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um 
papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra. 
Funções das Proteínas 
 Reserva 
 Sementes de plantas armazenam proteínas para a 
germinação, ex. albumina do ovo e a caseína do leite. 
 Coagulação sanguínea 
 vários são os fatores da coagulação que possuem 
natureza proteica, como por exemplo: fibrinogênio, 
globulina anti-hemofílica 
Propriedades das Proteínas 
 Solubilidade 
• A solubilidade depende do número e do arranjo de cargas na 
molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. 
Partes não proteicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, 
fosfatos, etc., também afetam a solubilidade. 
• A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como: 
*pH 
 * Força iônica 
 * Constante dielétrica do solvente 
 * Temperatura. 
PARTE II 
26/02/19 
Desnaturação protéica 
 
A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de 
uma proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma 
estrutura final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um 
agente desnaturante. 
 
Não envolve nenhuma mudança química na proteína. 
 
As proteínas perdem a sua conformação e, consequentemente, a sua 
funcionalidade. A desnaturação pode ser: reversível ou irreversível. 
 
Proteína 
nativa 
Proteína desnaturada 
É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das 
ligações peptídicas 
 Desnaturação de proteínas por alteração do pH 
do meio 
Solubilidade das proteínas 
A solubilidade das proteínas é determinada principalmente pela 
estrutura primária, que, em última instância determina a estrutura 
espacial das proteínas. 
Fatores que alteram a solubilidade: 
 pH 
 Concentração de sais: “salting in” e “salting out” 
 
Enzimas aplicadas na indústria de alimentos 
Enzimas 
Componentes da Reação Enzimática 
E + S E S P + E 
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO 
da enzima 
Energia de ativação 
Diferença entre os níveis de energia do estado basal e do 
estado de transição 
Caminho da Reação 
Energia de ativação sem enzima 
S 
P 
Energia de ativação com enzima 
Diferença entre 
a energia livre 
de S e P 
Modelo do encaixe induzido 
Uma enzima complementar ao estado de transição da reação ajudará a 
desestabilizar o bastão, resultando em catálise da reação. As interações 
entre substrato e enzima fornecem a energia que compensa o aumento de 
energia livre necessária para dobrar o bastão. 
Catalisam a degradaçãode 
carboidratos: hidrólise das ligações 
glicosídicas entre monossacarídeos 
formadores de oligo ou 
polissacarídeos. 
CARBOIDRASES 
Clivagem da ligação glicosídica: 
especificidade 
 
Configuração do substrato: D-
sacarídeos, α ou β anômeros 
 
Tamanho da molécula ou susbstrato 
 
Padrões de endo- e exo- atividade 
Amido: amilose e amilopectina 
Gelatinização do amido para ataque das enzimas 
Hidrolisam ligações α-1,4 e/ou α-1,6 
presentes no amido, glicogênio e 
sacarídeos derivados. 
Amilases 
Similar à amilopectina, porém mais 
densamente ramificado: cada ramo 8-
12 resíduos 
Fígado: 7% do peso úmido 
0,01 M (glicose livre = 0,4M) 
GLICOGÊNIO Polímero de -D-glicose ramificado 
Fígado e músculos esqueléticos 
Enzimas que agem sobre o amido e glicogênio 
Endoenzimas 
 
Enzima 
Ligação 
preferencial para 
hidrólise 
Substrato 
preferencial 
Produto 
α- amilase α- 1,4 Amido Dextrinas e 
maltose 
isoamilase α-1,6 Amilopectina Amilose 
(dextrinas 
lineares) 
isomaltase α-1,6 Dextrinas-limite Maltose, 
maltotriose 
ciclomaltodextrinase α- 1,4 
 
Ciclodextrinas e 
dextrinas lineares 
Maltose e 
maltotriose 
Pululunase α-1,6 
 
Pululana e 
amilopectina 
Maltotriose e 
dextrinas lineares 
Enzimas que agem sobre o amido e glicogênio 
Exoenzimas 
 
Enzima 
Ligação 
preferencial para 
hidrólise 
Substrato 
preferencial 
Produto 
β- amilase α- 1,4 Amido β-maltoses, 
dextrinas 
glicoamilase α- 1,4 e α-1,6 Amido β-glicoses 
α-glicosidase α-1,4 Diversos α-glicoses 
Ciclomaltodextrina
-glucano-
transferase 
α- 1,4 
 
Amido Ciclodextrinas 
α-amilases (EC 3.2.1.1) 
Hidrolisam ligações α- 1,4 existentes na amilose e 
amilopectina de forma aleatória, na porção central das 
moléculas. 
 
Produtos: mistura de oligossacarídeos de diferentes 
pesos moleculares – dextrina ou maltodextrina. 
 
Tempo maiores de reação: glicose e maltose (amilose) e 
dextrinas α-limite contendo ligações α-1,6 
(amilopectina) 
 
Maltodextrina é uma 
mistura de carboidratos 
provenientes da conversão 
enzimática do amido do 
milho, sendo de fácil 
dissolução em água, 
tornando-se assim, uma 
excelente fonte de 
carboidratos . 
α-amilases 
Tipo pH ótimo Temperatura 
ótima 
Mamíferos 7,0 40o C 
Cereais 5,0 40o C 
Bacillus 
subtilis 
5,0-7,0 60-85o C 
Bacillus 
licheniformis 
5,0-7,0 60-85o C 
Aspergillus 
oryzae 
5,0 50o C 
Aspergillus 
niger 
5,0 50o C 
Termorresis-
tentes 
Vantagens do uso de enzimas 
termorresistentes 
O uso de altas temperaturas de reação reduz 
consideravelmente o risco de contaminação 
microbiana do meio reacional; 
 
O amido da maior parte das fontes gelatiniza em 
temperaturas superiores a 50o C. Evita-se a 
necessidade de gelatinização prévia do amido 
e subsquente resfriamento do meio reacional. 
β-amilases (EC 3.2.1.1) 
• Hidrolisam ligações α- 1,4 existentes na amilose e amilopectina a partir da 
extremidade não-redutora. 
 
• Produtos: 90% maltose, 10% glicose e maltotriose (amilose) e 50 % 
maltose e o restante de dextrinas limite (amilopectina). 
 
• Ocorre inversão da configuração do carbono C1 de α para β. 
 
• Produzidas principalmente por vegetais: soja é considerada boa fonte pois 
tem reduzida produção de α-amilases. 
 
• Bacillus polimeria é produtor de beta amilases. 
 
• Enzimas vegetais: pH 5,0 a 6,0, tpt 30o C. 
 
• Não são enzimas termoestáveis, perdem atividade a 70o C por 30 minutos. 
 
 
 
Glicoamilase ou amiloglicosidase 
 Exoenzimas que removem unidades de glicose a partir da 
extremidade não-redutora de amilose e amilopectina. 
 
 Clivam ligações α-1,4; α-1,3 e α-1,6. 
 
 Teoricamente, convertem amido em glicose. 
 
 Prática: requerem a presença de alfa-amilases. 
 
 Quando a concentração de glicose é muito alta: catalisam a 
formação de isomaltoses (dissacarídeo Glc (α-1,6)Glc). 
 
 Produzidas por microrganismos: Aspergillus e Rhizopus – pH 4,0 
e tpt 50 a 60o C. 
Enzimas desramificantes 
Possuem mais afinidade pela ligação α-1,6. 
 
 Isoamilase: age em dextrinas de tamanho médio (não age na 
amilopectina nativa, nem hidrolisa isomaltose). Produzida por 
vegetais (feijões) e bactérias (Flavobacterium). 
 
 Pululunase: tipo especial de isoamilase, degrada a pululana 
(polímero de maltotrioses ligadas por ligações alfa 1,6). 
Produzida por bactérias (Aerobacter e Klebsiella). 
Aplicação industrial 
1. Bebidas alcoólicas: 
 
 Leveduras alcoólicas não são capazes de degradar o 
amido pois não produzem amilases. 
 O amido deve ser sacarificado: hidrólise do amido a 
glicose e maltose e maltodextrina – esses açúcares 
são fermentáveis pelas leveduras. 
 
 
 Europa e países andinos: uso de malte (amilases vegetais) para 
produção de cerveja, uísque etc. 
 
 Oriente e América do Sul: uso de amilases fúngicas para 
produção de saquê e tiquira. 
 
 Índios da Amazônia: uso de amilases animais (da saliva humana) 
para produção do caxiri (bebida à base de mandioca). 
Preparação do malte 
 Malte é o grão de cevada submetido a um processo de germinação 
controlada para desenvolver enzimas e modificar o amido. 
 
 
Sementes 
descacadas e 
selecionadas 
Submersas em água 
por 2 a 3 dias 
Câmara de germinação 
(tpt 15o C) 
Germinação 
(fitohormônios - 
giberelinas) 
Alta concentração de 
enzimas (1000 x) 
Secagem e moagem dos 
gãos 
Estes grãos são 
adicionados aos cereais 
que serão sacarificados 
para fermentação 
Aplicação industrial 
2. Panificação 
 A massa do pão também é fermentada por leveduras. 
 O importante é a geração de CO2 para a massa 
crescer. 
 A adição de açúcares na massa pode apresentar o 
problema de grande disponibilidade de substrato e 
acelerada produção de CO2, fazendo com que massa 
não consiga absorver o gás liberado, que escapa. 
 
 
Adição de enzimas à massa: nas proporções 
corretas as enzimas liberam glicose, maltose e 
dextrinas de forma lenta e gradual durante os 
períodos de mistura e descanso da massa. 
 
As leveduras fermentam na taxa ideal. 
 
Pequenas quantidades de glicose livre auxiliam 
na formação da cor do pão (reação de 
Maillard). 
 
Aumento da vida de prateleira do pão: reduz 
endurecimento causado pela retrogradação do 
amido. 
 
 
 α-amilases de A. oryzae + β-amilase farinha trigo: bons 
resultados de volume. São entretanto termolábeis: atingem 
apenas o amido que foi danificado durante a obtenção da farinha. 
Pouca manutenção do frescor ao longo da vida de prateleira. 
 α-amilases termorresistentes: origem bacteriana, resistem a tpt 
do forno e entram em contato com o amido gelatinizado. 
Aumentam a vida de prateleira, mas apresenta risco de 
superdosagem. 
 Alternativa: mistura de amilases resistentes bacterianas e 
amilases termolábeis de origem fúngica. 
 
Aparência e Ingredientes: 
Pó branco a levemente amarelo. 
Farinha de trigo enriquecida com ferro e ácido 
fólico, flocos debatata, açúcar, fécula de 
batata, gordura vegetal, gema de ovo, leite em 
pó modificado, sal, condimento preparado sabor 
batata, enzima hemicelulase, emulsificante 
estearoil-2-lactil lactato de cálcio, 
MELHORADORES DE FARINHA ALFA 
AMILASE e ácido ascórbico.