Aminoácidos: Estrutura e Classificação

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AMINOÁCIDOS
 300 diferentes aminoácidos tenham sido descritos a partir de fontes naturais, apenas 20 deles são normalmente encontrados como constituintes de proteínas em mamíferos. 
 Cada aminoácido (exceto a prolina) apresenta um grupo carboxila, um grupo amino e uma cadeia lateral distinta ("grupo R") ligados ao átomo de carbono alfa. 
Em pH fisiológico (aproximadamente pH = 7,4), o grupo carboxila encontra-se dissociado, formando o íon carboxilato, carregado negativamente (-COO-), e o grupo amino encontra-se protonado (- NH3•)
 
CLASSIFICAÇÃO
 de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais - isto é, se elas são apolares ou polares 
A. Aminoácidos com cadeias laterais apolares
 Cada um desses aminoácidos possui uma cadeia lateral, a qual não apresenta a capacidade de receber ou doar prótons, ou de participar em ligações iônicas ou formação de pontes de hidrogênio 
são pensadas como "oleosas", ou semelhantes a lipídeos, uma propriedade que promove interações hidrofóbicas
1. Localização dos aminoácidos apolares nas proteínas
 Nas proteínas encontradas em soluções aquosas, as cadeias laterais apolares dos aminoácidos tendem a agrupar-se no interior da proteína
esse fenômeno é o resultado da hidrofobicidade dos grupos R apolares, que atuam como gotículas de óleo que coalescem em um ambiente aquoso
 os grupos R apolares preenchem o interior da proteína na medida em que ela se enrola e ajudam a estabelecer sua forma tridimensional 
2. Prolina 
	. A cadeia lateral da prolina e seu grupo a-amino formam um anel, de modo que esse aminoácido difere dos demais pelo fato de conter um grupo imino
	 A geometria única da molécula da prolina contribui para a formação da estrutura fibrosa do colágeno e, freqüentemente, interrompe as hélices alfas encontradas em proteínas globulares
B. Aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidas de carga elétrica 
	 carga líquida igual a zero em pH neutro, embora as cadeias laterais da cisteína e da tirosina possam perder um próton em pH alcalino
 Os aminoácidos serina, treonina e tirosina contêm, cada um, um grupo hidroxila, que pode participar da formação de pontes de hidrogênio
 As cadeias laterais da asparagina e da glutamina contêm, cada qual, um grupo carbonila e um grupo amida, os quais podem também participar de pontes de hidrogênio
1. Ligação dissulfeto.
 A cadeia lateral da cisteína contém um grupo sulfidrila (-SH). Nas proteínas, os grupos - SH de duas cisteínas podem tornar-se oxidados e formar um dímero, a cistina, que contém um ligação cruzada denominada ponte dissulfeto
2. Cadeias laterais como sítios de ligação para outros compostos
	A serina, a treonina e, mais raramente, a tirosina contêm um grupo hidroxila polar, que pode servir como um sítio de ligação para estruturas, tais como um grupo fosfato
 Além disso, o grupo amida da asparagina, assim como os grupos hidroxila da serina e da treonina, pode servir como sítio de ligação para cadeias de oligossacarídeos nas glicoproteínas
C. Aminoácidos com cadeias laterais ácidas
 Os aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico são doadores de prótons . Em pH neutro, as cadeias laterais desses aminoácidos encontram-se completamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (-C00-)
Aspartato e glutamato
D. Aminoácidos com cadeias laterais básicas 
As cadeias laterais dos aminoácidos básicos são aceptoras de prótons 
Em pH fisiológico, as cadeias laterais da lisina e da arginina encontram-se completamente ionizadas, com carga positiva. Em contraste, a histidina é fracamente básica e o aminoácido livre, em geral, não apresenta carga elétrica em pH fisiológico
ATENÇÃO: quando a histidina encontra-se incorporada em uma proteína, sua cadeia lateral pode apresentar-se com carga positiva ou neutra, dependendo do ambiente iônico fornecido pela cadeia polipeptídica da proteína
E. Abreviaturas e símbolos para os aminoácidos de ocorrência mais freqüente 
Primeira letra única
Os aminoácidos de ocorrência mais freqüente têm prioridade
Nomes com sons semelhantes
Letra próxima à letra inicial
F. Propriedades ópticas dos aminoácidos 
	O carbono alfa de cada aminoácido está ligado a quatro grupos diferentes e é, portanto, um átomo de carbono quiral ou opticamente ativo
	glicina é a exceção → seu carbono alfa apresenta dois átomos de hidrogênio como substituintes e, assim sendo, é opticamente inativa
	 Os aminoácidos que apresentam um centro assimétrico em seu carbono alfa podem existir em duas formas, designadas D e L
	 As duas formas, em cada par, são denominadas estereoisômeros, isômeros ópticos ou enantiômeros
	Todos os aminoácidos encontrados nas proteínas apresentam a configuração L
 D-Aminoácidos, no entanto, são encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos, em solução aquosa, contém grupos a.-carboxila fracamente ácidos e grupos a.-amino fracamente básicos
Cada um dos aminoácidos ácidos e cada um dos aminoácidos básicos contêm um grupo ionizável em sua cadeia lateral
Podem atuar como tampões
A relação quantitativa entre a concentração de um ácido fraco (HA) e sua base conjugada (A-) é descrita pela equação de Henderson-Hasselbalch
B. Tampões 
Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se adicionam pequenas quantidades de ácido ou base.
pode ser produzido pela mistura de um ácido fraco (HA) com sua base conjugada (A-)
A capacidade tamponante máxima ocorre quando o pH for igual ao pKa, mas um par conjugado ácido/base pode ainda servir como tampão efetivo quando o pH da solução estiver até ± 1 unidade de pH afastado do pKa
com um pK. de 4,8, resiste a mudanças no pH entre os pHs 3,8 e 5,8, com capacidade tamponante máxima no pH 4,8.
 (Nota: Em pHs abaixo do pK8 , a forma ácida, protonada [CH3 - COOH], é a forma predominante. Em pHs acima do pK., a forma básica, não-protonada [CH3-C00l , é a forma predominante na solução.)