química dos aminoácidos

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BIO
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B i o q u ím i c a I
P r o f a . R o s a n a A n i t a d a S i l v a F o n s e c a
2a edição | Nead - UPE 2013
Dados Internacionais de Catalogação-na-Publicação (CIP)
Núcleo de Educação à Distância - Universidade de Pernambuco - Recife
Xxxxxxxx, Xxxxxxxx Xxxxxxxx
Xxxxxxxxxxxx / Xxxxxxxx Xxxxxxxx Xxxxxxxx. – Recife: UPE/NEAD, 2009.
79 p.
ISBN - xxxxxxxxxxxxxxxxx
Xxxxxxxx Xxxxxxxx Xxxxxxxx Xxxxxxxx Xxxxxxxx Xxxxxxxx Xxxxxxxx Xxxxxxxx
Xxxxxxxx Xxxxxxxx
 XXXXXXXXXXX
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Química de aminoácidos
oBJeTiVo GeRaL
Entender a estrutura geral e algumas proprie-
dades químicas e biológicas de aminoácidos, 
proteínas, lipídeos, carboidratos, enzimas e 
vitaminas.
oBJeTiVos esPecíFicos
1. descrever a estrutura geral dos aminoá-
cidos;
2. classificar os aminoácidos de acordo com 
a polaridade de seus radicais (grupos) R;
3. descrever o comportamento ácido-base 
de um aminoácido (curva de titulação de 
um aminoácido);
4. definir ponto isoelétrico (pI);
5. justificar a presença de L-aminoácidos nas 
proteínas;
6. definir aminoácidos especiais;
7. citar alguns aminoácidos especiais e as 
respectivas proteínas nos quais eles são 
encontrados;
8. apresentar alguns exemplos de derivados 
de aminoácidos individuais e suas respec-
tivas funções biológicas. 
Profa. Rosana Anita da Silva Fonseca Carga Horária I 15H
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Tofu
O tofu é um tipo de queijo feito do extrato 
da soja, portanto tem proteína completa que 
contém todos os aminoácidos essenciais.
Os aminoácidos são componentes fundamen-
tais das proteínas, peptídeos e precursores de 
alguns neurotransmissores (substâncias impor-
tantes na transmissão de impulsos nervosos). 
Os aminoácidos codificáveis pelo nosso DNA 
são vinte, eles são chamados de aminoácidos 
padrão. Alguns deles são modificados quimi-
camente, através do ganho de radicais quími-
cos, após a síntese da molécula protéica e se 
transformam em aminoácidos especiais.
Palavras-chaves: aminoácidos/ hidrofóbicos/ 
hidrofílicos/ pH/ pI/ ácido-base/ aminoácidos 
especiais/ neurotransmissores/ aspartame.
1. esTRuTuRa dos 
 aminoácidos
Análise de proteínas da maioria das fontes é 
composta de 20 aminoácidos-padrão. Porém, 
nem todas as proteínas contêm todos os 20 
tipos, mas a maior parte delas contém a maio-
ria deles.
Os aminoácidosw1 comuns são conhecidos 
como α-aminoácidos, porque possuem um 
grupo amino primário (-NH2) e um grupo car-
boxílico (-COOH) como substituintes do mes-
mo átomo de carbono (o carbono α, Fig. 1). A 
única exceção é a prolina, que possui um gru-
po amino secundário (-NH-), entretanto, por 
uma questão de uniformidade, a trataremos 
como um α-aminoácido.
VocÊ saBia
•	 [W1]:	que	os	 aminoácidos	 são	 substâncias	 cristali-
nas e quase sempre têm sabor doce, por isso têm 
sido estudados para a possibilidade de serem usados 
como adoçantes?
Figura 1. Estrutura geral de um aminoácido. Dos quatro li-
gantes dos aminoácidos, três são iguais, apenas o grupo R 
diferencia de um aminoácido para outro.
Os 20 aminoácidos-padrão diferem nas estru-
turas de suas cadeias laterais (grupos R). A Ta-
bela 1 apresenta os nomes e estruturas dos 20 
aminoácidos-padrão.
 
Na tabela 1, encontram-se as estruturas dos 
aminoácidos padrão. Observe que suas estru-
turas diferem entre si através dos grupos R. 
Os aminoácidos podem ser representados por 
três letras que, na maioria das vezes, corres-
pondem às iniciais do nome dos aminoácidos. 
Além disso, a maioria dos aminoácidos rece-
bem o sufixo –ina.
Quando os aminoácidos estão ligados, for-
mando peptídeos (ver item 1.3), eles deixam 
sua forma livre e passam à forma de resíduos. 
Como conseqüência, eles trocam o sufixo –ina 
e –il. As cadeias polipeptídicas são descritas, 
começando pela extremidade amino-terminal, 
seguindo na direção da extremidade carbóxi-
-terminal. Ao aminoácido da extremidade C-
-terminal é dado o nome que ele teria, se es-
tivesse livre (exemplo: L-aspartil-fenilalanina 
meetil éster, popularmente conhecido como 
aspartame).
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Tabela 1. Estrutura dos aminoácidos-padrão das proteínas.
Fonte: John Wisley and Sons, 1999. 
1.1 PRoPRiedades GeRais
Os grupos amino e carboxílico ionizam-se 
prontamente. Os valores de pK dos grupos 
α-carboxílicos situam-se em uma pequena fai-
xa aproximadamente igual a 2,2 (pK1), ao pas-
so que os valores de pK dos grupos α-amino 
(pK2), estão próximos de 9,4. Em pH fisiológico 
( 7,4), os grupos amino são protonados e 
os grupos carboxílicos assumem sua forma de 
base conjugada (carboxilato) (Figura 2)
=~
Figura 2. Um aminoácido zwitteriônico. Em 
pH fisiológico, o grupo amino está protonado 
e o grupo carboxílico está desprotonado.
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Muitas moléculas que carregam grupos quími-
cos de polaridade oposta, como os aminoáci-
dos, são conhecidas como zwitterions ou íons 
dipolares. O caráter zwiteriônico confere aos 
α-aminoácidos uma solubilidade maior em 
solventes polares. A seguir, veremos como as 
propriedades iônicas das cadeias laterais dos 
α-aminoácidos influenciam as propriedades fí-
sicas e químicas dos aminoácidos livres e dos 
aminoácidos presentes nas proteínas.
1.2 cLassiFicaÇÃo e 
 caRacTeRísTicas
A forma mais conveniente de classificar os 20 
aminoácidos-padrão é através da polaridade 
de suas cadeias laterais. De acordo com o es-
quema mais comum de classificação, há três 
tipos principais de aminoácidos, de acordo 
com a Tab. 1:
(1) os com grupos R apolares ou hidrofóbicos;
(2) os com grupos R polares não-carregados e
(3) os com grupos R polares carregados (posi-
tiva e negativamente)
•	 Aminoácidos	 com	 Grupos	 R	 Apolares	 ou	
Hidrofóbicos;
Oito aminoácidos são classificados como ami-
noácidos de cadeias laterais apolares, A ala-
nina, valina, leucina e isoleucina têm cadeias 
laterais alifáticas, com tamanhos variáveis. A 
metionina tem um tiol éter na cadeia lateral. 
A prolina tem um grupo pirrol cíclico. A feni-
lalanina (grupo fenil) e o triptofano (com seu 
grupo indol) contêm grupos aromáticos late-
rais grandes e apolares.
•	 Aminoácidos	com	cadeias	 laterais	polares	
não-carregadas
Sete aminoácidossão classificados como ami-
noácidos com cadeias lateria polares e sem 
carga, sendo a glicina o que apresenta me-
nor tamanho possível de cadeia: um átomo 
de hidrogênio H (alguns autores classificam a 
glicina no grupo 1, devido à hidrofobicidade 
do átomo de hidrogênio ser muito pequena). 
A serina e a treonina têm grupos R hidroxíli-
cos de diferentes tamanhos. A asparagina e a 
glutamina possuem cadeias laterais com gru-
pos amino de diferentes tamanhos. A tirosina 
tem um grupo fenólico (e, como a fenilanina 
e o triptofano, é aromático). A cisteína é única 
dentre os 20 aminoácidos, pois tem um gru-
po tiol que pode formar ponte dissulfeto com 
outra cisteína (Figura 3) por meio da oxidação 
dos dois grupos tiol. Esse composto dimérico 
era chamado na Bioquímica antiga como ami-
noácido cistina.
Figura 3 - Ligação dissulfeto entre resíduos de cisteína. A ligação dissulfeto 
forma-se quando os dois grupos tiol são oxidados. Fonte: John Wisley 
and Sons, 1999.
•	 Aminoácidos	 com	 cadeia	 laterais	 polares	
carregadas positivamente ou negativa-
mente
Cinco aminoácidos apresentam cadeias late-
rais carregadas, sendo 3 deles básicos (car-
regadas positivamente em pH fisiológico. 
São eles: a lisina, que tem uma cadeia lateral 
butilamônio; a arginina, que tem um grupo 
guanidina; e a histidina, dotada de um anel 
imidazólico. Dos 20 α-aminoácidos, apenas a 
histidina, com pKR = 6,0 ioniza na faixa do pH 
fisiológico.
As cadeias laterais dos aminoácidos ácidos – 
o ácido aspártico e o ácido glutâmico – ficam 
carregadas negativamente acima de pH = 3,0; 
em seu estado ionizado, eles são chamados 
aspartato e glutamato.
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1.3 cLassiFicaÇÃo 
 nuTRicionaL dos 
 aminoácidos
Para os seres humanos, os aminoácidosw2 são 
classificados nutricionalmente em:
•	 Essenciaisw3: são aqueles que o nosso or-
ganismo não pode sintetizar. São eles: Ile, 
Leu, Lys, Met, Phe, Ter, Trp, Val, Arg (só até 
os 2 anos de idade)de His.
•	 Não-essenciais: são aqueles que o nosso 
organismo sintetiza a partir de outros ami-
noácidos. São eles: Glu, Gln, Pro, Asp, Asn, 
Ala, Gly, Ser, Tyr e Cys.
VocÊ saBia
•	 [W2]:	Você	sabia	que	as	plantas	superiores	
sintetizam todos os aminoácidos?
 
•	 [W3]:	Você	sabia	que	o	conjunto	de	ami-
noácidos essenciais só estão presentes nas 
proteínas de origem animal? E que nas 
proteínas vegetais sempre tem algum ami-
noácido essencial que não está presentes 
em quantidades suficientes?
1.4 LiGaÇÕes PePTídicas
Os aminoácidos podem ser polimerizados para 
formar cadeias. Esse processo pode ser repre-
sentado através de uma reação de condensa-
ção (eliminação de uma molécula de água). A 
ligação CO – NH resultante, uma ligação ami-
da, é conhecida como ligação peptídica, como 
mostra a Figura 4. 
Figura 4. Condensação de dois aminoácidos. A eliminação de uma 
molécula de água produz um dipeptídeo. A ligação peptídica é 
mostrada em destaque. O resíduo com um grupo amino livre é 
chamado de N-terminal e o resíduo com umgrupo carboxílico livre 
é o C-terminal do peptídeo. Fonte: John Wisley and Sons, 1999.
Polímeros compostos por dois, três, até dez 
e muitos aminoácidos são conhecidos como 
dipeptídeos, tripeptídeos, oligopeptídeos e 
polipeptídeos, respepctivamente. Após incor-
porados a um peptídeo, os aminoácidos indi-
viduais são chamados de resíduos de aminoá-
cidos. Os polipeptídeos são polímeros lineares 
uma vez que cada resíduo de aminoácido par-
ticipa de duas ligações peptídicas, sempre la-
teralmente para aumentar a cadeia peptídica, 
como mostra a Figura 5.
Figura 5 - A ligação peptídica e um tetrapeptídeo. (a) a ligação peptídica 
formada entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amino 
do segundo aminoácido; (b) um tetrapeptíceo. Observe que para a forma-
ção de um tetrapeptídeo, três moléculas de água foram eliminadas, dando 
origem a três ligações peptídicas. Fonte: John Wisley and Sons, 1999.
As proteínas são moléculas que contêm uma 
ou mais cadeias polipeptídicas. As variações no 
comprimento e seqüência de aminoácidos de 
polipeptídeos contribuem para a diversidade 
na forma e nas funções biológicas das prote-
ínas.
1.5 PRoPRiedades ácido-Base
Os α-aminoácidos têm duas ou mais grupos 
ionizáveis e, portanto, grupos ácido-base. Dos 
20 aminoácidos-padrão, 5 são carregados po-
sitiva ou negativamente (ácidos ou básicos). 
Os grupos ionizáveis do aminoácido glicina 
podem ser vistos através de sua curva de titula-
ção (Figura 6). Em valores de baixo pH, os gru-
pos ácido e básico da glicina estão totalmente 
protonados, de modo que a forma catiônica 
predomina (+H3NCH2COOH). Ao longo da titu-
lação com uma base forte tal como NaOH, a 
glicina perde dois prótons, como se fosse um 
ácido diprótico.
Os valores de pK dos grupos ionizáveis da gli-
cina são suficientemente diferentes de modo 
que a equação de Henderson-Hasselbach. Des-
creve adequadamente cada ondulação da cur-
va de titulação.
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Em pH 2,35; a concentrações da forma catiô-
nica (+H3NCH2COOH) e da forma zwitteriônica 
(+H3NCH2COO-) são iguais; de modo similar, 
em pH 9,78; as concentrações da forma zwit-
teriônica e aniônica (H2NCH2COO-) são iguais. 
Observe que os aminoácidos não assumem a 
forma neutra em soluções aquosas.
O pH no qual uma molécula não conduz cor-
rente elétrica é conhecido como seu ponto iso-
elétrico, pI. Para os α-aminoácidos, a aplicação 
da equação de Henderson-Hasselbach indica 
com um alto grau de precisão que:
de carbono tetraédrico com quatro radicais 
diferentes. Os átomos de carbono assimétrico 
são designados centros assimétricos ou cen-
tros quirais ( do grego, cheir, mão).
Figura 6 - Imagens e seus reflexos no espelho. Observe que as 
imagens mostradas à esquerda são complementares às imagens 
à direita. O reflexo dessas imagens não é exatamente igual às 
imagens originais. (a) imagem da mão direita refletida no espelho. 
(b) Imagem do α-aminoácido e o seu reflexo especular.
Fonte: http://antesdelfin.com/creacionvidalaborat.html
Para os aminoácidos carregados positiva e ne-
gativamente, como eles têm uma carga elétri-
ca a mais, pI é calculado tomando-se os valares 
mais próximos. Por exemplo, o ácido aspártico 
apresenta três pKa: pK1 (grupo carboxílico), pKR 
(grupo presente no radical R) e pK2 (do grupo 
amino). O pI para o ácido aspártico será:
2. esTeReoQuímica
Todos os aminoácidos obtidos de polipeptí-
deos são oticamente ativos, com exceção da 
glicina, ou seja, eles giram o plano da luz po-
larizada. A direção e o ângulo da rotação po-
dem ser medidos por meio de um instrumento 
conhecido como polarímetro.
As moléculas oticamente ativas são assimé-
tricas, ou seja, elas não são superponíveis às 
suas imagens especulares, da mesma forma 
que a mão esquerda não é sobreponível à sua 
imagem especular (do espelho), que é a mão 
direita (Fig.6). Isso acontece sempre que uma 
substância apresenta pelo menos um átomo 
Muitas moléculas biológicas, além dos amino-
ácidos, contêm um ou mais centros quirais.
As moléculas que não são sobreponíveis às 
suas imagens especulares são conhecidas 
como enanciômeros umas das outras. Essas 
moléculas apresentam todas as propriedades 
químicas e físicas iguais. Elas diferem entre si 
apenas por uma propriedade física: a de des-
viar a luz polarizada, quando colocadas em 
um aparelho ótico chamado de polarímetro, 
em rotações (valores) diferentes.
Em 1891, Emil Fischer propôs designar os 
enanciômeros através do tipo de isomeria (es-
pacial) usando as letras D e L como prefixos. 
O prefixo D significa rotação da luz polariza-
da para a direita (do grego dextro, direita) e 
o prefixo L, significando que a rotação da luz 
polarizada para a esquerda (do grego levo, es-
querda). A Figura 1 mostra os enanciômerosdo aminoácido alanina.
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3. aminoácidos 
 incomuns
Os 20 aminoácidos-padrão os únicos aminoá-
cidos encontados em sistemas biológicos. Os 
resíduos de aminoácidos incomuns são, em 
geral, importantes constituintes de proteínas 
e de peptídeos biologicamente ativos. Além 
Figura 7- A convenção de Fischer para os enanciômeros. Há um es-
pelho imaginário entre os dois enanciômeros. Observe que os grupos 
ligados ao carbono assimétrico estão em posições opostas.
Figura 8 Alguns resíduos de aminoácidos modificados em proteínas. As 
cadeias laterais destes resíduos são derivadas de um dos 20 aminoácidos 
após a síntese do polipeptídeos. As grupos R R padrão estão em vermelho 
e os grupos modificados estão em azul.
Fonte: John Wisley and Sons, 1999.
disso, alguns aminoácidos também podem de-
sempenhar, sozinhos, uma variedade de fun-
ções biológicas.
3.1 deRiVados de 
 aminoácidos 
 em PRoTeínas
Alguns aminoácidos, depois de incorporados 
na cadeia polipeptídica, sofrem modificação 
química específica e se transformam em ami-
noácidos especiais (figura 8). As modificações 
em aminoácidos incluem a adição de grupos 
químicos e algumas cadeias laterais do ami-
noácido, tais como: hidroxilação, metilação, 
acetilação, carboxilação e fosforilação. Grupos 
maiores, incluindo alguns lipídeos e polímeros 
de carboidratos, são adicionados a resíduos 
específicos de aminoácidos de certas prote-
ínas. Em muitos casos, as modificações são 
importantes e até essenciais para a função da 
proteína.
3.2 d-aminoácidos
Os resíduos de D-aminoácidos são componen-
tes de alguns polipeptídeos bacterianos curtos 
(<20 resíduos). É provável que esses polipeptí-
deos sejam mais largamente distribuídos como 
constituintes de paredes celulares bacterianas. 
A presença de D-aminoácidos torna as paredes 
celulares bacterianas menos susceptíveis ao 
ataque de peptidases (enzimas que hidrolisam 
ligações peptídicas) produzidas por outros or-
ganismos para digerir bactérias. Além disso, os 
D-aminoácidos são componentes de muitos 
peptídeos antibióticos produzidos por bacté-
rias, incluindo a valinomicina, a gramicidina A 
e a actinomicina D. 
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3.3 aminoácidos 
 BioLoGicamenTe 
 aTiVos
Os 20 aminoácidos-padrão sofrem 
transformações químicas e se trans-
formam em outros aminoácidos como 
parte de sua síntese e degradação ce-
lular normal, mas também podem atu-
ar de maneira independente (Figura 9). 
O esquema abaixo mostra os destinos 
metabólicos que os aminoácidos po-
dem sofrer em nosso organismo.
Em alguns casos, os intermediários 
do metabolismo do aminoácido de-
sempenham funções que vão além de 
seu uso imediato como precursores ou 
produtos de degradação dos 20 ami-
noácidos-padrão. Muitos aminoácidos 
são sintetizados para agirem indepen-
dentemente. O grande exemplo desse tipo de 
função dos aminoácidos está nos neurotrans-
missores apresentados na Figura 10. 
Figura 9. Destino metabólico dos aminoácidos no organismo humano. Os 
aminoácidos podem seguir três rotas metabólicas. A primeira, ser utilizados 
para a síntese de proteínas e outros compostos nitrogenados; na segunda, 
podem ser degradados e fornecer energia para o organismo e, a terceira via 
é aquela em que podem ser transformados em derivados biologicamente 
ativos (hormônios e neurotransmissores).
Figura 10 - Alguns derivados de aminoácidos biologicamente ativos. As porções remanescentes dos aminoácidos originais estão em preto e vermelho 
e os grupos adicionais estão em azul.
Fonte: John Wisley and Sons, 1999.
Palavras-chave: aminoácidos/ pH/ pI/ ácido-base/ aminoácidos especiais/ neurotransmissores/ 
aspartame.
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concLusÃo
As proteínas e os peptídeos são polímeros de 
aminoácidos unidos através de ligações pep-
tídicas formadas através da união do grupo 
carboxila de um com o grupo amino de outro 
aminoácido, com eliminação de uma molécu-
la de água. A ligação peptídica é uma ligação 
amida substituída.
Os 20 aminoácidos-padrão podem ser classi-
ficados como apolares (Ala, Val, Leu, Ile, Met, 
Pro, Phe, Trp), polares sem carga (Gly, Ser, Thr, 
Asn, Gln, Tyr, Cys)e polares carregados (Lys, 
Arg, His, Asp, Glu). Em pH neutro, o grupo 
amino de um aminoácido é protonado e seu 
grupo carboxílico encontra-se ionizado.
Os aminoácidos são moléculas quirais. Apenas 
os L-aminoácidos são encontrados em proteí-
nas (alguns peptídeos bacterianos contêm D-
-aminoácidos).
Os aminoácidos podem ser modificados co-
valentemente após terem sido incorporados a 
um polipeptídeo.
Os aminoácidos individuais e seus derivados 
desempenham diversas funções biológicas, es-
pecialmente como neurotransmissores.
PesQuise e ResPonda
1) Alguns dos 20 aminoácidos codificáveis 
pelo nosso DNA são nuticionalmente clas-
sificados como essenciais. Qual a impor-
tância da ingestão desses aminoácidos 
para manter a nossa saúde?
 
2) Defina neurotransmissores e relacione 5 
aminoácidos que são convertidos em neu-
rotransmissores em nossas células especia-
lizadas.
 
3) Por que pessoas que praticam musculação 
ingerem aminoácidos de cadeia ramificada 
(BCAA) como suplemento alimentar?
HiPeRTeXTos
1- asPaRTame
O aspartame, ou peptídeo L-aspartil-fenilalani-
na metiléster, é um adoçante conhecido pelo 
nome comercial de Aspartame, um dos mais 
vendidos e testados do mercado. O FDA (Food 
and Drug Administration), a agência respon-
sável pela aprovação de alimentos e medica-
mentos comercializados nos EUA, atesta que 
o aspartame é seguro como aditivo alimen-
tar, conforme revisão de estudos feitos desde 
a metade da década de 70. Porém, seu uso 
contínuo tem sido discutido por profissionais 
de saúde. O aspartame tem um grupo hidro-
ximetil adicional. Acredita-se que esse último 
torne a molécula do aspartame mais solúvel e 
menos tóxica. 
Figura 11 - L-aspartil-fenilalanina metiléster Aspartato fe-
nilalanina metanol
2.neuRoTRansmissoRes
As principais catecolaminas são: a norepinefri-
na, a epinefrina e a dopamina. Esses compos-
tos são formados de fenilalanina e tirosina.
A serotonina (5-hidroxitriptamina, 5HT) é for-
mada pela hidroxilação e descarboxilação do 
triptofano e é um potente mediador local de 
reações alérgicas.
O g-aminobutirato (GABA) é um derivado do 
aminoácido glutamato. A acetilcolina (ACh) é 
um importante neurotransmissor, sintetizado 
a partir do aminoácido especial colina, que 
age como propagador do impulso nervoso nas 
fendas sinápticas.
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Vários aminoácidos têm diferentes efeitos exci-
tatórios ou inibitórios sobre o sistema nervoso.
As catecolaminas exibem efeitos excitatórios e 
inibitórios do sistema nervoso periférico assim 
como ações no SNC, tais como a estimulação 
respiração e aumento da atividade psicomo-
tora. Os efeitos excitatórios são exercidos nas 
células dos músculos lisos dos vasos que for-
necem sangue à pele e às membranas muco-
sas. A função cardíaca também está sujeita aos 
efeitos excitatórios, que levam a um aumento 
dos batimentos cardíacos e da força de con-
tração. Os efeitos inibitórios, ao contrário, são 
exercidos nas células dos músculos lisos na pa-
rede do estômago, nas árvores brônquicas dos 
pulmões, e nos vasos que fornecem sangue 
aos músculos esqueléticos.
A tireóide é uma pequena glândula com “for-
mato de borboleta” que se localiza na região 
anterior do pescoço produz os hormônios ti-
reoideanos (T4 e T3), são sistetizados a partir 
do aminoácido tirosina, e modulam a veloci-
dade com que a energia do nosso organismo 
será consumida. A glândula tireóide é estimu-
lada a produzir o T3 e T4 por outro hormônio, 
o TSH (hormônio tíreo-estimulante ou tireotro-
fina), produzido na hipófise (glândula situadano cérebro).
2. imPuLso neRVoso
O impulso nervoso, ou po-
tencial de ação, é um fenô-
meno de natureza eletro-
-química e ocorre ao longo 
da membrana do neurônio 
a partir do ponto em que 
ele foi estimulado devido 
a modificações na perme-
abilidade da membrana 
do neurônio. Essas modifi-
cações de permeabilidade 
permitem a passagem de 
íons de um lado para o ou-
tro da membrana. Como os 
íons são partículas carrega-
das eletricamente, ocorrem 
também modificações no 
campo elétrico gerado por 
essas cargas.
ReFeRÊncia 
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Figura 12
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Profa. Rosana Anita da Silva Fonseca Carga Horária I 10H
Química de PRoTeínas
As proteínas possuem várias funções nos 
processos biológicos. As transformações 
moleculares do metabolismo celular são 
mediadas por catálises protéicas. As proteí-
nas também possuem funções regulatórias, 
além de funções estruturais e de transpor-
te. A estrutura da proteína determina suas 
propriedades físicas, químicas e seus meca-
nismos de ação. O estudo das proteínas é 
realizado através de métodos preparativos e 
técnicas analíticas, que facilitam a compre-
ensão das suas características e funções.
oBJeTiVos esPecíFicos
1. Compreender as características estrutu-
rais das proteínas;
2. Reconhecer os diferentes métodos de 
separação de proteínas;
Estrutura da Hemoglobina
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3. Identificar as estruturas primária, secundá-
ria, terciária e quaternária das proteínas;
4. Identificar as interações que estabilizam a 
estrutura protéica;
5. Reconhecer as proteínas e suas funções.
Palavras-chaves: proteínas, polipeptídeo, he-
moglobina.
1. deFiniÇÃo
São polímeros formados por aminoácidos uni-
dos entre si através de ligação peptídica. A 
seqüência linear dos aminoácidos ligados con-
tém a informação necessária para formar uma 
molécula protéica com estrutura tridimensio-
nal única. As proteínas podem ser descritas em 
termos de níveis de organização, em estrutura 
primária, secundária, terciária e quaternária. 
Um exemplo de seqüência de aminoácidos é 
mostrado na figura 1. Cada resíduo está ligado 
ao próximo por uma ligação peptídica. Os ní-
veis mais altos da estrutura das proteínas – se-
cundário, terciário e quaternário – referem-se 
às formas tridimensionais das cadeias polipep-
tídicas dobradas.
As proteínas são sintetizadas “in vivo” por uma 
polimerização passo a passo dos aminoácidos 
na ordem especificada pela seqüência de nu-
cleotídeos de um gene.
De um modo geral, as proteínas possuem, 
pelo menos, 40 resíduos de aminoácidos e 
polipeptídeos menores que isso são chama-
dos de peptídeos. O maior polipeptídeo co-
nhecido é a titina, de 26.926 resíduos, uma 
proteína gigante (2.990 kD), que favorece a 
organização da estrutura repetida das fibras 
musculares. Contudo, a maioria dos peptí-
deos contém entre 100 e 1.000 resíduos. As 
proteínas multissubunidades possuem várias 
cadeias idênticas ou não idênticas chamadas 
de subunidades. Algumas proteínas são sin-
tetizadas em polipeptídeos simples, que, pos-
teriormente, são clivados em duas ou mais 
cadeias que permanecem associadas, como a 
insulina por exemplo.
2. esTRuTuRa PRimáRia
 das PRoTeínasw1
Consiste na seqüência de aminoácidos da sua 
cadeia polipeptídica ou das suas cadeias poli-
peptídicas (Figura 1). A importância da estru-
tura primária das proteínas é o ponto-chave 
para o entendimento de muitas doenças ge-
néticas (introdução de erros durante a trans-
crição e a tradução), pois uma proteína com 
seqüência de aminoácidos diferente da normal 
resulta em organização irregular, com perda 
ou prejuízo da função normal.
VocÊ saBia?
•	 [w1]:	que	a	seqüência	de	aminoácidos	de-
termina a estrutura e a função da proteína, 
e que durante a síntese protéica, uma tro-
ca em apenas um aminoácido pode resul-
tar em uma doença?
2.1. a LiGaÇÃo PePTídica
São ligações amida entre o grupo α-carboxila 
de um aminoácido e o grupo α-amino de ou-
tro. As ligações peptídicas não são rompidas 
por condições desnaturantes, como aqueci-
mento ou altas concentrações de uréia. Deve 
haver uma exposição prolongada a um ácido 
ou a uma base forte em temperaturas eleva-
das, para hidrolisar essas ligações covalentes 
de forma não-enzimática.
2.2. nomencLaTuRa 
 do PePTídeo
A extremidade amino livre da cadeia peptídica 
(N-terminal) é escrita à esquerda e a carboxila 
livre (C-terminal), à direita. Portanto a leitura 
de um peptídeo é feita da extremidade N para 
a C-terminal. Cada aminoácido que compõe 
um peptídeo é denominado resíduo de amino-
ácido. A nomenclatura de um polipeptídeo é 
dada pela alteração dos sufixos -ina, -ano, -ico 
ou -ato dos aminoácidos para -il , com exceção 
do aminoácido C-terminal.
As ligações peptídicas têm caráter de dupla li-
gação parcial, isto é, mais curtas do que uma 
ligação simples e é rígida e planar, impedindo 
a rotação livre da ligação entre o carbono da 
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carbonila e o nitrogênio da ligação peptídica. 
A ligação peptídica geralmente é uma ligação 
trans, pois a posição cis é influenciada pela in-
terferência estérica dos grupos R.
Os grupos - C = O e - NH da ligação peptídi-
ca não possuem carga nem recebem ou doam 
prótons na faixa de pH de 2 a 12. Estes grupos 
são polares e estão envolvidos na formação de 
pontes de hidrogênio.
Os aminoácidos mais abundantes nas prote-
ínas são: Leu, Ala, Gly, Ser, Val e Glu, os mais 
raros são Trp, Cys, Met e His. As propriedades 
físicas e químicas dos resíduos de aminoáci-
dos determinam a estrutura tridimensional de 
uma cadeia polipeptídica, pois o dobramento 
da cadeia é conseqüência das forças intramo-
leculares entre seus vários resíduos. Em ge-
ral, os resíduos hidrofóbicos de uma proteína 
agrupam-se em seu interior, evitando o conta-
to com a água, enquanto que os resíduos hi-
drofílicos tendem a posicionar-se na superfície 
externa da proteína.
Muitas proteínas não são constituídas somen-
te de resíduos de aminoácidos, podendo for-
mar complexos com íons metálicos, tais como 
Zn2+ e Ca2+, que podem ligar covalentemente 
ou de modo não-covalente a certas moléculas 
orgânicas e podem ser covalentemente modi-
ficadas após a tradução pela ligação de grupos 
fosfato e carboidrato, por exemplo.
3. PuRiFicaÇÃo 
 de PRoTeínas
As variações de tamanho e de composição quí-
mica existente entre os polipeptídeos facilitam 
a escolha de um método para separar as pro-
teínas.
Para se isolar uma , a primeira etapa, é remo-
vê-la da célula e colocá-la em solução. Se a 
proteína a ser isolada estiver fortemente asso-
ciada à membrana lipídica, um detergente ou 
solvente orgânico poderá ser usado para solu-
bilizar os lipídeos, liberando a proteína.
Quando removida de seu ambiente natural, 
a proteína fica exposta a muitos agentes que 
podem danificá-la de forma irreversível. Com 
relação à estabilização das proteínas, os se-
guintes fatores devem ser considerados:
1. pH
 A dissolução dos materiais biológicos é fei-
ta em solução tampão em cujos valores de 
pH os materiais são estáveis. Em pH fora 
da condição de estabilidade, podem cau-
sar desnaturação (deformação estrutural) 
e, até mesmo, a degradação química.2. Temperatura
 A estabilidade térmica das proteínas é mui-
to variada. As purificações de proteínas 
são, em geral, conduzidas a temperaturas 
próximas a 0ºC.
3. Presença de Proteases
 São enzimas degradativas, liberadas du-
rante o rompimento da célula para puri-
ficação da proteína. Estas enzimas hidro-
lisam as ligações peptídicas das proteínas 
e podem ser inibidas, ajustando-se o pH 
ou temperatura que desativem as enzimas 
(sem interferir na proteína de interesse) ou 
pela adição de compostos que bloqueiem 
sua ação de modo específico.
 
4. Adsorção à superfície
 Muitas proteínas são desnaturadas pelo 
contato com a interface ar-água ou com as 
interfaces vidro-água ou plástico-água.
 
5. Armazenamento
 Processos devido ao armazenamento de-
vem ser evitados, como a lenta oxidação 
ou a contaminação microbiana. Muitas ve-
zes, as soluções de proteínas são armaze-
nadas em atmosfera de nitrogênio ou gás 
argônio (em vez de ar, que contém cerca 
de 21% de oxigênio) e refrigerados a baixa 
temperatura.
3.1 TÉcnicas de sePaRaÇÃo
 de PRoTeínas
As proteínas são purificadas por procedimen-
tos de fracionamento, que são favorecidos 
pelas várias propriedades físico-químicas das 
proteínas. As técnicas utilizadas envolvem a 
eliminação dos demais componentes da mis-
tura, de forma que somente a substância de 
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interesse permaneça. Algumas propriedades 
das proteínas e os procedimentos utilizados na 
separação estão listados abaixo:
seqüência de proteínas homólogas pode ser 
analisada por computador para construir a 
árvore filogenética, representada por um dia-
grama, que indica a relação ancestral entre os 
organismos que produzem aquela proteína.
4. PRoTeínas e 
 sua esTRuTuRa 
 TRidimensionaL
Acreditava-se que as proteínas eram colóides 
de estrutura aleatória e que as atividades en-
zimáticas de determinadas proteínas cristaliza-
das eram devidas a entidades desconhecidas 
associadas a proteínas carreadoras inertes. Em 
1934, J.D.Bernal e Dorothy Crowfoot Hodgkin 
evidenciaram que a proteína pepsina não era 
um colóide aleatório, mas uma organização 
ordenada de átomos em uma molécula gran-
de, peculiar e estruturada. Os níveis de com-
plexidade estrutural das proteínas são:
A estrutura secundária é o arranjo espacial dos 
átomos de um esqueleto polipeptídico, sem 
levar em consideração a conformação de suas 
cadeias laterais.
A estrutura terciária é a estrutura tridimensio-
nal de um polipeptídeo inteiro.
A estrutura quaternária é o arranjo espacial de 
suas subunidades, quando a proteína apresen-
ta estas.
A Figura 1 apresenta os quatro níveis estrutu-
rais das proteínas.
Propiredade Procedimento
Carga Cromatografia de troca iônica 
Eletroforese
Polaridade Cromatografia de interação 
hidrofóbica
Tamanho Cromatografia de filtração em gel 
SDS-PAGE Ultracentrifugação
Ligação específica Cromatografia por afinidade
3.2 seQuenciamenTo 
 de PRoTeínas
A insulina foi a primeira proteína que teve 
seqüência de aminoácidos determinada por 
Frederick Sanger em 1953. A importância do 
seqüenciamento protéico favorece: a determi-
nação da sua estrutura tridimensional, as des-
cobertas das relações evolucionárias entre es-
pécies e a causa de muitas doenças genéticas.
3.3 eVoLuÇÃo das PRoTeínas
O material genético de um organismo especi-
fica a seqüência de aminoácidos de todas as 
suas proteínas. Alterações nos genes, devido 
a mutações, alteram a estrutura primária das 
proteínas. Muitas mutações são danosas ou 
produzem efeitos letais, fazendo os seus porta-
dores desaparecerem. Em raras ocasiões, uma 
mutação aumenta a aptidão do seu hospedei-
ro. Essa é a essência da evolução Darwiniana.
As estruturas primárias de uma dada proteína 
em espécies próxi-
mas são muito pa-
recidas entre si. Em 
geral, a comparação 
da estrutura primá-
ria de proteínas ho-
mólogas (proteínas 
evolucionariamente 
relacionadas) indica 
qual dos resíduos 
da proteína é es-
sencial para a sua 
função, ora são me-
nos importante, ora 
possuem pequena 
função específica. A 
Figura 1. Níveis estruturais das proteínas. (a) Estrutura primária, (b) estrutura secundária, (c) estrutura terciária e (d) estru-
tura quaternária. (Fonte: Voet, 1999)
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4.1 esTRuTuRa secundáRia
O esqueleto polipeptídico assume uma estru-
tura tridimensional, formando arranjos regula-
res de aminoácidos que estão localizados uns 
próximos aos outros na seqüência linear. Esses 
arranjos regulares de dobramento de polipep-
tídeos são a hélice α, a folha β e a dobradura β.
4.2 a HÉLice α
Dentre as várias hélices polipeptídicas encon-
tradas na natureza, a hélice α é a mais co-
mum. Sua descoberta ocorreu em 1951, por 
Linus Pauling, por meio de uso de um modelo 
estrutural. Sua estrutura helicoidal consiste de 
um esqueleto polipeptídico central em espiral 
e bem compacto, com as cadeias laterais dos 
aminoácidos que a compõem, estendendo-se 
para fora do eixo central, de modo a evitar in-
terferência estérica entre si. Exemplos de pro-
teínas que contêm hélice α são as queratinas, 
que são proteínas fibrosas que constituem o 
principal componente de tecidos, como o ca-
belo e a pele. A queratina é uma proteína que 
apresenta rigidez, enquanto que a mioglobina 
é uma molécula globular flexível, mesmo apre-
sentando um grande percentual de hélice α.
Características da estrutura em hélice α
Sua estrutura é estabilizada por uma grande 
quantidade de pontes 
de hidrogênio entre os 
átomos de oxigênio das 
carbonilas e os hidro-
gênios das amidas das 
ligações peptídicas que 
compõem o esqueleto 
polipeptídico (Figura 
2). As pontes de hidro-
gênio estendem-se na 
espiral, do oxigênio da 
carbonila ao grupo - NH 
- de uma ligação peptí-
dica, quatro resíduos à 
frente no polipeptídeo, 
assegurando que todas 
as ligações peptídicas, 
exceto a primeira e a 
última, estejam ligadas 
entre si através de pon-
tes de hidrogênio.
A hélice α é orientada para a direita, ou seja, 
é torcida na mesma direção em que os dedos 
da mão direita se fecham quando o polegar 
aponta para a direção em que a hélice sobe. 
Cada passo ou volta completa de uma hélice 
α apresenta 3,6 resíduos de aminoácidos. Esta 
conformação aproxima os resíduos de aminoá-
cidos separados por três ou quatro resíduos na 
seqüência primária.
O aminoácido prolina quebra uma hélice α, 
porque seu grupo imino não é compatível 
geometricamente com a espiral voltada para 
a direita da hélice α, inserindo, deste modo, 
uma dobra na cadeia que interrompe a estru-
tura em hélice. Uma grande quantidade de 
resíduos de aminoácidos carregados também 
quebra a hélice α, pela formação de ligações 
iônicas ou por se repelir eletrostaticamente um 
aminoácido ao outro. Os aminoácidos com ca-
deias laterais volumosas (como o triptofano) e 
aqueles que se ramificam no carbono β (como 
a valina e a isoleucina) podem interferir com 
a formação de uma hélice α, se estiverem em 
grande número.
4.3. FoLHa β
Em 1951, Pauling e Corey postularam a exis-
tência de uma outra estrutura secundária, a 
folha β. Assim como a hélice α, a folha β en-
volve todos os componentes da ligação pep-
tídica com pontes 
de hidrogênio 
(Figura 3(a)). En-
tretanto, na folha 
β, as pontes de 
hidrogênio ocor-
rem entre cadeias 
po l ipep t íd i ca s 
vizinhas em vez 
de no interior da 
cadeia.
Figura 2. Hélice α mostrando o esqueleto do peptídeo. (Fonte: 
Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.)
Ponto de 
hidrogênio 
intracadeia
As cadeias laterais 
dos aminoácidos 
se estendem para 
fora da hélice.
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Características da estrutura em folha β
São compostas de duas ou mais cadeias peptídicas (fitas β) ou segmentos de cadeias polipeptídi-cas, que se apresentam quase totalmente estendidas. Suas pontes de hidrogênio são perpendicu-
lares ao esqueleto polipeptídico (Figura 3(a)).
A disposição da estrutura em folha β pode apresentar duas variações, as folhas β antiparalelas e as 
folhas β paralelas. Na forma antiparalela as cadeias polipeptídicas vizinhas ligadas por pontes de 
hidrogênio seguem em direções opostas, de modo que as extremidades N-terminal e C-terminal 
das folhas β alternam-se (Figura 3(b)). Enquanto que na, forma paralela, as cadeias ligadas por 
pontes de hidrogênio se estendem na mesma direção, com todas as extremidades N-terminal das 
folhas β juntas (Figura 3(c)).
A presença de pontes de hidrogênio entre os esqueletos polipeptídicos de cadeias separadas ca-
racteriza ligações intercadeias. Quando uma folha β é formada por uma única cadeia polipeptídi-
ca, dobrando-se sobre si mesma (Figura 3(a)) as pontes de hidrogênio são denominadas ligações 
intracadeia. 
Figura 3. A estrutura de uma folha β. (a) A presença das pontes de hidrogênio intercadeia na estrutura β, (b) uma folha β 
antiparalela, com fitas β representadas por setas largas, (c) uma folha β paralela, formada por uma única cadeia polipeptídica, 
dobrando-se sobre si mesma.
4.4 cuRVaTuRa β 
 (VoLTas ReVeRsas)
Segmentos com estrutura secundária regular, 
como as hélices α ou folhas β são tipicamente 
unidas por pedaços de polipeptídeos que mu-
dam abruptamente de direção. Tais curvaturas 
β ou voltas reversas auxiliam a formação de 
uma estrutura protéica compacta e globular. 
Elas, geralmente, ocorrem na superfície das 
proteínas e, freqüentemente, contêm resíduos 
carregados. A maioria das voltas reversas en-
volve quatro resíduos consecutivos de amino-
ácidos, um dos quais pode ser a prolina – o 
iminoácido que causa uma dobra na cadeia 
polipeptídica. A glicina, o aminoácido com 
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menor grupo R, também é encontrado com 
freqüência na curvatura β. Pontes de hidrogê-
nio e ligações iônicas estabilizam a curvatura β.
4.5 esTRuTuRa secundáRia
 nÃo-RePeTiTiVa
As proteínas, em sua maioria, são proteínas 
globulares que, ao contrário das proteínas 
fibrosas, podem conter vários tipos de estru-
turas regulares, incluindo hélice α, folha β e 
outros elementos reconhecíveis. Uma porção 
significativa da estrutura de uma proteína 
pode ser irregular ou única.
4.6 esTRuTuRas 
 suPeRsecundáRias 
 (moTiVos)
As estruturas supersecundárias são geralmen-
te produzidas pelo agrupamento das cadeias 
laterais de elementos estruturais secundários 
adjacentes, próximos um do outro.
A forma mais comum da estrutura superse-
cundária é o motivo βαβ, em que uma hélice α 
conecta duas fitas paralelas de uma folha β (Fi-
gura 4(a)). Uma outra estrutura supersecundá-
ria comum é o motivo grampo β (ou meandro 
β), que consiste de fitas antiparalelas conecta-
das por fitas reversas (Figura 4 (b)).
Em um motivo αα, duas hélices α antipara-
lelas consecutivas arranjam-se uma contra a 
outra com seus eixos inclinados. Isso permite 
interações energeticamente favoráveis de suas 
cadeias laterais que estão em contato (Figura 
4(c)). Estas interações estabilizam a conforma-
ção em espiral-enrolada da α-queratina.
O motivo barril β é formado por folhas β es-
tendidas e enroladas, conforme figura 4 (d).
Figura 4. Motivos-proteína. (a) Motivo βαβ, (b) grampo β, (c) motivo αα e (d) barril β.
5. esTRuTuRa TeRciáRia 
 das PRoTeínas 
 GLoBuLaRes
A estrutura terciáriaW2 é determinada pela es-
trutura primária da cadeia polipeptídica. A es-
trutura terciária descreve o dobramento dos 
elementos estruturais secundários e especi-
fica as posições de cada átomo na proteína, 
incluindo as das cadeias laterais. A estrutura 
das proteínas globulares em solução aquosa é 
compacta; nela as cadeias laterais hidrofóbicas 
são posicionadas no interior da molécula, en-
quanto que os grupos hidrofílicos geralmente 
são encontrados na superfície da molécula, 
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onde interagem com a água, através de pon-
tes de hidrogênio ou interações eletrostáticas.
VocÊ saBia?
•	 [W2]:	que	as	características	comuns	da	es-
trutura terciária das proteínas revelam suas 
funções biológicas e suas origens evolutivas?
5.1 domínios
As cadeias polipeptídicas, contendo mais de 
200 resíduos de aminoácidos normalmente se 
dobram em dois ou mais aglomerados globu-
lares denominados domínios. Muitos domínios 
são unidades estruturalmente independen-
tes, que possuem características de proteínas 
globulares pequenas. O centro do domínio é 
formado a partir de combinações de elemen-
tos estruturais supersecundários (motivos). Os 
domínios freqüentemente apresentam uma 
função específica, como a de ligar moléculas 
pequenas.
5.2 inTeRaÇÕes Que 
 esTaBiLiZam a esTRuTuRa 
 TeRciáRia
Interações entre as cadeias laterais dos resíduos 
de aminoácidos direcionam o dobramento do 
polipeptídeo, para formar uma estrutura com-
pacta. Estas interações são descritas a seguir.
A. PONTES DISSULFETO
A ponte dissulfeto é uma ligação covalente 
formada pelos grupos sulfidrila ( - SH) de dois 
resíduos de cisteína, produzindo um resíduo 
de cistina (figura 5 do capítulo 1). As pontes 
dissulfeto dentro e entre as cadeias polipeptí-
dicas formam-se à medida que uma proteína 
se dobra para adquirir sua conformação na-
tiva. O dobramento de uma ou mais cadeia 
polipeptídica aproxima os resíduos de cisteína 
e permite a ligação covalente de suas cadeias 
laterais. As pontes dissulfeto são raras nas pro-
teínas intracelulares, pois o citoplasma é um 
ambiente redutor. A maioria das pontes dissul-
feto ocorre em proteínas secretadas da célula 
para um ambiente extracelular mais oxidante. 
Muitas ligações dissulfeto são encontradas em 
proteínas, como as imunoglobulinas, que são 
secretadas pelas células. Estas fortes ligações 
covalentes contribuem para estabilizar a estru-
tura das proteínas e evitar que elas se tornem 
desnaturadas no meio extracelular.
B. INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS
As interações hidrofóbicas fazem com que 
substâncias apolares minimizem seus conta-
tos com solventes polares, como a água. No 
caso de uma cadeia polipeptídica, os grupos 
R dos resíduos de aminoácidos que são apo-
lares interagem com outros grupos de mesma 
característica, ficando no interior da molécula 
protéica (Figura 5). Em contraste, aminoáci-
dos com cadeias laterais polares ou com carga 
tendem a ficar na superfície da molécula, em 
contato com solvente polar. As proteínas lo-
calizadas em membranas celulares mostram-se 
diferentes, as cadeias laterais de aminoácidos 
hidrofílicos estão localizadas no interior do po-
lipeptídeo, enquanto que os aminoácidos hi-
drofóbicos estão localizados na superfície da 
molécula, em contato com o a membrana lipí-
dica de caráter apolar. 
Figura 5. Interações entre aminoácidos com cadeias laterais apo-
lares.
C. PONTES DE HIDROGÊNIO
As interações hidrofóbicas fazem com que 
substâncias apolares minimizem seus conta-
tos com solventes polares, como a água. No 
caso de uma cadeia polipeptídica, os grupos 
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R dos resíduos de aminoácidos que são apo-
lares interagem com outros grupos de mesma 
característica, ficando no interior da molécula 
protéica (Figura 5). Em contraste, aminoáci-
dos com cadeias laterais polares ou com carga 
tendem a ficar na superfície da molécula, em 
contato com solvente polar. As proteínas lo-
calizadas em membranas celulares mostram-se 
diferentes, as cadeias laterais de aminoácidos 
hidrofílicos estão localizadas no interior do po-
lipeptídeo, enquanto que os aminoácidos hi-
drofóbicos estão localizados na superfície da 
molécula, em contato com o a membrana lipí-
dica de caráter apolar.
moléculas de água remanescente são expeli-das do interior hidrofóbico. Desta forma, as 
proteínas parecem ser dobradas de uma for-
ma hierarquizada. O dobramento ocasiona in-
terações de atração (quando possuem cargas 
opostas) e de repulsão (quando possuem car-
gas semelhantes) entre as cadeias laterais. In-
terações, como pontes de hidrogênio, intera-
ções hidrofóbicas e pontes dissulfeto também 
podem influenciar o processo de dobramento. 
As proteínas evoluíram para obter rotas de do-
bramento eficientes e conformações estáveis. 
No entanto, podem ocorrer na natureza do-
bramentos errados, e o depósito dessas proteí-
nas está associado a algumas doenças. 
Figura 6. Interações de cadeias laterais de aminoácidos por meio 
de pontes de hidrogênio e ligações iônicas.
5.3 doBRamenTo PRoTÉico
Observações experimentais indicam que o do-
bramento de uma proteína é iniciado com a 
formação de segmentos locais de estrutura 
secundária (hélices α e folhas β). Este estágio 
inicial de dobramento é bastante rápido. No 
segundo estágio, a estrutura secundária torna-
-se estável, e a estrutura terciária começa a ser 
formada (Figura 7). No estágio final do dobra-
mento, a proteína sofre uma série de movi-
mentos complexos por meio do qual adquire 
a organização rígida das suas cadeias laterais 
e pontes de hidrogênio internas, enquanto as 
Figura 7. Etapas no dobramento protéico.
5.4 cHaPeRonas 
 moLecuLaRes
As chaperonas ou proteínas de choque térmi-
co são um grupo especializado de proteínas 
necessário para o dobramento adequado de 
muitas espécies de proteínas. O dobramento 
protéico ocorre durante os estágios da sua 
síntese. As chaperonas ligam-se ao polipeptí-
deo não dobrado ou a cadeias polipeptídicas 
parcialmente dobradas, tendo como função 
evitar associação imprópria de segmentos hi-
drofóbicos expostos, os quais poderiam levar 
à agregação de polipeptídeos e à precipitação. 
Esta função é, principalmente, importante 
para aquelas proteínas com multidomínios e 
multissubunidades.
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6. esTRuTuRa 
 QuaTeRnáRia 
 das PRoTeínas
A estrutura quaternária refere-se ao arranjo es-
pacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas. 
Uma proteína dimérica, trimérica ou multimé-
rica (com duas, três e várias subunidades, res-
pectivamente) apresenta estrutura quaterná-
ria, ao contrário da monomérica (apenas uma 
subunidade polipeptídica). Estas subunidades 
podem ser iguais ou diferentes, e, em geral, 
associam-se de modo não-covalente. As regi-
ões de contato entre as subunidades se asse-
melham muito com o interior de uma proteína 
monomérica. Elas contêm cadeias laterais apo-
lares muito agregadas, pontes de hidrogênio, 
envolvendo os esqueletos polipeptídicos e suas 
cadeias laterais e, em alguns casos, pontes dis-
sulfeto intercadeias.
6.1 desnaTuRaÇÃo PRoTÉica
A desnaturação protéica é decorrente do des-
dobramento e da desorganização das estrutu-
ras secundárias e terciárias, sem que ocorra a 
quebra das ligações peptídicas. As proteínas 
podem ser desnaturadas por uma variedade 
de condições e substâncias. O calor, ácidos 
fortes, bases fortes, detergentes, solventes 
orgânicos, agitação mecânica, íons ou metais 
pesados, como chumbo e mercúrio são agen-
tes desnaturantes. A desnaturação pode ser 
reversível, quando a proteína se dobra nova-
mente, em sua estrutura original, no momento 
em que o agente desnaturante for removido. 
No entanto a maioria das proteínas, quando, 
desnaturadas, ficam permanentemente altera-
das, tornando-se insolúveis e precipitando.
6.2 doBRamenTo 
 inadeQuado 
 das PRoTeínas
Quando ocorre um dobramento de forma irre-
gular, normalmente essas proteínas são mar-
cadas e degradadas dentro da célula. Quando 
isto não ocorre, por falha no mecanismo, agre-
gados protéicos inadequadamente dobrados 
intra ou extracelulares se acumulam, principal-
mente durante o envelhecimento. Estes agre-
gados insolúveis de proteínas, denominados 
depósitos amilóides, caracterizam algumas 
doenças neurológicas, como a doença de Al-
zheimer. A proteína amilóide β forma depósi-
tos fibrosos ou placas no cérebro de pacientes 
com Alzheimer.
A proteína príon está presente no tecido cere-
bral normal onde, aparentemente, se apresen-
ta, de modo predominante, na conformação 
de hélice α, enquanto que uma mistura de hé-
lices α e folhas β formam agregados fibrosos 
insolúveis, que danificam as células cerebrais. 
Esta proteína tem sido implicada como agen-
te causador das encefalopatias espongiformes 
transmissíveis (EETs), incluindo a doença hu-
mana de Creutzfeldt-Jakob, “scrapie” em ove-
lhas, e a encefalopatia espongiforme bovina 
no gado (“doença da vaca louca”). As EETs são 
fatais, e atualmente nenhum tratamento é ca-
paz de alterar esse resultado.
7. FunÇÕes das 
 PRoTeínas
A complexidade e a variedade de proteínas 
permitem a realização de uma grande quanti-
dade de funções biológicas especializadas.
7.1 mioGLoBina
A mioglobina foi a primeira proteína a ter sua 
estrutura determinada por cristalografia de 
raio X. É uma molécula pequena intracelular 
do músculo dos vertebrados. A determinação 
de sua estrutura revelou que ela possui oito 
hélices α arranjadas de modo a formar uma 
proteína globular. Contém um único grupa-
mento heme firmemente encaixado em uma 
concavidade hidrofóbica. O heme é um com-
plexo entre a protoporfirina IX e o íon ferroso 
(Fe2+), no qual o ferro está preso no centro da 
molécula do heme, por meio de ligações, aos 
quatro nitrogênios do anel porfirínico. O fer-
ro do heme pode formar duas interações adi-
cionais, uma de cada lado do plano do papel 
porfirínico. Na mioglobina e na hemoglobina, 
uma dessas posições estabelece uma intera-
ção coordenada com a cadeia lateral de um 
resíduo de histidina da molécula da globina, 
enquanto que a outra fica disponível para ligar 
o oxigênio. O átomo de ferro do grupo heme 
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isolado, quando exposto ao oxigênio, é oxida-
do de modo irreversível à Fe3+, uma forma 
que não liga oxigênio. A porção protéica da 
mioglobina (e também da hemoglobina) im-
pede essa oxidação e torna possível a ligação 
do oxigênio ao grupo heme. Sob determina-
das condições, o Fe2+ da mioglobina ou da 
hemoglobina se oxida a Fe3+ formando, res-
pectivamente, a metmioglobina ou a metemo-
globina; essas proteínas são responsáveis pela 
coloração marrom da carne velha e do sangue 
seco. Além do oxigênio, outras moléculas pe-
quenas, como CO (carboxihemoglobina, quan-
do ligado à hemoglobina), NO e H2S, podem 
ligar-se aos grupos heme com afinidade muito 
maior do que o O2, o que explica sua toxidade.
Achava-se que a mioglobina era apenas uma 
proteína de armazenamento de oxigênio, no 
entanto hoje se sabe que sua principal função 
fisiológica consiste em facilitar o transporte de 
oxigênio no músculo. É provável que a função 
de armazenamento de oxigênio seja significa-
tiva somente nos mamíferos aquáticos, como 
baleias e focas, cujas concentrações de mio-
globina muscular são aproximadamente 10 
vezes maiores que nos mamíferos terrestres. A 
mioglobina liga-se ao oxigênio de forma rever-
sível, e sua curva de associação descreve uma 
hipérbole (Figura 8).
7.2 HemoGLoBina
A hemoglobina é encontrada exclusivamente 
nos eritrócitos, cuja principal função é trans-
portar oxigênio dos pulmões até os capilares. 
Os animais demasiadamente grandes, com es-
pessura maior que 1mm, para transportarem 
quantidades suficientes de oxigênio para os 
seus tecidos, possuem sistemas circulatórios, 
contendo hemoglobina ou uma proteína com 
funções similares. Ao contrário, pequenos or-
ganismos contam com a difusão do oxigênio 
para suprir suas necessidades respiratórias. O 
aparecimento esporádico de proteínas seme-
lhantes à hemoglobina em bactérias levanta 
a possibilidade de transferênciade genes de 
animais para bactérias em um ou mais mo-
mentos durante a evolução. Em algumas legu-
minosas, as leghemoglobinas suprem de O2 
as bactérias fixadoras de nitrogênio que colo-
nizam os nódulos radiculares. Alguns anelíde-
os, como a minhoca, possuem a clorocruorina 
como transportador de oxigênio, que contém 
uma porfirina diferente da encontrada na he-
moglobina, responsável pela coloração verde 
da clorocruorina. Outras proteínas que ligam 
O2, como a hemocianina e a hemeritrina, não 
possuem grupo heme e ocorrem somente nos 
invertebrados. A hemocianina, uma proteína 
extracelular, possui dois átomos de cobre na 
sua estrutura, apresentando cor azul, quando 
oxigenada e incolor, quando desoxigenada. A 
hemeritrina, uma proteína intracelular, contém 
dois átomos de ferro e apresenta-se púrpura, 
quando oxigenada e incolor, quando desoxi-
genada. De uma forma geral, a maioria das 
moléculas transportadoras de oxigênio extra-
celulares com grandes massas podem desem-
penhar outras funções, como tampões contra 
alterações de pH e flutuações osmóticas. Em 
algumas espécies de invertebrados, as proteí-
nas que se ligam ao oxigênio podem servir de 
reserva nutricional, por exemplo, durante a 
metamorfose ou na muda.
A principal hemoglobina em adultos, a hemo-
globina A, é um tetrâmero composta por duas 
cadeias alfa (α1 e α2) e duas beta (β1 e β2), 
unidas por ligações não-covalentes. Cada su-
bunidade contém segmento de estrutura em 
hélice α além de uma fenda em que se liga o 
grupo heme (fig. voet p166). A hemoglobina 
também transporta o dióxido de carbono dos 
tecidos para os pulmões. Ao contrário da mio-
Figura 8. Curvas de saturação do oxigênio-hemoglobina e oxigênio-mio-
globina.
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globina, a ligação do oxigênio à hemoglobina 
é influenciada pela ação de efetores alostéri-
cos, como pela pO2, pelo pH, pela pCO2 (car-
baminohemoglobina) e pela disponibilidade 
do 2,3-bisfosfoglicerato.
A curva de associação da hemoglobina ao oxi-
gênio tem forma sigmoidal (Figura 8), indican-
do que as subunidades cooperam na ligação 
do oxigênio. A ligação cooperativa do oxigênio 
às quatro subunidades da hemoglobina signi-
fica que a ligação de uma molécula de oxigê-
nio a um dos grupos heme facilita a ligação 
da segunda molécula de oxigênio e assim su-
cessivamente até a ligação da quarta molécula 
de oxigênio. Isto porque a entrada da primeira 
molécula rompe, na hemoglobina, interações 
como pontes salinas e pontes de hidrogênio, 
que mantinham a proteína na forma tensa (T), 
que é a forma desoxigenada. O rompimento 
dessas interações leva à forma relaxada (R), 
que tem alta afinidade pelo oxigênio.
7.3 coLáGeno
É a proteína mais abundante nos vertebrados 
e ocorre em todos os animais multicelulares. 
Suas fibras, fortes e insolúveis, conferem re-
sistência ao estresse dos tecidos conectivos, 
como os ossos, os dentes, a cartilagem, os ten-
dões e as matrizes fibrosas da pele e das veias. 
A molécula de colágeno é constituída por três 
cadeias polipeptídicas, formando uma tripla 
hélice (figura 9). Os mamíferos possuem cer-
ca de 30 cadeias geneticamente diferentes, as 
quais são montadas em, pelo menos, 19 tipos 
de colágeno encontrados em tecidos diferentes 
de um mesmo indivíduo. O colágeno apresen-
ta uma composição de aminoácidos, em que 
quase um terço é resíduo de glicina, outros 15 
a 30 % são prolina e 4-hidroxiprolina, e hidro-
xilisina também ocorre no colágeno. A prolina 
facilita a formação da conformação helicoidal 
em cada uma das cadeias α, porque a sua 
estrutura em anel causa “torções” na cadeia 
polipeptídica. Enquanto que a glicina, por ser 
um aminoácido pequeno, se adapta ao espa-
ço restrito onde as três hélices se aproximam. 
As cadeias polipeptídicas do colágeno sofrem 
modificação pós-traducional, tais como hidro-
xilação da prolina e da lisina, dependente de 
vitamina C, e a glicosilação de alguns resíduos 
de hidroxilisina. 
7.4 eLasTina
Ao contrário do colágeno, o qual forma fibras 
que apresentam alta resistência à tensão, a 
elastina apresenta propriedades elásticas, se-
melhante à da borracha. A elastina é encontra-
da nos pulmões, na parede de grandes artérias 
e nos ligamentos elásticos. A elastina é uma 
proteína insolúvel composta, em grande parte, 
de aminoácidos pequenos e apolares, como 
glicina, alanina e valina, e, além destes tam-
bém é rica em prolina e lisina, contendo pouca 
hidroxiprolina, sem conter hidroxilisina. A pro-
priedade elástica é conferida pela presença da 
desmosina, que é formada por três resíduos de 
alisina (lisina após sofrer desaminação) e um 
resíduo de lisina unidos por ligações cruzadas.
7.5 FiBRoína da seda
Os insetos e os aracnídeos (aranhas) produzem 
várias sedas para fabricar estruturas, como ca-
sulos, teias, ninhos e pedúnculos de ovos. A 
fibroína da seda é uma proteína fibrosa que 
consiste de folhas β antiparalelas cujas cadeias 
estendem-se paralelamente, ao eixo da fibra. 
A estrutura das folhas β da seda é responsável 
por suas propriedades mecânicas, apresentan-
do-se entre as fibras mais fortes. Pode ser um 
pouco distendida, pois, para esticá-la mais, 
seria necessário romper as ligações covalen-
tes das suas cadeias polipeptídicas, que já se 
Figura 9. A tripla hélice do colágeno. (Fonte: Voet, 
1999)
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encontram quase totalmente distendidas. As 
folhas β vizinhas associam-se por forças de 
van der Waals, conferindo uma flexibilidade 
à seda.
7.6 QueRaTina
É uma proteína durável e quimicamente não-
-reativa que ocorre em todos os vertebrados 
superiores. Constitui o principal componen-
te dos cabelos, da pele, dos chifres, unhas e 
penas. As queratinas têm sido classificadas 
como α-queratinas, que ocorrem em mamífe-
ros, e β-queratinas, que ocorrem em pássaros 
e répteis. Cada mamífero possui cerca de 30 
variantes de queratina, cuja expressão varia 
de acordo com o tecido. A α-queratina é rica 
em resíduos de cisteína, que formam pontes 
dissulfeto responsáveis pela ligação cruzada 
entre cadeias polipeptídicas adjacentes. As 
α-queratinas são classificadas em “duras” ou 
“moles”, se possuírem alto ou baixo teor de 
enxofre. As queratinas duras, como as do ca-
belo, do chifre e das unhas, são menos flexíveis 
que as queratinas moles, como a da pele e de 
calos, resistindo à deformação devido às pon-
tes dissulfeto.
Resumo
As propriedades das proteínas dependem, em 
grande parte, do seu tamanho e da seqüência 
dos seus polipeptídeos.
As técnicas de purificação de proteínas ba-
seiam-se na solubilidade, na carga, no tama-
nho e na especificidade de ligação.
As proteínas evoluem a partir de modificações 
na sua estrutura primária. A comparação das 
proteínas em diferentes espécies pode mostrar 
quais resíduos são os mais essenciais para a 
estrutura e a função da proteína. Além disso a 
comparação das seqüências dos polipeptídeos 
mostra a relação evolucionária entre as dife-
rentes proteínas dentro da mesma espécie.
Os resíduos de aminoácidos que compõem as 
proteínas determinam características estrutu-
rais e funcionais destas.
A hemoglobina e a mioglobina são proteínas 
que apresentam a função de transporte de 
oxigênio.
O colágeno, a elastina, a fibroína e a querati-
na apresentam estrutura que as caracterizam 
como proteínas estruturais.
HiPeRLinK
TÉcnicas de sePaRaÇÃo 
de PRoTeínas
Solubilidade das proteínas
A presença de grupos carregados nas proteí-
nas caracteriza uma solubilidade dependente 
da concentração de sais dissolvidos, da pola-
ridade do solvente, do pH e da temperatura. 
Essas variáveis podem ser manipuladas para 
precipitar seletivamente algumas proteínas, ao 
passo que outras se mantêm solúveis. A adição 
de sal é um dos procedimentos mais comu-
mente usados para purificar proteínas.Cromatografia
Na maioria dos procedimentos cromatográfi-
cos modernos, a mistura de substâncias a ser 
fracionada é dissolvida em um líquido (fase 
móvel). E ele é passado através de uma colu-
na, contendo uma matriz sólida e porosa (fase 
estacionária). Quando os solutos fluem atra-
vés da coluna, eles interagem com a fase es-
tacionária, e sua eluição é retardada. Tal retar-
damento depende das propriedades de cada 
soluto. Se a coluna for comprida o suficiente, 
substâncias com diferentes taxas de migração 
serão separadas.
A cromatografia líquida de alta performance 
(HPLC) emprega sistema automático com me-
lhor resolução e reprodutibilidade da separação.
Na cromatografia de troca iônica, as molécu-
las carregadas ligam-se aos grupos de carga de 
sinal contrário imobilizados na matriz. A afini-
dade de ligação de uma proteína depende da 
presença de outros íons, que competem com 
ela pela ligação ao trocador de íons e do pH 
da solução, que influencia na carga líquida da 
proteína.
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Na cromatografia de filtração em gel (também 
chamada de cromatografia de exclusão por ta-
manho, cromatografia de permeação em gel 
ou peneira molecular), as moléculas são sepa-
radas de acordo com seu tamanho e forma. 
A fase estacionária consiste de esferas de gel, 
contendo poros cujos intervalos de tamanho 
são relativamente estreitos. As moléculas gran-
des, por terem acesso a um menor número de 
poros, atravessam a coluna mais rapidamen-
te que as moléculas pequenas, que possuem 
acesso a um maior número de poros.
A cromatografia de afinidade utiliza a proprie-
dade de muitas proteínas a se ligarem forte-
mente a certas moléculas sem a mediação de 
ligações covalentes, enquanto que na croma-
tografia de imunoafinidade a proteína é sepa-
rada, por ligar-se a um anticorpo específico.
Eletroforese em gel
Uma molécula com carga se desloca em um 
campo magnético através de um gel em uma 
velocidade proporcional à sua densidade de 
carga total, tamanho e forma. O pH no gel 
deve ser grande o suficiente, de forma que 
praticamente todas as proteínas possuam car-
ga líquida negativa e se movam em direção 
ao ânodo quando a voltagem for aplicada. As 
moléculas de tamanho e carga similares mo-
vem-se como uma banda única através do gel.
Ultracentrifugação
Pode atingir velocidades rotacionais de 80.000 
rpm de forma a produzir campos centrifugais 
superiores a 600.000g. A taxa na qual uma 
partícula sedimenta na ultracentrífuga está re-
lacionada a sua massa (a densidade da solução 
e a forma da partícula também afetam a taxa 
de sedimentação).
eXeRcício
1. A proteína é de grande importância para 
os seres vivos, apresentando funções bas-
tante diversificadas. A compreensão de sua 
estrutura permite entender características 
peculiares, como, solubilidade, ativida-
de catalítica, desnaturação e até algumas 
doenças. Baseado na estrutura das prote-
ínas descreva a importância da seqüência 
de aminoácidos em uma proteína. Porque 
está seqüência determina sua configura-
ção? Associe a configuração de algumas 
proteínas com suas características que de-
terminam suas funções. Características do 
meio, como pH e temperatura podem in-
fluenciar esta configuração? Explique.
ReFeRÊncia
CHAMPE, P.C. & HARVEY, R.A. Bioquímica Ilus-
trada, 3ª ed, Porto Alegre: Artmed, 2006.
VOET, D., VOET, J.G. & PRATT, C. W. Funda-
mentos da Bioquímica, Porto Alegre: Artmed, 
2000.
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enZimas
Profa. Rosana Anita da Silva Fonseca Carga Horária I 10H
Inicialmente Louis Pasteur e outros pesqui-
sadores acreditavam que os sistemas vivos 
possuíam uma “força vital”, diante da im-
possibilidade de reproduzirem a maioria 
das reações bioquímicas. Justus von Liebig 
e outros investigadores concluíram que os 
processos biológicos eram causados pela 
ação de substâncias químicas que, na épo-
ca, eram conhecidas como “fermento”. O 
termo “enzima” (do grego, en, em + zyme, 
levedura) foi criado em 1878 significando 
que era encontrada na levedura. A compo-
sição química das enzimas ficou estabele-
cida a partir de 1926, quando James Su-
mner cristalizou a urease do feijão de soja 
demonstrando que esta era uma proteína.
Conversão do Pepsinogênio em Pepsina
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oBJeTiVos esPecíFicos
1. Definir enzimas;
2. Reconhecer as diferentes classes de enzimas;
3. Reconhecer as nomenclaturas das enzimas;
4. Identificar as propriedades das enzimas;
5. Identificar os tipos de mecanismos catalíticos;
6. Reconhecer os fatores que afetam a velocidade de uma reação enzimática;
7. Compreender os tipos de inibição enzimática;
8. Identificar as formas de regulação da atividade enzimática;
9. Compreender a utilização da dosagem de enzimas no diagnóstico clínico.
1. deFiniÇÃo
Enzimas são catalisadores biológicos que aumentam a velocidade das reações, podendo ocorrer 
nos tecidos.
2. nomencLaTuRa
As enzimas possuem duas nomenclaturas, a nomenclatura recomendada, para uso rotineiro, e a 
nomenclatura sistemática utilizada para minimizar ambigüidades.
2.1 nomencLaTuRa 
 Recomendada
De um modo geral, a nomenclatura das enzimas é dada pelo nome do substrato com o sufixo 
“-ase” (por exemplo, urease e sacarase) ou por uma expressão que descreva sua ação catalítica 
(por exemplo, álcool-desidrogenase). Algumas enzimas mantêm seu nome original, o qual não 
tem associação com a reação enzimática (por exemplo, catalase e pepsina).
2.2 nomencLaTuRa 
 sisTemáTica
Um esquema de classificação funcional sistemática e de nomenclatura de enzimas foi adotado 
pela International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB), no qual as enzimas 
são divididas em seis classes principais assim como subclasses e sub-subclasses. O sufixo “-ase” 
é adicionado para completar a descrição da reação química catalisada. Por exemplo, a enzima 
cuja nomenclatura recomendada é carboxipeptidade A possui nomenclatura sistemática peptidil-
-L-aminoácido-hidrolase e número de classificação EC 3.4.17.1 (“EC” é a abreviatura de Enzyme 
Comission; os números representam a classe, subclasse, sub-subclasse e o seu número de série 
dentro da sub-subclasse).
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4. PRoPRiedades 
 das enZimas
As enzimas são catalisadores biológicos, que 
atuam em quase todas as reações bioquímicas 
que ocorrem nos seres vivos. A grande maioria 
das enzimas são proteínas, no entanto alguns 
tipos de RNAs, chamados ribozimas, também 
possuem ação catalítica.
4.1 síTios aTiVos
Sítio ativo é uma região específica do tipo 
fenda, encontrada na enzima. Nesta fenda, 
encontram-se cadeias laterais de aminoáci-
dos, que criam uma superfície tridimensional 
complementar ao substrato. O sítio ativo liga o 
substrato, formando-se, então, um complexo 
enzima-substrato (ES), o qual é convertido em 
enzima-produto (EP), que, posteriormente, se 
dissocia em enzima e produto.
4.2 VeLocidade de ReaÇÃo
As velocidades de reação catalisadas por enzi-
mas são da ordem de 103 a 108 vezes maio-
res do que as reações correspondentes não 
catalisadas e são, várias ordens de magnitude 
maiores que as mesmas reações catalisadas 
quimicamente. Normalmente cada molécula 
de enzima é capaz de transformar de 100 a 
1.000 moléculas de substrato em produto por 
segundo.
3. cLassiFicaÇÃo das enZimas
3.1 oXidoRReduTases
Catalisam reações de oxidação-redução entre dois 
substratos.
3.2 TRansFeRases
Catalisam reações de transferência de um grupo di-
ferente do hidrogênio entre um par de substratos. 
3.3 HidRoLases
Catalisam a clivagem de ligações através da adição 
de água.
3.4 Liases
Catalisam a clivagem de ligações C- C, C- S e certas 
ligações C- N.
3.5 isomeRases
Catalisam a tranferência de um grupo dentro de 
umamolécula, produzindo formas isoméricas (óp-
ticas ou geométrica).
3.6 LiGases
Catalisam a formação de ligações entre o carbono 
e o oxigênio, o enxofre, o nitrogênio e outros áto-
mos por reações de condensação acoplada à hi-
dólise do ATP ou composto semelhante que possa 
fornecer energia.
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4.3 esPeciFicidade
As enzimas apresentam uma especificidadeA1 
para seu substrato imensamente maior que os 
catalisadores químicos. As enzimas interagem 
com um ou alguns poucos substratos, catali-
sando, apenas, um tipo de reação química.
VocÊ saBia?
•	 [A1]:	que	a	especificidade	de	uma	enzima	pelo	subs-
trato depende do caráter geométrico e eletrônico do 
seu sítio ativo?
4.4 co-FaToRes
Co-fatores são componentes adicionais neces-
sários à atividade de algumas enzimas. Os co-
-fatores podem ser inorgânicos ou orgânicos 
(não protéico).
Os co-fatores inorgânicos são íons metálicos, 
como Cu2+, Fe2+ e Zn2+. A natureza essencial 
desses co-fatores explica por que razão os or-
ganismos necessitam de quantidades diminu-
tas de certos elementos na sua dieta. Por sua 
vez o efeito tóxico de metais pesados, como 
Cd2+ e Hg2+, pode ser explicado, pois estes po-
dem substituir o Zn2+ nos sítios ativos de certas 
enzimas, incluindo a RNA-polimerase, deixan-
do, então, essas enzimas inativas.
Os co-fatores orgânicos também são comu-
mente chamados de coenzimas. As coenzimas 
são freqüentemente derivadas de vitaminas, 
como a tiamina pirofosfato (derivada da vita-
mina B1 ou tiamina), a flavina-mononucleotí-
deo e flavina-adenina-dinucleotídeo (derivadas 
da vitamina B2 ou riboflavina).
O conjunto da enzima com seu co-fator é de-
nominado holoenzima. A apoenzima refere-se 
à parte protéica da holoenzima.
Em algumas enzimas, o co-fator está frouxa-
mente ou de forma apenas transitória ligado 
à parte protéica, mas, em outras ele liga-se de 
forme firma e permanente. Neste caso, são 
chamados de grupos prostéticos (ex.: a biotina 
ligada a carboxilases).
4.5 ReGuLaÇÃo
As enzimas podem sofrer regulação na sua ati-
vidade catalítica de forma que são ativadas ou 
inibidas. Este controle é útil para que a velo-
cidade de formação do produto responda às 
necessidades da célula.
4.6 LocaLiZaÇÃo denTRo 
 da cÉLuLa
A compartimentalização das enzimas em or-
ganelas específicas no interior da célula garan-
te meio favorável para a reação, isola substrato 
ou produto da reação de outras reações com-
petitivas e organiza as enzimas presentes na 
célula.
5. TiPos de 
 mecanismos 
 caTaLíTicos
São os mecanismos através dos quais as enzi-
mas aceleram uma reação.
5.1 caTáLise ácido-Básica
Na catálise ácido-básica geral, os resíduos de 
aminoácidos doam ou aceitam prótons.
5.2 caTáLise coVaLenTe
A catálise covalente acelera as velocidades das 
reações por meio da reação transitória de uma 
ligação covalente entre a enzima e o substrato.
5.3 caTáLise PoR 
 íons meTáLicos
Quase um terço de todas as enzimas conhe-
cidas necessita da presença de íons metálicos 
para desenvolver sua atividade. As metalopro-
teínas contêm co-fatores de íons metálicos 
fortemente ligados, mais comumente íons de 
metais de transição, como Fe2+, Fe3+, Cu2+, 
Zn2+, Mn2+ e Co2+. Já as enzimas ativadas por 
metais associam-se fracamente a íons metáli-
cos da solução, em geral, íons metálicos alca-
linos e alcalinos terrosos, como Na+, K+, Mg2+ 
ou Ca2+. Nesse grupo de enzimas, os íons fre-
qüentemente desempenham função estrutu-
ral, em vez de função catalítica.
Os íons metálicos participam das catálises en-
zimáticas de três formas:
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a. Ligando-se ao substrato a fim de orientá-lo 
para a reação.
b. Mediando reações de oxidação-redução 
por intermédio de mudanças reversíveis no 
estado de oxidação do íon metálico.
c. Estabilizando eletrostaticamente ou prote-
gendo cargas negativas.
5.4 caTáLise eLeTRosTáTica
A ligação do substrato geralmente exclui água 
do sítio ativo de uma enzima. Deste modo, o 
sítio ativo apresenta características de polari-
dade de um solvente orgânico, em que as in-
terações eletrostáticas são mais fortes do que 
em soluções aquosas. Esta forma de catálise, 
que se assemelha à catálise por íon metálico, é 
chamada de catálise eletrostática.
5.5 caTáLise PoR meio de 
 eFeiTos de PRoXimidade 
 e oRienTaÇÃo
A eficiência das reações catalíticas depende de 
condições específicas no sítio catalítico, como 
a proximidade e a orientação dos reagentes. 
Os reagentes devem aproximar-se em uma 
orientação espacial, para que a reação possa 
ocorrer. Além disso, as enzimas ligam os seus 
substratos na orientação apropriada para a re-
ação. As moléculas não são igualmente reati-
vas em todas as direções.
5.6 caTáLise PoR LiGaÇÃo
 PReFeRenciaL do esTado 
 de TRansiÇÃo
Um dos mecanismos mais importantes da ca-
tálise enzimática é que a enzima pode ligar-se 
à estrutura do estado de transição com mais 
afinidade do que aos seus substratos ou pro-
dutos. Desta forma, ocorre aumento da con-
centração da estrutura do estado de transição, 
levando ao aumento da velocidade de reação 
de forma proporcional.
6. cinÉTica enZimáTica
O estudo das velocidades das reações enzi-
máticas, ou cinética enzimática, começou em 
1902, quando Adrian Brown investigou as ve-
locidades de hidrólise da sacarose pela enzima 
β-frutofuranosidase de leveduras. O mecanis-
mo da ação da enzima aborda a catálise em 
termos de alterações de energia, que ocorrem 
durante a reação, ou seja, as enzimas fornecem 
umas rotas alternativas, favoráveis em relação 
à energia em comparação à reação não-cata-
lisada. Outro fator relacionado ao mecanismo 
da ação enzimática é o sítio ativo que facilita 
quimicamente a catálise.
6.1 eneRGia LiVRe de 
 aTiVaÇÃo
A maioria das reações possui uma barreira de 
energia, a energia de ativação, que separa os 
reagentes dos produtos. Essa barreira é a dife-
rença entre a energia dos reagentes e aquela 
de um intermediário de alta energia, que ocor-
re durante a formação do produto. Por exem-
plo, durante a conversão de uma molécula 
reagente A no produto B ocorre a passagem 
pelo estado de transição, que é o intermediá-
rio de alta energia, T* (Figura 1).
Figura 1. Efeito de uma enzima sobre a energia de ati-
vação de uma reação.
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
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As reações químicas não-catalisadas possuem 
maior energia livre de ativação em relação às 
reações catalisadas por enzimas. Conseqüente-
mente as reações não-catalisadas apresentam 
uma velocidade menor que as enzimáticas.
A barreira de energia do estado de transição 
equivale à quantidade de energia mínima ne-
cessária, que as moléculas devem conter para 
reagirem (Figura 1). A velocidade de uma re-
ação depende do número de moléculas ener-
gizadas. A enzima permite que uma reação 
ocorra rapidamente, oferecendo uma rota al-
ternativa com menor energia livre de ativação. 
As enzimas possuem a característica de não al-
terar a energia livre dos reagentes ou dos pro-
dutos, sem alterar o equilíbrio da reação.
6.2 síTio aTiVo
Caracteriza-se como o centro da reação cata-
lisada pela enzima que utiliza diversos meca-
nismos químicos facilitando a conversão do 
substrato em produto. A eficiência catalítica 
depende de vários fatores, dentre os quais a 
estabilização do estado de transição. O sítio 
ativo atua como um molde molecular flexível, 
que se liga ao substrato, estabilizando-o em 
seu estado de transição. Isso favorece a enzima 
para aumentar a concentração do intermediá-
rio reativo que pode ser convertido no produto 
e, assim, aumentando a velocidade da reação. 
Um outro mecanismo para aumentar a eficiên-
cia catalítica é a presença de grupos catalíticos 
no sítioativo, que aumentam a probabilidade 
de se formar o estado de transição.
7. FaToRes Que aFeTam
 a VeLocidade da 
 ReaÇÃo
A concentração de substrato, o pH e a tempe-
ratura são fatores que influenciam a velocida-
de da catálise enzimática.
7.1 concenTRaÇÃo 
 de suBsTRaTo
A velocidade de uma reação (v) é o número 
de moléculas de substrato, transformadas em 
produto por unidade de tempo. A velocidade 
de uma reação catalisada por enzima aumenta 
com a concentração do substrato, até uma ve-
locidade máxima (Vmáx) ser atingida (Figura 2). 
O platô no gráfico, em que se aumentando a 
concentração do substrato, não se observa au-
mento considerável da velocidade, significa que 
os sítios de ligações disponíveis das moléculas 
de enzimas estão saturados pelos substratos.
A maioria das enzimas apresenta uma cinética 
de Michaelis-Menten, em que a curva de velo-
cidade de reação inicial, vo, contra a concentra-
ção	do	substrato,	[S],	possui	forma	hiperbólica.	
No entanto, as enzimas alostéricas freqüen-
temente apresentam uma curva sigmóide.
Figura 2. Efeito da concentração do substrato sobre a velo-
cidade da reação.
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
7.2 TemPeRaTuRa
A velocidade da reação enzimática aumenta 
com a temperatura, até o pico de velocidade 
ser atingido (Figura 3). Este aumento de veloci-
dade é devido ao aumento do número de mo-
léculas com energia suficiente para atravessar 
a barreira de energia e formar os produtos da 
reação. Após 
o pico ter 
sido atingi-
do, um novo 
aumento na 
temperatu-
ra reduzirá 
a velocidade 
da reação 
devido à des-
n a t u r a ç ã o 
da enzima 
causada pela 
temperatura. 
Figura 3. Efeito da temperatura sobre uma reação 
enzimática.
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
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7.3 pH
A concentração hidrogeniônica interfere na ve-
locidade de reação de várias formas. A reação 
catalítica geralmente requer que a enzima e o 
substrato tenham determinados grupos quími-
cos em um estado ionizado ou não-ionizado, 
de forma a interagirem. Por exemplo, a ativida-
de catalítica pode requerer que o grupo amino 
da enzima esteja na forma protonada (- NH3
+). 
Em pH alcalino, esse grupo não está protona-
do e, desse modo, a velocidade da reação di-
minui.
Valores extremos de pHA2 podem levar à desna-
turação da enzima, pois sua estrutura depende 
do caráter iônico das cadeias laterais dos ami-
noácidos. A denominação pH ótimo refere-se 
ao pH, na qual a atividade da enzima é máxi-
ma (Figura 4).
modo que suas velocidades de reação e sua 
eficiência global possam ser quantificadas. 
Sendo assim, Michaelis-Menten propuseram 
um modelo que explica a maioria das carac-
terísticas das reações enzimáticas. A enzima 
combina-se reversivelmente com o substrato, 
formando um complexo ES, que se decompõe 
em produtos e em enzima, conforme o mode-
lo seguinte:
E + S ES E + P
Onde:
S é o substrato
E é a enzima
ES é o complexo enzima-substrato
k1, k-1 e k2 são as constantes de velocidade
8.1 eQuaÇÃo de 
 micHaeLis-menTen
A equação de Michaelis-Menten descreve 
como a velocidade da reação varia com a con-
centração do substrato:
Figura 4. Efeito do pH sobre reação catalisada por 
enzimas distintas. Cada enzima apresenta um pH 
ótimo em que a velocidade da reação é máxima. 
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
VocÊ saBia?
•	 [A2]:	que	o	ser	humano	apresenta	enzimas	com	pH	
ótimos bem distintos? Por exemplo, a pepsina, uma 
enzima digestiva do estômago , apresenta ativida-
de máxima em pH 2, enquanto a fosfatase alcalina 
apresenta pH ótimo acima de 7.
8. cinÉTica de 
 micHaeLis-menTen
As enzimas catalisam uma variedade de rea-
ções, usando diferentes combinações de seis 
mecanismos catalíticos básicos. Apesar disso, 
todas as enzimas podem ser analisadas, de 
Onde:
vo é a velocidade inicial da reação
Vmax é a velocidade máxima
[S]	é a concentração de substrato
km é a constante de Michaelis, que é igual a 
(k-1+ k2)/k1
A equação de Michaelis-Menten descreve uma 
hipérbole retangular (Figura5). 
Figura 5. Efeito da concentração do substrato sobre 
a velocidade da reação.
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
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8.2 consideRaÇÕes 
 ReFeRenTes À eQuaÇÃo de
 micHaeLis-menTen:
1. Concentração relativa de E e S. A concen-
tração de substrato é muito maior do que 
a concentração da enzima.
 
2. Hipótese do estado de equilíbrio. Com 
exceção do estágio inicial da reação, a 
concentração de ES permanece aproxima-
damente constante, até que o substrato 
seja quase totalmente consumido. Desse 
modo, a velocidade de síntese de ES deve 
igualar a sua velocidade de consumo du-
rante a reação, ou seja, ES permanece em 
estado de equilíbrio.
 
3. Velocidade inicial. Apenas as velocidades 
iniciais da reação (vo) são utilizadas na 
análise das reações enzimáticas. Nesta situ-
ação, a concentração do produto é muito 
pequena, e desse modo, a velocidade da re-
ação inversa de P para S pode ser ignorada.
8.3 concLusÕes soBRe a 
 cinÉTica de 
 micHaeLis-menTen
1. km:
 A constante de Michaelis (km) é a concen-
tração de um substrato específico, na qual 
uma enzima produz metade de sua veloci-
dade máxima.
 O valor de km é específico para uma enzi-
ma e seu substrato e não varia com a con-
centração da enzima.
 O km reflete a afinidade da enzima para 
aquele substrato. Um km baixo reflete uma 
alta afinidade da enzima pelo substrato, 
porque é necessária uma baixa concentra-
ção de substrato, para atingir metade da 
velocidade máxima (ou metade da satu-
ração da enzima), enquanto que um km 
elevado reflete uma baixa afinidade da en-
zima pelo substrato, pois é necessária uma 
alta concentração de substrato, para atin-
gir metade da velocidade máxima.
 
2. Velocidade da reação e a concentração da 
enzima:
 A velocidade da reação é diretamente pro-
porcional à concentração da enzima em 
qualquer concentração de substrato.
 
3. Ordem de reação:
 Quando a concentração de substrato é 
muito menor que o km, a velocidade da 
reação é aproximadamente proporcional à 
concentração do substrato (Figura 6). Nes-
se caso, a velocidade é de primeira ordem 
com relação ao substrato. Quando a con-
centração de substrato é muito maior que 
o km, a velocidade é constante e igual à 
velocidade máxima. Nesse caso, a veloci-
dade é de ordem zero, sendo independen-
te da concentração de substrato (Figura 6).
Figura 6. Efeito da concentração do substrato sobre a 
velocidade da reação, para uma reação enzimática.
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
9. GRáFico de 
 LineweaVeR-BuRKe
Os parâmetros da equação de Michaelis-Men-
ten (Vmax e km) podem ser determinados por 
vários métodos. No entanto, para valores de 
[S]	bastante	elevados,	nem	sempre	é	possível	
determinar, com precisão, quando a Vmax é 
alcançada. Um método mais adequado para a 
determinação dos valores de Vmax e km, formu-
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lado por Hans Lineweaver e Dean Burk, utiliza 
o inverso da equação de Michaelis-Menten:
Figura 7. Gráfico de Lineweaver-Burke. 
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
10. iniBiÇÃo da 
 aTiVidade 
 enZimáTica
As substâncias que diminuem a atividade de 
uma enzima são denominadas inibidores. Mui-
tas drogas terapêuticasA3 se caracterizam por 
serem inibidores enzimáticos. Por exemplo, a 
AIDS é tratada com drogas que inibem a ativi-
dade de certas enzimas virais.
VocÊ saBia?
•	 [A3]:	que	antibióticos	como	a	penicilina	e	a	amoxi-
cilina atuam inibindo uma ou mais enzimas envolvi-
das na síntese da parede celular bacteriana?
10.1 iniBiÇÃo comPeTiTiVa
O inibidor competitivo é uma substância que 
compete diretamente com o substrato pelo 
sítio de ligação de uma enzima. Normalmen-
teesse inibidor é semelhante ao substrato, de 
modo que se liga reversivelmente ao sítio ativo 
da enzima, embora diferentemente do subs-
trato, não reage.
Quando	colocado	1/vo	versus	1/[S]	obtém-
-se uma equação linear cuja inclinação 
será km/Vmax, num gráfico denominado de 
Lineweaver-Burke ou gráfico dos duplos-
-recíprocos (Figura 7).
Figura 8. A. Gráfico do efeito de um inibidor competitivo sobre a velocidade da reação (vo) versus substrato [S]. B. Gráfico de Lineweaver-Burke para a 
inibição competitiva de uma enzima.
(Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.)
A	 inibição	competitiva	pode	 ser	 revertida,	 aumentando-se	 [S],	pois	haverá	mais	 substrato	que	
inibidor, para se ligar às moléculas de enzimas, podendo assim a reação atingir Vmax. O inibidor 
competitivo aumenta o km aparente para determinado substrato, ou seja, é necessário mais subs-
trato para atingir 1/2Vmax.
Esse tipo de inibição apresenta uma curva de Lineweaver-Burke característica, mas as curvas de 
reação inibida e não inibida interceptam o eixo y em 1/2Vmax (Vmax não é alterada). No eixo x, elas 
interceptam em pontos diferentes, indicando que o km aparente é aumentado na presença do 
inibidor competitivo (Figura 8).
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Algumas drogas, como as estatinas, são exem-
plos de inibidores competitivos. Sua ação 
como droga hiperlipidêmica inibe a síntese do 
colesterol através de sua ação sobre a enzima 
hidroximetilglutaril-CoA-redutase (HMG-CoA-
-redutase), diminuindo os níveis plasmáticos 
de colesterol (Figura 9).
Esse tipo de inibição não pode ser superado 
pelo aumento da concentração de substrato, e 
sendo assim esses inibidores diminuem a Vmax 
da reação. Essa inibição não interfere na liga-
ção do substrato com a enzima, não interferin-
do no km. O efeito dos inibidores não compe-
titivos sobre a curva de Lineweaver-Burke é que 
Vmax diminui (ou seja, 1/Vmax aumenta), e o 
km permanece inalterado (Figura 8).
Um exemplo de inibidor não-competitivo é o 
chumbo, que se liga covalentemente com os 
grupos sulfidrila da cadeia lateral da cisteína 
nas enzimas. A ferroquelatase, uma enzima 
que catalisa a inserção do Fe2+ na protopor-
firina (precursor do grupo heme), é sensível ao 
chumbo.
11. ReGuLaÇÃo 
 da aTiVidade 
 enZimáTica
O processo de regulação da atividade enzi-
mática é fundamental para que o organismo 
possa coordenar seus processos metabólicos, 
responder às mudanças do meio, crescer e di-
ferenciar-se de forma organizada. As velocida-
des de catálise da maioria das enzimas variam 
de acordo com a concentração dos substratos, 
pois o nível intracelular de muitos dos substra-
tos se encontra na faixa do km. Sendo assim, 
o aumento da concentração do substrato é re-
fletido no aumento da velocidade da reação, 
fazendo com que a concentração do substrato 
retorne ao valor normal. Algumas enzimas pos-
suem sua velocidade de catálise regulada por 
efetores alostéricos, modificações covalentes 
ou por alterações nas condições fisiológicas.
11.1 ReGuLaÇÃo aLosTÉRica
As enzimas alostéricas são reguladas por mo-
léculas denominadas efetores (ou modifica-
dores ou moduladores). Os efetores ligam-se 
de forma não-covalente a uma região, distinta 
do sítio ativo, denominada sítio alostérico. O 
efetor alostérico pode alterar a afinidade da 
enzima por seu substrato ou modificar a ativi-
dade catalítica máxima ou ambos. Os efetores 
negativos diminuem a atividade catalítica, en-
quanto que os efetores positivos aumentam a 
atividade catalítica.
Figura 9. A lovastatina compete com a HMG-CoA pelo 
sítio ativo da HMG-CoA redutase.
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
10.2 iniBiÇÃo 
 nÃo-comPeTiTiVa
O inibidor não-competitivo liga-se a sítio dife-
rente do sítio ativo, provavelmente distorcendo 
a confor-
mação do 
sítio ativo 
e fazendo 
com que 
a enzima 
seja catali-
ticamente 
inativa (Fi-
gura 10). 
Esse tipo 
de inibi-
dor não se 
assemelha 
ao subs-
trato. Figura 10. Um inibidor não-competitivo ligando-se à enzima e ao complexo enzima-substrato. Fonte: 
Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
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Quando o substrato atua como efetor, o efei-
to é chamado de homotrópico. Nesse caso, 
freqüentemente ele age como efetor positivo. 
Esse tipo de efetor age cooperativamente, pois 
sua presença em um sítio da enzima aumenta 
as propriedades catalíticas de outros sítios de 
ligação ao substrato. A curva que relaciona a 
velocidade de reação com a concentração do 
substrato para essas enzimas não é do tipo hi-
perbólica, característica da cinética de Michae-
lis-Menten, mas sim, sigmoidal, que caracteri-
za o efeito cooperativo.
Quando o efetor é diferente do substrato o 
efeito é chamado de heterotrópico. Um exem-
plo é a inibição por retroalimentação, na qual 
onde uma enzima alostérica de uma via meta-
bólica sofre inibição pelo produto final, quan-
do aumenta a concentração deste.
11.2 ReGuLaÇÃo coVaLenTe
A regulação da atividade enzimática por mo-
dificação covalente, mais freqüentemente pela 
adição ou pela remoção de grupos fosfato a 
resíduos específicos da enzima (serina, treoni-
na ou tirosina). As reações de adição do gru-
po fosfato (fosforilação) e remoção do grupo 
fosfato (desfosforilação) à enzima são catali-
sadas por uma família de enzimas denomina-
das proteína-cinases, que utilizam trifosfato 
de adenosina (ATP) como doador de fosfato. 
As fosfoproteínas-fosfatases são enzimas que 
clivam o grupo fosfato da enzima fosforilada 
(Figura 11). 
Figura 11. Modificação covalente por adição ou 
remoção de grupos fosfato.
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
O grupo fosfato doado à enzima poderá dei-
xá-la mais ativa ou menos ativa, dependendo, 
apenas, da enzima específica. Por exemplo, a 
glicogênio-fosforilase na forma fosforilada au-
menta sua atividade, enquanto que a glicogê-
nio-sintase na forma fosforilada diminui sua 
atividade.
11.3 induÇÃo e RePRessÃo 
 da sínTese de enZimas
Essa forma de regulação da atividade enzimá-
tica controla quantidade de enzima presente 
através de processos de aumento (indução) ou 
diminuição (repressão) da síntese da enzima. 
Alterações desse tipo são lentas (de horas a 
dias), comparadas com as alterações reguladas 
alostericamente, as quais ocorrem de segun-
dos a minutos. A figura 12 mostra as formas 
pelas quais a atividade enzimática é regulada.
Figura 12. Formas pelas quais a atividade enzimática é regulada. 
Fonte: Champe, Artmed, 3ª ed, 2006.
EVENTO 
REGULADOR
EFETOR 
TÍPICO
RESULTADOS
TEMPO 
NECESSÁRIO 
PARA A 
ALTERAÇÃO
Inibição pelo 
substrato
Substrato Altera veloci-
dade (V0)
Imediato
Inibição pelo 
produto
Produto Altera Vmax e/
ou Km
Imediato
Controle 
alostérico
Produto 
final
Altera Vmax e/
ou Km
Imediato
Modificação 
covalente
Outra 
enzima
Altera Vmax e/
ou Km
Imediato a 
minutos
Síntese e 
degradação 
da enzima
Hormônio 
ou 
Metabólico
Altera a 
quantidade 
de enzima
Horas a dias
12. enZimas no 
 diaGnÓsTico 
 cLínico
Alguns tipos de células secretam no plasma 
um grupo relativamente pequeno de enzimas. 
O fígado, por exemplo, secreta os zimogênios 
(precursores inativos) de enzimas envolvidas 
no processo de coagulação sanguínea. Já um 
grande número de enzimas é liberado no plas-
ma durante a renovação celular. Essas enzimas 
quase sempre atuam intracelularmente e não 
possuem função fisiológica no plasma. A ve-
locidade de liberação dessas enzimas no plas-
ma é equilibrada por uma velocidade igual de 
remoção do plasma. Uma situação em que a 
atividade enzimática se eleva no plasma pode 
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indicar lesão tecidual, que é acompanhada 
pela liberação aumentada das enzimas intra-
celulares no plasma. As atividades de muitasdessas enzimas são rotineiramente determina-
das para diagnósticos de doenças do coração, 
do fígado, do músculo cardíaco e de outros 
órgãos.
Isoenzimas ou isozimas são enzimas que apre-
sentam diferenças na sua seqüência de ami-
noácidos, mas catalisam a mesma reação. Por 
exemplo, a creatina quinase ocorre como três 
isoenzimas, em que cada isoenzima é um dí-
mero composto por duas cadeias polipeptídi-
cas (chamadas subunidades B e M) associadas 
em três combinações: CK1=BB, CK2=MB e 
CK3=MM.
Resumo
Enzimas são catalisadores biológicos que au-
mentam a velocidade das reações que podem 
ocorrer nos tecidos.
As enzimas não são consumidas durante a re-
ação catalítica. Elas contêm uma região deno-
minada sítio ativo, em que o substrato se liga 
para ser convertido em produto.
A maioria das enzimas apresenta a cinética de 
Michaelis-Menten. Um gráfico relacionando a 
velocidade inicial da reação, vo, contra a con-
centração de substrato tem um formato hiper-
bólico.
Inibidores são substâncias que diminuem a ve-
locidade da reação enzimática. Os dois tipos 
mais comuns são a inibição competitiva (em 
que ocorre aumento do km aparente) e a inibi-
ção não-competitiva (em que ocorre diminui-
ção da Vmax).
As enzimas alostéricas apresentam curva do 
tipo sigmoidal ao contrário do formato hiper-
bólico. Essas enzimas são reguladas positiva-
mente ou negativamente por efetores, que se 
ligam não-covalentemente em sítio diferente 
do sítio ativo.
As enzimas reguladas covalentemente se ligam 
ao grupo fosfato ou o perdem, sofrendo alte-
rações na sua atividade catalítica.
eXeRcícios
1. As enzimas aumentam a velocidade das 
reações. Os seres vivos possuem enzimas 
participando da maior parte das suas vias 
metabólicas. O que poderia acontecer se 
algumas destas enzimas perdessem suas 
atividades?
 
2. Alguns minerais e algumas vitaminas (co-
-fatores) são essenciais para a atividade ca-
talítica de determinadas enzimas. Explique 
como eles se associam a parte protéica pra 
compor a enzima propriamente dita.
ReFeRÊncia
CHAMPE, P.C. & HARVEY, R.A. Bioquímica Ilus-
trada, 3ª ed, Porto Alegre: Artmed, 2006.
VOET, D., VOET, J.G. & PRATT, C. W. Funda-
mentos da Bioquímica, Porto Alegre: Artmed, 
2000.
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41
Química de LiPídeos
Os lipídeos ocorrem com bastante freqüên-
cia na natureza. Possuem como caracte-
rística a natureza apolar. Ao contrário das 
proteínas, dos polissacarídeos e dos ácidos 
nucléicos, eles não são polímeros. Como 
moléculas que se agregam, os lipídeos de-
sempenham importante função como ma-
triz das membranas biológicas. Além dessa 
função, os lipídeos, que contêm cadeias 
de hidrocarbonetos, servem como reservas 
energéticas, e muitos eventos de sinalização 
intra e intercelulares envolvem moléculas de 
lipídeos.
Profa. Rosana Anita da Silva Fonseca Carga Horária I 10H
ESTRUTURA DA MENBRANA CELULAR E SEU RICO CONTEÚDO LIPÍDICO
oBJeTiVos 
esPecíFicos
1. Identificar os lipídeos como molé-
culas hidrofóbicas;
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2. Reconhecer as diferentes classes lipídicas, identificando suas estruturas, bem como as suas 
funções;
3. Reconhecer a importância dos ácidos graxos ω-3 e ω-6 na dieta;
4. Compreender o porquê de os triacilgliceróis funcionarem como reserva energética;
5. Identificar exemplos de glicerofosfolipídeos bem como suas funções;
6. identificar exemplos de esfingofosfolipídeos bem como suas funções;
7. Reconhecer a classe dos esteróides. Compreender a importância do colesterol na membrana 
celular.
Palavras-chaves: lipídeos, ácidos graxos, triacilgliceróis, fosfolipídeos, colesterol.
1. deFiniÇÃo
A definição de lipídeo é baseada na sua solubilidade. Os lipídeos são substâncias de origem bio-
lógica, caracterizados pela solubilidade em solventes orgânicos, como o clorofórmio e o metanol.
2. cLassiFicaÇÃo dos LiPídeos
2.1 ácidos GRaXos
Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos com grupos laterais de longas cadeias de hidrocarbone-
tos. Mais de 90% dos ácidos graxos encontrados no plasma estão na forma esterificada, forman-
do os triacilgliceróis, os ésteres de colesterol e os fosfolipídeos. Os ácidos graxos mais comuns 
estão listados na tabela 1. Nas plantas e animais superiores, os resíduos de ácidos graxos predo-
minantes são os de C16 e C18: ácido palmítico, oléico, linoléico e esteárico. Ácidos graxos com nú-
mero de átomos de carbono inferior a 14 e superior a 20 são incomuns. A maior parte dos ácidos 
graxos possui um número par de átomos de carbono, pois são biossintetizados pela associação 
de unidades C2. 
Símbolo Nome Comum Nome Sistemático Estrutura Tfusão 
0C
Ácidos graxos saturados
12:0 Ac. láurico Ac. láurico CH3(CH2)10COOH 44,2
14:0 Ac. mirístico Ac. mirístico CH3(CH2)12COOH 52
16:0 Ac. palmítico Ac. palmítico CH3(CH2)14COOH 63,1
18:0 Ac. esteário Ac. esteário CH3(CH2)16COOH 69,1
20:0 Ac. araquídeo Ac. araquídeo CH3(CH2)18COOH 75,4
22:0 Ac. beênico Ac. beênico CH3(CH2)20COOH 81
24:0 Ac. lignocérico Ac. lignocérico CH3(CH2)22COOH 84,2
Ácidos graxos insaturados (todas as ligações duplas são cis)
16:1 Ac. palmitoléico Ac. 9-hexadecenóico CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH -0,5
18:1 Ac. oléico Ac. 9-octadecenóico CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH 13,2
18:2 Ac. linléico Ac. 9,12-octadecadienóico CH3(CH2)4CH=CH(CH2)2(CH2)6COOH -9
18:3 Ac. a-linolênico Ac. 9,12,15-octadecatrienóico CH3(CH2)4(CH=CHCH2)3(CH2)6COOH -17
18:3 Ac. y-linolênico Ac. 6, 9,12-octadecatrienóico CH3(CH2)(CH=CHCH2)3(CH2)3COOH
20:4 Ac. araquidônico Ac. 5,8,11,14-eicosatetraenóico CH3(CH2)4(CH=CHCH2)4(CH2)2COOH -49,5
20:5 AEP Ac. 5,8,11,14,17-eicosapentaenóico CH3(CH2)7(CH=CHCH2)5(CH2)2COOH -54
24:1 Ac. lignocérico Ac. 15-tetracosenóico CH3(CH2)7CH=CH(CH2)13COOH 39
Tabela 1 - Ácidos graxos biológicos mais comuns Fonte: VOET, Arimed, 2000).
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Saturação dos Ácidos Graxos
Mais de 50% dos resíduos de ácidos graxos 
dos lipídeos dos vegetais e dos animais são in-
saturados e freqüentemente poliinsaturados. 
Quando ligações duplas estão presentes, ocor-
re com maior freqüência a configuração cis. 
Os ácidos graxos na configuração transA1 são 
insaturados, mas, no organismo, se compor-
tam como ácidos graxos saturados, pois eles 
elevam a LDL e aumentam o risco de doenças 
cardiovasculares. Os ácidos graxos trans não 
ocorrem naturalmente em plantas e ocorrem 
somente em pequenas quantidades de ani-
mais. Esses ácidos graxos são formados duran-
te a hidrogenação de óleos vegetais líquidos.
VocÊ saBia?
•	 [A1]:	que	a	gordura	trans	é	composta	de	ácidos	gra-
xos insaturados e é prejudicial à saúde?
Em geral, a adição de dupla ligação diminui a 
temperatura de fusão (Tabela 1) do ácido gra-
xo. Por sua vez, o aumento do comprimento 
da cadeia aumenta a temperatura de fusão. A 
diminuição da temperatura de fusão é ocasio-
nada pela presença de insaturação nas cadeias 
de ácido carboxílico que dificulta a interação 
intermolecular, fazendo com que, em geral, 
estes se apresentem à temperatura ambiente, 
no estado líquido. Os saturados, entretanto, 
com uma maior facilidade de empacotamento 
intermolecular, são sólidos. A margarina, por 
exemplo, é obtida através da hidrogenação de 
um líquido - o óleo de soja ou de milho, rico 
em ácidos graxos insaturados.
Ácidos graxos ω-3 e ω-6
Os ácidos graxos referidos como ω-3 perten-
cem a uma classe em que as duplas ligações 
começam no carbono 3, a partir da metila ter-
minal. O ácido linolênicoA2 é da classe ω-3. E 
aqueles denominados ω-6 pertencem à classe 
em que as duplas ligações começam no carbo-
no 6, a partir da metila terminal. São exemplos 
de ácidos graxos ω-6, o ácido linoléico e o áci-
do araquidônico.
VocÊ saBia?
•	 [A2]:	que	temos	de	ter	gordura	na	nossa	dieta,	es-
pecialmenteo ácido graxo linolênico e o ácido graxo 
linoléico, que são nutricionalmente essenciais?
Ácidos graxos essenciais
Dois ácidos graxos são essenciais em huma-
nos: o ácido linoléico, o precursor do ácido 
araquidônico e o ácido linolênico, precursor 
de outros ácidos graxos ω-3 importantes para 
o crescimento e o desenvolvimento.
2.2 TRiaciLGLiceRÓis
Os triacilgliceróis são triésteres de glicerol com 
ácidos graxos encontrados em plantas e ani-
mais. São apolares e insolúveis em água. Apre-
sentam como função reserva de energia para 
a célula animal e não compõem membranas 
celulares. O armazenamento de gordura para 
ser utilizada como fonte de energia é bastante 
eficiente, pois a gordura é menos oxidada que 
os carboidratos e as proteínas. Desse modo ela 
fornece mais energia por unidade de massa 
na sua oxidação completa. Além disso, as gor-
duras, por serem apolares, são armazenadas 
na forma anidra, enquanto que o glicogênio 
liga-se à água em uma quantidade aproxima-
damente duas vezes o seu peso nas condições 
fisiológicas. As células adiposas, ricas em gor-
dura, são especializadas na síntese e no arma-
zenamento dos triacilgliceróis, enquanto ou-
tros tipos celulares têm, apenas, gotículas de 
gordura dispersas no citosol. O conteúdo de 
gordura de um ser humano normal (21% em 
homens e 26% em mulheres) permite que eles 
sobrevivam a um jejum de dois ou três meses. 
A camada de gordura subcutânea tem tam-
bém a função de isolamento térmico, o que é 
de grande importância para os animais aquá-
ticos de sangue quente, como baleias, focas, 
gansos e pingüins, os quais estão expostos a 
baixas temperaturas.
A maioria dos triacilgliceróisA3 contém dois ou 
três tipos de resíduos de ácido graxo, sendo 
denominados de acordo com a posição dos 
resíduos em relação à molécula de glicerol (Fi-
gura 1). Gorduras e óleos são misturas com-
plexas de triacilgliceróis cujas composições de 
ácidos graxos variam com o organismo que o 
produz. Os óleos vegetais, que são líquidos 
na temperatura ambiente, são geralmente 
mais ricos em resíduos de ácidos graxos in-
saturados que as gorduras, que são sólidas à 
temperatura ambiente.
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VocÊ saBia?
•	 [A3]:	 que	 os	 triacilgliceróis	 encon-
trados em animais terrestres contêm 
uma maior quantidade de cadeias 
saturadas em relação aos triacilgli-
ceróis de animais aquáticos? Embora 
menos eficientes no armazenamento 
de energia, os triacilgliceróis insatu-
rados oferecem uma vantagem para 
os animais aquáticos, principalmente 
para os que vivem em água fria: eles 
têm uma menor temperatura de fu-
são, permanecendo no estado líqui-
do, mesmo em baixas temperaturas.
Figura 1. Molécula de triacilglicerol. 
1-palmitoil-2-linoleoil-3-esteroil-
glicerol.
Fonte: VOET, Artmed, 2000.
B. Reação de saponificação
A saponificação é uma reação de hidrólise de 
triacilgliceróis, com utilização de uma base 
como hidróxido de sódio ou de potássio. Os 
produtos da reação são glicerol (usado em 
cremes, loções e na fabricação de nitroglice-
rina) e sais sódicos ou potássicos dos ácidos 
graxos, os sabões (Figura 2). De um modo ge-
ral, sais com cátions divalentes (Ca2+ ou Mg2+) 
não são bem solúveis em água, ao contrário 
do formado com metais alcalinos (Na+ ou K+). 
Em regiões onde a água é rica, nesses cátions 
divalentes, quando se utiliza o sabão, forma-se 
um precipitado. 
Reações a partir de triacilgliceróis:
A. Hidrogenação catalítica
Um processo químico denominado hidrogena-
ção utiliza o óleo (algodão, soja, amendoim) 
para convertê-lo em margarina vegetal ou 
gordura vegetal hidrogenada. Nesse processo, 
pode haver formação de ligações trans.
Exemplo:
Figura 2. A hidrólise de triacilgliceróis.
Fonte: Campbell, Artmed, 3ª edição, 2000.
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C. Reação de hidrólise enzimática
No nosso organismo, a molécula de triacilglicerol, para ser utilizada, é hidrolisada numa reação 
catalisada por uma enzima, denominada lipase (Figura 2).
D. Rancificação de óleos e gorduras
Esse processo confere sabor e odor desagradável ao alimento. Ocorre devido à reação de óleos ou 
gorduras com o oxigênio do ar.
2.3 GLiceRoFosFoLiPídeos ou FosFoGLiceRídeosa4
VocÊ saBia?
•	 [A4]:	que	os	glicerofosfolipídeos	são	os	principais	componentes	
de membranas biológicas?
Os glicerofosfolipídeosA5 pertencem à classe dos fosfo-
lipídeos, que contêm glicerol como esqueleto carbona-
do ligado ao fosfato. São o principal componente de 
membrana. Todos contêm (ou são derivados do) ácido 
fosfatídico (diacilglicerol, com um fosfato ligado à hidro-
xila do terceiro carbono do glicerol) (Figura 3). O ácido 
fosfatídico é o mais simples fosfoglicerídeo (onde X=H) 
e encontra-se em pequena quantidade nas membranas 
biológicas (Tabela 2). O grupo fosfato do ácido fosfatídi-
co pode ser esterificado a outro composto, contendo um 
grupo hidroxila, como a colina, por exemplo (Tabela 2).
VocÊ saBia?
•	 [A5]:	que	o	surfactante	pulmonar	é	formado	por	uma	mistura	de	
proteínas e lipídeos, na qual o dipalmitoil-fosfatidilcolina (DPPC) 
é o principal lipídeo?
Figura 3. Estrutura dos glicerofosfolipídeos. (a) glicerol-
-e-fosfato. (b) fórmula geral dos glicerofosfolipídeos. R1 
e R2 são as caudas das longas cadeias hidrocarbonadas 
dos ácidos graxos, e X é derivado de um álcool polar.
Fonte: VOET, Artmed, 2000.
Tabela 2. Classes comuns dos glicerofosfolipídios. Fonte: VOET, Artmed, 2000.
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A cardiolipina é um glicerofosfolipídeo no qual 
duas moléculas de ácido fosfatídico são esteri-
ficadas através de seus grupos fosfatos a uma 
molécula de glicerol. É o único glicerofosfolipí-
deo humano com propriedade antigênica co-
nhecida, pois é reconhecida por anticorpos ge-
rados contra o Treponema pallidum, o agente 
etiológico da sífilis.
Plasmalogênios são glicerofosfolipídeos nos 
quais o substituinte C1 do glicerol está ligado 
por meio de uma ligação éter α,β-insaturada 
na configuração cis no lugar de uma ligação 
éster (Figura 4). Como exemplos de plasmalo-
gênios, existe a fosfatidaletanolamina (similar 
em estrutura a fosfatidiletanolamina) e a fos-
fatidalcolina, abundantes no tecido nervoso e 
cardíaco, respectivamente.
Outro glicerofosfolipídeo, o fator ativador de 
plaquetas (PAF, de platelet-activating factor), 
contém ligação éter no carbono 1 e ácido acé-
tico ligado ao carbono 2 no lugar de ácido 
graxo. O PAF, sintetizado e liberado por vários 
tipos de células, liga-se a receptores de mem-
brana, desencadeando reações trombóticas e 
inflamatórias.
uma ligação amida, forma-se a ceramida, que 
é precursora dos glicolipídeos. As ceramidas 
são os compostos precursores dos esfingolipí-
deos mais abundantes:
a. Esfingomielina
As esfingomielinas são ceramidas que possuem 
grupo polar fosfocolina (Figura 5) ou fosfoe-
tanolamina, sendo classificadas como es-
fingofosfolipídeos. Possuem conformações 
e distribuições de carga muito semelhantes 
à fosfatidilcolina e à fosfatidiletanolamina, 
apesar de serem diferentes quimicamente. 
A esfingomielinaA6 é encontrada abundan-
temente na bainha de mielina, que reveste e 
isola eletricamente muitos axônios das células 
nervosas.
VocÊ saBia?
•	 que	o	alto	conteúdo	lipídico	encontrado	na	bainha	
de mielina dos axônios das células nervosas tem 
uma importante função no isolamento elétrico?
Figura 4. Um plasmalogênio.
Fonte: VOET, Artmed, 2000.
2.4 esFinGoLiPídeos
Os esfingilipídeos também são componentes 
das membranas. A maioria dos esfingolipíde-
os é derivada do aminoálcool de cadeia longa 
(C18), a esfingosina. Quando um ácido graxo 
está ligado ao grupo amino da esfingosina por 
Figura 5. Fórmula molecular da esfingomielina.
Fonte: VOET, Artmed, 2000.
b. Cerebrosídeos
Os cerebrosídeos são ceramidas que possuemcomo grupo polar um único resíduo de açú-
car, sendo classificados como glicoesfingolipí-
deos. Os mais comuns são os galactocerobro-
sídeos e os glicocerebrosídeos. Não possuem 
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grupo fosfato, e desta forma não são iônicos 
como os fosfolipídeos.
c. Gangliosídeos
Os gangliosídeos são ceramidas ligadas a oli-
gossacarídeos que incluem, pelo menos, um 
resíduo de ácido siálico. As estruturas dos gan-
gliosídeos GM1, GM2 e GM3 são apresentadas na 
figura 6. Os gangliosídeosA7 compõem mem-
branas da superfície celular e fazem parte dos 
lipídeos cerebrais.
VocÊ saBia?
•	 que	os	carboidratos	dos	gangliosídeos	da	membra-
na celular agem como receptores específicos para 
determinados hormônios que regulam funções fisio-
lógicas importantes? 
2.5 esTeRÓides
São derivados do ciclopentanoperidrofenan-
treno, um composto formado por quatro 
anéis não-planares fusionados. A maioria é 
de origem eucariótica. O colesterol (Figura 7) 
é o esteróide mais abundante em animais e é 
classificado como esterol. Possui pequeno ca-
ráter anfifílico, resultado apenas de seu grupa-
mento OH, enquanto que seu sistema de anéis 
fusionados lhe fornece uma rigidez maior que 
os outros lipídeos de membrana. O colesterol 
pode ser esterificado a moléculas de ácidos 
graxos, formando ésteres de colesteril.
Figura 6. Fórmula estruturaldo ganglicosídeos GM1, GM2 e GM3. Fonte: VOET, Artmed, 2000.
As plantas contêm pouco colesterol, embora 
sintetizem outros esteróis. Leveduras e fungos 
também sintetizam esteróis, que se diferen-
ciam do colesterol nas suas cadeias alifáticas 
laterais e no número de ligações duplas.
O colesterol possui muitas funções biológicas 
importantes, como precursor dos hormônios 
esteróides, sais biliares e vitamina D3. No en-
tanto, é mais conhecido por seus efeitos malé-
ficos para a saúde, pois influencia no desenvol-
vimento da aterosclerose, quando depósitos 
de lipídeos bloqueiam vasos sangüíneos oca-
sionando doenças cardíacas.
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Os hormônios esteróides são classificados de 
acordo com a resposta fisiológica que desen-
cadeiam:
A. Os glicocorticóides, como o cortisol, afe-
tam o metabolismo dos carboidratos, das 
proteínas e dos lipídeos.
 
B. A aldosterona e outros mineralocorticóides 
regulam a excreção de sódio e água pelos 
rins.
 
C. Os androgênios e os estrogênios afetam o 
desenvolvimento e a função sexual.
2.6 ouTRos LiPídeos
Outras moléculas lipídicas, que não compõem 
membranas, apresentam funções importantes, 
como, por exemplo, as ceras que servem de co-
bertura protetora para as plantas e para os ani-
mais. Nas plantas, essas ceras recobrem caules, 
folhas e frutas, sendo em animais encontra-
das no pêlo, nas penas e na pele, formando 
uma barreira impermeável à água. Há lipídeos 
também sintetizados por plantas para sua de-
fesa contra predadores ou competidores que 
são usados pelos homens como especiarias.
3. PRosTaGLandinas 
 e LeucoTRienos
As prostaglandinas são derivadas de ácidos 
graxos e possuem essa denominação por te-
rem sido inicialmente detectadas no líquido 
seminal produzido pela próstata. As prosta-
glandinas e os compostos relacionados, pros-
taciclinas, tromboxanas e leucotrienos, são 
conhecidos como eicosanóides, porque são 
todos compostos de C20, derivados do ácido 
araquidônico. O ácido araquidônico é um áci-
do graxo com 20 átomos de carbono e quatro 
ligações duplas não conjugadas, sendo arma-
zenado nas membranas celulares, como éster 
C2 do fosfatidilinositol e de outros fosfolipíde-
os. O resíduo de ácido graxo é liberado pela 
ação da fosfolipase A2. Os eicosanóides agem 
em concentração muito baixa e participam na 
Figura 7. O colesterol. (a) Fórmula estrutural. (b) Modelo de preenchimento espacial. 
Fonte: VOET, Artmed, 2000.
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regulação da pressão arterial, no surgimento 
da dor e febre, na indução da resposta infla-
matória e outros. Ao contrário dos hormônios, 
os eicosanóides não são transportados pela 
corrente sanguínea aos seus sítios de ação, 
tendendo a agir localmente próximo às células 
onde são produzidos.
O ácido acetilsalicílico é um agente analgési-
co (alivia a dor), antipirético (diminui a febre) 
e antiinflamatório, que tem como mecanismo 
de ação a inibição da síntese de prostaglandi-
nas, de prostaciclinas e de tromboxanos a par-
tir do ácido araquidônico. A cortisona e outros 
esteróides também apresentam efeitos antiin-
flamatórios, pois reduzem a síntese das pros-
taglandinas. Os leucotrienos são sintetizados a 
partir de uma rota insensível ao ácido acetilsa-
licílico em muitos tipos de células. Uma carac-
terística dos leucotrienos é a sua capacidade de 
contrair os músculos lisos, especialmente nos 
pulmões. Os ataques de asma resultam dessa 
ação constritora, pois a síntese de leucotrieno 
C parece estar facilitada em reações alérgicas.
4. inTRoduÇÃo a 
 memBRanas 
 BioLÓGicas
As membranas celulares possuem componen-
tes, como lipídeos e proteínas, que determi-
nam suas características e funções. Elas não 
somente separam as células do seu ambiente 
externo como também desempenham uma 
função importante no transporte de substân-
cias específicas para o interior e para o exterior 
da célula. Ainda, várias enzimas são encontra-
das nas membranas e dependem desse am-
biente para exercerem suas funções.
4.1 Bicamadas LiPídicas
Em contato com a água, moléculas anfifílicas, 
como sabões e detergentes, que possuem uma 
única cauda hidrocarbonada, formam mice-
las. Para formar as micelas, essas moléculas se 
agregam em forma globular, de modo que os 
grupos hidrocarbonados não mantêm contato 
com a água, e a porção polar permanecem na 
superfície que entra em contato com a água.
Os glicerofosfolipídeos e os esfingolipídeos 
possuem duas caudas hidrocarbonadas e, ao 
invés de micelas, formam estrutura em bica-
madas. A existência de bicamadas lipídicas 
depende de interações hidrofóbicas. Essas bi-
camadas são freqüentemente utilizadas como 
modelos de membranas biológicas, por haver 
características em comum, como o interior hi-
drofóbico e a habilidade de controlar o trans-
porte de pequenas moléculas e íons – além 
de serem mais simples e mais fáceis de serem 
manipuladas no laboratório. Uma diferença é 
que as membranas biológicas contêm proteí-
nas além de lipídeos. O arranjo em bicamada é 
mantido por interações não-covalentes, como 
força de van der Walls e interação hidrofóbica. 
A superfície da bicamada é polar e contém gru-
pamentos carregados, enquanto que o interior 
contém cadeias de hidrocarbonetos apolares 
com cadeias saturadas e insaturadas de áci-
dos graxos e do sistema de anéis de colesterol.
O arranjo apolar da bicamada pode ser orde-
nado e rígido ou desordenado e fluido. A flui-
dez da bicamada depende da sua composição. 
Ácidos graxos saturados com seu arranjo linear 
das cadeias alifáticas levam à rigidez, enquan-
to que os ácidos graxos insaturados, por apre-
sentarem dobra nas cadeias alifáticas causam 
uma maior fluidez da bicamada. O colesterol 
por possuir sistema de anéis esteróides rígidos, 
interfere na movimentação das cadeias laterais 
de ácidos graxos de outros lipídeos, diminuin-
do a fluidez da membrana. A distribuição de 
lipídeos não é a mesma nas camadas interna e 
externa da bicamada lipídica. As moléculas da 
camada interna são mais firmemente empaco-
tadas, por se curvarem à bicamada. Moléculas 
maiores, como os cerebrosídeos, tendem a se 
localizar na camada externa. Há pouca tendên-
cia de os lipídeos migrarem (flip-flop) de uma 
camada para outra, embora aconteça o movi-
mento lateral dentro de uma mesma camada 
vivencia com freqüência, principalmente nas 
bicamadas mais fluidas. Além da composição, 
a temperatura também interferena fluidez da 
bicamada. À medida que uma bicamada lipídi-
ca resfria abaixo de uma temperatura de tran-
sição característica, ela passa por uma mudan-
ça de fase, em que se torna uma espécie de 
gel sólido com menor fluidez. A temperatura 
de transição de uma bicamada aumenta com 
o comprimento da cadeia e com o grau de sa-
turação de seus ácidos graxos componentes 
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pelas mesmas razões que os pontos de fusão 
dos ácidos graxos aumentam com essas variá-
veis. As temperaturas de transição da maioria 
das membranas biológicas estão na faixa de 
10 a 40ºC. Bactérias e animais de sangue frio, 
como os peixes, modificam, por meio de sín-
tese e degradação de lipídeos, as composições 
de ácidos graxos das suas membranas lipídicas 
de acordo com a temperatura ambiente, de 
modo a manter um nível constante de fluidez.
A fração lipídica de membranas de plantas 
tem uma maior percentagem de ácidos graxos 
insaturados, especialmente ácidos graxos po-
liinsaturados, do que a encontrada nas mem-
branas animais, e a presença de colesterol é 
somente característica de membranas animais. 
Outros esteróis (fitosteróis) são encontrados 
em membranas de plantas. Dessa forma, as 
membranas animais são menos fluidas que as 
membranas de plantas. A membrana de pro-
cariotos, que não apresenta quantidades con-
sideráveis de esteróis, é a mais fluida de todas.
4.2 PRoTeínas de memBRana
As proteínas de uma membrana biológica po-
dem estar associadas à bicamada lipídica como 
proteínas periféricas (na superfície da membra-
na) ou como proteínas integrais (dentro da bi-
camada) (Figura 8). As proteínas de membrana 
desempenham várias funções. As proteínas de 
transporte movem substâncias para fora e para 
dentro das células, e as proteínas receptoras 
são importantes para a captação de sinais ex-
tracelulares, como hormônios ou neurotrans-
missores. Algumas enzimas estão firmemen-
te ligadas a 
membranas 
como as en-
zimas res-
p o n s á v e i s 
por reações 
de oxidação 
a e r ó b i c a , 
que ocorrem 
em partes 
espec í f i cas 
das mem-
branas mito-
condriais.
4.3 o modeLo do 
 mosaico FLuido
No modelo do mosaico fluido, proposto por 
S. Jonathan Singer e Garth Nicolson em 1972, 
as proteínas são vistas como icebergs flutuan-
do em um “mar” lipídico bidimensional. Um 
importante aspecto do modelo é que as prote-
ínas integrais são capazes de difundirem-se la-
teralmente na matriz lipídica, a menos que tal 
movimento seja restringido por sua associação 
com outros componentes celulares. Nesse mo-
delo não há formação de complexos lipídeos-
-proteína. As proteínas flutuam na bicamada 
lipídica.
Resumo
Os lipídeos são compostos insolúveis em água 
e solúveis em solventes orgânicos apolares, 
sendo classificados em ácidos graxos, triacil-
gliceróis, glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos 
e esteróis.
Ácidos graxos, como o ácido araquidônico, 
originam os eicosanóides, que são substâncias 
que participam na regulação da pressão arte-
rial, no surgimento da dor e febre, na indução 
da resposta inflamatória e outros.
As membranas biológicas são compostas por 
uma fração lipídica e uma fração protéica, 
onde os lipídeos formam uma bicamada com 
as cabeças polares em contato com o interior 
e o exterior aquoso da célula e a porção apolar 
dos lipídeos no interior da 
membrana. O modelo do 
mosaico fluido descreve as 
interações entre lipídeos e 
proteínas nas membranas 
biológicas.
As membranas possuem 
três importantes funções: 
a primeira é favorecer o 
transporte através da mem-
brana, que envolve a bica-
mada lipídica e as proteínas 
de membrana; a segunda 
é apresentar proteínas re-
ceptoras na membrana 
Figura 8. A menbrana plasmática
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que se ligam a substâncias biologicamente im-
portantes, que disparam respostas bioquími-
cas na célula; e a terceira é favorecer a catálise, 
realizada por enzimas ligadas à membrana.
HiPeRLinK
1. suRFacTanTe PuLmonaR
O dipalmitoil-fosfatidilcolina ou dipalmitoil-
-lecitina é um fosfolipídeo secretado por pneu-
mócitos granulares. É o principal componente 
lipídico do surfactante pulmonar – uma cama-
da de fluido extracelular que cobre os alvéo-
los. O surfactante serve para reduzir a tensão 
superficial dessa camada fluida, diminuindo 
a pressão necessária para inflar e, portanto, 
impedindo o colapso alveolar (atelectasia). A 
síndrome da angústia respiratória (SAR) em 
recém-nascidos prematuros está associada à 
produção insuficiente de surfactante, e é uma 
causa importante de óbito neonatal nos países 
ocidentais. A maturação pulmonar pode ser 
acelerada pela administração de glicocorticói-
des à gestante antes do parto. Essa síndrome 
também pode ocorrer em adultos que tiveram 
os pneumócitos produtores de surfactante le-
sados ou destruídos, como, por exemplo, por 
um efeito colateral do uso de imunossupresso-
res ou quimioterápicos.
2. esPeciaRias
Os animais terrestres possuem receptores olfa-
tórios, onde chegam as substâncias odoríferas 
transportadas por proteínas ligadoras de odo-
ríferos. Estas substâncias pequenas e voláteis 
e, na sua maioria, são hidrofóbicas. Muitos 
aromas e condimentos são metabólitos vege-
tais produzidos por rotas secundárias. O cravo 
e a noz-moscada, por exemplo, são tóxicos aos 
seres humanos em altas doses. No entanto, 
muitos lipídeos vegetais são importantes pelos 
seus efeitos medicinais.
eXeRcício
1. Atualmente se tem dado muita importân-
cia a um tipo de lipídeo encontrado em 
alguns tipos de alimentos. Esse lipídeo de-
nominado trans não trás benefícios à saú-
de. Um outro tipo de lipídeo, chamado de 
essencial é de grande importância para os 
processos metabólicos dos seres humanos. 
Pesquise sobre esses tipos de lipídeos, des-
creva onde são encontrados e os benefí-
cios e malefícios para o organismo.
 
2. Os lipídeos e as membranas biológicas. O 
que você poderia dizer sobre as caracte-
rísticas que os lipídeos conferem as mem-
branas, já que elas possuem uma função 
importante, como separar as organelas da 
célula do meio externo.
ReFeRÊncias
CHAMPE, P.C. & HARVEY, R.A. Bioquímica Ilus-
trada, 3ª ed, Porto Alegre: Artmed. 2006.
VOET, D., VOET, J.G. & PRATT, C. W. Funda-
mentos da Bioquímica, Porto Alegre: Artmed, 
2000.
CAMPBELL, M.K. Bioquímica, 3ª ed, Porto Ale-
gre: Artmed, 2000.
www.qmcweb.org
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Química de caRBoidRaTos
oBJeTiVos esPecíFicos
1. Definir e classificar os carboidratos;
2. Citar as principais funções dos carboidra-
tos na natureza;
3. Definir monossacarídeos e classificá-los, 
de acordo com o grupamento funcional 
e com o número de átomos de carbono;
4. Reconhecer derivados de monossacarí-
deos, tais como: ácidos urônicos e mo-
nossacarídeos aminados;
5. Definir carboidrato redutor;
6. Definir oligo e polissacarídeos;
7. Citar funções e características estruturais 
dos polissacarídeos amido e glicogênio 
(monossacarídeo constituinte, ligações 
glicosídicas, célula produtora);
8. Citar funções, exemplos e características 
estruturais de glicosaminoglicanos;
9. Descrever o processo de digestão de car-
boidratos no organismo humano. 
Profa. Rosana Anita da Silva Fonseca Carga Horária I 10H
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Os carboidratos ou sacarídeos (do grego, 
sakcharon, açúcar) são as moléculas biológicas 
mais abundantes. São relativamente simples e 
podem ser ligadas de várias maneiras para for-
mar moléculas maiores, como por exemplo, o 
amido. Essa forma de reserva de carboidratos 
é o principal recurso de energia de muitos ali-
mentos, incluindo o pão, o arroz, as massas e 
os tubérculos.
Os carboidratosW1 são quimicamente simples, 
contendo apenas três elementos: carbono, hi-drogênio e oxigênio – combinados de acordo 
com a fórmula geral (CH2O)n,	em	que	n	≥	3.
As unidades básicas de um carboidrato são de-
nominadas monossacarídeos.
VocÊ saBia?
•	 De	todos	os	nutrientes,	os	carboidratos	são	os	pri-
meiros a serem empregados pela célula viva por pro-
cessar uma combustão mais rápida e completa.
Existem muitos tipos diferentes de monossaca-
rídeos, os quais se diferem em número de áto-
mos de carbono e na organização dos átomos 
de H e O ligados a esses carbonos. Além disso, 
os monossacarídeos podem ser ligados de infi-
nitas maneiras para formar polissacarídeos.
Palavras-chaves: carboidratos, monossacaríde-
os, oligossacarídeos, dissacarídeos, polissacarí-
deos, glicosaminoglicanos, proteoglicanos.
1. monossacaRídeos
1.1 cLassiFicaÇÃo dos 
 monossacaRídeos
Os monossacarídeos são poliidroxialdeídos ou 
poliidroxicetonas, contendo, pelo menos, três 
átomos de carbono. São os carboidratos mais 
simples que existem na natureza. São classifi-
cados de acordo com dois aspectos:
- Número de átomos de carbono: trioses, com 
três átomos de C; tetroses – 4C; pentoses - 5 C; 
hexoses – 6 C; heptoses – 7 C, etc.
Vejamos os carboidratos mais simples encon-
trados na natureza, ressaltando os dois aspec-
tos da classificação:
Aldoses: se for 
um aldeído.
- Natureza química de 
 seu grupo carbonila
Cetoses: quando 
for uma cetona.
A aldohexose D-glicose e a cetohexose frutose 
têm a mesma fórmula: (CH2O)6.
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Observando a estrutura da D-glicoseW2, vemos que quatro de seus seis átomos de carbono –C2 a 
C5 – são centros quirais (também chamados de carbonos assimétricos) e, por isso, a D-glicose é 
um dos 24 = 16 estereoisômeros possíveis. A estereoquímica dos monossacarídeos baseia-se na 
presença de centros quirais que originam isômeros D- e L-, de acordo com a projeção de Fischer: 
o centro assimétrico mais afastado do grupo carbonila no D-açúcar possui a mesma configuração 
absoluta do D-gliceraldeído ( ou seja, -OH no C5 da D-glicose está à direita).
VocÊ saBia?
•	 O	cérebro	e	o	sistema	nervoso	utilizam	energia	a	partir	de	glicose,	exclusivamente.	A	glicose	oxida-se	a	CO2 e H2O 
liberando uma quantidade considerável de energia no interior das células.
Devido ao fato de os monossacarídeos na forma L serem biologicamente muito menos abun-
dantes do que os D-açúcares, o prefixo D é freqüentemente omitido. Os monossacarídeos mais 
importantes são as aldoses gliceraldeído, ribose, glicose, manose e galactose e as cetoses dii-
droxiacetona, ribulose e frutose. (famílias D-aldoses e D-cetoses com 3 a 6 átomos de carbono). 
(Voet, famílias p.197 e 198)
1.2 conFiGuRaÇÃo e conFoRmaÇÃo
Os álcoois reagem com os gru-
pos carbonila dos aldeídos e das 
cetonas para formarem hemia-
cetais e hemicetais, respectiva-
mente. As configurações dos 
substituintes de cada átomo de 
carbono nesses anéis são repre-
sentadas pelas suas projeções de 
Haworth, nas quais as ligações 
mais escuras são projetadas à 
frente do plano do papel, e as 
ligações mais claras do anel são 
projetadas para trás.
Um monossacarídeo com um 
anel de seis membros é co-
nhecido como uma piranose, 
em analogia com o pirano e 
monossacarídeo com anéis de 
cinco membros é chamado de 
furanose, fazendo referência ao 
furano. Figura 1 . Ciclização da glicose e da frutose. (a) a forma linear da D-glicoseprodua o hemia-
cetal cíclico α-D-glicopiranose. (b) a forma linear da D-frutose produa o hemicetal ciclico 
α-D-frutopiranose.
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Assim, a hidroxila e a função aldeído ou cetona dos monossacarídeos podem reagir intramolecu-
larmente, formando anéis com cinco ou seis átomos, semelhantes aos compostos furano e pirano, 
respectivamente.
Quando um monossacarídeo se cicliza, o carbono da carbonila, denominado carbono anomérico, 
torna-se um centro quiral com duas configurações possíveis. O par de estereoisômeros se difere 
entre si em configuração no carbono anomérico: anômero α e anômero β. No anômero α, o OH 
substituinte do carbono anomérico está do lado oposto ao anel do monossacarídeo (para baixo), 
enquanto que o anômero β, ao contrário, o grupo OH substituinte do carbono anomérico está do 
mesmo lado (para cima) do anel do monossacarídeo. (Figura abaixo) 
Os dois anômeros da D-glicose possuem as 
mesmas propriedades físicas e químicas, mas 
diferem em uma: possuem diferentes rotações 
ópticas, quando submetidos a um polarímetro. 
Os anômeros se interconvertem livremente em 
soluções aquosas: assim, em equilíbrio, a D-gli-
cose é uma mistura do anômero β (63,6%) com 
o anômero α (36,4%). Geralmente, a forma li-
near está presente em quantidades mínimas.
2. PoLissacaRídeos
 (GLicanos)
Os polissacarídeos consistem de monossacarí-
deos unidos por ligações glicosídicas.
2.1 cLassiFicaÇÃo dos 
 PoLissacaRídeos
São classificados em:
•	 Homopolissacarídeos:	 quando	 consistem	
de, apenas, um tipo de monossacarídeo.
•	 Heteropolissacarídeos:	 quando	 apresen-
tam mais de um tipo de monossacarídeo 
em sua estrutura.
Os polissacarídeosW3 formam polímeros linares 
e ramificados, uma vez que as ligações glicosí-
dicas podem ser formadas por qualquer grupo 
hidroxila de um monossacarídeo.
saiBa mais?
•	 [W3]:Os	 polissacarídeos	 não	 têm	 sabor	 doce,	mas	
quando digeridos pelo organismo, liberam seus mo-
nossacarídeos e estes, sim, são doces.
2.2 oLiGossacaRídeos 
 e dissacaRídeos
Os polissacarídeos mais simples são os dissa-
carídeos. A lactose, por exemplo, ocorre na-
turalmente apenas no leite, no qual sua con-
centração apresenta-se até 7%, dependendo 
da espécie. A lactose é constituída de uma 
unidade de galactose e uma de glicose, unidas 
por ligação glicosídica β-1,4 ( liga o C1 da ga-
lactose ao C4 da glicose. O nome sistemático 
para a lactose é β-D-galactopiranosil-(1→4)-D-
glicopiranose, que especifica seus monossaca-
rídeos, seu tipo de anel e o modo pelo qual 
eles estão ligados.
Figura 2. Anômeros α e β da glicose. Os monossacarídeos α-D-glicopiranose e β-D-glicopiranose se convertem um no outro passando pela forma linear. 
(Eles diferem entre si apenas pela configuração sobre o carbono anomérico.)
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O dissacarídeo mais abundante é a sacaroseW4, 
o nosso açúcar de mesa obtido a partir da 
cana-de-açúcar. A sacarose é a principal for-
ma pela qual os carboidratos são transporta-
dos nas plantas. Seu nome sistemático é α-D-
glicopiranosil-(1→2)-β-D-frutofuranosídeo.
Outros dissacarídeos comuns ocorrem como 
produto de hidrólise de polissacarídeos grandes.
VocÊ saBia?
•	 [W4]:	O	que	é	mais	saudável?	Carboidratos	refina-
dos ou sem refinar? Pense no açúcar de mesa e res-
ponda a essa questão.
2.3 PoLissacaRídeos 
 esTRuTuRais: ceLuLose, 
 QuiTina e QuiTosana
As plantas possuem paredes celulares rígidas 
que suportam grandes diferenças de pressão 
osmótica. O principal componente da parede 
celular das plantas é a celulose, responsável 
por mais da metade do carbono presente na 
biosfera. A celulose é um polímero linear de 
mais de 10 mil resíduos de D-glicose unidos 
por ligação β(1→4). 
Figura 3. Dissacarídeos lactose e sacarose.
Figura 4. Os três homopolissacarídeos mais abundantes na natureza: celulose, quitina e qui-
tosana. A quitosana é um copolímero proveniente da reação de desacetilação da quitina, o 
segundo polissacarídeo mais abundante na natureza.
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Apesar de os vertebrados não possuírem uma 
enzima capaz de hidrolisar as ligações β(1→4) 
da celuloseW5, o trato digestivo dos herbívoros 
contém microorganismos simbióticos, que se-
cretam uma série de enzimas, coletivamente 
conhecidas como celulases, para realizar essa 
hidrólise. O mesmo ocorre com os cupins.
VocÊ saBia?
•	 [W5]:	Acelulose	não	é	digerida	pelo	nosso	organis-
mo, por isso ela é chamada de fibra. As fibras são 
nutrientes importantes para o funcionamento do 
intestino e do coração.
A quitina é o principal componente estrutural 
do exoesqueleto de invertebrados, como os 
crustáceos, insetos e aranhas, além de estar 
presente na parede celular da maioria dos fun-
gos e de muitas algas. É tão abundante quan-
to a celulose. A quitina é um homopolímero de 
resíduos de N-acetil-D-glicosamina unidos por 
ligações β(1→4). Ela se diferencia da celulose 
apenas porque cada grupamento OH do C2 é 
substituído por uma função acetamida.
2.4 PoLissacaRídeosw6 
 de ReseRVa: amido 
 e GLicoGÊnio
VocÊ saBia?
 
•	 [W6]:	Os	polissacarídeos	também	são	chamados	de	
carboidratos complexos. Podem ser; digeríveis e não 
digeríveis.
O amido é uma mistura de glicanos, que as 
plantas sintetizam como seu principal alimen-
to de reserva energética. É depositado nos clo-
roplastos das células vegetais como grânulos 
insolúveis constituídos de α-amilose e amilo-
pectina. A α-amilose é um polímero linear de 
milhares de 
r e s í d u o s 
de glicose 
unidos por 
l i g a ç õ e s 
α(1→4).
A α-amilose apresenta-se como um polímero 
regularmente repetitivo formando uma hélice 
voltada para a esquerda. Diferentemente, as li-
gações glicosídicas β(1→4) da celulose e quitina 
tornam esses polímeros lineares, distendidos.
A amilopectina consiste principalmente em re-
síduos de glicose unidos por ligações α(1→4). 
No entanto, a cada 24 resíduos de glicose, ela 
apresenta ligação α(1→6), o que a torna uma 
molécula ramificada.
A digestão do amido, a principal fonte de car-
boidrato na dieta humana, é iniciada na boca, 
quando o alimento entra em contato com a 
saliva, que contém uma amilase (a salivar, tam-
bém chamada de ptialina).
O glicogênio, polissacarídeo de reserva dos 
animais, está presente em todas as células, po-
rém é mais abundante no músculo esquelético 
e no fígado, no qual ocorre sob a forma de 
grânulos citoplasmáticos. A estrutura primária 
do glicogênio assemelha-se à da amilopecti-
na, embora o glicogênio seja mais ramificado, 
com pontos de ramificação, contendo de 8 a 
12 resíduos de glicose.
Figura 5. Porções da molécula do amido. (a) Amilose (cadeia linear) e (b) amilopectina (cadeia ramificada e linear).
Figura 6. Estrutura do glicogênio. Este polissacarídeo é, aproxi-
madamente, 6 vezes mais ramificado do que o amido.
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3. GLicosaminoGLicanos
Os espaços extracelulares, principalmen-
te aqueles de tecidos conjuntivos, tais como 
cartilagens, tendões, pele e parede dos vasos 
sangüíneos, contêm colágeno e outras pro-
teínas embebidas em uma matriz gelatinosa 
composta principalmente, por glicosaminogli-
canos. Esses polissacarídeos não-ramificados 
são substituídos por resíduos alternados de 
ácido urônico e de hexosamina, que formam 
soluções gelatinosas de elevada viscosidade e 
elasticicidade.
A heparina é um polímero de unidades dissa-
carídicas sulfatadas, o que a torna o polímero 
mais carregado nos tecidos dos mamíferos (ver 
estrutura abaixo). A heparina ocorre, exclusi-
vamente, nos grânulos dos mastócitos, que 
ocorrem nas paredes das artérias. Ela inibe a 
coagulação do sangue e acredita-se que sua 
liberação causada por lesão previna a forma-
ção indiscriminada de coágulos. A heparina é 
largamente empregada na clínica médica, para 
inibir a coagulação do sangue, por exemplo, 
em pacientes após cirurgia.
4. GLicoPRoTeínas
Muitas proteínas apresentam-se agregadas a 
carboidratos, para formarem glicoproteínas, 
cuja composição de carboidratos varia de 1 
a 90 %.
4.1 PRoTeoGLicanos
As proteínas e os glicosaminoglicanos agre-
gam-se na matriz extracelular de modo co-
valente e não-covalente, para formarem um 
grupo de macromoléculas denominado prote-
oglicanos. Estes apresentam uma arquitetura 
molecular na forma de escova, em que a um 
suporte filamentoso de ácido hialurônico es-
tão ligadas várias cerdas constituídas de uma 
proteína central na qual os glicosaminoglica-
nos estão covalentemente ligados (ver Fig 8). 
Os oligossacarídeos menores queratan-sulfato 
e condroitin-sulfato estão unidos por ligação 
glicosídica à proteína via o nitrogênio da ami-
da de resíduos específicos (chamados oligos-
sacarídeos N-ligados) dos aminoácidos serina 
ou treonina.
Figura 7. Estrutura da heparina. Este glicosaminoglicano apresenta 
a unidade dimérica sufatada altamente repetida
O ácido hialurônico é outro importante gli-
cosaminoglicano componente do tecido con-
juntivo, do líquido sinovial (lubrificante das 
articulações e do humor vítreo dos olhos). As 
moléculas de ácido hialurônico são estendi-
das, formando uma molécula rígida, cujos 
numerosos grupos iônicos ligam-se a molé-
culas de cálcio e a de água. Soluções de hialu-
ronato possuem elevada viscosidade, o que as 
torna excelentes compostos biológicos lubri-
ficantes, transferindo às articuções resistência 
aos impactos.
Figura 8. Proteoglicano
A estrutura em forma de escova dos prote-
oglicanos, junto com o caráter polianiôni-
co de seus componentes queratan-sulfato e 
condroitin-sulfato faz com que esse complexo 
seja altamente hidratado. A cartilagem, que 
consiste em uma rede de fibrilas de colágeno 
preenchida por proteoglicanos, é caracteriza-
da por resistência e flexibilidade. A aplicação 
de pressão em uma cartilagem espreme água 
para fora das regiões carregadas de seus pro-
teoglicanos até que a repulsão entre as cargas 
impeça mais compressão. Quando a pressão é 
liberada, a água retorna. De fato, a cartilagem 
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nas articulações, que não tem vasos sanguíneos, é irrigada por esse fluxo de líquido movido pelos 
movimentos do corpo. Isso explica porque longos períodos de inatividade tornam as cartilagens 
finas e frágeis.
4.2 PaRede ceLuLaR de BacTÉRias
As bactérias são circundadas por paredes celulares rígidas que lhe conferem suas formas caracte-
rísticas e lhes permitem viver em ambientes hipotônicos (concentração de sais menor que a intra-
celular), os quais causariam inchaço osmótico, até que suas membranas plasmáticas rompessem. 
As paredes celulares bacterianas são de considerável importância médica, pois são responsáveis 
pela virulência bacteriana (poder de causar doenças).
A parede celular bacteriana consiste de cadeias polissacarídicas e polipeptídicas (pequeno polí-
mero de aminoácidos) ligadas de modo covalente, que formam uma macromolécula como um 
mosaico que envolve completamente a célula. Essa armação foi elucidada por Jack Strominger e 
recebeu o nome de peptideoglicano (Fig 9).
Figura 9. Composição da parede celular de bactérias gram-positivas gram-negativas. Observe que a parede celular das bactérias gram-
-negativas é mais espessa, funcionando na defesa bacteriana ao ataque de substâncias químicas. Isso justifica a maior resistênci dessas 
bactérias ao ataque de antibióticos.
GRAM POSITIVE CELL WALL
affter Garrett & Grisham, Biochemisty, 2nd ed.
N-Acetylmuramic 
Acid (NAM)
N-Acetylglucosamine 
(NAG)
L-Ala
D-Iso-Glu
L-Lys
D-Ala
pentaglycine
crosslink
peptido glycan 
(cell wall)
inner lipid bilayer
GRAM NEGATIVE CELL WALL
N-Acetylmuramic 
Acid (NAM)
N-Acetylglucosamine 
(NAG)
L-Ala
D-Iso-Glu
L-Lys
D-Ala
Amide bond
btw Lys and D-Ala
lipopolysacharide
O-antigen
(polysacch)
Core oligosacch
NAG
outer lipid bilayer
peptido glycan
inner lipid bilayer
hydrophobic
protein covalently
connected to OM
affter Garrett & Grisham, Biochemisty, 2nd ed.
Peptídeoglicano
(parede celular)
Menbrana
plasmática
(b) Bactéria gram-negativa
Menbrana externa
Peptídeoglicano
(parede celular)
Citoplasma
Espaço
periplásmico
Menbrana
plasmática
Citoplasma
(a) Bactériagram-positiva
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As bactérias são classificadas como gram-
-positivas e gram-negativas, dependendo do 
fato de elas serem ou não coradas pelo co-
rante de Gram (procedimento desenvolvido 
por Crystian Gram, no qual células são ini-
cialmente fixadas pelo calor e sucessivamen-
te tratadas com o corante cristal de violeta 
e iodo e, em seguida, descoradas com eta-
nol ou acetona); as bactérias gram-positivas 
possuem uma parede celular espessa, envol-
vendo uma membrana plasmática, ao passo 
que as bactérias gram-negativas possuem 
uma parede celular fina coberta por uma 
membrana externa complexa. Esta membra-
na externa funciona, em parte, na exclusão 
de substâncias tóxicas para a bactéria, in-
cluindo o corante de Gram. Essa estrutura é 
responsável pela resistência maior das bacté-
rias gram-negativas aos antibióticos do que 
as bactérias gram-positivas. 
A parede celular bacteriana consiste de várias 
camadas concêntricas de peptideoglicano e 
de a parede celular de bactéria gram-positiva 
também contém derivados de polissacarídeos 
adicionais que auxiliam na proteção da célula. 
No entanto, a parede celular de muitas bacté-
rias sofre ação de duas substâncias: lisozima 
e penicilina. A primeira é enzima presente na 
lágrima, no suor e em outras secreções do cor-
po, que quebra da ligação β(1,4) entre o ácido 
N-acetilmurâmico e a N-acetilglicosamina, e a 
segunda é um antibiótico, que inibe a síntese 
da parede celular.
4.3 PRoTeínas GLicosiLadas
Quase todas as proteínas secretadas a mem-
branas de células eucarióticas são glicosiladas, 
isto é, apresentam olissacarídeos ligados cova-
lentemente às proteínas através de ligações N-
-glicosídicas ou O-glicosídicas.
Os oligossacarídeos são normalmente unidos 
às proteínas em seqüências que formam alças 
ou voltas na superfície das células, constituin-
do um dos melhores marcadores imunoquí-
micos conhecidos: o sistema ABO de grupos 
sangüíneos. Os antígenos desse sistema são 
componentes oligossacarídicos de glicolipíde-
os na superfície das células de um indivíduo 
(não apenas nas hemácias). Indivíduos com 
células do tipo A possuem o antígeno A na 
superfície de suas células e carregam anti-
corpos anti-B em seu sangue; aqueles com 
células do tipo B, que possuem os antígenos 
B, carregam anticorpos anti-A; aqueles com 
células tipo AB, que possuem ambos antíge-
nos A e B, não carregam anticorpos anti-A 
nem anticorpos anti-B, e os indivíduos tipo 
O, cujas células não possuem nenhum dos 
antígenos, carregam tanto anticorpos anti-A 
quanto anti-B. Conseqüentemente, a trans-
fusão de sangue tipo A em indivíduos tipo 
B, por exemplo, resulta em uma reação anti-
corpo anti-A com o antígeno A, que aglutina 
(coagula) os eritrócitos transferidos, resultan-
do em um bloqueio, quase sempre fatal, do 
sistema circulatório.
A Tabela 1 mostra os oligossacarídeos encon-
trados nos antígenos A, B e H (os indivíduos 
tipo O possuem o antígeno H). Eles aparecem 
nas extremidades não-redutoras dos compo-
nentes oligossacarídeos dos glicolipídeos. O 
antígeno H é o oligossacarídeo precursor dos 
antígenos A e B. Indivíduos tipo A apresen-
tam um resíduo GalNAc (N-acetilgalactosa-
mina) ligado à posição terminal do antígeno 
H. Indivíduos tipo B apresentam resíduo de 
galactoseα. Indivídos do tipo O apresen-
tam oligossacarídeo que termina no resíduo 
galactoseβ.
Tabela 1 Estruturas terminais dos antígenos A, 
B e H em eritrócitos (Voet, p. 216 Tab 8-1)
5. diGesTÃo dos 
 caRBoidRaTos
Os principais locais de digestão dos carboidra-
tos são a boca e o intestino delgado. Esta di-
gestão é rápida e geralmente se completa no 
momento em que o conteúdo estomacal atin-
ge a junção do duodeno e do jejuno. Existe 
pouco monossacarídeo presente nas dietas de 
origem mista (animal e vegetal). assim, as enzi-
mas necessárias à degradação da maioria dos 
carboidratos da dieta são primariamente dis-
sacaridases e endoglicosidases (que quebram 
oligossacarídeos e polissacarídeos). A digestão 
dos carboidratos se inicia na boca e se comple-
ta no intestino delgado. Etapas da digestão de 
carboidratos:
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5.1 na Boca
Durante a mastigação, a alfa-amilase salivar 
(ptialina) atua brevemente sobre o amido da 
dieta, de modo aleatório, rompendo algumas 
ligações alfa-1,4. O produto da ação da alfa-
-amilase contém uma mistura de moléculas de 
oligossacarídeos menores e ramificados, uma 
vez que a amilopectina e o glicogênio também 
contêm ligações alfa-1,6. A digestão dos car-
boidratos cessa temporariamente, no estôma-
go, porque a acidez estomacal inativa a alfa-
-amilase salivar.
5.2 no inTesTino deLGado
Quando o conteúdo gástrico atinge o intesti-
no, este é neutralizado pelo bicarbonato secre-
tado pelo pâncreas, e a alfa-amilase pancreáti-
ca continua o processo de digestão do amido e 
do glicogênio, uma vez que sua ação consiste 
em hidrolisar tanto ligações glicosídicas alfa-
1,4 quanto alfa-1,6. De maneira que, após a 
ação da amilase pancreática, atuam também 
dissacaridases e oligossacarases na altura do 
jejuno superior.
5.3 aBsoRÇÃo de 
 monossacaRídeos 
 PeLas cÉLuLas da 
 mucosa inTesTinaL
O duodeno e o jejuno superior absorvem a 
maior parte dos açúcares da dieta. A glicose e a 
galactose deixam as células da mucosa intesti-
nal por transporte facilitado e por difusão sim-
ples, penetrando, assim, na circulação porta.
5.4 deGRadaÇÃo anoRmaL 
 de dissacaRídeos
A digestão e absorção dos carboidratos é mui-
to eficiente em indivíduos saudáveis e ocorre 
com uma rapidez tão grande que praticamente 
todos os carboidratos digeridos são absorvidos 
no momento em que o bolo alimentar atinge 
o jejuno superior. Porém, apenas monossaca-
rídeos são absorvidos, qualquer defeito em 
uma atividade específica de uma dissacaridase 
da mucosa intestinal provoca a passagem de 
carboidrato não-digerido ao intestino grosso 
e, daí, será excretado.
5.4.1 INTOLERÂNCIA À LACTOSE
Manifesta-se, particularmente, em indivídu-
os adultos da raça negra e da asiática (até 
90 %), por apresentarem uma deficiência de 
lactase na vida adulta. A lactose não digeri-
da será excretada. Porém, antes da excreção, 
esse material no intestino grosso irá provocar 
retenção de água, causando diarréia, além 
da fermentação bacteriana dos carboidratos, 
formando grandes volumes de gases (CO2 e 
H2), causando flatulência. O tratamento des-
se distúrbio consiste na remoção da lactose 
da dieta.
5.4.2 DEFICIÊNCIA DE SACAROSE
Esta deficiência resulta em intolerância à saca-
rose ingerida. Manifesta-se em poucos adultos 
no mundo (10% dos esquimós e 2% dos ame-
ricanos adultos).
5.4.3 DIABETES
A glicose penetra nas células através de um 
mecanismo de transporte passivo mediado 
pela insulina, um hormônio pancreático. Após 
o processo absortivo, a glicose sanguínea é dis-
tribuída para os tecidos, cujo excesso é arma-
zenado no fígado como glicogênio (polímero 
de glicose). Indivíduos que não produzem in-
sulina ou a produzem, mas esta não se liga 
de maneira eficiente à célula hepática, provoca 
um acúmulo de glicose na corrente sanguínea, 
condição conhecida como hiperglicemia. Dia-
betes é a patologia em que os indivíduos não 
conseguem manter sua glicemia dentro dos 
níveis de referência ideais, ou seja, concentra-
ção da glicose sanguínea entre 70 e 99 mg/
dL. Esses indivíduos apresentam-se hipergli-
cêmicos. O tratamento para o diabetes inclui 
medicamentos hipoglicemiantes orais e insu-
lina injetável (está em fase de testes a bomba 
de insulina). Ainda não se encontrou a cura do 
diabetes, embora várias pesquisas para esse 
fim estejam em andamento.
5.4.4 O ÍNDICE GLICÊMICO
Quando ingerimos alimentos ricos em carboi-
dratos (tubérculos, pães), estes são absorvidos 
pelo intestinoe enviados para o sangue, ele-
vando os níveis de glicose na corrente sanguí-
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nea. A velocidade, segundo a qual se digerem e assimilam os diferentes alimentos depende do 
tipo de nutriente, da composição de fibra presente e da composição do resto do alimento pre-
sente no estômago e no intestino durante a digestão. Para avaliar esses aspectos, definiu-se como 
índice glicêmico a velocidade, segundo a qual os alimentos liberam glicose na corrente sanguínea. 
Esse índice é de grande importância para os diabéticos, já que estes devem evitar os aumentos 
rápidos de glicose no sangue.
concLusÃo
Os carboidratos constituem uma importante classe de biomoléculas para os seres vivos. Eles de-
sempenham uma série de funções biológicas que englobam desde fornecimento e estocagem pri-
mordial de energia para os mamíferos (glicose e glicogênio, respectivamente) até sua associação 
a outras moléculas bioquímica (lipídeos e proteínas), para desempenharem uma série de funções 
biológicas.
Os monossacarídeos (menores carboidratos) apresentam-se em diferentes classes, sendo os mais 
abundantes: glicose, frutose, galactose, manose (hexoses), ribose e desoxirribose (pentoses). Já os 
polissacarídeos apresentam-se em diferentes tamanhos que vão desde algumas unidades monos-
sacarídicas (dissacarídeos e oligossacarídeos) até milhares de unidades (polissacarídeos).
Os carboidratos estão envolvidos com várias funções: de reserva energética (glicogênio e amido); 
estrutural (celulose e quitina – animais e parede celular – bactéria e outros microorganismos), 
lubrificação de articulações (proteoglicanos) e reconhecimentos celular (glicoproteínas do sistema 
imunológico).
A digestão dos carboidratos é um processo rápido e se inicia na boca e se encerra no intestino 
delgado. Apenas monossacarídeos são absorvidos no jejuno superior, de forma que dissacarí-
deos, que não são hidrolisados até essa porção do intestino seguirão para o intestino grosso, 
onde alimentarão as bactérias intestinais, produtoras de gases CO2 e H2, provocando desconfortos 
abdominais (cólicas intestinais). Além disso, os dissacarídeos requerem água para sua excreção, 
resultando em diarréias.
PesQuise e ResPonda
1. Diferencie carboidratos simples de carboidratos complexos e defina índice glicêmico.
 
2. Cite 3 benefícios das fibras em nossa alimentação.
 
3. Analise a seguinte frase: “sempre que se desejar adoçar uma bebida como café é preferível 
usar o açúcar mascavo ao invés do refinado.” Você concorda com tal afirmação? Justifique sua 
resposta.
HiPeRTeXTos
1. Famílias D-aldoses e D-cetoses com 3 a 6 átomos de carbono 
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2. A coagulação do sangue
Quando um coágulo sangüíneo bloqueia a 
passagem de sangue em uma artéria que irri-
ga o coração ou o cérebro, ocorre um ataque 
cardíaco ou um derrame cerebral. Coágulos 
sangüíneos podem também bloquear veias e 
artérias através do corpo, causando doenças, 
como trombose venosa (circulação periférica) 
e embolia pulmonar (pulmões). Os médicos 
tratam a coagulação sanguínea com uma va-
riedade de métodos. Medicamentos anticoa-
gulantes (que ajudam a prevenir a coagulação 
excessiva do sangue) e solubilizadores de coá-
gulos (dissolvem os coágulos sangüíneos) são 
prescritos para prevenir e tratar pacientes com 
esses distúrbios.
3) Últimas pesquisas em diabetes
1. O transplante pancreático
Esta é a abordagem mais próxima para a cura 
do diabetes. Em termos práticos, consiste num 
transplante duplo de rim-pâncreas, sendo re-
alizado, principalmente, em pessoas com dia-
betes em estágio avançado da doença renal. O 
transplante combinado reduz a rejeição imu-
nológica, quando comparado com o trans-
plante único do pâncreas. Nos últimos anos, 
houve uma melhora acentuada nas drogas 
que combatem a rejeição, e a sobrevivência 
aumentou bastante. Os agentes imunosupres-
sores modernos são menos tóxicos e direcio-
nados mais especificamente para os linfócitos.
2. Transplantes de ilhotas
Segundo alguns autores, esta é a técnica mais 
promissora para a cura do diabetes. Muitos 
trabalhos têm sido feitos na área, visando a 
sua utilização em um grande número de pes-
soas com diabetes. As técnicas atuais isolam e 
encapsulam as ilhotas produtoras. O recipien-
te poroso deve permitir a passagem da glicose 
para dentro da cápsula, estimulando a libera-
ção da insulina para fora. Além disso, a mem-
brana da cápsula deveria bloquear a passagem 
dos anticorpos, evitando a rejeição desta.
3. Engenharia genética
A terceira abordagem em busca da cura do 
diabetes tem sido a aplicação de técnicas de 
engenharia genética. Isto envolve a transfor-
mação de outras células do corpo em células 
produtoras de insulina por meio de técnicas de 
implantação de um gene relacionado com a 
produção de insulina. Uma das linhagens uti-
lizadas é a de células de tumores hipofisários, 
para os quais foi transferido um gene promo-
tor de insulina. Estas técnicas exigem que a 
“nova” linhagem celular seja capaz de produ-
zir insulina, quando estimuladas por glicose e 
que não produzam nenhum outro hormônio 
da hipófise indesejável no diabetes, como, por 
exemplo, o ACTH.
4. Pâncreas virtual
Esta é uma técnica proposta por biotecnolo-
gistas. Envolve o desenvolvimento de um pân-
creas artificial, que deve ter a capacidade de 
liberar insulina mediante o estímulo glicêmico. 
Este aparelho deve ser capaz de reconhecer os 
níveis glicêmicos, as suas variações e a veloci-
dade com que a glicemia aumenta ou diminui 
no organismo. Não é uma tarefa fácil mesmo 
para os mais competentes bioengenheiros. Re-
centes desenvolvimentos de biossensores para 
glicemia podem representar uma esperança 
em relação ao desenvolvimento desta linha de 
trabalho.
5. Neogênese de ilhotas
Uma linha de trabalho que está sendo desen-
volvida no Instituto de Diabetes de Norfolk, 
Virgína (USA), consiste no desenvolvimento de 
substâncias que possam estimular a formação 
de ilhotas a partir de células-tronco existentes 
no pâncreas adulto. Existe uma família de pro-
teínas, chamadas lectinas do tipo C, que são 
associadas ao início da formação de ilhotas.
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ReFeRÊncias
VOET, D. ; VOET,J.G. e PRATT,C.W. Fundamen-
tos de bioquímica. Porto Alegre: Artes Médicas 
Sul, 2000.
CHAMPE, P.C. e HARVEY,R.A. Bioquímica ilus-
trada. Porto Alegre: Artes Médicas, 2005.
CAMPBELL, M.K. Bioquímica, 3ª ed, Porto Ale-
gre: Artmed, 2000.
http://www.aula21.net/Nutriweb/pagmarco.
htm
http://www.ucs.br/ccet/defq/naeq/material_di-
datico/textos_interativos_03.htm
http://www.diabetes.org.br/diabetes/pesqand.
php#3
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ViTaminas
oBJeTiVos esPecíFicos
1. Definir vitaminas;
2. Classificar vitaminas, conforme a solubi-
lidade;
3. Classificar vitaminas hidrossolúveis e sua 
função coenzimática;
4. Listar algumas doenças provocadas por 
carência de vitaminas do complexo B;
5. Identificar a estrutura química da vita-
mina C e citar as funções dessa vitamina;
6. Identificar compostos que têm atividade 
da vitamina A;
7. Relacionar as principais funções da vita-
mina A;
8. Citar a função básica da vitamina D e 
sua síntese no organismo humano;
9. Citar as doenças provocadas por carên-
cia de vitaminas lipossolúveis;
10. Definir hipervitaminose, apresentando 
seus efeitos em nosso organismo.
Profa. Rosana Anita da Silva Fonseca Carga Horária I 10H
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Palavras-chaves: vitaminas/ hidrossolúveis/ li-
possolúveis/ beribéri/ cegueira pelagra/ escor-
buto/ raquitismo/ anti-hemorrágica/ antioxi-
dante/ anemias/ coenzimas/ fator intrínseco.
pertinente à medida que a medicina altera seu 
foco do tratamento de distúrbiosagudos para 
a prevenção de doenças crônicas, como o cân-
cer e a doença cardíaca.
Em 1912, Hopkins e Funk sugeriram, indepen-
dentemente, a teoria das vitaminas. Eles pos-
tularam que doenças, como beribéri, escorbu-
to e raquitismo, são causadas pela deficiência 
de fatores nutricionais específicos.
Nos primeiros anos de pesquisa das vitaminas, 
havia confusão sobre o número de vitaminas 
hidrossolúveis. Quando se conhecia apenas a 
vitamina B, o fator antiescorbuto foi denomi-
nado vitamina C, e o fator anti-raquítico, vita-
mina D. Mais tarde, descobriu-se a natureza 
múltipla da vitamina B, e os fatores sucessiva-
mente identificados foram denominados B2, 
B3, B4, etc. A maioria destes termos foi aban-
donada porque o fator ativo foi identificado 
e recebeu um nome apropriado ou porque se 
constatou que ele era idêntico a outro fator 
anteriormente identificado. O termo complexo 
B continua a ser utilizado porque esses fato-
res são encontrados juntos na natureza. Ali-
mentos ricos ou pobres em um dos fatores do 
complexo geralmente o são em outros.
As vitaminas são classificadas de acordo com 
sua solubilidade: nove vitaminas são classifica-
das como hidrossolúveis, e quatro, como lipos-
solúveis (ver Figura 1). Estudaremos cada uma 
delas, iniciando pelas hidrossolúveis.
As vitaminas são compostos orgânicos requeri-
dos pelo corpo em quantidades mínimas, para 
realizar funções celulares específicas. Elas po-
dem ser classificadas, de acordo com sua solu-
bilidade e suas funções no metabolismo (Figu-
ra 1). As vitaminas podem não ser sintetizadas 
por seres humanos, devendo ser supridas pela 
dieta. Até recentemente, acreditava-se que a 
única função das vitaminas era prevenir doen-
ças por deficiência aguda, como o escorbuto e 
a beribéri. Entretanto, dados recentes sugerem 
que essa visão das vitaminas é muito limitada. 
A manutenção da saúde ideal e a prevenção de 
doenças crônicas podem exigir certas vitami-
nas em quantidades maiores. O uso profilático 
de vitaminas promete desempenhar um papel 
Vitaminas
Hidrossolúveis
Complexo B
Vitaminas A (retinol, β-carotens)
Vitaminas D (colecalciferol)
Vitaminas K (filloquinonas, menaquinonas)
Vitaminas E (tcoferóis)
Lipossolúveis
Não pertence ao Complexo B 
Vitaminas C (ácido ascórbico)
Outras
Pirirdoxina (vitamina B6)
Piridoxamina
Liberadoras de energia Hematopoiéticas 
Tiamina (vitaminas B1) Ácido fólico 
Riboflaviana (vitaminas B2 Cobalamina (vitaminas B12) Piridoxal
Niacina (vitaminas B3)
Biotina
Ácido pantotênico
Figura 1. Classificação das vitaminas.
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1. ViTaminas 
 HidRossoLÚVeis
Muitas vitaminas hidrossolúveis são precur-
sores de coenzimas para as enzimas do me-
tabolismo intermediário. Essas vitaminas não 
são tóxicas quando ingeridas em excesso, e as 
quantidades armazenadas no corpo são nor-
malmente pequenas. Quando ingeridas em ex-
cesso em relação à necessidade corporal, elas 
são facilmente excretadas na urina e, assim, 
devem ser continuamente supridas na dieta.
Cada vitamina tem a sua forma biologicamente 
ativa, ou seja, a forma química em que ela par-
ticipa do nosso metabolismo. Em nosso estu-
do, será sempre ressaltada a forma biologica-
mente ativa de cada vitamina bem como suas 
carências nutricionais (patologias associadas).
1.1 Tiamina (ViTamina B1)
Distribuição (fontes dietéticas)
Esta vitamina encontra-se nas camadas exter-
nas das sementes de plantas. O pão de trigo 
integral é uma excelente fonte, enquanto que 
o pão branco comum é uma fonte muito po-
bre da vitamina, visto que a maior parte da 
tiamina é removida durante o processo de 
moagem. A farinha de trigo enriquecida res-
tabelece o teor original da tiamina. A tiamina 
é encontrada também na maioria dos tecidos 
animais e, em menor quantidade, no leite.
O cozimento excessivo de alimentos ricos em 
tiamina deve ser evitado, pois este remove a 
vitamina de muitos alimentos.
Forma biologicamente ativa: tiamina pirofos-
fato (TPP)
A tiamina-pirofosfato (TPP) é sintetizada em te-
cidos animais por transferência direta do gru-
po pirofosfato da adenosina-trifosfato (ATP).
Função metabólica: a TPP atua como cofa-
tor na descarboxilação oxidativa de: piruvato, 
α-cetoglutarato e α-cetoácidos derivados de 
aminoácidos de cadeia ramificada. Atua tam-
bém na reação da transcetolase, importante 
enzima que atua no metabolismo das pento-
ses-fosfato.
Necessidades diárias: Homem – 1,5 mg/dia; 
Mulher – 1,1 mg/dia .
CarênciaW1: beribéri e encefalopatia de Werne-
cke. Alguns sintomas do beribéri: rápida perda 
de peso, fraqueza muscular e perda de reflexos.
VocÊ saBia?
•	 [W1]:	que	a	falta	de	vitamina	B1	matou	33	pessoas	
entre 15 e 50 anos no Estado do Maranhão, no ano 
de 2006?
1.2 RiBoFLaVina (B2)
Distribuição: plantas verdes, fígado, fermento 
e germe de trigo.
Formas biologicamente ativas:
Flavina-mononucleotídeo (FMN);
Flavina-adenina-dinucleotídeo (FAD).
Função metabólica: FMN e FAD atuam como 
transportadores de elétrons (cofatores) em re-
ações de oxirredução, catalisadas por enzimas 
desidrogenases. (catalisadoras de reações de 
transporte de elétrons).
Necessidades diárias: Homem – 1,7 mg/dia; 
Mulher – 1,3 mg/dia.
Carência: estomatite, queilose, glossite, sebor-
réia e fotofobia.
Tiamina
Tiamina pirofosfato Riboflavina
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1.3 niacina (B3)
Formas da niacina encontrada nos alimentos:
Sintomas da pelagra: dermatite, estomatite, lín-
gua atrófica, de cor magenta, além de diarréia.
Utilizada no tratamento da hiperlipidemia: li-
pólise; VLDL e LDL (diminui a queima de gor-
duras; diminui os níveis de colesterol-VLDL e de 
colesterol-LDL). Terapia não recomendada para 
diabéticos.
Análogo da niacina: Isoniazida (o derivado hi-
drazida do ácido nicotínico) é a droga primária 
utilizada no tratamento quimioterápico da tu-
berculose.
1.4 ácido PanToTÊnico 
 (ViTamina B5)
Distribuição: fermento, fígado, ovos, carnes, 
leite, grãos de cereais e banana.
Função metabólica: componente da coenzima 
A, importante transportador de grupos acila.
Nicotinamida Ácido nicotínico
A niacina não é uma vitamina verdadeira pois 
ela pode ser sintetizada pelo nosso organismo 
a partir do aminoácido triptofano, entretanto 
essa produção é ineficiente (são necessários 60 
mg de triptofano para sintetizar 1 mg de nia-
cina). Além disso, a síntese de niacina requer 
vitaminas B1, B2 e B6.
Distribuição: derivados de carnes, fígado e ou-
tras vísceras; metabolismo do triptofano.
Formas biologicamente ativas:
Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo (NAD+)
Nicotinamida-adenina-dinucleotídeo-fosfato 
(NADP+)
NAD*
NADH é mostrado no interior do quadro.
O grupo OH (seta vermelha) fosforilado é o NADP*
Função metabólica: NAD+ e NADP+ atuam 
como transportadores de elétrons (cofatores) 
em reações de oxirredução, catalisadas por 
enzimas desidrogenases. (catalisadoras de re-
ações de transporte de elétrons).
Necessidades diárias: Homem – 19 mg/dia; 
Mulher – 15 mg/dia.
Carência: pelagra
Ácido Pantotênico
Coenzima A
O átomo de enxofre do radical -SH liga-se ao
 grupamento acila a ser transportado
Necessidades diárias: 5,0 a 10,0 mg/dia.
Carência: não observada em humanos.
1.5 PiRidoXina (B6)
Distribuição: carne, plantas verdes e alguns mi-
crorganismos, especialmente os lactobacilos e 
leveduras e gema de ovo.
Formas biologicamente ativas: piridoxal-fosfa-
to, piridoxina e piridoxamina.
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As formas encontradas nos alimentos naturais 
se convertem unas nas outras.
Forma biologicamente ativa: biocitina.
Função metabólica: coenzima de enzimas que 
catalisam reações de carboxilação.
Piridoxina
Piridoxal
Piridoxamina
Piridoxal FosfatoFunção metabólica: coenzima em diversas en-
zimas do metabolismo dos aminoácidos, além 
de participar da degradação do glicogênio.
Necessidades diárias: Homem – 2,0 mg/dia; 
Mulher – 1,6 mg/dia.
Carência: convulsões, podendo evoluir para 
graus elevados de neuropatologias graves.
Terapia antivitamina B6: isoniazida (antagonis-
ta da vitamina K), usado para tratar pacientes 
com tuberculose.
1.6 BioTina
Distribuição: fermento, fígado, ovos, chocola-
te e amendoim.
Biotina
Necessidades diárias: 30 a 100 g/dia.
Carência: rara, pode ocorrer em longas tera-
pias com antibióticos.
1.7 ácido FÓLico
Distribuição: frutas, vegetais folhosos, cereais, 
feijões, grão de bico, ovos, carnes, fígado e 
amendoim.
Forma biologicamente ativa: tetraidrofolato
Função metabólica: carreador de grupos de 
carbono isolado metil, formil e metileno “ sín-
tese das bases púricas e da pirimidina timina; 
síntese de DNA); necessário à síntese e à matu-
ração de hemácias e leucócitos.
Ácido Fólico
Necessidades diárias: 200 µ g/dia.
Carência: anemia megaloblásticaW3 (crianças e 
gestantes). Geralmente, deficiência de folato 
resulta em complicações idênticas às relacio-
nadas com a deficiência de vitamina B12.
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VocÊ saBia?
•	 [W3]:	 que	 o	 ácido	 fólico	 é	 necessário	 para	 a	
formação das células do sangue e sua ausência 
é uma causa comum de anemia entre mulhe-
res e crianças pequenas? E que a carência de 
ácido fólico, durante a gravidez, pode causar 
má formações congênitas? Os alimentos ricos 
neste tipo de vitaminas são as verduras de cor 
verde-escuras, o amendoim, feijões, grão de 
bico, cereais, carne, peixe e ovos.
 
1.8 coBaLamina (B12)
A vitamina B12 é composta por uma estru-
tura complexa (anel corrina) e um átomo de 
cobalto central.
DistribuiçãoW4: é sintetizada exclusivamente 
por microrganismos, embora seja estocada 
no fígado de animais.
VocÊ saBia?
•	 [W4]:	Você	 sabia	que	as	 vitaminas	do	complexo	B	
estão distribuídas nos alimentos em proporções va-
riadas de acordo com a cor dos nutriente? Por isso, 
é saudável variar a cor dos alimentos no prato!!!
 
Formas biologicamente ativas: metilcobalami-
na e desoxiadenosilcobalamina.
A absorção da vitamina B12 depende de 
uma proteína produzida pelo estômago, 
chamada de fator intrínseco, e transportada 
até o íleo, no qual é absorvida. Após absor-
ção, a cobalamina é transportada até o fíga-
do, local onde permanece armazenada até 
sua utilização.
Funções metabólicas: a metilcobalamina e a 
desoxiadenosilcobalamina transferem grupos 
monocarbônicos (metilação de homocisteína, 
conversão de metilmalonil-CoA em succinil-
-CoA e regeneração do tetraidrofolato).
Necessidades diárias: 3 µ g/dia.
Carência: anemia perniciosa, resultante da se-
creção gástrica defeituosa do fator intrínseco. 
Em geral, a anemia megaloblástica está asso-
ciada à anemia perniciosa com grave compro-
metimento do sistema nervoso central e da 
mucosa gastrintestinal.
1.9 ácido ascÓRBico 
 (ViTamina c)
Cianocobalamina
DistribuiçãoW5: é produzido, a partir da glico-
se, por frutas cítricas, frescas, verduras, bata-
tas novas. Esses alimentos, quando enlatados, 
perdem a vitamina, mas ela é preservada no 
congelamento.
VocÊ saBia?
•	 [W5]:	que	a	presença	de	ácido	ascórbico,	disponí-
vel em frutas cítricas melhora a absorção de ferro 
proveniente de produtos vegetais, como: brócolis, 
beterraba, couve-flor e outros? Por outro lado, exis-
tem alguns fatores, como fosfatos, polifenóis, tani-
nos, cálcio (presentes em alimentos como café, chá, 
mate, cereais integrais, leite e derivados.que podem 
inibir a absorção do ferro?
Ácido Ascórbico
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Funções metabólicas: Atua como:
1) Cofator em reações de hidroxila-
ção de colágeno. Requerida na 
manutenção do tecido conectivo;
2) Agente redutor de várias re-
ações no organismo humano 
(ação antioxidante).
Necessidades diárias: 60 mg/dia.
Carência: escorbuto, devido à sua 
participação na síntese de colágeno. 
Caracteriza-se por descamação da 
pele, lábios rachados, sangramen-
tos nas gengivas doloridas e espon-
josas, desprendimento dos dentes, 
sangramentos com hemorragias 
subcutâneas, dores musculares e 
anorexia.
Sintomas do escorbuto: articulações 
sensíveis, limitação dos movimen-
tos, hemorragias, cicatrização defi-
ciente e anemia.
2. ViTaminas 
 LiPossoLÚVeis
2.1 ViTamina a
Formas ativas: retinol (álcool), retinal (aldeído, 
formado pela oxidação do retinol) e ácido reti-
nóicoW6 (oxidação do retinal).
VocÊ saBia?
•	 [W6]:	que	o	ácido	13-cis-retinóico	 (isotretinoína)	é	
um análogo sintético da vitamina A, que é usado 
clinicamente para o tratamento de acne severa?
 Seu principal efeito é a redução da secreção sebácea 
por mecanismo não hormonal, diminuindo, tam-
bém, o volume da glândula. 
Cada um desses compostos é derivado do ß-
-caroteno ( membro de uma família de molé-
culas conhecidas como carotenóides).
Transporte e armazenamento da vitamina A: o 
β-caroteno é clivado no lúmen do intestino e 
libera duas moléculas de retinal. Retinal é re-
duzido a retinol, esterificado ao ácido palmí-
tico (ácido graxo com 16 átomos de carbono) 
e liberado para o sangue no interior de quilo-
microns e distribuído para lipócitos na forma 
de retinol. O excesso de retinol é armazenado 
no fígado para posterior distribuição para ou-
tros tecidos extra-hepáticos (olho, pele, gôna-
das, epitélio, etc.). O retinol é transportado no 
plasma na forma de um complexo, constituído 
do trans-retinol ligado à proteína de ligação 
de retinol (PLR), uma importante proteína plas-
mática transportadora.Trans-retinal
11-cis-retinal
Retinol
Ácido Retinóico
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Distribuição: verduras e legumes ricos em ca-
rotenóides (alface, espinafre, acelga, escarola, 
pimentões, cenouras e batatas-doces), frutas 
amarelas, vermelhas e verdes, e o fígado, por 
sua capacidade de estocagem.
Funções metabólicas:
a) ciclo visual - é um componente dos pig-
mentos visuais; é essencial à integridade 
da fotorrecepção nos cones e bastonetes;
b) crescimento e desenvolvimento;
c) reprodução;
d) células epiteliais.
Vitamina A e o ciclo visual: a fotorrecepção no 
olho humano é função de duas células espe-
cializadas localizadas na retina: os cones e os 
bastonetes. O composto fotossensível é uma 
proteína denominada opsina ligada à molé-
cula 11-cis-retinal (uma forma da vitamina A), 
formando um complexo: a rodopsina.
Quando a rodopsina é exposta à luz, forma a 
imagem e libera a opsina e outra forma inativa 
de retinal, o trans-retinal. O trans-retinal não 
participa do ciclo visual, só depois de regene-
rado a 11-cis-retinal, ele voltará a participar do 
ciclo visual.
Distribuição: cenoura e outros vegetais ama-
relos, verdes e vermelhos são ricos em caro-
tenóides. Portanto, são excelentes fontes de 
vitamina A.
Necessidades diárias: 500 a 600 g/dia de re-
tinol ou 2 vezes mais a quantidade do beta-
-caroteno.
Carência: diminui a resistência às infecções, 
perda de apetite, inibição do crescimento, 
anormalidades ósseas, comprometimento vi-
sual (cegueira noturna em adultos, xeroftalmia 
e cegueira em crianças).
Toxicidade: ingestão excede a capacidade de 
ligação à PLR. Caracteriza-se por: cefaléia, ano-
rexia, náuseas, fraqueza e dermatite.
2.2 ViTamina d
A vitamina D é um hormônio esteróide que 
tem a função de regular a expressão de gene 
específico através de sua interação com um re-
ceptor intracelular.
Forma biologicamente ativa: 1,25-di(OH)-cole-
calciferol.
Função metabólica: regula os níveis sangüíne-
os de cálcio e fosfato.
Ergosterol
7-Deidrocolestrerol
Formação da vitamina D
A vitamina D ativa é derivada do ergosterol(produzido por plantas) e do 7-deidrocolecal-
ciferol (produzido na pela a partir do choles-
terol). Na pele, por irradiação da luz, o 7-dei-
drocolecalciferol é convertido em colecalciferol 
(vitamina D3) e vai para o fígado. No fígado, a 
vitamina D3 é hidroxilada a 25-OH-D3 (no C-25) 
e vai para o rim. No rim, a 25-OH-colecalcife-
rol é novamente hidroxilada, agora no C-1 e 
transforma-se na 1,25-di(OH)-colecalciferol, 
ou seja, na vitamina D ativa.
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A vitamina D funciona de modo cooperativo 
com o hormônio da paratireóide (PTH). Este 
hormônio é liberado da paratireóide em res-
posta à baixa concentração sanguínea de cál-
cio e fósforo.
De modo oposto ao PTH, a calcitonina, hor-
mônio da glândula tireóide, atua diminuindo 
os níveis sangüíneos de cálcio, inibindo a sua 
reabsorção renal.
Necessidades diárias: 5 g/dia.
Distribuição: óleos de fígado de peixes, princi-
palmente os de alto mar.
Carência:
1) raquitismo (calcificação óssea deficiente) – 
em crianças;
2) osteomalácia (desmineralização óssea) – 
em adultos.
Toxicidade: ingestão excessiva leva à formação 
de cálculos renais. 
2.3 ViTamina e 
Formas biologicamente ativas: diversos com-
postos conhecidos como tocoferóis, sendo o 
α-tocoferol o mais potente deles.
25-OH-colecalciferol
(25-OH-D3)
1,25-diOH-colecalciferol
(1,25-diOH-D3)
Figura 2 - Pamela (vit. D)
Função metabólica: ação antioxidante, neu-
tralizando a ação danosa dos radicais livres do 
oxigênio molecular sobre os fosfolipídeos de 
membranas celulares.
Absorção e transporte:
A vitamina E é absorvida no intestino e secre-
tada no interior de quilomicrons. Cai na circu-
lação, sendo captada pelos tecido hepático e 
alguns extra-hepáticos.
Devido à sua natureza hidrofóbica, a vitamina 
E pode ser armazenada nas membranas ce-
lulares e estocada no tecido adiposo (maior 
reserva).
As vitaminas E e C estão inter-relacionadas em 
sua capacidade antioxidante. O α-tocoferol 
ativo pode ser regenerado pela interação com 
a vitamina C.
Necessidades diárias: 10 mg/dia
Distribuição: amêndoas, óleos vegetais e lipí-
deos das folhas verdes.
Carência:
1) fragilidade de células vermelhas do san-
gue, devido ao ataque de radicais livres aos 
fosfolipídeos de membranas;
2) esterilidade (em animais).
Toxicidade:a vitamina E é a menos tóxica das 
vitaminas lipossolúveis; não foi observada toxi-
cidade em doses acima de 300 mg/dia.
2.4 ViTamina K
Formas naturais: vitamina K1 (filoquinona, em 
vegetais verdes); vitamina K2 (menaquinona, 
bactérias intestinais) e vitamina K3 (menadio-
na, sintética).
α-tocoferol 
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Forma biologicamente ativa: vitamina K2 (me-
naquinona).
Carência:
1) fragilidade de células vermelhas do san-
gue, devido ao ataque de radicais livres aos 
fosfolipídeos de membranas;
2) esterilidade (em animais).
Em adultos, sinais de carência da vitamina K 
são raros, já que ela é produzida por bactérias 
intestinais. Porém, uma carência pode ocorrer 
em situação de tratamento prolongado com 
antibiótico. Bebês prematuros podem apre-
sentar intestino estéril. Por essa razão, eles re-
cebem uma dose intramuscular de vitamina K 
ainda no hospital como medida profilática da 
síndrome hemorrágica.
Toxicidade: ingestão prolongada pode produ-
zir anemia hemolítica e icterícia no lactente, 
devido a efeitos tóxicos sobre a membrana das 
hemácias.
3. ViTaminas 
 HidRossoLÚVeis 
 e coenZimas
Cofatores são substâncias não-protéicas que 
tomam parte das reações enzimáticas e são 
regeneradas para serem utilizadas em reações 
futuras. Os íons metálicos têm papel prepon-
derante e constituem uma das duas classes 
importantes de cofatores. As coenzimas, a 
outra classe importante, são uma mistura de 
compostos orgânicos, sendo que muitos deles 
são vitaminas ou estão metabolicamente rela-
cionados a ela.
Uma vez que os íons metálicos são ácidos de 
Lewis (aceptores de pares de elétrons), eles po-
dem atuar como catalisadores ácido-base de 
Lewis, podendo também formar ligações co-
ordenadas, comportando-se como ácidos de 
Lewis, ao passo que os grupos, aos quais eles 
se ligam, atuam como base de Lewis.
Algumas das mais importantes coenzimas or-
gânicas são vitaminas e seus derivados, espe-
cialmente as vitaminas do complexo B. Várias 
delas estão envolvidas em reações de oxida-
ção-redução, as quais fornecem energia para 
Vitamina K1
Vitamina K2
Vitamina K3
Função metabólica: a vitamina K atua como 
cofactor na ativação dos fatores (proteínas) de 
coagulação II, VII, IX, X, proteína C e proteína 
S. Todas essas proteínas são sintetizadas no fí-
gado como precursores inativos.
A conversão dos fatores inativos em fatores 
ativos requer uma carboxilação adicional nos 
resíduos de glutamato (um aminoácido ácido), 
nos fatores de coagulação por ação de uma 
enzima carboxilase, que requer a vitamina K 
como cofator.
Terapia antivitamina K: dicumarol (antagonista 
da vitamina K), utilizado para tratar coagula-
ção excessiva (pacientes predispostos ou que 
sofreram algum tipo de trombose).
Necessidades diárias:
H - 10 mg de equivalentes de α-tocoferol/dia
M - 8 mg/dia de equivalentes de α-tocoferol/dia
Distribuição: fígado, fermento (leveduras) e fo-
lhas verdes.
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o organismo. Outras servem como agentes de transferência de grupos funcionais nos processos 
metabólicos (ver Tabela 1).
Resumo
É incontestável a necessidade das vitaminas 
para manter nosso organismo funcionando 
adequadamente. As vitaminas são classifica-
das em dois grupos: o das hidrossolúveis e o 
das lipossolúveis.
As vitaminas hidrossolúveis são nove, requeri-
das diariamente em quantidades determinadas 
a partir de estudos feitos com a população ame-
ricana. O excesso dessas vitaminas é excretado 
pelos nossos rins sem provocar nenhum tipo 
de comprometimento funcional (toxicidade).
As vitaminas lipossolúveis são quatro, e seu 
grande diferencial em relação às hidrossolúveis 
é que não são excretadas pelo nosso organis-
mo, quando ingeridas em excesso: elas são ar-
mazenadas e podem provocar toxicidade.
Atualmente, as vitaminas estão presentes na 
mídia, nas farmácias e nos supermercados, 
seja nos suplementos vitamínicos, muitos con-
tendo quantidades superiores às RDA (dose 
diária recomendada) das vitaminas, seja como 
aditivos de alimentos (como bolachas, leite, 
cereais).
O uso dos suplementos vitamínicos é indicado 
para pessoas com carência nutricional (hipovi-
taminose) ou com distúrbio de má-absorção. 
O perigo está na ingesta desses suplementos 
por parte da população desinformada, devido 
à toxicidade das vitaminas lipossolúveis.
A melhor escolha para se manter saudável é 
ainda usar o bom-senso: uma alimentação 
nutritiva, colorida, variada e, ao contrário das 
pílulas, saborosa!
HiPeRTeXTos
1. nuTRiÇÃo Humana
O atual conhecimento científico da nutrição 
humana é uma das contribuições mais impor-
tantes da bioquímica, que salvou incontáveis 
vidas humanas ou melhorou sua qualidade de 
vida. Até recentemente, a pelagra, o beribéri e 
o raquitismo eram endêmicos em algumas par-
tes do mundo. Atualmente, essas doenças não 
deveriam ocorrer mais, porque temos conhe-
cimento para preveni-las. Entretanto, mais de 
um oitavo da população do mundo é desnu-
trida. E, paradoxalmente, muitas pessoas nos 
países mais ricos são mal nutridas, não pela 
deficiência de alimentos, mas, pelo excesso de 
consumo e outros desequilíbrios alimentares. 
Uma das mais importantes missões da bioquí-
mica é informar as pessoas das bases científi-
cas da nutrição e desfazer crenças e modismo 
alimentares impostos pela sociedade.
Há cinco classes de nutrientes que contribuem 
para uma dieta adequada, em que cada uma 
desempenhauma função especial.
1. CARBOIDRATOS
São os nutrientes mais abundantes e a princi-
pal fonte de energia biológica através da sua 
oxidação nos tecidos. Eles, também, fornecem 
precursores orgânicos para as biossínteses de 
muitos componentes celulares.
Tabela 1. Coenzimas e suas reações e as vitaminas precursoras
Vitaminas percusoras Coenzimas Tipo de reação
Tiamina Tiamina-pirofosfato Transferência de aldeído
Riboflavina Coenzimas de flavina (FMN, FAD) Oxidação-redução
Niacina Coenzimas de nicotinamida (FMN, FAD) Transferência de acila
Ácido Pantotênico Coenzima A Transaminação
Piridoxina Piridoxal-fosfato P Carboxilação
Biotina Biocitina Transferência de unidades de um carbono
Ácido Fólico Ácido Tetraidrofólico
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2. LIPÍDEOS
Os triacilgliceróis de origem animal e vegetal 
ficam logo abaixo dos carboidratos como a 
principal fonte de energia. Eles, também, são 
importantes fontes de carbono para a biossín-
tese de colesterol e de outros esteróides. Além 
disso, os triacilgliceróis vegetais fornecem áci-
dos graxos essenciais.
3. PROTEÍNAS
As proteínas possuem três funções principais 
na nutrição. Elas fornecem tanto os aminoá-
cidos não essenciais como os essenciais, como 
unidades fundamentais para a biossíntese de 
proteínas não apenas para o crescimento das 
crianças e recém-nascidos mas também para a 
constante substituição e degradação das pro-
teínas do organismo nos adultos. Os aminoá-
cidos são também precursores dos hormônios, 
porfirinas e muitas outras moléculas. A oxida-
ção dos esqueletos carbônicos dos aminoáci-
dos fornece uma fração menor, mas significan-
te, da necessidade energética total diária.
Os carboidratos, os lipídeos e as proteínas são 
a maior parte dos nutrientes ou os macronu-
trientes. Juntos, eles são consumidos em cen-
tenas de gramas por dia, dependendo do peso 
corporal, da idade e do sexo.
4. VITAMINAS
As vitaminas, classificadas em grupos hidros-
solúvel e lipossolúvel, são micronutrientes or-
gânicos necessários em quantidades da ordem 
de miligramas ou microgramas por dia. Fun-
cionam como componentes essenciais de co-
enzimas específicas que participam no meta-
bolismo e em outras atividades especializadas.
5. MINERAIS E MICROELEMENTOS
Os nutrientes inorgânicos necessários po-
dem ser agrupados em duas classes. O cálcio, 
o fósforo e o magnésio são requeridos em 
quantidades ao redor de um grama por dia, 
enquanto que o ferro, o iodo, o zinco, o co-
bre e muitos outros são necessários, apenas, 
em quantidades da ordem de miligramas ou 
microgramas. Os elementos inorgânicos pos-
suem muitas funções: como componentes dos 
ossos e dentes, como eletrólitos na manuten-
ção do balanço aquoso no sistema vascular e 
nos tecidos e como grupos prostéticos de en-
zimas, dentre outros.
6. FIBRAS
Consistem, principalmente, de celulose e de 
outros polímeros não-digeríveis da parede ce-
lular de origem vegetal. Embora as fibras não 
sejam digeríveis e não desempenhem nenhu-
ma função metabólica, elas ajudam a manter a 
motilidade apropriada do trato intestinal.
Não há nenhum alimento perfeito que supra 
todas as necessidades do organismo. São ne-
cessários 40 nutrientes diferentes que ocorrem 
em proporções diferentes nos alimentos. Um 
guia simples, útil, para uma dieta adequada é 
apresentado na tabela abaixo.
Tabela 2. Os quatro grupos alimentares básicos. Guia 
para uma ingestão diária adequada dos alimentos ne-
cessários; a variedade dentro de cada grupo alimentar 
é essencial.
Grupo do 
leite
Dois copos de leite ou porções de queijo, 
ricota, sorvete ou outros laticínios.
Grupo da 
carne
Duas porções de carne, peixe, ave ou 
ovos; 
Ervilhas, feijões ou nozes são alternativas.
Grupo dos 
vegetais e 
frutas
Quatro porções de vegetais verdes ou 
amarelos, tomates, frutas.
Grupo 
do pão e 
cereais
Quatro porções de grãos integrais ou 
produtos de cereais fortificados.
A tabela 2 acima mostra as espécies de ali-
mentos que devem ser ingeridos diariamente, 
dentro de cada grupo, a fim de fornecer uma 
dieta razoavelmente balanceada. As escolhas 
em cada grupo deveriam variar a cada dia, 
para evitar o consumo de um ou poucos ali-
mentos com a exclusão da maioria dos outros 
daquele grupo. A melhor garantia da nutri-
ção adequada é uma dieta altamente variada, 
junto com um balanço apropriado de calorias 
e proteínas em relação às necessidades indivi-
duais, considerando a altura, o peso e o grau 
de atividade física.
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ÍNDICE DE MASSA CORPÓREA (IMC)
O IMC relaciona o peso (massa) de uma pessoa com a sua altura. A proporção de massa e altura 
de um indivíduo reflete sua gordura corporal. O IMC serve para mostrar se um indivíduo está 
abaixo, acima ou no seu peso ideal. Quando uma pessoa está com o valor do IMC abaixo do 
ideal, ele pode estar sofrendo um distúrbio alimentar, como anorexia nervosa ou bulimia. Quan-
do o IMC está acima da faixa ideal, o indivíduo pode estar obeso. A obesidade é uma doença 
crônica, caracterizada pelo excesso de gordura corpórea, que causa muitos prejuízos à saúde, 
tais como: problemas cardiovasculares, dislipidemias (colesterol e triglicerídeos alto), problemas 
ortopédicos, dentre outros.
2. anemia meGaLoBLásTica e anemia PeRniciosa
Consiste em um distúrbio provocado pela síntese comprometida do DNA. A divisão celular é lenta, 
porém o desenvolvimento citoplasmático progride normalmente, de modo que células megalo-
blásticas tendem a ser grandes, com uma proporção aumentada de RNA em relação ao DNA. 
Pode ser devido à carência de vit. B12 ou de ácido fólico.
Ácido fólico é ingerido na sua forma inativa e ativado em tetraidrofolato dentro da célula para 
realizar sua função, que é essencial para renovação da timidina (doando radicias metila), que, por 
sua vez, é necessária à duplicação e síntese de DNA.
Vitamina B12 tem por função formar tetraidrofolato (THF) (forma ativa o ácido fólico). Por isso, na 
deficiência de vit. B12, as reservas de folato no organismo diminuem. O quadro clínico se asseme-
lha ao da deficiência de ácido fólico, porém com manifestações neurológicas, tais como: fraqueza, 
pode haver irritabilidade, amnésia e demência.
3. doses Recomendadas de aLGumas ViTaminas
ReFeRÊncias
VOET, D. ; VOET,J.G. e PRATT,C.W. Fundamen-
tos de bioquímica. Porto Alegre: Artes Médicas 
Sul, 2000.
CHAMPE, P.C. e HARVEY,R.A. Bioquímica ilus-
trada. Porto Alegre: Artes Médicas, 2005.
CAMPBELL, M.K. Bioquímica, 3ª ed, Porto Ale-
gre: Artmed, 2000.
http://ioh.medstudents.com.br/amega.htm
http://ull.chemistry.uakron.edu/classroom.
html
Doses Diárias Recomendadas (RDA) das Vitaminas*
A D E B11 B3 B2 B1 B6 B12 C
1,0mg 5,0μg 10,0mg 200μg 19mg 1,7mg 1,5mg 2,0mg 2,0μg 60mg
* = humano, adulto, com menos de 90kg.
http://web.indstate.edu/thcme/mwking/vita-
mins.html
http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/vita-
minas/vitaminas_frame.html
http://dtr2004.saude.gov.br/nutricao