Estudo Dirigido preparatório para a AV1 (MC)

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Estudo Dirigido preparatório para a AV1. 
Profª Maria Cristina Ramos Costa 
SDE3895 Fundamentos de Bioquímica 
 
I – Estrutura e propriedades da água, pH e sistemas tampão. 
1.Descreva a molécula de água e explique por que ela é uma molécula dipolar. 
R: A molécula de água é constituída por dois átomos de hidrogênio ligados a um átomo de oxigênio. É 
considerado dipolar, pois possui cargas positivas e negativas. 
 
2. As propriedades incomuns da água, como por exemplo ser líquida à temperatura ambiente, 
são explicadas pela presença de ligações entre as moléculas. Como são denominadas essas 
ligações? Dê um exemplo de uma macromolécula orgânica na qual esse tipo de ligação 
também é importante para manter a estrutura. 
R: São denominadas como ligações de hidrogênio. A macromolécula importante para manter a 
estrutura da ligação de hidrogênio é os ácidos nucléicos. 
 
3. Desenhe a escala de pH indicando a região ácida, neutra e básica (alcalina). 
 
 
4. Qual é o pH médio do sangue e qual é a faixa fisiológica normal de variação desse pH? 
R: O ph médio do sangue é de 7,4 e sua faixa fisiológica é de 7,35 à 7,45. 
 
5. Defina sistema tampão de pH. 
R: A solução tampão é uma solução aquosa capaz de resistir a mudança de ph quando os 
ácidos ou bases são adicionados. 
6. Cite os principais tampões fisiológicos e seu local de ação (intracelular ou 
extracelular/plasmático). 
R: Os principais tampões fisiológicos: 
- Tampão bicarbonato: atua no plasma (em conjunto com a hemoglobina) e no liquido 
extracelular(LEC). 
-Tampão fosfato: atua no liquido intracelular(ILC). 
-Proteínas : Atua na liquido intracelular. 
 
7. Qual proteína contribui para o tamponamento do sangue e onde ela é encontrada? 
R: A proteína que contribui é a Hemoglobina, ela é encontrada no plasma. 
 
II – Estrutura de aminoácidos e proteínas. 
8. Escreva a fórmula geral de um aminoácido, indicando os grupos constituintes e sua carga em 
pH fisiológico. 
 
 
9. Como é denominada a ligação que ocorre entre dois aminoácidos? Como ela é formada? 
R: É denominada como ligação peptídica. Ela é formada por duas moléculas, quando o grupo 
carbóxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma 
molécula de água(síntese de desidratação). 
 
10. Descreva sucintamente os níveis estruturais das proteínas (estruturas primária, secundária, 
terciária e quaternária). Dê um exemplo de proteína com estrutura quaternária e sua função. 
R: - Estrutura Primária: sequência de aminoácidos especifico para cada proteína. 
- Estrutura Secundária: corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. 
Possui dois arranjos locais mais comuns, sendo eles: alfa-helice e beta-folha. 
- Estrutura Terciaria: estrutura tridimensional resultante do dobramento de elementos de 
estrutura secundária no espaço (com formação da cadeia). 
- Estrutura Quaternária: Proteínas que apresentam duas ou mais cadeias, formando a 
estrutura funcional( negativa). 
Exemplo: Hemoglobina(formada por 4 globinas). 
 
11. Cite um exemplo de proteína fibrosa e um exemplo de proteína globular. 
R: Proteína Fibrosa: Colágeno 
Proteína Globular: Calmodulina 
 
12. Cite cinco funções de proteínas. 
R: Enzimas, Anticorpos, Hormônios, Canais e receptores. 
 
13. Explique o que é desnaturação proteica e quais as possíveis causas. 
R: A desnaturação proteica é a perda da estrutura por consequência da função. Suas possíveis 
causas são: a salinidade, ph, temperatura. 
 
III – Enzimas. 
14. Diferencie enzimas michaelianas e alostéricas. Qual a importância do sítio alostérico? 
R: - Enzima Michaeliana: a velocidade inicial da reação aumenta com a concentração do 
substrato, até que ocorra a saturação. 
- Enzima Alostérica: a velocidade da reação pode ser aumentada por ativadores ou reduzidas 
por inibidores. 
A importância do sítio alostérico é que ele pode se ligar em moléculas que se ativam ou inibem 
a reação. 
 
15. Como se denomina o modelo atual que explica o mecanismo de ação enzimática? Como se 
denomina o modelo anterior e qual a principal diferença entre os dois? 
R: O atual denominado como Modelo Ajuste Induzido. O modelo anterior é conhecido como 
Chave-Fechadura. A principal diferença entre os dois é que no modelo Chave-Fechadura uma 
enzima e seu substrato são complementares e no modelo do Encaixe Induzido o substrato é 
capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima. 
 
16. Cite e explique os tipos de inibição enzimática irreversível e reversível e os tipos de inibição 
reversível, citando um exemplo de cada tipo. 
R: - Irreversível: após a ligação do inibidor, a enzima perde a função de forma permanente, 
definitiva. 
Exemplo: Aspirina 
- Reversível: após a ligação do inibidor é possível remover esse inibidor e reverter a inibição. 
Existem inibidores reversíveis de dois tipos: 
Competitivos: Objetivo é competir com o substrato. Exemplo: Succilato Fumarato. 
Não Competitivo: É uma molécula que não se assemelha com o substrato. Exemplo: Proteína 
A1- Antitripsina. 
 
IV – Bioenergética e introdução ao metabolismo. 
17. Relacione a variação de energia livre (G) com a espontaneidade das reações biológicas. 
R: - Quando o G< 0, o processo é exergônico e se processara espontaneamente no sentido 
direto para formar mais produtos. 
- Quando G>0, o processo é endergônico e não se processara no sentido direto. Pelo 
contrario, ele se processara espontaneamente no sentido inverso para gerar mais reagentes. 
- Quando o G=0, o sistema esta em equilíbrio e as concentrações dos produtos e reagentes 
permearam constantes. 
 
18. Como as reações não espontâneas são realizadas nas células? 
R: Elas são realizadas acopladas à hidrolise do ATP simultaneamente, para que a energia do 
mesmo possa ser utilizada. 
 
19. Defina catabolismo e anabolismo e dê um exemplo (reação ou via metabólica) de cada. 
R: - Catabolismo: conjunto de reações enzimáticas de degradação. 
Exemplo: Glicogênese. 
- Anabolismo: conjunto de reações enzimáticas de biossíntese. 
Exemplo: Glicose. 
20. O que é ATP e qual sua importância no metabolismo? 
R: É um nucleotídeo responsável pelo armazenamento de energia em suas ligações químicas. 
Sua importância no metabolismo é o armazenamento de energia.