Apostila bioquimica 2017.1

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FACULDADES METROPOLITANAS UNIDAS 
 
 
 
 
 
 
 
APOSTILA DE BIOQUÍMICA 
Turma 
2017.1 
 
 
 
 
 
Profa. Dra. Nádia Valéria Mussi de Mira 
 
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A Bioquímica é o estudo das estruturas moleculares, dos 
mecanismos e dos processos químicos responsáveis pela vida. OS 
ORGANISMOS VIVOS SÃO MANTIDOS POR SUA CAPACIDADE 
DE OBTER, TRANSFORMAR E UTILIZAR ENERGIA. 
 Essa apostila é uma pequena parte, um resumo do que será 
abordado neste semestre. A bioquímica é bem mais do que este 
conteúdo, portanto, esse material é somente uma base para que 
você busque temas na literatura científica, capítulos em livros 
específicos e literatura afim, de modo a engrandecer seu 
conhecimento e com isso nutrir seu corpo e mente com sabedoria. 
EMENTA 
 
A disciplina trata de conhecimentos sobre a bioquímica estrutural básica. Aborda o estudo 
das estruturas moleculares, dos mecanismos e dos processos químicos responsáveis pela 
vida e como os organismos vivos são mantidos por sua capacidade de obter, transformar e 
utilizar energia. Trata-se de uma disciplina que direciona seu conteúdo para o profissional 
de nutrição demonstrando não apenas as estruturas e funções das biomoléculas e suas 
respectivas vias, mas também as principais patologias desencadeadas quando uma destas 
vias não ocorre de maneira ideal. 
OBJETIVOS DA DISCIPLINA 
 
 Levar ao conhecimento dos alunos do curso de nutrição os fundamentos básicos da 
bioquímica humana 
 Capacitá-los a interpretar as funções normais e patológicas em termos de interações 
moleculares; 
 Colocar o aluno em contato com o método científico na análise e solução de problemas 
biológicos, utilizando fatos, conceitos e hipóteses no desenvolvimento de seu espírito 
crítico, necessário à compreensão de outras disciplinas básicas e ao exercício da 
profissão. 
 
CONTEÚDO PROGRAMÁTICO 
 
1- INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA 
 
2- EQUILÍBRIO ÁCIDO – BÁSICO/SISTEMA TAMPÃO 
 
2.1- Revisões de conceitos (hidrofóbico, hidrofílico, tipos de ligações, pontes de 
hidrogênio, ligações de Van der Waals, interações intermoleculares) 
2.2- Conceitos de ácidos e bases. 
2.3- Potencial hidrogeniônico, escala de pH 
2.4-Sistema-tampão – definição 
2.5-Sistemas tampões biológicos, regulação dos sistemas 
2.6-Alcalose e Acidose 
2.7-Gasometria – estudos de caso clínico 
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3- AMINOÁCIDOS 
3.1- Aminoácidos: estrutura, grupos funcionais 
3.2- Propriedades químicas e biológicas 
3.2-Aminoácidos essenciais e não essenciais 
 3.3- Aminoácidos e neurotransmissores (comentar sobre as funções da Phe, Tyr, 
Tryp, Glutamato) 
 - Aminoacidopatias (fenilcetonúria) 
3.4- Classificações 
3.5- Funções biológicas 
 
4- PROTEÍNAS 
4.1- Importância e funções biológicas 
4.2- Estruturas das proteínas. 
4.4- Desnaturações proteicas 
4.5- Proteínas globulares e fibrosas 
4.7- Estudo da Hemoglobina 
Hemoglobinopatias (comentar sobre anemia falciforme e talassemias) 
4.8-Digestão, Absorção e transporte 
 
5- ENZIMAS 
5.1- Definição e Importância biológica 
5.2-Classificação e nomenclatura 
5.3-Definições de substrato, sítio ativo, especificidade 
5.4-Mecanismo de reação 
5.5-Inibidores enzimáticos (competitivos e não competitivos reversíveis e irreversíveis) 
 
6-CARBOIDRATOS 
6.1-Funções e importância biológica 
6.2- Estrutura molecular – grupos funcionais 
6.3-Classificação, nomenclatura, exemplos 
6.4-Ligação glicosídica 
6.5-Principais representantes dos grupos monossacarídeos, dissacarídeos e 
polissacarídeos 
6.6- Polissacarídeos energéticos 
6.6.1- Glicogênio e amido – estrutura e funções 
6.6.2- Amilose e amilopectina – (ligações α e β). 
6.7- Polissacarídeos estruturais 
 
6.8 - Vias metabólicas : definir glicogênese, glicogenólise, gliconeogênese 
6.9- Digestão, absorção e transporte 
6.9.1- Relação insulina/glucagon 
6.10- Patologias: diabetes tipo I, tipo II e gestacional, hipoglicemia, intolerância a lactose) 
 
7-LIPÍDEOS 
7.1- Importância biológica 
7.2- Classificação dos lipídios: triacilgliceróis, fosfolipídios, esfingolipídios, esteróis 
7.3- Triacilgliceróis 
7.3.1- Funções biológicas e importância 
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7.3.2- Estrutura dos ácidos graxos 
7.3.3- Reações de esterificação, saponificação, hidrólise 
7.4- Fosfolipídios 
7.4.1-Funções biológicas, importância, estrutura 
7.5- Esfingolipídios 
7.6-Esteróis 
7.6.1- Colesterol - propriedades, funções 
7.7- Lipoproteínas 
7.8 - Digestão, absorção e transporte de lipídios 
7.9- Patologias : Aterosclerose, dislipidemias, hipercolesterolemias 
AULAS PRáTICAS: 
 Determinação do pH em soluções com e sem tampões 
 Desnaturação protéica, identificação de aminoácidos e proteínas 
 Determinação de carboidratos (espectrofotometria) 
 
METODOLOGIA DE ENSINO 
 Aulas expositivas e 
 Leitura e discussão de textos 
 Estudos de casos/TBL 
 Aulas práticas 
 
CRITÉRIOS DE AVALIAÇÃO 
Avaliação continuada: farão parte da média da AC os itens abaixo: 
1. AC1, valor de 0-1,5 com questões dissertativas e de múltipla escolha 
2. Trabalho. O tema do mesmo será uma das patologias propostas em sala 
(diabetes, obesidade, dislipidemia e aterosclerose). A atividade proposta 
será dividida em duas partes: Parte 1- pesquisa e entrega de questionário 
referente ao tema escolhido e realizado com base em artigos científicos; 
Parte 2- Execução de um jogo interativo onde deverão relacionar o tema 
escolhido com o metabolismo bioquímico envolvido, o cuidado nutricional 
do paciente em relação à sua alimentação e atividade física – Valor 0 – 1, 5 
3. Prova Integrada – valor de 0 -1,5 
 
Média da Avaliação continuada: (AC1 + T ) + PI = 0-3,0 (zero à três) 
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Avaliação Regimental compreendendo questões dissertativas e de múltipla escolha, 
no valor de 0- 7,0 
Média Final: Somatória da Média da Avaliação continuada mais a nota da avaliação 
regimental 
Reavaliação: Valor de 0-10 – Para alunos que não atingirem a média mínima 
necessária para aprovação de sete (7,0) 
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BIBLIOGRAFIA BÁSICA 
 
1- CAMPBELL, M. K. Bioquímica, 3ª Ed. Porto Alegre: Artmed, 2000. 
2- CHAMPE, P.C.; FERRIER, D. R.; HARVEY, R. A. Bioquímica Ilustrada 3ª Edição, Porto Alegre: 
Artmed, 2005. 
3- GALANTE, F. Fundamentos de química para universitários, técnicos e demais 
profissionais da área da saúde, 2ª. edição, 2014 
 
BIBLIOGRAFIA COMPLEMENTAR 
1- BERG, JEREMY MARK, Bioquímica, 7ª. edição, 2014 (biblioteca digital) 
2- MARZZOCCO, A. & TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3ª Edição Ed. Guanabara Koogan, Rio 
de Janeiro, 2007 
3- MURRAY, ROBERT K. Bioquímica Ilustrada de Harper, 29ª. ed, 2013 (biblioteca digital) 
4- VOET, DONALD, Bioquímica, 4ª. ed., 2013 (biblioteca digital) 
5- LEHNINGER, A.L. Princípios da bioquímica de Lehninger, 5ª./6ª. edições, 2013/2014 
respectivamente 
 
 
 
REVISÃO de LIGAÇÕES QUÍMICAS 
Na natureza, todos os sistemas tendem a adquirir a maior estabilidade 
possível. Os átomos ligam-se uns aos outros para aumentar a sua 
estabilidade. Os gases nobres são as únicas substâncias formadas por 
átomos isolados. 
LIGAÇÕES IÔNICAS E COVALENTES 
Ligação iônica ou eletrovalente é a atração eletrostática entre íons de cargas opostas 
num retículo cristalino. Esses íons formam-se pela transferência de elétrons dos átomos 
de um elemento para os átomos de outro elemento. 
Para se formar uma ligação iônica, é necessário que os átomos de um dos elementos 
tenham tendência a ceder elétrons e os átomos do outro elemento tenham tendência a 
receber elétrons. 
Ligação covalente é um par de elétrons compartilhado por dois átomos, sendo um 
elétron de cada átomo participante da ligação. 
Ligação covalente polar é aquela que constitui um dipolo elétrico. Forma-se quando as 
eletronegatividades dos elementos ligados são diferentes. 
Ligação covalente apolar é aquela que não constitui dipolo elétrico. Neste caso, as 
eletronegatividades dos átomos ligados são iguais. 
 
 
 
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LIGAÇÕESINTERMOLECULARES 
As forças intermoleculares são aquelas responsáveis por manter moléculas unidas na 
formação dos diferentes compostos. 
Pontes de Hidrogênio 
Esta interação intermolecular pode ser chamada também de Ligações de Hidrogênio. É 
realizada sempre entre o hidrogênio e um átomo mais eletronegativo, como flúor, 
oxigênio e nitrogênio. É a ligação mais forte de todas, devida à alta eletropositividade do 
hidrogênio e à alta eletronegatividade do flúor, oxigênio e nitrogênio. De um lado, um 
átomo muito positivo e do outro, um átomo muito negativo. Isto faz com que a atração 
entre estes átomos seja muito forte. 
Pontes dissulfeto 
Pontes dissulfeto correspondem a ligações fracas que ocorrem entre átomos de enxofre 
presentes em uma molécula. Esse tipo de interação é muito importante nas proteínas, 
por exemplo, pois por meio de ligações desse tipo é possível à molécula de proteína 
adquirir uma forma específica. Os átomos de enxofre presentes em diferentes 
aminoácidos ao longo da cadeia se atraem, obrigando a molécula a se dobrar e 
garantindo assim uma estrutura espacial característica. 
Interações dipolo-dipolo 
São forças atrativas que ocorrem entre moléculas polares. 
Forças de London ou Forças de Van der Waals 
Esta interação intermolecular pode ser chamada também de dipolo-induzido ou Forças 
de Van der Waals. 
É a interação mais fraca de todas e ocorre em moléculas apolares. Neste caso, não há 
atração elétrica entre estas moléculas. Deveriam permanecer sempre isolados e é o que 
realmente acontece porque, em temperatura ambiente, estão no estado gasoso. São 
cerca de dez vezes mais fracas que as ligações dipolo-dipolo. 
 
 1- ÁGUA, PH E SISTEMA TAMPÃO 
1- Conceitos de ácidos e bases 
Existem, atualmente, três conceitos para os ácidos e para as bases. São 
eles: 
• Conceito de Arrhenius. 
• Conceito de Brönsted-Lowry. 
• Conceito de Lewis. 
 
CONCEITOS DE ARRHENIUS 
Ácido: Toda substância que em solução aquosa, sofre ionização, 
produzindo como cátion, apenas o íon H+. 
 
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Na realidade, o íon H+, quando em solução aquosa, liga-se a uma 
molécula de água, formando o íon H3O+, chamado de hidrônio ou 
hidroxônio. 
 
 
 
Base ou hidróxido: Toda substância que em solução aquosa, sofre 
dissociação iônica, libertando como ânion, apenas o íon OH–, chamado 
oxidrila ou hidroxila. 
 
 
CONCEITOS DE BRÖNSTED-LOWRY 
 
Ácido: Toda espécie química, molécula ou íon, capaz de ceder prótons (H+). 
 
 
Base: Toda espécie química, molécula ou íon, capaz de receber prótons 
(H+). 
 
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2- Escala de pH 
 
 
 
3- SISTEMAS TAMPÃO 
Tampões são sistemas aquosos que tendem a resistir a variações no seu 
pH quando pequenas quantidades de ácido (H+) ou base (OH-) são 
adicionadas. Um sistema tampão consiste de um ácido fraco (o doador de 
prótons) e sua base conjugada (o aceptor de prótons). 
 A adição de ácido forte (H+) ou base forte (OH-) a uma solução aquosa 
de um ácido fraco, por exemplo, ácido acético (pKa = 4,76), causa pequenas 
variações de pH, se a solução estiver a um pH próximo do pK do ácido. Este 
comportamento define um tampão ácido-base. 
 A regulação do pH nos fluidos intracelulares e extracelulares é atividade 
essencial dos organismos vivos. Mesmo pequenas mudanças na concentração 
do íon hidrogênio podem afetar grandemente as estruturas e as funções 
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biológicas. A concentração do íon H+ é mantida relativamente constante por 
meio de soluções-tampões que resistem a alterações bruscas de pH quando 
adicionadas quantidades relativamente pequenas de ácido ou base. São 
formados ácidos fracos e suas bases conjugadas. 
 A resistência a mudanças de pH de um tampão depende de dois fatores: 
(a) concentração molar do ácido fraco e sua base conjugada e (b) a relação 
entre suas concentrações. Quanto maior a quantidade de tampão presente, 
mais íons H+ e OH- podem ser absorvidos sem grandes mudanças do pH. 
 
4- Sistema tampão fisiológico 
 Os dois tampões mais improtantes no corpo humano são: tampão 
bicarbonato/ácido carbônico e o tampão (hemoglobina/oxihemoglobina). Cada 
um está adaptado para solucionar problemas fisiológicos específicos do 
organismo. Mas o organismo possui 4 tampões 
 Tampão bicarbonato / ácido carbônico: é o mais importante para evitar 
variações de pH produzidas por ácidos não-voláteis. 
Composto por ác carbônico e bicarbonato de sódio e está presente no 
nosso plasma. 
 Tampão hemoglobina/oxihemoglobina: sistema tampão extremamente 
importante para os ácidos voláteis. 
 Tampão fosfato: é o tampão que atua principalmente a nível celular e 
que apresenta grande importância no sistema renal. É formado por dois 
sais: monohidrogeno fosfato de sódio (fosfato de sódio dibásico) e 
dihidrogeno fosfato de sódio (fosfato de sódio monobásico). Este último 
funciona como ácido e tampona as bases. 
 Tampão proteína: mais abundante no organismo e tampona tanto no 
meio intra quanto extracelular. As proteínas são formadas por 
aminoácidos, os quais possuem um caráter anfótero (ácido ou base). 
 
 A manutenção do pH dos líquidos orgânicos dos tecidos, dentro da faixa 
compatível com o funcionamento celular ótimo, exige a regulação da 
quantidade de ácidos e das bases livres nos compartimentos intra e 
extracelular. Essa regulação depende da participação de um conjunto de pares 
de substâncias chamadas sistemas tampão, que existem nos líquido 
intracelular e extracelular, principalmente no sangue. Depende também dos 
pulmões, que eliminam o ácido carbônico produzido pelo metabolismo celular e 
dos rins que promovem a eliminação de íons hidrogênio e bicarbonato. O 
mecanismo de neutralização química no líquido extracelular é imediato; a 
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neutralização através da eliminação respiratória é rápida, sendo eficaz em 1 a 
15 minutos, enquanto o mecanismo de regulação renal, apesar de bastante 
eficiente, é mais lento, tardando horas ou dias, para ser completamente eficaz. 
 
 
 
6- Valores normais do pH no organismo 
 O pH normal do sangue varia dentro da pequena faixa de 7,35 a 7,45. 
Em comparação com a água, portanto, o sangue normalmente tem o pH 
levemente alcalino. Essa alcalinidade do sangue representa a atividade iônica de 
numerosas substâncias incluindo-se os sistemas tampão. O sangue arterial é o 
padrão habitual para avaliação do pH; seu valor se situa na porção mais alcalina 
da faixa normal, entre 7,4 e 7,45. O sangue venoso tem maior concentração de 
hidrogênio livre, recebido do líquido intersticial pelos capilares venosos. Em 
consequência, o pH do sangue venoso se situa na faixa menos alcalina do pH 
normal, geralmente entre 7,35 e 7,40. 
 
 
7- Tampão bicarbonato 
 É considerado o mais importante sistema tampão. É conhecido como 
sistema tampão bicarbonato/ácido carbônico. 
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 O dióxido de carbono reage com a água para formar o ácido carbônico 
 
O ácido carbônico por sua vez dissocia-se para formar os íons H+ e HCO3- 
 
 Dos três, apenas o bicarbonato tem a característica de ser 
continuamente produzido e retirado do sangue, o que tem conseqüências 
importantes. Assim, a variação da concentração de seus componentes confere 
ao sistema do bicarbonato uma influência mais dinâmica sobre o pH (e a 
capacidade de tamponamento) do que a das proteínas e do fosfato, sistemas 
cuja composição é mais estática. 
O sistema tampão constituído pelo bicarbonato e pelo ácido carbônico 
tem características especiais nos líquidos do organismo. O ácido carbônico é 
um ácido bastante fraco e a sua dissociação em íons hidrogênio e íons 
bicarbonato é mínima, em comparação com outros ácidos. Em cada 1.000 
moléculas de ácido carbônico, cerca de 999 estão em equilíbrio sob a forma de 
dióxido de carbono (CO2) e água (H2O), do que resulta uma alta concentração 
de dióxido de carbono dissolvido e uma baixa concentração de ácido. O 
sistema tampão do bicarbonato/ácido carbônico é muito poderoso porque os 
seus componentes podem ser facilmenteregulados. A concentração do dióxido 
de carbono é regulada pela eliminação respiratória e a concentração do 
bicarbonato é regulada pela eliminação renal. 
 
7.1- Papel dos pulmões no equilíbrio ácido-base 
 O sistema respiratório é muito importante na manutenção do estado ácido-
base, pois ele controla a excreção de CO2 (principal ácido volátil). É importante 
no equilíbrio entre a produção metabólica de CO2 e sua eliminação pelos 
pulmões para a manutenção da concentração de CO2 nos líquidos 
extracelulares. 
 A ventilação é controlada pelos centros respiratórios localizados no SNC que 
são sensíveis à mudanças de pCO2, pO2, pH. 
 -aumento da pressão de CO2, diminuição do pH estimulando ventilação 
 -dimimuição da pressão de CO2, aumento pH, inibindo ventilação 
 *na PO2, apenas uma grande diminuição na PO2 pode estimular ventilação. 
 Isso ocorre com finalidade de manter a pCO2 extracelular estável evitando 
distúrbios ácido-básicos. 
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7.2- Papel dos rins no equilíbrio ácido-básico 
 O sistema renal é muito importante na manutenção do equilíbrio ácido-
básico, pois é responsável pela manutenção dos níveis plasmáticos de 
bicarbonato e pela excreção de ácidos não voláteis. Esses são tamponados 
pelo sistema bicarbonato e expelido pelos rins. O bicarbonato é reabsorvido 
com finalidade de dar continuidade ao sistema. 
 
8-Desvios do pH 
 
 
 
 
8.1- ACIDOSE E ALCALOSE 
A produção de CO2 pelo metabolismo é normalmente equivalente à quantidade 
de CO2 expirada nos pulmões, sem resultar, portanto, em produção líquida de 
H2CO3. Entretanto, algumas circunstâncias podem desbalancear essa 
equação, criando situações de relevância médica. 
8.1.1-Classificação dos desvios 
 
 
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Condição Causas possíveis 
acidose 
respiratória 
apnéia ou capacidade pulmonar prejudicada, com acúmulo 
de CO2 nos pulmões. 
acidose 
metabólica 
ingestão de ácido, produção de cetoácidos no diabetes 
descompensado ou disfunção renal. 
(Em todas elas, há um acúmulo de H+ não decorrente de um 
excesso de CO2.) 
Condição Causas possíveis 
alcalose 
respiratória 
hiperventilação, produzindo diminuição do CO2 no sangue. 
alcalose 
metabólica 
ingestão de álcali (base), vômitos prolongados (perda de HCl) 
ou desidratação extrema levando a retenção de bicarbonato 
pelos rins. 
(O aspecto comum é a perda de H+ não decorrente de uma 
baixa do CO2 sangüíneo) 
 
 
 
 
 
 
 
8.1.2. Tratamento 
Como os desequilíbrios de origem respiratória 
são causados por alterações no CO2, o melhor 
tratamento é o que envolve ventilação. Se fosse 
utilizada a administração de bicarbonato para 
aumentar o pH em casos acidose respiratória, o 
resultado poderia ser fatal, pois os mecanismos 
de compensação também estão trabalhando para 
aumentar a concentração de bicarbonato. 
Como os problemas de origem metabólica 
envolvem o HCO3-, o melhor tratamento é uma infusão de bicarbonato (na 
acidose) ou de NH4Cl (na alcalose). O NH4Cl se dissocia em NH4+ e Cl-. O 
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NH4+ (íon amônio) está em equilíbrio com NH3 (amônia) e H+. Por ser volátil, a 
amônia é expirada nos pulmões, deixando para trás H+ e Cl- (ácido clorídrico), 
o que diminui o pH do sangue. A acidose metabólica está freqüentemente 
associada a uma alcalose respiratória compensatória. Essa situação é 
delicada, pois a capacidade de tamponamento do sangue fica sensivelmente 
diminuída. 
 
9. Gasometria – interpretação dos dados 
A avaliação do estado ácido-base do organismo, na prática clínica, é feita 
pela análise de quatro parâmetros principais, determinados em amostras de 
sangue arterial. Esses parâmetros são o pH, a PCO2, o bicarbonato e a 
diferença de bases (excesso ou déficit). Gasometria é o exame que fornece os 
valores que permitem analisar os gases sanguíneos e o equilíbrio ácido-base; os 
aparelhos utilizados para a determinação dos gases sanguíneos e do pH são os 
analisadores de gases, dos quais existem vários tipos e modelos, disponíveis no 
mercado 
 
 
9.1- Análise do pH 
 
 
 
 
 
 
 
 
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9.2- Análise da concentração de CO2 
 
 
 
9.3- Análise da concentração das bases (HCO3-) 
 
 
 
Questionário 
1- Defina ácido e base 
2- Dê o conceito de pH. Como ele pode variar? 
3- Qual o pH sanguíneo? Quais são os limites considerados ideais e o que 
alterações podem ocasionar? 
4- O aumento da concentração de íons H+ provoca um aumento da 
alcalinidade ou da acidez do meio? Justifique 
5- Defina sistema tampão. Quais são os principais tampões biológicos ? 
6- Qual o principal sistema tampão no organismo? Como ele funciona? 
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7- Quais os mecanismos de regulação do pH no organismo? Descreva as 
reações. 
8- Como ocorre a acidose metabólica? Quais as principais causas?Quais 
os principais procedimentos a serem tomados? 
9- Como ocorre a acidose respiratória? Quais as principais causas? Qual a 
conduta que deve ser prescrita? 
10- E as alcaloses respiratória e metabólica? Quais os procedimentos 
nestes casos? 
11- Para que é realizado o teste de gasometria arterial? Quais os principais 
parâmetros envolvidos? 
12- Estudos de casos: 
Caso1- Paciente de 30 anos chega ao Setor de Emergência em 
estado de coma, apenas respondendo aos estímulos dolorosos. 
Sua respiração é superficial e com frequência normal. 
Familiares encontraram próximo a ela diversas caixas de 
tranquilizantes vazias. Gasometria arterial: pH= 7,20; PaCO2= 
80mmHg; BR= 23 mM/L; BE= -1,2. Qual(is) o(s) distúrbio(s) 
ácido-básico(s) apresentado(s), seu(s) mecanismo(s), causa 
mais provável, outros exames a serem solicitados e 
tratamento? 
Caso 2- Após 24 horas de tratamento no CTI, a paciente do 
caso 1 ainda se encontra torporosa e submetida a ventilação 
artificial. Gasometria arterial: pH= 7,52; PaCO2= 26 mmHg; 
BR= 25,6 mM/L; BE= +1,2. Qual(is) o(s) distúrbio(s) ácido-
básico(s) apresentado(s), seu mecanismo, a causa provável e o 
tratamento? 
Caso 3- Paciente de 50 anos chega ao Setor de Emergência 
torporoso, desidratado, com respiração profunda, pausa 
inspiratória e aumento da frequência respiratória. Ao exame 
clínico nota-se hálito cetônico. Gasometria arterial: pH= 7,10; 
PaCO2= 20 mmHg; BR= 5 mM/L; BE= -18. Qual(is) o(s) 
distúrbio(s) ácido-básico(s) apresentado(s), seu mecanismo, 
sua causa, outros exames a serem solicitados e tratamento? 
Caso 4- Paciente de 70 anos em pós-operatório de cirurgia 
abdominal queixa-se de caimbras e prostração. Ao exame 
clínico minucioso observam-se abalos musculares e drenagem 
elevada pela sonda nasogástrica (2.000mL/24 h). Gasometria 
arterial: pH= 7,62; PaCO2= 40 mmHg; BR= 36 mM/L; BE= 
+8,0. Qual(is) o(s) distúrbio(s) ácido-básico(s) apresentado(s), 
mecanismo, outros exames importantes e conduta? 
 
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2- AMINOÁCIDOS 
1. Estrutura dos aminoácidos 
Da análise de um número vasto de proteínas, chegou-se à conclusão de 
que todas as proteínas são compostos por 20 aminoácidos, ditos fundamentais. 
Os aminoácidos mais comuns são os conhecidos por a-aminoácidos, pois 
possuem um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH): 
NOTA: A exceção dos a-aminoácidos é a prolina, pois possui um segundo 
grupo amino (-NH-). 
 
 
 
 
Todos os aminoácidos diferem entre si no grupo R. 
1.1- Ligações peptídicas 
Os aminoácidos podem ser polimerizados para formar cadeias; este 
processo pode ser representado como uma reação de condensação (em que 
há a eliminação de uma molécula de água). A resultante ligação CO-NH é a 
chamada ligação peptídica. 
 
 
Estereoquímica: Todos os aminoácidos que derivam de proteínas (resíduos) 
têm uma configuração estereoquímica L. 
Todos os aminoácidos L nas proteínas são S aminoácidos exceto a cisteína. 
Há dois tipos de esterioisômeros: L e D 
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◦ L  Levorrotatório (esquerda) 
◦ D  Destrorrotatório (direita) 
 Observações importantes: 
◦ Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre L-
estereisômeros 
Os Daminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos de 
parede celular bacteriana e alguns peptídeos que têm função antibiótica. 
 
 
 
Os aminoácidos 
O código genético universal especifica apenas 20 aminoácidos. No 
entanto, muitos outros fazem parte de certas proteínas. Estes aminoácidos, na 
maior parte resultam de uma modificação específica de um resíduo 
aminoácido, depois de uma cadeia polipeptídica ter sido sintetizada. Também 
os grupos amino e carboxilíco terminais de um polipeptídeo podem ser 
modificados, modificação esta que é muito importante para a função da 
proteína. (Anexo I) 
 
Aminoácidos biologicamente ativos 
Muitos aminoácidos são sintetizados não para serem resíduos de 
polipeptídeos, mas para funcionarem como independentes; muitos organismos 
usam aminoácidos para transportar azoto na forma de grupos amino. Também 
podem ser oxidados de maneira a produzirem energia, assim como funcionar 
como mensageiros químicos para comunicação entre células. 
 
Aminoácidos essenciais: são aqueles que não são sintetizados 
pelos humanos, e devem ser absorvidos diariamente através dos 
alimentos: (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, 
triptofano, histidina e valina) 
A arginina é considerada como um aminoácido semi-essencial por 
alguns autores. (em Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M. Food 
Chemistry (em inglês). 4ª ed. Berlin Heidelberg: Springer, 2009. Capítulo: 
1. Amino Acids, Peptides, Proteins, 1070 p. p. 8-34. ISBN 978-3-540-
69933-0)A 
19 
 
 
 
 
2- Classificação dos aminoácidos 
 
2.1- Classificação dos aminoácidos quanto ao metabolismo 
 Glucogênicos: (Podem ser transformados em glicose). 
◦ Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e 
valina. 
 Glucocetogênicos: (Podem se transformar em glicose ou em corpos 
cetônicos). fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina 
 Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos cetônicos). Leucina 
 
 
2.2- Classificação dos aminoácidos de acordo com as propriedades de 
suas cadeias laterais: Polares e Apolares. 
 
Polares: apresentam uma distribuição desigual de elétrons, como ácidos e 
bases. 
Apolares: apresentam uma distribuição homogênea de elétrons. 
Eletronegatividade e definida como “a tendência relativa de um átomo atrair 
para si o par de elétrons da ligação covalente”. 
 
Aminoácidos com cadeias laterais apolares: Essa cadeia lateral, a qual 
não apresenta a capacidade de receber ou doar prótons, ou de participar em 
ligações iônicas ou formação de pontes de hidrogênio. Exemplos desses 
aminoácidos: 
Glicina Alanina 
Aminoácidos com cadeias laterais polares (aa ácidos e básicos): 
Esses podem participar da formação de pontes de hidrogênio e de ligações 
dissulfeto. Exemplos.: Serina e Cisteina. 
20 
 
Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e 
hidrogênio - grupamentos alquila São hidrofóbicos e em número de 8: (Alanina, 
Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina e Fenilalanina ) 
2.3- Classificação em aminoácidos ácidos e básicos 
São AA básicos os aminoácidos diamino e monocarboxílicos, em 
número de 3: (Lisina , Arginina e Histidina ). E são AA ácidos os 
monoamino e dicarboxílicos, em número de 2: Ácido Aspártico e Ácido 
Glutâmico 
 
3- Propriedades químicas 
Os aminoácidos são ANFÓTEROS pois, em solução aquosa, comportam-
se como ácido E como base, formando ÍONS DIPOLARES, a saber: O 
grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e 
adquirindo carga negativa. O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa 
aceitando próton e adquirindo carga positiva. 
Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o 
aminoácido se encontra. Em meio ácido, os AA tendem a aceitar prótons, 
21 
 
comportando-se como base e adquirindo carga positiva - ionizam em seus 
radicais amina e em meio básico, os AA tendem a doar prótons, comportando-
se como ácidos e adquirindo carga negativa - ionizam-se em seus radicais 
carboxila. 
O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se 
anulam chama-se PONTO ISOELÉTRICO, ou pH ISOELÉTRICO. 
 
4. Aminoácidos e neurotransmissores 
Os neurotransmissores são moléculas pequenas que na sua maioria são derivados de 
precursores de proteínas, eles são encontrados geralmente em vesículas pré-sinápticas 
neuronais. 
Os neurotransmissores inibitórios e excitatórios regulam uma série diversificada de 
processos do comportamento, incluindo sono, aprendizagem, memória e sensação da 
dor. Os neurotransmissores inibitórios e excitatórios também estão implicados em 
diversos processos patológicos, como a epilepsia e a neurotoxicidade. As interações entre 
os canais iônicos, os receptores que regulam esses canais e os neurotransmissores de 
aminoácidos no sistema nervoso central (SNC) constituem a base molecular desses 
processos. 
Alguns neurotransmissores que serão abordados: 
a) Catecolaminas: dopamina, noradrenalina e adrenalina – sintetizados a partir do 
aminoácido tirosina que é sintetizada a partir da fenilalanina (aminoácido essencial) 
b) Serotonina: sintetizada a partir do triptofano 
c) Aminoácidos excitatórios: glutamato e aspartato 
d) Aminoácidos inibitórios: GABA e glicina 
e) Outros 
 
5. AMINOACIDOPATIAS 
 
São distúrbios do metabolismo dos aminoácidos causados pelo funcionamento deficiente 
de uma enzima envolvida na conversão de um aminoácido em outro ou na via catabólica 
deste aminoácido. Como consequência, há aumento da concentração do precursor 
situado antes do bloqueio da via metabólica e diminuição da concentração do produto 
após o bloqueio. Comentar sobre a FENILCETONÚRIA 
 
QUESTIONÁRIO 
1) Dê a estrutura de um aminoácido identifique cada grupo funcional 
2) Como se dá a ligação peptídica? 
3) Quais as características físico-químicas dos aminoácidos? 
4) Cite algumas propriedades químicas e funções dos aminoácidos. 
5) O que e quais são aminoácidos essenciais e não essenciais? Onde podemos 
encontrá-los? Qual a importância dos mesmos? 
6) O que são aminoácidos apolares e polares? Cite alguns exemplos 
7) Qual a classificação dos aminoácidos com relação ao metabolismo? 
8) Cite algumas funções especificas dos seguintes aminoácidos: fenilalanina, 
tirosina, triptofano. 
9) Como se dá a fenilcetonúria? Nutricionalmente como se deve proceder? 
22 
 
3- PROTEÍNAS 
É a classe de substância mais abundante das células, representando 
mais de 50% do peso seco e é responsável pela imensa variedade de todas as 
funções celulares. 
São polímeros lineares de aminoácidos (aa) . Formado pela união do 
grupo carboxila do primeiro aa com a amina do segundo aa seguida da 
liberação de uma molécula de água, (reação de condensação). 
1- Funções das proteínas 
Toda atividade celular é dependente de uma ou mais proteínas. Quanto a 
função as proteínas são classificadas em : 
a. Regulatórias. Não realizam transformações químicas e sim regulam as 
atividades de outras proteínas. Como exemplo a insulina regula o metabolismo 
da glicose; existem aquelas que regulam a expressão gênica ligando-se ao 
DNA ou ativando ou inibindo a transcrição, ligando-se ao RNA (no caso do 
operon lac em E. coli a repressão da transcrição se dá pela proteína repressora 
e a sua ativação pela proteína CAP). 
b. Transportadoras. Transportam substâncias. Por exemplo, a hemoglobina 
que transporta O2, proteínas que transportam substâncias, como glicose e aa, 
de um lado para outro da membrana plasmática. 
c. Armazenamento. Muitas proteínas são usadas como reservatório de aa 
essenciais como a ovoalbumina, caseina, zeina e faseolina. 
d. Contráteis e móveis. Promovem movimentos na célula, como a tubulina 
que participam da divisão celular movimentando os cromossomos e a miosina, 
que é responsável por contração muscular. 
e. Estruturais. São as proteínas responsáveis pelas estruturas biológicas entre 
elas as proteínas fibrosas insolúveis como a queratina e o colágeno, e a 
fibroína da sedae teia de aranha. 
f. Protetoras. Como exemplo tem-se as imunoglobulinas ou anticorpos; as 
toxinas como a da difteria, da cólera e a ricinina em algumas plantas; e as 
líticas como o veneno de cobra e de abelhas. 
g. Exóticas. As proteínas anti-congelamento que ocorrem no sangue de peixes 
árticos e antárticos são desse grupo. 
h. Enzimas. Corresponde à maior classe de proteínas sendo conhecidas mais 
de 2000. São substâncias que catalisam reações acelerando sua taxa em até 
1016 vezes. São específicas em função e quanto a reação metabólica. 
 
23 
 
 
 
 
2- Estrutura das proteínas 
Cada proteína tem uma sequência única de aa que é determinada pela 
sequência de bases do DNA que lhe deu origem. A leitura da sequência de aa 
é feita a partir do aa N terminal para o aa C terminal, ( C). As estruturas 
proteicas são classificadas em primária, secundária, terciária e quaternária. 
2.1- Estrutura primária. 
Corresponde à sequência de aa. Considerando que 20 aa diferentes podem participar 
das proteínas, é praticamente infinito o número potencial de proteínas diferentes. No 
entanto, devemos considerar que todas as proteínas são provenientes do DNA e, 
portanto, o número de arranjos de proteínas depende do DNA. 
Os aminoácidos são ligados entre si através da ligação peptídica que é uma reação de 
condensação. A mesma ocorre entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo 
amino do outro aminoácido, ocorre a saída de água da molécula e a formação da 
ligação peptídica representada pelo grupamento AMIDA 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA (Exemplo) 
24 
 
 
3.2-Estrutura secundária. É proporcionada por pontes de H, entre os radicais C=O 
e N-H, entre aminoácidos adjacentes. A ligação peptídica fundamental das proteínas 
gera uma interação C-N de forma a forçar todos os átomos (C, N, O, H e os C a 
adjacentes) a ficarem no plano. É necessário energia para girar a estrutura. Os planos 
C-N (C da carboxila de um aa e N da amina do adjacente) podem girar no C a. Segundo 
Stryer(1987) a estrutura secundária é formada por pontes de H de aa próximos. 
3.2.1- Divisões das estruturas secundárias 
A primeira estrutura descoberta foi chamada de ALFA HELICE (-hélice). A cadeia 
assume uma estrutura helicoidal pelas interações C=O com N-H, formando pontes de H. 
Cada volta da cadeia tem 3,6 resíduos de aa e ocupa um espaço de 5,4Å (3,6 x 1,5Å =1 
aa). O número de aa em cada segmento de a- hélice varia de proteína para proteína. Em 
média ocorrem 10 aa por segmento. 
Uma segunda estrutura também muito comum e a segunda a ser descoberta é a FOLHA 
PREGUEADA  ou BETA FOLHA. Neste caso a cadeia peptídica dispõe-se em zigue-
zague, com o CALFA nos ângulos e o CBETA (cadeia lateral) saindo desses ângulos. Cada 
cadeia em zigue-zague associa-se com outras semelhantes que são unidas por pontes 
de H. A estrutura típica pode ser esquematizada se cada cadeia for representada numa 
fita de papel em zigue-zague, e as fitas forem colocadas lado a lado. 
 
25 
 
3.3 Estrutura terciária. É o dobramento de uma cadeia polipeptídica no espaço 
tridimensional. A sequência de aa é quem determina o tipo de estrutura terciária. Além 
disso, a estrutura terciária é a responsável pela maior estabilidade das proteínas, como 
conseqüência de um grande número de pontes de H intramolecular, entre radicais 
distantes de aa da seqüência linear. Tal estrutura contribui para reduzir superfície 
acessível à solventes. 
3.4 Estrutura quaternária. Muitas proteínas são formadas de mais de uma unidade 
e forma um oligômero. Se a unidade do oligômero é de um só tipo se tem um 
homomultímero, porém, se for de mais de um tipo, tem-se um heteromultímero. 
As associações de subunidades na estrutura quaternária são devidas às 
interações de Van der Waals, pontes de H, pontes iônicas e interações 
hidrofóbicas. 
 
 
4- Desnaturação proteica 
As proteínas para desempenharem suas funções biológicas necessitam estar no seu 
estado nativo (todas estruturas íntegras). 
A desnaturação proteica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas 
secundarias e terciárias, sem que ocorra hidrolise das ligações peptídicas. Os agentes 
desnaturantes incluem calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos e bases 
fortes. Para a maioria das proteínas a desnaturação é reversível. 
A desnaturação nem sempre é um processo indesejado, pois pode contribuir para a 
digestibilidade da proteína, havendo um aproveitamento melhor de seus aminoácidos. 
 
 
 
VER:http://www.iq.usp.br/bayardo/softwares/protein
a/basic/cap2/main2.html 
26 
 
 
 4- PROTEÍNAS FIBROSAS E GLOBULARES 
 
 
 
As proteínas fibrosas têm a estrutura simples e linear. Elas possuem 
cadeias polipeptídicas organizadas em paralelo a um eixo, produzindo longas 
fibras. São mecanicamente resistentes e difíceis de dissolverem em água e 
soluções salinas. Têm papel estrutural nas células. Como exemplo tem-se a 
fibroína da seda que é composta de pilhas antiparalelas da folha β - pregueada. 
Outro caso é a -queratina que ocorre em unha, chifre e cabelo. Ela é formada 
de cadeias em a-hélice. Entre as cadeias ocorrem pontes de H e ligação 
covalente, que são as pontes dissulfídricas entre aa Cys. No caso do cabelo, 
quando ele é molhado e enrolado com "bobs" e após secado, ocorre só em um 
rearranjamento das pontes H. Porém, quando se faz permanente, as pontes 
S-S são quebradas e após reorganizadas, muda o grau de curvatura do cabelo. 
 
As proteínas globulares constituem-se na maioria das proteínas e são 
aproximadamente esféricas. Isso ocorre porque a cadeia polipeptídica é 
dobrada. Os aa hidrofóbicos localizam-se internamente e os hidrofílicos 
ocupam a superfície externa. Geralmente são solúveis em soluções aquosas. 
Existe uma grande variedade de estruturas tridimensionais, mas todas têm 
ALFA hélices e folha BETA- pregueada. A mais típica é a lisozima (129 aa) que 
tem poucas pequenas ALFA hélices, poucas folhas BETA pregueadas e vários 
segmentos peptídeos sem estrutura secundária definida. 
As proteínas globulares são classificadas com base no arranjamento das 
estruturas secundárias em quatro tipos: ALFA hélices antiparalelas; folha BETA 
pregueada paralela ou mista; folha BETA-pregueada antiparalela; e proteínas 
ricas em metal e pontes S-S. 
27 
 
 
4.1-HEMOGLOBINA 
 
A hemoglobina (Hb) é uma proteína globular sendo encontrada 
exclusivamente nos eritrócitos; sua principal função é transportar oxigênio dos 
pulmões até os capilares dos tecidos. A principal hemoglobina nos adultos é a 
hemoglobina A, composta por 4 cadeias polipeptídicas- duas alfa e duas beta. 
É uma molécula, portanto, tetramérica. É composta pela combinação de uma 
proteína, a globina, e um grupo tetrapirrólico, o heme (VER figura). A globina 
consiste na combinação de dois pares diferentes de cadeias polipeptídicas 
(22, 22 e 22) que caracterizam as três hemoglobinas normais, as HbA, 
HbA2 e Hb Fetal, respectivamente. 
 As cadeias polipeptídicas alfa, ou globina alfa, são formadas por 141 
aminoácidos cada, enquanto as globinas beta, delta e gama têm 146 
aminoácidos. 
O heme, por sua vez, é um complexo formado por um átomo de ferro 
situado no interior da estrutura porfirínica. Esta estrutura é protegida por 
aminoácidos circundantes que envolvem o grupo heme, protegendo-o da água. 
Esta proteção garante a estabilidade do ferro no estado ferroso (Fe++), 
permitindo-o que se ligue com o átomo de oxigênio. A estabilidade da molécula 
de Hb é dependente do arranjo estrutural do tetrâmero das duas globinas alfa 
(2) e das duas globinas beta (2), ou delta (2), ou gama (2). 
Estrutura da hemoglobina 
 
 
 
Estrutura quaternária da hemoglobina com o grupo heme 
 
4.1.1- Transporte de oxigênio pela hemoglobina 
 
28 
 
Quando o sangue pobre em oxigênio passa pelos pulmões, este recebe o 
oxigênio que se difundiu pelos pulmões. 
Nos eritrócitos o oxigênio, oxigena, mas não oxida a hemoglobina (o ferrocontinua bivalente) devido a uma alteração da conformação da hemoglobina, 
que se transforma em oxihemoglobina. 
Nos capilares dos tecidos passa-se o processo inverso – a oxihemoglobina 
cede o oxigênio aos tecidos e transforma-se em desoxihemoglobina. Estes 
fenômenos passam-se porque a desoxihemoglobina tem maior afinidade para o 
O2 e H+. 
 
 
4.1.2- Hemoglobinopatias e ANEMIAS (VER TEXTOS EM 
ANEXO) 
 
ANEMIA FALCIFORME 
A doença causada pelas células falciformes se caracteriza por um 
conjunto de sinais e sintomas provocados pela deformação de milhões de 
eritrócitos com hemoglobina S (Hb S) induzidos pela desoxigenação. Esses 
eritrócitos com Hb S quando oxigenados (oxi-Hb S) se apresentam 
morfologicamente normais ou discóides no sangue; eventualmente podem ser 
observados alguns eritrócitos afoiçados ou falcizados 
 É uma doença homozigota recessiva. Ela ocorre em pessoas que 
herdaram dois genes mutantes (um de cada um dos pais). A doença não se 
manifesta no bebê até que a HbF seja substituída pela HbS. 
 
Sintomas: As crises dolorosas constituem a principal causa de morbidade e 
hospitalização na doença falciforme. Podem ocorrer isoladamente ou no curso 
de complicações crônicas e, por vezes, devido a sua alta frequência, são 
equivocadamente rotuladas como dor crônica. No entanto, outros locais como 
tórax, face, abdome e pelve podem ser envolvidos. Há que se destacar 
também a influência negativa das crises de dor no desempenho escolar e 
profissional dos doentes, relações sociais e conjugais, além do custo financeiro 
envolvendo a assistência médica. 
Outros sintomas incluem síndrome aguda do peito e acidentes vasculares 
cerebrais, disfunção renal e alterações ósseas. 
 
Tratamento: Via de regra, a conduta a ser tomada frente a um paciente com 
crise dolorosa representa um problema tanto do ponto de vista do médico 
quanto do paciente, e depende da experiência prévia em relação ao uso de 
analgésicos, enfoque psicológico, empatia e confiança entre médico, paciente e 
familiares, estrutura e disponibilidade dos serviços de atendimento, além de 
orientações terapêuticas e preventivas levando em consideração as condições 
econômicas, sociais e culturais do paciente. 
 
 
TALASSEMIAS 
As talassemias são um grupo heterogêneo de doenças genéticas 
causadas pela redução da síntese de globinas alfa e não-alfa (,  ou ). Na 
realidade as formas mais comuns de talassemias se devem à redução de 
globina alfa ou de globina beta (ver figura 7.0) situações que originam as 
29 
 
talassemias alfa ou beta, respectivamente. Situações mais raras envolvem a 
redução de síntese conjunta de globinas delta e beta (talassemia ), ou de 
delta, beta e gama (talassemia ). Em alguns casos de talassemias há 
redução total de síntese de globina alfa ou de beta, caracterizando as 
talassemias  0 ou  0, respectivamente, por outro lado quando a redução de 
síntese é parcial denomina-se por talassemias  + ou  +. Pelo fato da 
talassemia beta, bem como as hemoglobinas S, C e E serem as mais 
prevalentes respectivamente nos continentes europeu, africano e asiático 
 
ESQUEMAS ILUSTRATIVOS DA SÍNTESE NORMAL PARA HEMOGLOBINAS EM 
COMPARAÇÃO COM TALASSEMIAS ALFA, BETA MENOR E BETA MAIOR. 
 
4.2- MIOGLOBINA 
A mioglobina (mb) é uma proteína extremamente compacta, que se encontra nas 
células dos músculos dos animais vertebrados, tendo como função principal armazenar 
e facilitar o transporte de oxigênio nos músculos. Esta proteína encontra-se no 
músculo cardíaco e músculo esquelético dos mamíferos e aumenta a solubilidade 
efetiva do oxigênio no músculo, atuando como um reservatório de oxigênio e facilitando 
a difusão de o2 dos capilares sanguíneos até a mitocôndria (EVANS E BRAYER, 1988 
E RONCONE ET AL., 2004). 
É particularmente abundante nos mamíferos aquáticos, como as baleias, os 
golfinhos e as focas, cujos músculos apresentam uma cor acastanhada devido à 
grande presença desta proteína, permitindo que permaneçam submersos por longos 
períodos, já que quando a disponibilidade de oxigênio é limitada, a oximioglobina liberta 
o oxigênio necessário à contração muscular facilitando a difusão do oxigênio 
No músculo cardíaco (STRYER, 1988, ANDERSON, 1999 E NELSON E COX, 2004). 
A mioglobina é constituída por uma única cadeia polipetídica com 153 
aminoácidos, dos quais 121 em hélices, e é combinada com um grupo heme. 
 
4.3- COLÁGENO E ELASTINA 
O colágeno é a proteína mais abundante no corpo humano. Uma típica molécula de 
colágeno é longa, com estrutura rígida, em três cadeias polipeptídicas, torcidas, uma 
em volta da outra, de forma semelhante a uma corda de tripla hélice. 
TIPOS DE COLÁGENO: Existem mais de 20 tipos de colágeno. Os colágenos 
formadores de fibrilas e os de redes. Proteína mais abundante no corpo humano 
presente em todos os tecidos 
30 
 
– FÍGADO 4% 
– PULMÃO 10% 
– AORTA 12- 24% 
– CARTILAGEM 50% 
– OSSO 23% 
– CÓRNEA 64% 
– PELE 74% 
 
4.4- QUERATINA 
 
 
4.5- ELASTINA 
A elastina é rica em prolina e lisina. Ela interage com as microfibrilas e 
glicoproteínas, funcionando como suporte. É secretada através de um precursor, a 
tropoelastina. Mutações no gene da fibrilina são responsáveis pela síndrome de 
Marfan. 
 
 
5. DIGESTÃO E ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
A maior parte do nitrogênio da dieta é consumida na forma de proteínas perfazendo de 
70 a 100g/dia na dieta típica. As proteínas são geralmente grandes demais para serem 
absorvidas pelo intestino, portanto devem ser hidrolisadas produzindo aminoácidos 
constitutivos que possam ser absorvidos. 
A digestão da proteína é a quebra mecânica, química e enzimática da proteína contida 
no alimento, em pequenas unidades. A digestão envolve uma série de estágios 
incluindo extração mecânica da proteína do alimento, desnaturação da proteína e 
hidrólise das ligações peptídicas. 
As proteínas são mecanicamente extraídas do alimento pelo processo de mastigação e 
pela ação da acidez estomacal, que tem papel fundamental na desnaturação proteica. 
Em seguida ocorre o acesso das enzimas proteolíticas que são efetivas na 
desnaturação da proteína que entra no duodeno. 
No intestino delgado, enzimas do pâncreas quebram as proteínas em pequenos 
peptídeos e em aminoácidos livres. 
Os aminoácidos livres são captados pelos enterócitos por meio de um sistema de 
transporte secundário ligado ao Na+. Os dipeptídeos e o tripeptídeos são captados por 
outro sistema de transporte ligado ao H+. Nas células epiteliais do intestino, os 
peptídeos são hidrolisados no citossol produzindo AA livres que serão liberados para o 
sistema porta. Esses AA são metabolizados pelo fígado ou liberados na circulação 
geral. 
31 
 
 
 
 
LER TEXTO EM ANEXO - MECANISMOS DE ABSORÇÃO DE AMINOÁCIDOS 
E OLIGOPEPTÍDIOS. Controle e implicações na dietoterapia humana 
 
QUESTIONÁRIO 
1- Cite algumas propriedades das proteínas nos alimentos 
2- Cite algumas funções biológicas das proteínas 
3- Quais os aspectos nutricionais relacionados ao consumo de proteínas? 
4- Quais são as estruturas que compõem a proteína? 
5- Quais são as principais ligações envolvidas nas proteínas por ordem de força? 
6- Descreva a estrutura primária e sua importância 
7- Defina estrutura secundária Descreva as diferenças estruturais da -hélice e 
folha  pregueada. 
8- Defina as estruturas terciárias e quaternárias. 
9- Duas proteínas, apesar de terem diferenças quanto a alguns de seus 
aminoácidos, são capazes de desempenhar a mesma função. Explique como 
isto é possível 
10- Duas proteínas contem os mesmos aminoácidos. As mesmas podem ser 
consideradas idênticas? 
11- Defina desnaturação proteica. Como ela pode ocorrer? Quais os principais 
agentes físicos e químicos? 
12- Quais os efeitos da desnaturação sobre a proteína? 
13- Pesquisar informações sobre a estrutura de hemoglobina e mioglobina. 
Descrever as diferenças entre as mesmas. 
14- Descrever o comportamento da hemoglobina em relação à sua ligação com o 
oxigênio. 
15- Quais sãoas principais hemoglobinopatias. Dê suas principais características 
16- Descreva o processo de digestão e absorção de proteínas. Relacionar as etapas 
 
 
32 
 
4- ENZIMAS 
 
1- 1- CONCEITO 
 
As enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas, ou seja 
aumentam a velocidade de uma reação química sem interferir no processo. Elas estão 
associadas a biomoléculas, devido as suas extraordinária especificidade e poder 
catalítico. 
 
2- NATUREZA E ESTRUTURA ENZIMÁTICA 
 
Todas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas. As 
proteínas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinâmica e estruturação 
dos organismos vivos. As enzimas, parte deste grupo de proteínas, funcionam como 
catalisadores, permitindo que uma reação química venha a ocorrer dentro dos limites 
das temperaturas biológicas. Para um perfeito entendimento sobre a estrutura de uma 
enzima e como esta funciona, devemos considerá-la tanto como uma proteína quanto 
um catalisador biológico. 
 
3- NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
A nomenclatura das enzimas tem sido utilizada de várias maneiras. A mais 
utilizada é feita pela adição do sufixo ase ao nome do substrato (Nome Recomendado), 
ou seja, a molécula na qual a enzima exerce sua ação catalítica. Exemplo:, a enzima 
urease catalisa a hidrólise da uréia em amônia e CO2, a arginase catalisa a hidrólise da 
arginina em ornitina e uréia. 
Entretanto, esta nomenclatura simples não se mostrou prática uma vez que 
muitas enzimas recebem denominações que, do ponto de vista químico, são muito 
pouco informativos. Por esta razão, e também devido à descoberta de novas enzimas, 
foi proposta uma classificação sistemática recomendada por uma comissão 
internacional de especialistas no estudo de tais macromoléculas. O novo sistema de 
classificação divide as enzimas em seis Classes principais, nas quais estão inclusas 
subclasses de acordo com o tipo de reação catalisada. 
1-Oxiredutases 
2-Transferases 
3- Hidrolases 
4- Liases 
5- Isomerases 
6- Ligases 
 
 
4- PROPRIEDADES DAS ENZIMAS 
 
4.1- Sítios ativos: região específica, em forma de fenda ou bolso. Local onde o 
substrato se liga à enzima, formando o complexo enzima-substrato 
4.2-Eficiência catalítica 
4.3-especificidade: as enzimas são altamente específicas interagindo com um ou 
alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química 
4.4- holoenzimas: algumas enzimas precisam de outras moléculas além da proteína 
para sua atividade enzimática, como por exemplo as coenzimas. 
4.5-regulação: a atividade enzimática pode ser regulada, ou seja a ação da enzima 
33 
 
pode ser ativada ou inibida 
4.6-localização dentro das células: muitas enzimas são localizadas em organelas 
específicas dentro da células. 
 
 
 
5- MECANISMO DA REAÇÃO ENZIMÁTICA 
Em 1913 a teoria da ação e cinética enzimática foi desenvolvida por dois cientistas 
chamados L. Michaelis e M. L. Menten, na qual uma reação enzimática pode ser 
expressa pela seguinte equação, considerando-se apenas um substrato: 
 
Enzima + Substrato [Enzima-substrato]  Enzima + Produto 
 
 
 
5.1- MECANISMO DA AÇÃO ENZIMÁTICA 
 
5.1.1- ENZIMA COMO CATALISADOR 
O princípio de catalisador é diminuir a energia de ativação. A enzima se liga a uma 
molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Esta 
região é um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminoácidos que 
ajudam a ligar o substrato, e o outro lado desta cadeia age na catálise. 
Em 1894 Emil Fischer propôs o modelo chave – fechadura para explicar a ação 
enzimática. A enzima se encaixa com o substrato específico no sítio ativo, como uma 
chave e fechadura. 
Tanto a enzima quanto o substrato sofrem conformação para o encaixe. A enzima não 
aceita simplesmente o substrato, o substrato é distorcido para conformação exata do 
estado de transição, denominado encaixe por indução, proposto por Koshland (1958). 
A enzima também encontra o lado específico da cadeia posicionando no lugar exato da 
ligação no processo catalítico, muitas vezes o lado da cadeia pode ser básico ou ácido 
promovendo a adição ou remoção de prótons. Em outras circunstâncias a enzima se 
agrupa a um íon metálico na posição correta para a ocorrência da catálise. 
Ao completar a reação catalítica a enzima libera o produto e retorna a forma original. O 
processo ocorre em duas etapas: 
(1) S + E  ES* (etapa reversível) 
 (2) ES  E + P (etapa irreversível) 
 
Fatores que afetam a velocidade da reação 
 Concentração do substrato 
 Temperatura 
34 
 
 pH 
 relação enzima-substrato 
 
5.1.2- INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
 
Muitos tipos de moléculas inibem as enzimas e podem agir de várias formas. A 
principal distinção é entre inibição reversível e inibição irreversível. 
A forma que envolve ligações não-covalentes é reversível, através da remoção 
do inibidor. Em alguns casos as ligações não-covalentes podem ser irreversíveis sob 
diferentes condições fisiológicas. 
Já a inibição irreversível, a ligação molecular é covalente. São geralmente 
encontrados em reações que apresentam toxinas específicas. 
 
1. Inibição Reversível 
Existem vários modos que estão envolvidos com ligação não covalente, eles 
diferenciam quanto ao mecanismo pelo qual diminuem a atividade enzimática e como 
eles afetam na cinética da reação. 
1.1. Inibição Reversível Competitiva 
Uma molécula apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima que se 
liga para realizar a catálise, ela poderá aceitar esta molécula no seu local de ligação, 
mas não pode levar ao processo catalítico, pois ocupando o sítio ativo do substrato 
correto. Portanto o inibidor compete pelo mesmo local do substrato. O efeito da reação 
modifica o Km, mas não altera a velocidade. 
1.2. Inibidor Reversível não Competitivo 
 Ocorre quando um molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na 
superfície enzimática (não no sítio ativo). Isto pode distorcer a enzima tornando o 
processo catalítico ineficiente. 
 2- Inibição Irreversível 
 Algumas substâncias se ligam covalentemente às enzimas deixando-as 
inativas. Na maioria dos casos a substância reage com o grupo funcional no sítio ativo 
bloqueando o local do substrato, deixando a enzima cataliticamente inativa. Inibidores 
irreversíveis podem ser extremamente seletivos, pois são semelhantes ao substrato. 
São muito utilizados como resíduos, os quais apresentam grupos de átomos que se 
configuram semelhantemente ao estado de transição que se ligam ao substrato. 
5.1.3- COFATORES 
Para alguns tipos de processos biológicos, apenas a cadeia proteica não é 
suficiente, por isso a proteína requer uma molécula denominada cofator a qual pode 
ser uma pequena molécula orgânica, denominada coenzima ou um íon metálico. 
Os cofatores são geralmente estáveis em temperatura alta. A catálise ativa enzima-
cofator é denominada holoenzima, quando o cofator é removido, se mantém a 
proteína, a qual é catabolicamente inativa e é denominada apoenzima. 
 
 
35 
 
 
5.1.4- COENZIMAS 
A molécula orgânica que se liga às enzimas para ativar uma reação, é denominada 
coenzima, cada tipo apresenta uma função química particular, algumas são agentes 
oxi-redutoras, outras transferidoras etc. 
Como exemplo explanatório, consideramos a coenzima dinucleotídeo nicotinamida 
de adenina (NAD+). Esta molécula contém duas principais partes: a porção difostato 
adenosina, ligando uma ribose a uma nicotinamida. A outra porção é a parte final da 
molécula do NAD onde o anel de nicotinamida será imediatamente reduzido e ainda 
servirá como agente oxidante. Uma reação típica que o NAD participa é na 
conversão do álcool em aldeídos e cetonas, o qual age como agente oxidante. 
Durante uma catálise, uma coenzima tem a capacidade de, através de oxi-reduções, 
ser reutilizada por outra enzima, voltando novamente a ciclo metabólico. Por 
exemplo, o NAD após a oxidação do substrato, passa a NADH, ativa a reação, deixa 
aenzima e novamente será oxidada por um sistema de aceptor de elétrons, voltando 
a ser NAD e assim podendo se ligar a outra enzima. Já um segundo substrato nunca 
deixa a enzima, ele é reduzido e oxidado no ciclo metabólico. 
Muitas coenzimas são fortemente relacionadas com vitaminas. As vitaminas são 
moléculas orgânicas essenciais para o processo biológico em organismos superiores 
e não podem ser sintetizados por eles mesmos. Portanto estas coenzimas são 
essenciais aos processos metabólicos vitais dos organismos superiores. 
Outra estrutura que apresenta a mesma função de coenzima são as metaloenzimas. 
São enzimas que têm íons metálicos ligados covalentemente nas cadeias de 
aminoácidos ou em grupos prostéticos como o grupo heme. Os metais que se ligam 
as enzimas agem como metais catalíticos em reações hidrolíticas e outros com 
agentes redutores. 
 
Questionário 
1. O que são enzimas? Qual sua importância biológica? 
2. Quais as principais características das enzimas? 
3. Como se classificam as enzimas com relação à sua especificidade? Dê a função 
de cada grupo. 
4. Defina sítio ativo e substrato. 
5. Demonstre o mecanismo de ação enzimática e indique os principais pontos 
citando nomes e indicando as reações. 
6. Quais as vantagens de utilizarmos uma enzima como catalisador? 
7. O que são inibidores enzimáticos? 
8. Como se dá uma inibição reversível? E irreversível? Demonstre com as reações e 
indique possível utilização desses inibidores 
9. Quais as condições que podem afetar a atividade enzimática? Comente sobre 
cada uma delas. 
10. O que são coenzimas? Quais os papéis que elas desempenham? Dê exemplos 
11. O que são cofatores de íons metálicos? Qual a sua importância? 
 
 
 
 
 
 
 
36 
 
 CARBOIDRATOS 
 
1-Definição 
Os carboidratos são as moléculas orgânicas mais abundantes da natureza. Eles 
possuem grande variedade de funções que incluem o fornecimento de fração 
significativa de energia na dieta da maioria dos organismos e a atuação como 
forma de armazenamento de energia no corpo e como componentes da membrana 
celular, mediando algumas formas de comunicação intracelular. 
Também servem como componentes estruturais de muitos organismos, incluindo a 
parede celular das bactérias, o exoesqueleto de muitos insetos e as fibras de 
celulose das plantas. 
 
2- Classificação e estrutura dos carboidratos 
 
São classificados em: 
a) Monossacarídeos: açúcares simples, de acordo com o número de carbonos que 
contém. Os monossacarídeos mais comumente encontrados em humanos são: 
gliceraldeído, eritrose, ribose e glicose, contendo 3,4,5 e 6 carbonos 
respectivamente. Nos alimentos podemos citar a glicose e a frutose como 
principais representantes desse grupo 
b) Dissacarídeos: são formados através de ligações glicosídicas entre os 
monossacarídeos. Contém duas unidades de monossacarídeos 
c) Oligossacarídeos: contém de 3 até cerca de 10 unidades monossacarídeas 
d) Polissacarídeos: contém mais de 10 unidades de monossacarídeos podendo 
alcançar centenas de unidades em sua estrutura 
 
3- Grupos funcionais presentes nos carboidratos: aldeído e cetona 
 
 
 
4-Estrutura dos monossacarídeos 
Os monossacarídeos podem ter as estruturas abaixo: 
 5 elementos: furanose 
 6 elementos: piranose 
37 
 
 
 
Monossacarídeos: exemplos e função 
 
 
 
 
 
 
5-Dissacarídeos mais comuns em alimentos 
38 
 
 
 
Ligação glicosídica 
As ligações glicosídicas entre açúcares são denominadas conforme o número de 
carbonos que estabelecem a conexão e também conforme a posição do gripo 
hidroxila no carbono anômero do glicídeo envolvido na ligação. Se o grupo hidroxila 
do carbono anômero estiver na configuração , a ligação é , se estiver na 
configuração β, a ligação é β. 
 
 
 
39 
 
 
6-Polissacarídeos mais importantes 
 
 
6.1 Amido e glicogênio 
São polissacarídeos de armazenamento, sendo que o amido é um polissacarídeo 
de origem vegetal e o glicogênio de origem animal. 
O amido se encontra localizado no endosperma dos vegetais enquanto o glicogênio 
se encontra armazenado no fígado e nos músculos 
As estruturas desses polissacarídeos possuem muitas semelhanças, como vocês 
podem observar nas figuras abaixo: 
 
 
 
 
6.2 Celulose e quitina 
São polissacarídeos estruturais e estão presentes nas plantas e exoesqueleto de 
animais respectivamente. A celulose está presente na forma de fibra nos alimentos, 
mas por não participar do processo de digestão não confere energia ao organismo 
humano. As fibras possuem diversas atividades funcionais que propiciam 
benefícios ao organismo humano. 
 
7-DIGESTÃO E ABSORÇÃO DOS CARBOIDRATOS 
Os principais sítios de absorção dos carboidratos da dieta são a boca e o lúmen 
intestinal. Essa digestão é rápida e geralmente está completa no momento em que 
40 
 
o conteúdo estomacal atinge a junção do duodeno e jejuno. Há poucos 
monossacarídeos em dietas de origem mista, animal e vegetal. Portanto, as 
enzimas necessárias para a degradação da maioria dos carboidratos da dieta são 
principalmente as endoglicosidases. A hidrólise das ligações glicosídicas é 
catalisada por uma família de glicosidases que degrada carboidratos em seus 
glicídios redutores componentes, essas enzimas são específicas para cada tipo de 
ligação glicosídica. 
 
 
 
7.1- A digestão inicia-se na boca 
Os principais polissacarídeos da dieta são de origem vegetal (amido, composto de 
amilose e amilopectina) e animal (glicogênio). Durante a mastigação a -amilase 
salivar atua brevemente sobre o amido e o glicogênio, quebrando as ligações 1-4. 
A celulose presente na dieta não é digerida. As ligações 1-6 não são hidrolisadas 
pela amilase salivar e nem os dissacarídeos. 
 
7.2- Enzimas pancreáticas 
O processo final da digestão ocorre no epitélio mucoso do jejuno superior, 
diminuindo à medida que os produtos seguem ao longo do intestino delgado. Essa 
etapa inclui a ação de várias dissacaridases e oligossacaridases (ex.: isomaltase, 
maltase, sacarase, lactase). Essas enzimas são secretadas pelo lado luminal da 
membrana em forma de escova das células da mucosa intestinal e permanecem 
associadas a essa membrana. 
 
7.3- Absorção dos monossacarídeos 
O duodeno e o jejuno superior absorvem a maior parte dos glicídios da dieta. A 
captação da glicose pelas células intestinais não exige insulina. Entretanto, 
diferentes glicídeos são absorvidos por meio de diferentes mecanismos. 
A galactose e a glicose são transportadas para o interior das células por um 
processo ativo que requer energia e uma captação concomitante de íons sódio 
41 
 
(SGLT-1). A absorção da frutose requer um transportador monossacarídeo 
independente (GLUT-5). Todos os três são transportados das células mucosas 
intestinais para a circulação pelo transportador GLUT-2. 
 
 
 
 
8-MECANISMO INSULINA/GLUCAGON 
Quatro tecidos principais exercem função dominante no metabolismo energético: 
fígado, tecido adiposo, músculo e encéfalo. Esses tecidos contêm conjuntos 
exclusivos de enzimas de forma que cada órgão é especializado no estoque, no 
uso e na produção de combustíveis específicos. Esses tecidos não funcionam 
isoladamente, o mecanismo é integrado. A comunicação entre os tecidos é 
mediada via sistema nervoso central pela disponibilidade de substratos circulantes 
e pela variação nos níveis de hormônios plasmáticos. 
 
8.1- INSULINA 
A insulina é um hormônio polipeptídico produzido pelas células β das ilhotas de 
Langerhans (pâncreas). É o mais importante dos hormônios que coordenam a 
utilização de combustíveis pelos tecidos. Seus efeitos são anabólicos, favorecendo 
a síntese de glicogênio, de triacilgliceróis e de proteínas. 
A secreção de insulina está intimamente coordenada com a liberação do glucagon 
pelas células  pancreáticas. As quantidades de insulina e glucagon liberadas pelo 
pâncreas são reguladas de modo que a velocidade de produção da glicose 
hepática é mantida igual à velocidade de utilização da glicose pelos tecidos 
periféricos.As células  possuem transportadores de glicose do tipo GLUT-2. 
A ingestão de glicose ou de uma refeição rica em carboidratos leva ao aumento na 
glicose sanguínea, o que é um sinal para o aumento da secreção de insulina 
(assim, como para a diminuição na síntese e liberação de glucagon). A glicose é o 
estímulo mais importante para a secreção de insulina. 
A síntese e a liberação de insulina são diminuídas quando existe escassez de 
combustíveis da dieta e também durante períodos de estresse (febre ou infecção). 
Os efeitos da insulina no metabolismo da glicose promovem o armazenamento 
desta e são mais proeminentes em três tecidos: fígado, músculo e tecido adiposo. 
No fígado e no músculo a insulina aumenta a síntese de glicogênio. No músculo e 
no tecido a insulina aumenta a captação de glicose para aumentar o número de 
transportadores de glicose (GLUT-4) na membrana da célula. No fígado a insulina 
diminui a produção de glicose por inibir a glicogenólise e a gliconeogênese. 
 
8.2 – GLUCAGON 
42 
 
O glucagon é um hormônio polipeptídico secretado pelas células  das ilhotas de 
Langerhans pancreáticas. O glucagon juntamente com a adrenalina, o cortisol e o 
hormônio do crescimento se opõe a muitas das ações da insulina. O glucagon age 
na manutenção dos níveis de glicose sanguínea, pela ativação da glicogenólise e 
da gliconeogênese hepáticas. A secreção de glucagon é aumenta por glicemia 
baixa. Durante jejum noturno ou prolongado, os níveis elevados de glucagon 
previnem a hipoglicemia. 
 
8.3 – VISÃO GERAL DO JEJUM 
O estado de jejum pode resultar da incapacidade de obter alimento, de um desejo 
de perder peso rapidamente ou de situações clínicas que o indivíduo não pode 
comer. 
Na ausência de alimentos os níveis plasmáticos de glicose , aminoácidos e 
triacilgliceróis caem, provocando redução na secreção de insulina e aumento da 
liberação de glucagon. A diminuição da razão insulina/glucagon e o decréscimo de 
substratos circulantes fazem com que o período de privação de nutrientes seja um 
período catabólico, caracterizado pela degradação dos estoques de glicogênio, 
triacilgliceróis e proteínas. 
O organismo tem a necessidade de manter os níveis de glicose adequados para 
suprir as necessidades energéticas do encéfalo, dos eritrócitos e de outros tecidos 
dependentes de glicose, com isso ele irá mobilizar ácidos graxos do tecido adiposo 
e sintetizar e liberar corpos cetônicos do fígado para suprir energicamente todos os 
outros tecidos. 
 
 
9- PATOLOGIAS RELACIONADAS AO METABOLISMO DE CARBOIDRATOS 
(ABORDAGEM NA FORMA DE TEXTOS E DISCUSSÕES EM SALA) 
 DIABETES 
 INTOLERÂNCIA À LACTOSE 
 GALACTOSEMIA 
 HIPOGLICEMIA 
 HPERGLICEMIA 
 GLICOGENOSES 
 
 
CAMINHOS METABÓLICOS DOS CARBOIDRATOS 
 
 
1-GLICÓLISE 
A via glicolítica é utilizada em todos os tecidos para a quebra da glicose, com o 
objetivo de fornecer energia (na forma de ATP) e intermediários para outras vias 
metabólicas. A glicólise é o centro do metabolismo dos carboidratos, pois todos os 
carboidratos ingeridos acabam sendo convertidos em glicose. O piruvato é o 
produto final da glicólise nas células com mitocôndrias e o fornecimento adequado 
de oxigênio. A série de dez reações é conhecida como glicólise aeróbia. 
 
 
 
 
 
43 
 
 
 
 
A maioria dos tecidos tem alguma necessidade de glicose, por esta razão, a glicólise é 
a principal via do metabolismo da glicose, ocorrendo no citosol de todas as células. A 
capacidade da glicólise de produzir ATP na falta de oxigênio permite que o músculo 
esquelético trabalhe em níveis elevados mesmo na falta de oxigênio. A concentração 
de glicose na corrente sanguínea é mantida a níveis sensivelmente constantes. A 
glicose entra nas células por difusão facilitada. Este processo não permite a 
acumulação na célula de concentrações de glicose superiores às existentes no sangue, 
consequentemente tem de manter glicose em seu interior, sendo realizado por 
modificação química da glicose pela enzima hexoquinase (REAÇÃO 1 DA VIA 
GLICOLÍTICA) 
Pontos de controle da glicólise 
 Se o organismo não necessitar urgentemente de energia, as vias podem ser 
"desativadas", para que haja economia de energia. Na glicólise, há então 3 pontos de 
controle da via: 
1º - glicose para glicose-6-fosfato 
2º - frutose-6-fosfato para frutose-1,6-bisfosfato (inibição da fosfofrutoquinase pelo 
excesso de ATP) 
3º - fosfoenolpiruvato a piruvato (inibição da piruvato quinase por ATP). 
 
44 
 
 O piruvato formado segue um dos seus três destinos: formação do etanol ou lactato 
(ambas são vias anaeróbicas) ou a formação da Acetil-CoA (via aeróbica - do Ciclo de 
Krebs). Os organismos mais desenvolvidos como o homem, transformam o piruvato em 
Acetil-CoA. As células musculares podem seguir a via do Acetil-CoA ou do Lactato, 
sendo que esta não há um grande saldo de ATP, por isso é uma via utilizada em 
situações de emergência, como exercícios físicos sem preparação. 
 
 
2- GLICóLISE ANAERÓBIA/ANAERÓBICA 
 
Glicólise anaeróbica: é a degradação da glicose sem a necessidade de O2, tendo como 
produto final o ácido lático, esta via é muito mais rápida que a glicólise aeróbica sendo 
utilizada quando exercícios rigorosos são realizados. Ver figura abaixo 
 
 
 
 
 
 
 
 
3-GLICOGÊNESE 
Quando as células, já estão supridas de ATP a glicose ao invés de seguir a via 
glicolítica ela segue um outro caminho que armazena a glicose na forma de glicogênio, 
a esta via chamamos de glicogênese. 
 É importante destacar que os nossos tecidos não são capazes de sintetizar o 
glicogênio a partir de moléculas de glicose apenas, isso ocorre por que nossas células 
não estão dotadas de sistemas enzimáticos para isto. Por isto a síntese do glicogênio 
45 
 
se faz a partir de resíduos de glicogênio pré-existentes nas células onde as moléculas 
de glicose se ligam para seu armazenamento. 
 
 A glicose 1-P, por si não está suficientemente avivada para se combinar 
glicosidicamente, para isso deverá receber uma carga adicional de energia na forma de 
UDP que é equivalente ao ATP. 
 Glicogênio sintetase: é a enzima marca passo da glicogenese, fazendo a 
polimerização, ou seja, faz a ligação do tipo 1,4 entre as moléculas de glicose. 
 
Enzima ramificadora: quebra a lig.1,4 e no lugar faz uma do tipo 1,6. 
 
4-GLICOGENOLISE 
 
È o caminho de volta para a glicogênese, transformando o glicogênio em glicose a 
medida que a célula necessita de energia para as suas funções. As moléculas de 
glicose serão liberadas em uma serie de reações denominadas Glicogenólise, a glicose 
liberada ativara a via glicolítica onde ativara o CK e o CR para a produção de energia. 
 Os tecidos hepático e muscular são os de maior importância para o 
armazenamento de glicogênio, visto que são tecidos responsáveis pela manutenção da 
glicemia e produção de ATP para contração muscular respectivamente. 
 O processo tem início quando a enzima glicogênio-fosforilase (marca-passo) 
https://healthmetrix.files.wordpress.com/2010/03/glicose-anaerobia02.jpg
https://healthmetrix.files.wordpress.com/2010/03/glicose-anaerobia03.jpg
46 
 
catalisa a quebra das ligações glicosídicas 1,4, quando sobras de 4 resíduos de glicose 
a reação para, ai entra em ação outra enzima a transferase que faz a transferência dos 
três resíduos extremos para os extremos de uma cadeia vizinha onde a enzima 
glicogênio-fosforilase continua a agir. A última molécula de glicose ligada por ligação 
tipo 1,6 é revolvida pela enzima desramificadora. 
 
 Glicogênio 6 fosfatase : faz a transformação de G6P para glicose. 
 Pode seguir 2 caminhos: 
– Produzindo glicose 
– Via glicolítica 
Quem controla a glicemia é o pâncreas endócrino através de dois hormônios a insulina 
que aumenta a permeabilidade da membrana, permitindo a entrada de glicose para 
dentro das células o que diminui a glicemia e o hormônio glucagon que aumenta a 
glicemia. 
 
5- GLICONEOGENESE 
Alguns tecidos como o encéfalo,os eritrócitos, a medula renal, o cristalino e a 
córnea, os testículos e o músculo em exercícios necessitam de suprimento 
contínuo de glicose como combustível metabólico. O glicogênio hepático supre as 
necessidades apenas de 10 a 18 horas na ausência da ingestão de carboidratos, 
logo durante jejum prolongado, a glicose é formada a partir de precursores como o 
lactato, o piruvato, o glicerol e os alfa-cetoácidos (formados a partir do catabolismo 
de aminoácidos). Para isso ocorre a gliconeogênese que requer enzimas 
mitocondriais e cistólicas para fornecer glicose ao organismo e suprir as 
necessidades do mesmo em períodos de jejum ou de maior requerimento de 
combustível energético. 
É uma via que ocorre principalmente no fígado e no rim onde é pouco ativa, onde 
temos a síntese de glicose a partir de substancias que não sejam carboidratos 
,utilizando lipídios, aminoácidos, cetoácidos, alcoolacidos e etc… 
 Esta via é ativada quando ocorrem atividades físicas muito intensas e 
prolongada e também jejum prolongado. 
 Costuma-se dizer que esta via é a inversão da via glicolítica, começando a partir 
do piruvato que não volta a ser fosfoenolpiruvato, pois isto é inviável gastando muita 
energia que não se tem, pois esta via como já dito é ativada principalmente no jejum 
https://healthmetrix.files.wordpress.com/2010/03/glicose-anaerobia04.jpg
47 
 
prolongado então poupar energia é indispensável, utiliza-se então uma via de contorno 
 
 Piruvato carboxalase: enzima que transforma o piruvato em oxaloacetato. 
– Quando se tem hipoglicemia 
– Quando se tem baixo nível de ATP. 
 Frutose 1,6 difosfatase: enzima marca-passo. 
 São necessárias 2 moléculas de lactado para se formar uma molécula de 
glicose. 
 Não se tem nem um ATP produzido. 
 Gastam-se 6 ATPs. 
 
 
QUESTIONÁRIO 
1. Qual a importância dos carboidratos no nosso metabolismo? 
2. Como podemos classificar os carboidratos? Dê exemplos dentro de cada 
classificação. 
3. Cite as principais características dos monossacarídeos 
4. Classifique os carboidratos abaixo com relação ao número de carbonos e ao 
grupo principal (cetose ou aldose) 
5. Como se forma a ligação o-glicosídica? Demonstre 
6. O que diferem os polissacarídeos? Quais são os mais importantes? 
7. Quais as principais características do amido e do glicogênio? 
8. Como se dá a digestão e absorção dos carboidratos? 
9. O excesso e a falta de carboidratos estão relacionados às disfunções em nosso 
organismo. Cite exemplos e comente. 
10. Faça um esquema e cite os principais pontos da relação insulina/glucagon 
11. Qual a importância da via glicolítica para o nosso organismo? 
 
12) Marque a alternativa onde são descritas a função da insulina e do glucagon, 
respectivamente: 
a. Facilita a absorção de glicose e aumenta o nível de glicose disponível no sangue. 
b. Aumenta a quantidade de glicose disponível no sangue e aumenta a produção de 
glicose. 
c. Aumenta a quantidade de insulina no sangue e diminui a taxa de respiração celular. 
d. Facilita a absorção da glicose e diminui a concentração de glicose no sangue. 
e. Ambos atuam facilitando a absorção de glicose. 
13) Assinale as alternativas corretas e some as mesmas. 
01) A água é uma molécula polar, por apresentar zonas positivas e negativas, em lados 
opostos. 
02) A fórmula geral dos monossacarídeos é (CH2O)n, em que o valor de n varia de 3 a 
7. 
04) O colesterol é um esteroide presente na composição química da membrana 
48 
 
plasmática de animais, além 
de atuar como substância precursora dos hormônios testosterona e progesterona. 
08) Os fosfolipídios possuem características químicas semelhantes a detergentes, 
apresentando uma “cauda” hidrofóbica (parte apolar) e uma “cabeça” hidrofílica (parte 
polar). 
16) Os dissacarídeos não são solúveis em água, mas são imediatamente aproveitáveis 
como fonte de energia pelos organismos vivos. 
Total: _________________ 
 
14) Ao ingerir um lanche composto de pão e carne, 
a) a digestão química do pão inicia-se na boca, com a ação da tripsina, e a da carne 
inicia-se do duodeno, onde as proteínas são quebradas com a ação da bile. 
b) a digestão química do pão inicia-se no estômago, onde o amido é quebrado pela 
ação do suco gástrico, e a da carne inicia-se na boca, com a ação pepsina. 
c) a digestão química do pão inicia-se na boca, com a ação da pepsina, e a da carne 
inicia-se no intestino delgado, com a ação da bile, que é produzida no fígado. 
d) a digestão química do pão e da carne inicia-se no estômago pela ação da bile e da 
ptialina, respectivamente; a enzima pepsina, no duodeno, completa a digestão. 
e) a digestão química do pão inicia-se na boca, com a ação da ptialina, e a da carne 
inicia-se no estômago, onde as proteínas são quebradas pela ação do suco gástrico. 
 
15) Leia com atenção o texto abaixo com a finalidade de descobrir o número de erros 
conceituais existentes: 
 
“Açucares são substâncias orgânicas que sempre se apresentam como 
polihidroxialdeído de fórmula geral CnH2n – 2On. Muitas vezes as moléculas mais 
simples polimerizam-se dando origem a polissacáridos, como amido e celulose, ambos 
facilmente digeríveis pelos seres humanos.” 
 O número de erros conceituais é: 
 a) 1 b) 2 c) 3 d) 4 e) 5 
16) Um poli-álcool é formado por uma cadeia linear de carbono e contém um 
grupamento aldeído. Sua fórmula geral é Cn(H2O)n. Assinale, abaixo, a alternativa 
correta 
a) a substância é um lipídio. 
b) a substância é um aldeído graxo. 
c) a substância é uma aldo-hexose 
d) a substância é uma aldose 
e) a substância é a frutose. 
 
17) Qual é o tipo de substância que exerce fundamentalmente função energética no 
metabolismo energético da célula? 
a) proteína 
b) hidratos de carbono 
c) fosfolipídios 
d) enzimas 
e) vitaminas 
49 
 
 
18) Com relação ao metabolismo de carboidratos responda 
a) defina a relação insulina-glucagon 
b) diferencie: glicólise, glicogênese, glicogenólise e neoglicogênese/gliconeogênese 
c) Especifique e caracterize os transportadores de glicose no organismo 
 
ESTUDOS DE CASO - PATOLOGIAS 
1) Um rapaz diabético foi hospitalizado em estado de coma. Após alguns exames e 
coleta de informações de parentes, os médicos concluíram que o estado comatoso foi 
devido a uma dose errônea, excessiva, de insulina. Considerando o caso descrito, 
responda: 
a) Por que a dose excessiva de insulina provocou o coma no jovem 
b) Por que diabéticos não-tratados apresentam glicosúria (presença de glicose na 
urina) e poliúria (excreção de grandes volumes de urina)? 
c) A insulina é normalmente administrada a pacientes com disfunção de que 
órgão? 
 
2) J.F. 53 anos de idade, ex-trabalhador de usina foi admitido em uma emergência. 
Ele obteve uma aposentadoria precoce alguns anos antes, em função de problemas 
respiratórios crescentes, incluindo, tosse com catarro branco e deficiência respiratória. 
Nos últimos meses a deficiência respiratória se intensificou de forma que o paciente 
não podia mais sair de casa. Dois dias antes de ser admitido no hospital ele apresentou 
um agravamento do quadro e começou a produzir copiosas quantidades de catarro 
amarelo-esverdeado. O clínico geral observou que ele estava semicomatoso. A esposa 
do paciente relatou uma história pregressa de uso abusivo do cigarro. 
Exame do paciente: paciente apresentou-se “ausente” com depressão e confusão 
mental. Ele estava suando e mostrou evidência de cianose central. 
Sistema respiratório:- freqüência respiratória aumentada 
amplitude dos movimentos diminuido 
auscultação revelou ruídos por todo o peito com algumas crepitações na base 
Investigação Laboratorial: 
Exame Na admissão Após Referência 
pH arterial 7,22 7,10 7,36-7,44 
 
pCO2 arterial (mmHg) 67 84 35-47 
 
HCO3 (mmol.l-1) 27 25 22-30 
 
Glicose (mmol.l-1) 7,3 
 
 3,5-10