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Universidade Federal de Juiz de Fora
Instituto de Ciências Biológicas - ICB
Departamento de Bioquímica
ROTEIRO DE ESTUDO
ENZIMAS
1. Qual a diferença entre um catalisador e uma enzima?
2. Compare a energia de ativação de uma reação catalisada e de uma reação não- catalisada. 
3. Escrever a reação de formação de produto (P) a partir de enzima (E) e substrato (S).
4. Fazer os gráficos (Michaelis-Menten e Lineweaver Burk) da velocidade da reação S→P, catalisada enzimaticamente, em função da concentração de S. Indicar nos gráficos os pontos correspondentes à velocidade máxima e ao Km.
5. Definir constante de Mchaelis-Menten (Km) e mostrar a relação entre o seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato.
6. Definir inibidor competitivo e não competitivo e dar exemplos.
7. Quais as variações que ocorrem no Km e na Vmáx de uma enzima inibida competitivamente e não competitivamente.
8. Definir cofatores e coenzimas.
9. Listar os principais mecanismos de regulação enzimática.
10. Definir isoenzimas e zimogênios, dando exemplos.
11. Caracterizar enzima alostérica. Definir centro alostérico e efetores positivo e negativo.
12. Definir regulação enzimática por modificação covalente.

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