Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos e Proteínas 
AMINOÁCIDOS 
➢ São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS. 
➢ São ácidos orgânicos formados por átomos de 
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Alguns 
tipos de aminoácidos contêm também átomos 
de enxofre e fósforo que aparecem, portanto 
na composição das proteínas. 
➢ Existem 20 formas diferentes de aminoácidos 
➢ O conteúdo/sequência exata – determinados 
geneticamente. 
➢ Sequência de bases de um gene - estrutura 
primária de uma proteína. 
➢ Propriedades químicas : a atividade biológica da 
proteína. 
ESTRUTURA BÁSICA DO AMINOÁCIDO 
 
 
 
 
 
 
Há um carbono alfa, que possui um agrupamento de 
carboxila (COOH), amina (NH3) e hidrogênio (H) e contém 
um radical que se diferencia e identifica cada aminoácido 
O carbono alfa presente no aminoácido é um carbono 
quiral (carbono assimétrico) – no qual apresenta quatro 
componentes diferentes em suas ligações. 
ESTEREOISOMERIA 
O carbono quiral consegue girar as suas estruturas, 
podendo girar para a esquerda (L – levorrotatório) e 
direita (D – destrorrotatório). Para identificar se a 
molécula é D ou L, basta olhar onde está o grupo Amina 
A glicina não possui um carbono quiral assimétrico, 
portando-a não tem as formas D e L 
 
 
ESTEROISÔMEROS 
O carbono quiral é um objeto que tem a propriedade de 
“lateralidade”, ou seja, esse carbono não pode ser 
colocado sobre a sua própria imagem, como em um 
espelho, pois as suas partes não vão se coincidir, não 
são opticamente iguais – enantiômeros 
ESTRUTURA DA QUIMICA GERAL 
Os aminoácidos nas moléculas proteicas são sempre 
 L – estereisômeros 
Os aminoácidos presentes nas proteínas são isômeros 
(fórmulas idênticas, mas com estruturas distintas) L 
Isomeria > capacidade de girar 
Aminoácidos polares, apolares ou carregados 
eletricamente (carregado positivamente ou 
negativamente), atuam na atração de outra molécula 
 
 
FUNÇÕES BIOLOGICAS 
➢ Estrutura da célula. 
➢ Hormônios. 
➢ Receptores de proteínas e hormônios. 
➢ Transporte de metabólitos e íons. 
➢ Atividade enzimática. 
➢ Imunidade. 
➢ Gliconeogênese (transformar aminoácido 
em açúcar) no jejum e diabetes. 
Essenciais > são aqueles que não podem ser sintetizados 
pelos animais 
Não essenciais > são aqueles que são produzidos pelo 
corpo, não é necessário tirar dos alimentos (20 tipos de 
aminoácidos) 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Quanto ao destino do metabolismo animal: 
Glucogênicos> podem ser transformados em glicose 
(alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, 
treonina e valina) 
Glycocetogênicos > podem ser transformados em 
glicose ou corpos cetônicos (fenilalanina, tirosina e 
triptofano, isoleucina e lisina) 
Cetogênicos > podem ser transformados em corpos 
cetônicos para alimentar o cérebro (leucina) 
Quanto a natureza do grupo R: 
Alifáticos (cadeia aberta – cadeia lateral hidrofóbica, 
aminoácido essencial, a cadeia carbônica é apolar e 
como a água é polar, essas proteínas repelem água) > 
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina 
Aromáticos (cadeia fechada) > fenilalanina, tirosina, 
triptofano; 
Básicos (recebe prótons – necessita de NH2 no radical 
e contém várias aminas, pois essas recebem muito 
próton – possuem mais cargas positivas) > lisina, 
histidina; 
Ácidos (doam prótons – vai ter outros grupos de 
carboxila, possui mais cargas negativas) > Ac. glutâmico, 
Ac. aspártico, 
Hidroxilados > Serina, treonina, tirosina 
Ramificados (ramificações no carbono principal) > 
isoleucina, leucina, valina; 
Sulfurados (apresentam enxofre na sua composição) > 
metionina, cisteína, cistina; 
Outros > treonina. 
 
 
Baseado na polaridade dos radicais R: 
➢ Aminoácidos com Radical "R" Apolar ou 
HIDROFÓBICO > Possuem radical "R" geralmente 
formado exclusivamente por carbono e 
hidrogênio - grupamentos alquila. São em 
número de 8: Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, 
Leucina, Metionina, Prolina, Triptofano e Valina 
➢ Aminoácidos nos quais R é POLAR ou 
HIDROFÍLICO > Possuem radicais "R" contendo 
hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. São 
em número de 7: Glicina, Aspargina, Cistina, 
Glutamina, Serina, Tirosina e Treonina; 
CARACTERISTICAS FISICAS 
➢ São todos compostos sólidos, cristalinos e que 
se fundem a alta temperatura; 
➢ Incolores; 
➢ A maioria apresenta sabor adocicado; 
➢ Alguns insípidos; 
➢ E outros amargos; 
➢ Com exceção da glicina, que é solúvel em água, 
os demais apresentam solubilidade variável; 
➢ Insolúveis em solventes orgânicos; 
➢ Aminoácidos funcionam como sistema tampão 
➢ Solúveis em água 
➢ Em soluções aquosas apresentam alto momento 
dipolar. 
➢ PF e PE altos (característica dos sais) 
➢ Podem agir como ácido (grupo carboxila) ou 
como bases (grupo amina) – caráter anfótero> 
reagem tanto em ácidos quando em bases, 
produzindo sais 
 
REAÇÕES E INTERAÇÕES QUIMICAS 
IMPORTANTES ENTRE OS AMINOACIDOS 
➢ Ligações peptídicas (formação de amidas), 
ligações de hidrogênio (cadeia abre), ligações 
hidrofóbicas, ligações de enxofre (pontes de 
enxofre) 
Pontes de enxofre: 
 
 
Aminoácidos são ionizáveis 
São substancias anfóteras > possuem natureza dual, 
onde podem funcionar como ácidos ou como bases, ou 
seja, doam ou recebem prótons. 
O estado de ionização varia com o pH 
No ácido > é um meio protonado, tem prótons, recebe 
os prótons 
No básico > meio desprotonado, não há prótons, doa 
libera H+ 
Ion dipolar > possui a parte positiva e negativa 
 
 
 
PKA E PH 
Constantes de dissociação dependem no pH do meio e 
são diferentes para diferentes moléculas 
 
 
 
Monoproticos > doa apenas um H 
Monoamino > só tem uma amina 
Monocarboxilico > só tem uma carboxila 
Pega-se um aminoácido e vai adicionando hidróxido de 
sódio (base). Para neutralizar essa base, o aminoácido 
vai liberar a carboxila, já no outro ponto, ele libera a 
amina para neutralizar o ácido 
 
 
pKa > tendência de um grupo fornecer um próton ao 
meio, os aminoácidos podem perder até dois prótons 
para o meio 
a função das proteínas depende do pH ao qual estão 
submetidas 
TITULAÇÃO DE UM AMINOÁCIDO 
Ao fazer a titulação de um aminoácido com uma base, 
inicia-se em pH= 1 e é observado que esse pH em 
solução aumenta ate o pH=2, quando o grupo de COOH 
começa a liberar íons H+ para o meio formando água. 
 
Continua-se a adição de base, o pH irá 
progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ 
tenha condições de liberar seu íon H+, o que ocorre 
próximo ao pH=9 
 
CURVA DE TITULAÇÃO 
São unidade estruturais dos peptídeos (união de 2 ou 
mais aminoácidos) e das proteínas 
Funcionam como sistema tampão, ou seja, atuam no 
controle do pH das células 
Ao titularmos um aminoácido monoamino e 
monocarboxílico, temos o seguinte comportamento: 
➢ Ponto 1: +NH3CHRCOOH = AA totalmente 
protonado > ácido 
➢ Ponto 2: [+NH3CHRCOOH] = [+NH3CHRCOO-] 
➢ Ponto 3: +NH3CHRCOO- = Ponto Isoelétrico = Íon 
Dipolar ou "Zwitterion". > neutro 
➢ Ponto 4: [+NH3CHRCOO-] = [NH2CHRCOO-] 
➢ Ponto 5: NH2CHRCOO- = AA totalmente 
desprotonado > básico 
 
 
 
 
PONTO ISOELÉTRICO 
Quando um aminoácido recebe ou doa simultaneamente 
o mesmo número de prótons, a somatória da carga 
elétrica é zero 
É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual 
nº de cargas positivas e negativas 
Encontra-se eletricamente neutro (íon dipolar ou 
zwitterion 
O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do 
aminoácido utilizando os pK anterior e posterior à forma 
isoelétrica do aminoácido. 
CURVAS DE TITULAÇÃO PREDIZEM A CARGA 
ELÉTRICA DOS AMINOÁCIDOS 
Alguns aminoácidos podem ter átomos ionizáveis 
também em sua cadeia lateral 
3 formas iônicas 
Início: AA em pH ácido 
-Adição de Base 
-pH aumenta e a ionização do grupo carboxila se altera 
-pI: ponto isoelétrico – carga líquida = zero 
-Inicia a dissociação do grupo amino 
pI= pK1 + pK2 / 2 = 5,97 
 
Curva de glutamato(4 formas iônicas) 
 
HH-- C C -- NHNH33
++
COOCOO--
RR
COOCOOHH
RR
HH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--
COOCOOHH
RR
HH-- C C -- NHNH33
+ + + + OHOH--
pKpK11
íon dipolar
COOCOO--
RR
HH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH--
COOCOO--
RR
COOCOO--
RR
HH--CC--NNHH33
+ + ++ OHOH-- HH--CC--NHNH22
COOCOO--
RR
HH--CC--NHNH22
COOCOO--
RRpKpK22
H2O
íon dipolar
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33
++
COOCOO--
CHCH33
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH33
++ HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
HH--CC--NHNH22
COOCOO--
CHCH33
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33
++
COOCOOHH
CHCH33
HH-- C C -- NHNH33
++
pKpK11 pKpK22
Região de 
tamponamento 
devida ao 
grupo -COOH
Região de 
tamponamento 
devida ao 
grupo -NH2
Calculo do pI 
Ácido glutâmico (monoamino dicarboxílico) 
 PK1= 2,19 
 PK2= 4,25 
 PK3= 9,67 
 PI= (2,19+4,25) /2= 3,22 
Histidina (diamino monocarboxílico) 
 PK1= 1,82 
 PK2= 6,0 
 PK3= 9,17 
PI= (6,0+9,17) /2= 7,59 
 
EXTREMOS DO PH 
Nos pHs extremos, os aminoácidos se encontram todos 
com carga positiva (meio ácido) ou negativa (meio básico) 
 
PEPTÍDIOS 
União de dois ou mais aminoácidos, através de ligações 
peptídicas 
É ligado através da síntese de proteína, que ocorre nos 
ribossomos 
Ocorre entre um carbono e um grupo amino de outro 
aminoácido 
Ligações peptidicas > condensação de um grupo amino 
de um aminoácido com o grupo carboxílico de outro 
aminoácido com a liberação de uma molécula de água. 
Tem caráter de dupla ligação que impede a rotação em 
torno de seu eixo 
 
 
 
 
 
Tripeptídeo > 3 aminoácidos com 2 ligações peptídicas 
Tetrapeptídeo > 4 aminoácidos com 3 ligações 
peptídicas 
Pentapeptídeo > 5 aminoácidos com 4 ligações 
peptídicas 
Oligopeptídeos > Mais que 6 aminoácidos 
Polipeptídeos > Massa molecular menor que 10.000 
dáltons 
Proteínas > Massa molecular maior que 10.000 dáltons 
 
 
PROTEINAS 
São produzidas por blocos de aminoácidos 
Constituintes básicos da vida 
Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada 
uma especializada para uma função biológica diversa. A 
maior parte da informação genética é expressa pelas 
proteínas. 
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, 
e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas 
contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, 
ferro, zinco e cobre. 
as proteínas tem como base de sua estrutura os 
polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os 
grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-
COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada 
um dos aminoácidos. 
Quanto a composição: 
Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas 
aminoácidos. 
Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos 
mais um radical não peptídico, denominado grupo 
prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, 
lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
 
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas 
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma 
cadeia polipeptídica. 
 Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma 
cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e 
função mais complexas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
PROPRIEDADES ELETRICAS 
O comportamento de uma proteína globular em 
solução ácida ou básica é determinado em grande parte 
pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos 
radicais R dos resíduos de aminoácidos. A intensidade de 
ionização dos grupos funcionais dos radicais R será 
influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos. 
As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e 
aa, possuem pHs isoelétricos característicos nos quais 
elas se comportam como íons dipolares, não 
possuindo cargas positivas ou negativas em excesso 
SOLUBILIDADE 
A solubilidade depende do número e do arranjo de 
cargas na molécula, que por sua vez depende da 
composição em aminoácidos. Partes não proteicas da 
molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., 
também afetam a solubilidade. 
A solubilidade da proteína pode ser modificada por 
fatores como: pH, Força iônica. Constante dielétrica do 
solvente, Temperatura.