Proteínas e aminoácidos

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Proteínas
As proteínas são polímeros formados por dezenas ou milhares de aminoácidos. Polímeros: moléculas grandes formadas por moléculas menores que se repetem. Essas moléculas menores são chamadas de monômeros.
Uma proteína é formada por cerca de 30 aminoácidos
Funções das proteínas
As proteínas, além de constituírem o componente celular mais abundante, são as biomoléculas mais diversificadas quanto a forma e função. São o componente principal, ou único, de estruturas tão diferentes quanto a clara dos ovos, os cascos e chifres, a pele e o cabelo, o bico e as penas das aves. 
1. Estrutura:. Para os animais, as proteínas estruturais são os principais constituintes da pele, dos ossos, do cabelo e das unhas. Duas proteínas estruturais importantes são colágeno e queratina. 
2. Catálise Todas reações que ocorrem nos organismos vivos são catalisadas por proteínas chamadas enzimas. Sem as enzimas, as reações ocorreriam tão vagarosamente que seriam inúteis. 
3. Movimento Toda vez que estalamos os dedos ou piscamos um olho, usamos nossos músculos. A expansão e contração musculares estão envolvidas em cada movimento nosso. Os músculos são feitos de proteínas chamadas miosina e actina..
4. Transporte: Um grande número de proteínas realiza tarefas de transporte. Por exemplo, a hemoglobina, uma proteína 
contida no sangue, leva oxigênio dos pulmões para as células onde ele será utilizado e dióxido de carbono das células para os pulmões. 
5. Hormônios Vários hormônios são proteínas, incluindo a insulina, a eritropoietina e o hormônio do crescimento humano. 
6. Proteção Quando uma proteína de uma fonte externa ou alguma outra substância estranha (chamada antígeno) entra em nosso corpo, o organismo produz a sua própria proteína (denominado anticorpo) para contrabalancear a proteína estranha. Essa produção de anticorpos é um dos maiores mecanismos que o corpo utiliza para combater as doenças. A coagulação do sangue é outra função de proteção realizada por uma proteína, chamada fibrinogênio. Sem a coagulação do sangue, sangraríamos até a morte mesmo a partir de um pequeno ferimento. 
7. Armazenamento: Algumas proteínas armazenam materiais da mesma forma que o glicogênio e amido armazenam energia. Por exemplo, a caseína no leite e a ovalbumina nos ovos armazenam nutrientes para os mamíferos recém-nascidos e para os pássaros. A ferritina, uma proteína encontrada no fígado, armazena ferro. 
8. Regulação Algumas proteínas não só controlam a expressão dos genes e, desse modo, regulam o tipo de proteína sintetizada em uma célula particular, mas também decidem quando a síntese será realizada. 
Essas não são as únicas funções das proteínas, mas elas estão entre as mais importantes. Claramente, cada necessidade individual requer várias proteínas para conduzir essas funções tão variadas. Uma célula típica contém cerca de 9 mil tipos diferentes de proteína, e o corpo humano inteiro tem cerca de 100 mil tipos diferentes. 
 Estrutura das Proteínas
As proteínas são descritas como tendo quatro níveis distintos de estrutura. Esses níveis são hierárquicos, visto que a proteína é sintetizada estágio após estágio, em que cada nível de estrutura depende do nível anterior.
 Estrutura primária
Descreve a ordem única em que os aminoácidos estão ligados entre si para formar uma proteína. As proteínas são construídas a partir de um conjunto de 20 aminoácidos. . Geralmente, os aminoácidos possuem as seguintes propriedades estruturais:
A sequência de aminoácidos de uma proteína é determinada pelas informações encontradas no código genético celular. A ordem dos aminoácidos numa cadeia polipeptídica é única e específica para uma proteína particular. Alterar um único aminoácido provoca uma mutação genética, que geralmente resulta em uma proteína que não funciona.
 Estrutura Secundária
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica estende-se em zig-zag e podem ficar dispostas lado a lado.
Estrutura Terciária
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.
Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
Estrutura Quaternária
Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica.
A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS 
A classificação das proteínas em globulares ou fibrosas se deve principalmente à sua apresentação estrutural. 
As proteínas constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica, e que se apresentam em formato esférico, são denominadas de globulares.. Esse tipo de proteína é geralmente solúvel em água e responsável por várias funções biológicas, como, por exemplo, enzimas, transportadores (hemoglobina, mioglobina), moduladores fisiológicos, anticorpos, toxinas. 
As proteínas constituídas por um formato fibroso e alongado são geralmente insolúveis em água e apresentam função estrutural em sistemas biológicos. Esse tipo de proteína é composto pela associação de várias cadeias polipeptídicas longas, podendo apresentar estrutura secundária em a hélice nas a queratinas (epiderme, cabelo, chifres, unhas, cascos), b pregueada nas b queratinas (teias de aranha fibroína da seda) e colágeno. As a queratinas são constituídas principalmente por a hélice de três cadeias polipeptídicas em formato helicoidal com característica de alta resistência. Outro exemplo de proteína fibrosa é o colágeno o qual apresenta cadeias polipeptídicas com conformação helicoidal típica, contendo grande quantidade de glicina, prolina e hidroxiprolina. 
PROTEÍNAS CONJUGADAS
As proteínas classificadas como conjugadas são aquelas que apresentam na cadeia polipeptídica uma molécula orgânica não proteica, sendo esta chamada grupo prostético . Um exemplo é a mioglobina, que apresenta o grupo heme (prostético) ligado à cadeia poli peptídica. Também podemos 
classificar como proteína conjugada aquela que apresenta um aminoácido modificado pela adição de algum grupo funcional durante uma reação química. O grupo prostético pode ter origem em um carboidrato (glicoproteína) ou lipídio (lipoproteína). Como exemplo, podemos citar a hemoglobina, que apresenta o grupo heme (contendo o íon ferro). 
LEMBRAR QUE: As proteínas conjugadas desempenham funções biológicas bem complexas. Essas proteínas contêm grupos prostéticos, isto é, grupos não aminoácidos, tais como carboidratos, íons ou pigmentos. A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém quatro grupos prostéticos, cada um formado de um íon ferro e a porfirina. As lipoproteínas, tais como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas nesse caso, com lipídios. 
DESNATURAÇÃO 
Outra forma da proteína modificar sua forma e consequentemente trazer problemas a sua função é pela famosa desnaturação, que pode ser devido a temperatura ou PH. Por exemplo, quando você frita um ovo a clara fica branca, pois ela é rica em albumina (proteína) e o calor desnaturou ela, esse é um processo irreversível, embora algumas proteínas podem voltar da desnaturação.
Enzimas
As enzimas são, em sua maioria, proteínas sintetizadas pelo próprio organismo,tendo por função catalisar as reações biológicas. A manutenção da vida de uma célula depende diretamente da ocorrência de reações químicas, que devem ser específicas, formando produtos próprios e acontecendo em velocidades adequadas. Catalisador é uma substância que acelera a velocidade de ocorrência de uma certa reação química.
As enzimas são moléculas grandes, produzidas pelos seres vivos que aumentam a velocidade de uma reação química. 
Exemplo: A molécula do açúcar de cozinha, a sacarose, pode ser quebrada dando dois compostos menores. 
Só após a quebra ela entra na célula e serve de alimento. 
A enzima SACARASE é responsável pela quebra do açúcar ingerido. As enzimas são nomeadas de acordo com o tipo de substrato sobre o qual atuam como catalisadoras, sempre recebendo o sufixo (terminal) ASE, como, por exemplo: desidrogenase (remoção de hidrogênio), lipase (hidrólise de lipídios). 
Uma enzima é uma molécula polipeptídica geralmente de grande tamanho, enrolada sobre si mesma formando um glóbulo. Na superfície da enzima há saliências e reentrâncias, que permitem o encaixe das moléculas sobre as quais a enzima atuará, chamados de SUBSTRATOS enzimáticos. O local da enzima que proporcionam o encaixe ao substrato é denominado de SÍTIO ATIVO. 
As enzimas têm atuações específicas, ou seja, uma enzima atua somente em uma reação biológica. A especificidade de uma enzima é explicada pelo fato de seus centros ativos se encaixarem corretamente apenas em seus substratos específicos, como uma chave se encaixa a sua fechadura. Esse modelo para explicar o funcionamento enzimático é chamado de modelo chave- fechadura. 
O encaixe com a enzima facilita a modificação dos substratos, originando os produtos da reação. Estes se liberam da enzima, que pode atuar novamente. Assim, as enzimas catalisam as reações químicas sem ser consumidas e sem sofrer alterações moleculares. 
Um exemplo da atividade das enzimas ocorre no processo de digestão. Graças à ação das enzimas digestivas, as moléculas dos alimentos são quebradas em substâncias mais simples.
Cofatores e Coenzimas
Muitas enzimas são proteínas simples, isto é, constituídas apenas por cadeias polipeptídicas. Outras, portanto, são proteínas conjugadas, constituídas por uma parte proteica (uma ou mais cadeias polipeptídicas), chamada de apoenzima, combinada a uma parte não proteica, denominada COFATOR. Para algumas enzimas os cofatores são íons metálicos; a maioria dos íons que precisam ser ingeridos na dieta como o cobre, o zinco e o manganês. 
O cofator enzimático pode ser uma substancia orgânica, nesse caso denominada de COENZIMA. A maioria das vitaminas que nosso organismo precisa receber na dieta atua como coenzima ou como percursos de coenzimas. 
Energia de Ativação
Para que ocorra uma reação química entre duas substâncias orgânicas que estão na mesma solução é preciso fornecer uma certa quantidade de energia, geralmente, na forma de calor, que favoreça o encontro e a colisão entre elas. A energia também é necessária para romper ligações químicas existentes entre os átomos de cada substância, favorecendo, assim a ocorrência de outras ligações químicas e a síntese de uma nova substância a partir das duas iniciais.
Essa energia de partida, que dá um “empurrão” para que uma reação química aconteça, é chamada de energia de ativação e possui um determinado valor.
A enzima provoca uma diminuição da energia de ativação necessária para que uma reação química aconteça e isso facilita a ocorrência da reação.
Fatores que afetam a atividade das enzimas
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta proporcionalmente coma elevação da temperatura. Isso ocorre porque o aumento da temperatura causa aumento na movimentação das moléculas, que desse modo tem mais possibilidade de se chocar para reagir. Entretanto, se for ultrapassada certa temperatura limite, a agitação molecular torna-se tão intensa que ocorre a desnaturação da enzima. Com isso, a atividade enzimática cessa, pois a alteração drástica da forma espacial impede que as moléculas da enzima se encaixem convenientemente ao substrato. A inativação de uma enzima pelo calor é irreversível, pois a proteína desnaturada não consegue readquirir sua configuração original. 
Cada tipo de enzima atua melhor em uma faixa de temperatura característica (temperatura ótima), quando a velocidade da reação catalisada é máxima, sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas tem sua temperatura em 37°C. 
Outro fator que afeta a atividade enzimática é o grau de acidez do meio, ou pH (potencial hidrogeniônico), expresso em uma escala logaritma que vai de 0 a 14. Esses valores de pH expressam a concentração relativa de íon de hidrogênio em determinado meio. O valor 7 represnta um meio neutro, nem ácido, nem básico; valores abaixo de 7 são progressivamente mais ácidos e os acima de 7 são progressivamente mais básicos (alcalinos). 
Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual sua atividade é máxima. Fora dessa faixa de pH , a enzima deixa de funcionar adequadamente. O pH ótimo para a maioria das enzimas celulares situa-se ao redor de 7, próximo ao neutro.. Mas há exceções; a enzima pepsina, por exemplo, que atua em nosso estomago, funciona mais eficientemente em valores de pH fortemente ácidos, em torno de 2.. 
Inibidores Enzimáticos
Este tipo de substância tem a função de se ligar a algumas enzimas com a finalidade de bloquear ou retardar sua ação catalítica, para controlar uma atividade biológica (celular). Exemplos destas substâncias são os antibióticos e as penicilinas, que são inibidores da atividade catalítica de enzimas metabólicas de bactérias e levam ao seu extermínio. 
Os inibidores podem ser reversíveis de maneira competitiva ou não competitiva e podem ser inibidores irreversíveis. Um inibidor reversível se caracteriza por apresentar um grau de dissociação muito rápido quando ligado a uma enzima, já o inibidor irreversível não apresenta esse tipo de característica, permanecendo ligado à enzima por um tempo maior. 
Inibição reversível competitiva
Esta se dá quando o inibidor e o substrato apresentam estruturas semelhantes (Figura 9.5). Neste caso, o inibidor tem por função se ligar ao sítio ativo da enzima, evitando a ligação desta com o substrato. Se houver um aumento na concentração do substrato, ele irá competir com o inibidor pelo sítio ativo da enzima, acelerando a reação. Esse tipo de inibidor apresenta uma importante função, sendo utilizado em medicamentos, como, por exemplo: antiinflamatórios, antibióticos, antidepressivos (IMAO), entre outros
Inibição reversível não competitiva
Neste caso, o inibidor se liga a um local diferente do sítio ativo da enzima, o que irá gerar uma alteração na configuração estrutural desta. Com tal mudança, a enzima não consegue se ligar ao seu substrato. Neste caso, podemos citar os cátions Hg, Ag e As. 
Inibição irreversível
Neste caso, o inibidor tem por função se ligar ao sítio ativo da enzima ou até mesmo a regiões próximas a este, o que irá gerar uma alteração irreversível na configuração estrutural da enzima, levando à sua inativação permanente, isto é, a enzima fica impossibilitada de exercer a sua função biológica. Como exemplo, podemos citar alguns inseticidas, por exemplo, o malation e o paration, que se ligam à enzima acetilcolines terase (enzima que degrada a acetilcolina na fenda sináptica), diminuindo a ação desta e consequentemente aumentando a concentração e a ação fisiológica de acetilcolina (neurotransmissor) na fenda sináptica. 
. 
A característica de uma reação enzimática pode ser controlada por um produto resultante do próprio processo enzimático configura um quadro de alosteria , isto é, quando dizemos que uma enzima é alostérica, queremos dizer que a reação enzimática é controlada por um produto proveniente de sua própria ação. A enzima reguladora ou alostérica pode ser ativada ou inibida de acordocom as necessidades do organismo, a falta ou o excesso de um produto. À medida que o organismo consome o produto C, ocorre uma diminuição em sua concentração, o que regula a E, consequentemente, as reações enzimáticas começam novamente. 
Em muitos casos bem estudados, a ligação de um inibidor ou de um ativador é reversível, significando que a molécula não se prende à enzima de forma permanente. Alguns importantes tipos de fármacos agem como inibidores reversíveis. Por exemplo, o fármaco tipranivir, que é usado para tratar HIV, é um inibidor reversível. . Ele bloqueia a atividade de uma enzima viral que ajuda o vírus a criar cópias de si mesmo.
Aminoácido
A menor estrutura da proteína é o aminoácido, o qual é composto pelos elementos químicos: carbono (C), nitrogênio (N), hidrogênio (H) e oxigênio (O). 
Existem apenas 20 tipos de AA que podem participar da formação de uma proteína, a combinação e a quantidade deles que determina as diferentes proteínas. Todo aminoácido possui um grupamento amina (NH²), e um grupamento ácido carboxílico ou carboxila (COOH), daí o nome aminoácido. Esses grupamentos estão ligados a um carbono central ou alfa (a), que por sua vez, está ligado a um hidrogênio e um radical “R”. O que muda de um aminoácido para o outro é o radical..
Estrutura básica de um aminoácido. Apresenta um carbono alfa (), ao qual está ligado um grupo amina (onde há um nitrogênio), um grupo carboxílico representado pela dupla no oxigênio e uma hidroxila, um hidrogênio e R1, que significa um radical, porção que diferencia os tipos de aminoácidos. 
As diferenças entre as cadeias laterais significam que, embora todos os aminoácidos tenham a mesma estrutura geral, cada um deles possui suas próprias propriedades químicas específicas. Esse fato é de importância fundamental em bioquímica, visto que significa que, por meio da combinação de aminoácidos em diferentes sequências, é possível construir proteínas com características químicas extremamente diferentes.
Classificação dos Aminoácidos
· Aminoácidos naturais: nossas células produzem 
· Aminoácidos essenciais: nossas células não produzem – temos que ingerir. 
· Semiessenciais: são os que nosso corpo produz, mas em pequena 
quantidade, portanto também devemos ingerir.
Ligação entre os aminoácidos 
Ligação Peptídica 
Classificação das Ligações
· Dipeptídeo, dois aminoácidos; 
· Trípeptídeo, três aminoácidos; 
· Tetrapeptídeos, quatro aminoácidos. 
· Polipeptídeos de um grande número de aminoácidos (uma proteína é um polipeptídeo).
Um aminoácido se liga em outro a partir de uma ligação peptídica. Ela ocorre sempre entre o grupo ácido carboxílico de um aminoácido com o grupo amina do outro. (Sempre um ácido carboxílico se liga com um amina, não é possível uma ligação amina-amina, por exemplo). O grupo carboxílico perde um OH e o grupo amina perde um H, formando uma molécula de água (Reação de desidratação)
Importância biológica dos aminoácidos
Triptofano (aminoácido essencial): é o aminoácido necessário para a síntese de serotonina. A serotonina é um neurotransmissor central relacionado à sensação de bemestar, controle do sono e saciedade, e perifericamente relacionado aos movimentos peristálticos. A serotonina também é encontrada nas plaquetas e auxilia na hemostasia. O triptofano também dá origem à melatonina, um hormônio produzido pela glândula pineal, responsável pelo sono. Assim, o triptofano pode ser considerado um aminoácido que, ao aumentar os níveis de serotonina, leva à redução da ansiedade e da depressão; auxilia o sistema imunológico e atua na terapia da enxaqueca. 
Lisina (aminoácido essencial): faz parte dos grupos das proteínas transportadoras, o que assegura a adequada absorção de cálcio; a lisina faz parte da molécula de colágeno, das moléculas de anticorpos, hormônios e enzimas. 
Metionina (aminoácido essencial): este aminoácido é a principal fonte de enxofre para o organismo. Faz parte das proteínas que compõem cabelos, pele e unhas, e ainda aumenta a produção de lecitina (redutor de colesterol endógeno e protetor renal). 
Fenilalanina (aminoácido essencial): este aminoácido é convertido em tirosina, que é a base para a formação de neurotransmissores como a noradrenalina, a dopamina e a adrenalina. Esses neurotransmissores são excitatórios e correspondem a respostas de luta ou fuga, reações comportamentais e controle motor. A carência deste aminoácido, assim como da tirosina, causa deficit mental 
Treonina (aminoácido essencial): faz parte da estrutura de fibras do tecido conjuntivo. 
Valina (aminoácido essencial): faz parte das fibras musculares. 
 Leucina e isoleucina (aminoácidos essenciais): são aminoácidos que constituem estruturas musculares, moléculas energéticas e neurotransmissoras excitatórias. 
Arginina (aminoácido não essencial): faz parte da estrutura do anticorpo e das moléculas responsáveis pelas respostas imunes, está na estrutura muscular e nas fibras do tecido conjuntivo (cicatrização). Níveis de arginina aumentados levam à liberação de hormônio do crescimento, o que promove a síntese de proteína muscular e cicatricial. 
Tirosina (aminoácido não essencial): formada a partir da fenilalanina, é a base para a formação dos neurotransmissores excitatórios já citados e também para a síntese de melanina (pigmento da pele). É importante lembrar que a noradrenalina e a adrenalina também são sintetizadas pela suprarrenal e pelo sistema nervoso autônomo, no caso da noradrenalina. Ainda, a tirosina dá origem à tiroxina, hormônio da tireoide responsável pelo metabolismo. 
Glicina (aminoácido não essencial): faz parte da massa muscular e está relacionada ao transporte de oxigênio, pois faz parte da molécula de hemoglobina. Participa das respostas imunológicas e é um dos neurotransmissores inibitórios que auxiliam na homeostasia do sistema nervoso central (SNC). 
Cisteína (aminoácido não essencial): faz parte dos sistemas antioxidantes endógenos e é fundamental para a síntese de queratina, que é a principal proteína do cabelo, da pele e das unhas. 
Cistina (aminoácido não essencial): funciona como um antioxidante e faz parte dos cabelos e da pele, os quais são feitos com 1014% de cistina. 
Histidina (aminoácido não essencial): está na molécula de hemoglobina e é a base para a formação da histamina, considerada como mediadora das respostas imunes e alérgicas, produção de HCl e pepsina; tem sido usada no tratamento de artrite reumatoide, doenças alérgicas, úlceras e anemia. A histamina também é considerada um neurotransmissor responsável pelo despertar (participando do ciclo sonovigília), pelo controle das atividades motora e endócrina, pela nocicepção e pelas respostas comportamentais, como a sexual, alimentar e ingestão de água. 
Prolina (aminoácido não essencial): faz parte da constituição do colágeno e da massa muscular. 
Serina (aminoácido não essencial): faz parte da composição da bainha de mielina, nos estoques de glicogênio e nas moléculas de anticorpos. 
 Alanina (aminoácido não essencial): importante para o tecido muscular, o sistema nervoso central; participa na formação de anticorpos e no metabolismo dos carboidratos. 
Ácido glutâmico (aminoácido não essencial): considerado o alimento natural do cérebro, pela promoção da capacidade mental, pois é convertido em glutamato, o principal neurotransmissor excitatório. No SNC, o glutamato dá origem ao ácido gama aminobutírico, chamado de GABA, um neurotransmissor inibitório que atua equilibrando as respostas excitatórias do glutamato. 
Ácido aspártico (aminoácido não essencial): participa do ciclo da ureia e posterior eliminação da amônia nociva ao metabolismo. Estudos têm demonstrado que o ácido aspártico pode aumentar a resistência à fadiga, o vigor físico, o consumo de lipídios, o aumento de glicogênio e, consequentemente, a resistência periférica à insulina. 
Glutamina: é muito eficiente no combate à síndrome do overtreino, normalmente presenteem atletas submetidos a grande esforço físico. Sendo o músculo um grande armazenador de glutamina, a sua ingestão é importante para esses atletas. É um excelente anticatabólico. As fontes de aminoácidos essenciais são as proteínas da dieta, principalmente as de origem animal, como leite, ovos e carne. As proteínas de origem vegetal podem não contemplar todos os aminoácidos essenciais; a gliadina do trigo, por exemplo, não contém lisina; já a zeína do milho não contém uma concentração ideal de lisina e triptofano; o feijão não possui quantidades ideais de metionina. Dessa forma, a associação de vegetais na dieta é suficiente para se obter os aminoácidos necessários para o organismo.