Enzimas Cinetica

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ULBRA
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA ESTRUTURAL E METABÓLICA
TRABALHO SEMIPRESENCIAL 2
NOME: Vanderleia Dias 
TRABALHO: ENZIMA – INFLUÊNCIA DE COFATORES E INIBIDORES
Objetivo: Levar o aluno a entender melhor o efeito do funcionamento de uma enzima na presença ou ausência de algumas moléculas.
Sobre cofatores e coenzimas:
· O que são?
São componentes não enzimáticos necessários para a enzima exercer sua atividade.
· Qual a diferença entre eles?
Cofatores são íons inorgânicos, representados por íons metálicos.
Coenzimas são moléculas orgânicas ou metalorgânicas complexas, como exemplo, as vitaminas.
· Cite um exemplo de cada uma.
Cofatores = ou : Citocromo oxidase, catalase, peroxidase;
Se: Glutationa peroxidase;
 : Hexoquinase, glicose-6-fosfatase, piruvato quinase;
 : Citocromo oxidase;
 : Arginase, ribonucleotídeo redutase;
 : Urease;
 : Anidrase carbônica, desidrogenase alcoólica, carboxipeptidase A e B;
Coenzimas = NAD, FAD, Coenzima A.
· Qual a diferença na atividade da enzima se estas moléculas (cofatores e coenzimas) não participarem da reação enzimática?
Estando presentes, os cofatores otimizam a ação catalítica, caso contrário, se o cofator essencial não estiver presente, ou estiver em baixa concentração, em uma reação enzimática, de uma enzima que precisa dele, a reação mão acontece ou a atividade pode ser diminuída.
Sobre os inibidores:
· Cite o que é?
Os inibidores enzimáticos são substâncias que determinam uma diminuição da atividade enzimática.
· Quais os tipos?
Reversíveis: quando se ligam temporariamente à enzima e que podem ser de dois tipos, competitivos e não competitivos.
Irreversíveis: quando se ligam à enzima de forma estável e permanente.
· Exemplo de inibição enzimática.
“Vários antibióticos combatem infecções por bactérias através da inibição irreversível de enzimas desses microrganismos. A penicilina, por exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase, indispensável à formação da parede celular bacteriana. Com a inativação dessa enzima, a bactéria não tem como fabricar a parede celular, o que impede a sua reprodução. As células animais, por sua vez, não utilizam essa enzima em seu metabolismo, por isso, a penicilina não causa mal ao organismo humano (exceto em situações de alergia).”
Fonte: https://www.infoescola.com/biologia/inibicao-enzimatica/ - Data 06/04/2020
· Qual a influência de cada um deles na atividade (reação) da enzima?
Reversível -> Inibição competitiva: neste tipo de inibição, substrato e inibidor apresentam estruturas semelhantes, estabelecendo-se, por isso, uma competição entre os dois pelos mesmos centros ativos da enzima. Como substrato e inibidor competem pelos mesmos locais de acoplamento da enzima, a probabilidade de formar ES e EI dependerá da relação entre as concentrações de ambos [S]/[I]. Assim quanto maior o valor da relação, menor o grau de inibição deste tipo.
Reversível -> Inibição não competitiva: neste tipo, os inibidores não competem com o substrato pelos mesmos locais de acoplamento para se ligar à enzima, por isso não há semelhança entre as estruturas dos dois. Normalmente, os inibidores deste tipo associam-se à enzima por locais diferentes dos centros ativos, promovendo uma
modificação estrutural transitória da proteína e dificultando a catálise. Neste tipo de inibição, o aumento da concentração de substrato não impede que o inibidor se ligue à enzima, uma vez que seus pontos de ligação diferem dos do substrato.
Irreversível: Também chamados de inativadores, esses inibidores se combinam com um grupo funcional (sítio ativo) da enzima de maneira estável, forma-se uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima, esta ligação é tão forte que bloqueiam permanentemente a atividade enzimática.