Aula 4 Proteínas,Aminoácidos e peptídeos

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS, 
AMINOÁCIDOS E 
PEPTÍDEOS 
AMINOÁCIDOS 
Aminoácidos 
• São unidades estruturais básicas das proteínas 
 
• As proteínas são formadas a partir da ligação em 
sequência de apenas 20 aminoácidos (aa) 
 
• Estas sequências determinam uma função única 
 
• Além desses 20 aa principais, existem alguns aa 
especiais 
• Aparecem em alguns tipos de proteínas 
 
Aminoácidos 
• Participam de diversas funções celulares como 
transmissão nervosa e formação de hormônios 
 
• São classificados em: 
 
• Aminoácidos não-essenciais: são os aminoácidos sintetizados 
pelo organismo 
 
• Aminoácidos essenciais: são os aminoácidos que não podem 
ser produzidos pelo organismo, mas são necessários ao seu 
funcionamento. São adquiridos pela ingestão de alimentos 
vegetais ou animais 
Estrutura geral dos aminoácidos 
Aminoácidos 
• Os aa diferem entre si pela 
estrutura da cadeia lateral 
 
• Grupo R 
 
Aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
• É o que diferencia um aa de outro 
• Variações em estrutura, tamanho, carga elétrica e solubilidade em 
água 
 
• Grupo R (cadeia lateral) 
 
Aminoácidos 
 
Aminoácidos 
• Carbono α 
 
 - Com exceção única da glicina, 
 todos os aa obtidos 
 pela hidrólise de proteínas em 
 condições suficientemente 
 suaves apresentam atividade 
 óptica 
 
GLICINA 
Aminoácidos 
 
• Esses aa apresentam 4 grupos diferentes ligados ao 
carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, 
assim esse carbono é chamado centro quiral 
 
• Centro quiral 
• Permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros 
• Devido aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos 
• Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se apresentam 
como imagens especulares um do outro sem sobreposição  
chamados de enantiômeros 
 
Aminoácidos 
• Os aminoácidos com carbono α assimétrico apresentam 
dois isômeros opticamente ativos: formas D (dextrógiro) e 
L (levógiro) 
 
• Todas as proteínas encontradas nos seres vivos tem a 
configuração L (L-aminoácidos) 
 
• D-aminoácidos são observados em antibióticos e em 
peptídeos componente da parede de algumas bactérias 
 
Aminoácidos 
• As propriedades das cadeias laterais (grupo R) dos aas 
são importantes para a conformação das proteínas e, 
portanto, para sua função 
 
• São classificados de acordo com a polaridade do grupo 
R, em duas grandes categorias: 
 
- Aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) 
- Aminoácidos polares (grupo R hidrofílico) 
Aminoácidos Apolares 
• Possuem grupos R constituídos por cadeias orgânicas 
com caráter de hidrocarboneto  não interagem com a 
água 
 
• Geralmente apresentam localização interna na molécula 
de proteína 
 
• Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, 
prolina, fenilalanina, triptofano 
Aminoácidos Polares 
• Possuem na cadeia lateral grupos com carga elétrica 
líquida ou grupos com cargas residuais  interagem com 
a água 
 
• Geralmente estão localizados na superfície da proteína 
 
• São subdivididos em 3 categorias, segundo a carga 
apresentada pelo grupo R em soluções neutras: 
 
Aminoácidos Polares 
 
• Aminoácidos básicos – se a carga for positiva 
 
• Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos) – se a carga for 
negativa 
 
• Aminácidos polares sem carga – se a cadeia lateral não 
apresentar carga líquida 
Aminoácidos Polares 
• Aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina 
 
• Aminoácidos ácidos: aspartato e glutamato 
 
• Aminoácidos polares sem carga 
• Serina, treonina e tirosina – grupo hidroxila na cadeia lateral 
• Asparagina e glutamina – com grupo amida 
• Cisteína – com grupo sulfidrila 
Ionização dos aminoácidos 
• A carga elétrica dos aas varia com o pH 
PEPTÍDEOS 
Peptídeos 
 
• São biomoléculas formadas pela ligação de 2 ou 
mais aminoácidos através de ligações peptídicas 
 
• As ligações peptídicas são formadas por meio da união 
do grupo carboxilo de um aminoácido com o grupo amina 
de outro aminoácido 
Ligação Peptídica 
Ligação Peptídica 
Peptídeos 
• A cadeia polipeptídica pode conter de 2 a milhares de 
aminoácidos: 
 
Oligopeptídeos (2 até 30 aa): 
• Dipeptídeo: 2 aa, 1 ligação peptídica 
• Tripeptídeo: 3 aa, 2 ligações peptídicas 
• Tetrapeptídeo: 4 aa, 3 ligações peptídicas 
• Pentapeptídeo: 5 aa, 4 ligações peptídicas 
 
Peptídeos 
 
Polipeptídeos (51 até 100 aa): massa molecular menor que 
10.000 daltons 
 
• Proteínas (acima de 100 aa): podem ser formadas por 
uma ou mais cadeias polipeptídicas 
• Todas as proteinas, com poucas exceções, contem todos os 20 
aminoácidos em porporções que variam muito de proteína para 
proteína