Estudo Dirigido: Enzimas e sua Cinética

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BIOQUÍMICA - Professora Maria Izabel Pereira
ESTUDO DIRIGIDO ENZIMAS
ENZIMA
1- Defina enzima, sítio ativo ou catalítico e substrato.
· Enzimas: São proteínas com atividades catalíticas que aumentam a velocidade de uma reação química.
· Sitio Ativo: É uma pequena região da enzima onde ocorre reações químicas.
· Substrato: Substrato é a substância que sofrerá a ação da enzima. O produto, por sua vez, é a nova substância originada da ação enzimática.
2- Explique cofator. Dê exemplos de cofatores inorgânicos e orgânicos (coenzimas).
· Algumas enzimas se associam com um cofator não proteico, o qual é necessário para a atividade enzimática Ex: íons metálicos (Zn2+, Fe2+ e moléculas orgânicas conhecidas como coenzimas) - Enzima + cofator = Holoenzima-Ausência do cofator apropriado, a enzima não apresenta atividade biológica.
3- Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática? Só citar : Temperatura, pH, concentração de enzimas, concentração de substrato
4- Diferencie inibição reversível competitiva, reversível não competitiva e irreversível.
· Reversivel Competitiva: Quando o inibidor se liga diretamento no sitio da enzima por ter composição parecida com a do substrato, após o termino, o inibidor libera a enzima e ela funciona normalmente
· Reversivel Não Competitiva: Quando o inibidor se liga em outra parte da enzima, inibindo assim seu funcionamento por um certo tempo, após a saída do inibidor a enzima trabalha normalmente.
· Irreversivel: Quando o inimidor destrói a enzima, ela não recupera sua atividade
5- Como as enzimas podem ser reguladas? Explique cada uma delas.
· Pode ser regulada por agentes diferentes do substrato numa via metabólica há pelo menos uma enzima reguladora, que responde positiva ou negativamente a diversos agentes.
· Existem 2 mecanismos de regulação:
· - Regulação Alostérica: Ocorre nas enzimas alostéricas, são enzimas que possuem um sítio de regulação ou de modulação Efetor positivo = Ativa a atividade da enzima.
· Efetor negativo = Inibe a atividade da enzima.
· - Regulação Covalente: Mecanismo de regulação que envolve a interconversão das formas ativa e inativa de uma mesma enzima por modificação na sua estrutura covalente Ex: Adição/Remoção de radicais fosfatos.
6- Com relação a atividade de enzimas, assinale a alternativa correta.
( ) Quando a temperatura e a concentração da enzima são constantes, e aumenta-se gradativamente a concentração do substratos, observa-se um aumento da velocidade da reação até o máximo, independente do pH.
( ) Um aumento da concentração do substrato causa uma diminuição da velocidade da reação, pois o substrato passa a inibir a ação da enzima.
( x ) A velocidade de uma determinada reação enzimática está associada ao pH, sendo que cada enzima tem um pH ótimo de atuação.
( ) A atividade de uma determinada enzima é inibida irreversivelmente por um mecanismo chamado de inibição competitiva, na qual o inibidor tem a forma semelhante ao substrato.
7-A figura a seguir mostra as velocidades de reação de duas enzimas: enzima humana (A) e de bactérias termais (B).
Considerando os dados da figura e a ação da temperatura na atividade enzimática, assinale o que for incorreto.
1) A temperatura é um fator importante para a atividade enzimática.
2) Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura.
3) A partir de determinado ponto, o aumento de temperatura faz que a velocidade de reação diminua e cesse.
4) A temperatura ótima para a atividade de enzimática humana está em torno de 37ºC.
5) A temperatura ótima para a atividade de enzimas de bactérias de fontes termais está em torno de 78ºC.
6) X Somente na enzima humana o aquecimento acima da temperatura ótima provoca desnaturação.
7) Para ambas as enzimas, se for ultrapassada a temperatura ótima, a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura tridimensional da enzima se rompem.