Aminoácidos e Proteínas

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* Se a estrutura do aminoácido apresentar carbonos, além do carbono α, a contagem de carbonos começará 
no carbono α. 
Aminoácidos 
➢ Entendendo a importância dos aminoácidos 
Todos os organismos vivos possuem em suas células macromoléculas chamadas 
proteínas. Elas possuem diferentes tamanhos, formas e uma grande variedade de funções 
biológicas. Todas as proteínas são construídas por um conjunto de 20 aminoácidos, que 
são ligados covalentemente em sequências lineares. Cada um desses aminoácidos possui 
uma cadeia lateral que determina as propriedades químicas das proteínas. As diferentes 
maneiras que os aminoácidos se juntam faz com que as proteínas possuam funções 
extremamente diversas. Os aminoácidos são monômeros essenciais para a formação das 
proteínas. 
 
➢ Aminoácidos 
Proteínas são polímeros 
resultantes da desidratação de 
aminoácidos; cada resíduo de aminoácido 
se liga ao seu vizinho através de uma 
ligação covalente – a palavra “resíduo” 
se remete à perda de elementos químicos 
da água, quando um aminoácido é unido 
a outro. 
 
➢ Estrutura dos aminoácidos 
Todos os aminoácidos presentes 
na estrutura das proteínas são 
classificados como α-aminoácidos. Cada 
um possui um grupamento carboxílico e 
um grupamento amino ligados ao mesmo 
átomo de carbono, denominado 
*carbono α. Eles se diferenciam entre si 
por conta da sua cadeia lateral (grupos 
R), que variam em estruturas, carga 
elétrica e tamanho. 
Os aminoácidos têm sido 
designados através das abreviações de 
suas 3 primeiras letras – derivadas de 
seus nomes na língua inglesa – ou por 
uma única letra, ambos são usados para 
abreviar a indicação da composição e da 
sequência de aminoácidos nas proteínas. 
 
 
 
 
Estrutura geral de um aminoácido 
Em todos os aminoácidos, exceto 
na glicina, o carbono α liga-se a quatro 
diferentes grupos: um grupo carboxila, 
um grupo amino, um grupo R e um 
átomo de hidrogênio – no caso da 
glicina, o grupo R é um outro átomo de 
hidrogênio. Portanto, o carbono α é um 
carbono quiral. 
Por conta do arranjo tetraédrico 
dos orbitais de ligação ao redor do 
carbono α dos aminoácidos, os 4 grupos 
diferentes podem ocupar duas 
disposições espaciais distintas. Essas 
duas formas são chamadas de 
enantiômeros. Todas as moléculas que 
possuem carbonos quirais são 
opticamente ativas, ou seja, podem girar 
a luz polarizada. 
Em 1981, Fisher desenvolveu 
uma convenção conhecida como 
convenção de Fischer, que resultou em 
uma nomenclatura especial para 
especificar a configuração absoluta dos 
4 grupos ligados ao carbono α, sendo 
classificados então como D e L. 
 
 
 
 
 
 
 
 
É importante destacar que em 
todas as proteínas os aminoácidos são 
encontrados apenas na forma L. Os 
aminoácidos da forma D foram 
encontrados em pequenos peptídeos de 
células da parede bacteriana. 
 
➢ Os aminoácidos podem ser 
classificados pelos seus 
grupos R 
Em cada classe de aminoácido 
existe uma variação de tamanho, 
polaridade e forma dos grupos R. A 
compreensão das propriedades químicas 
dos aminoácidos é muito importante para 
entender a bioquímica. 
Os grupos R têm propriedades 
como: variação de polaridade, ou 
tendência para interagir com a água em 
Ph biológico (Ph próximo a 7). A 
polaridade pode variar em um 
comportamento totalmente não-polar ou 
hidrofóbico (insolúvel em água) até um 
altamente polar ou hidrofílico (solúvel em 
água. 
 
➢ Grupos R não-polares 
Nessa classe os aminoácidos são: 
glicina, alanina, valina, leucina, 
metionina e isoleucina. Suas volumosas 
cadeias, com suas formas características, 
são importantes na estabilização da 
estrutura das proteínas por conta das Relacionamento estérico entre os 
estereoisômeros de alanina e a configuração 
absoluta do L e D-gliceraldeído 
 
 
interações hidrofóbicas em seu interior. 
A glicina é o aminoácido que possui a 
estrutura mais simples dentre os 20 
aminoácidos e, mesmo que apolar, sua 
cadeia lateral pequena não contribui para 
a ocorrência de interações hidrofóbicas. 
 
➢ Grupos R aromáticos 
A fenilalanina, tirosina e 
triptofano possuem cadeias laterais 
aromáticas apolares. Todos podem 
participar de interações hidrofóbicas. O 
grupo hidroxila da tirosina pode formar 
pontes de hidrogênio, por essa razão atua 
como um importante grupo funcional na 
atividade de algumas enzimas. A 
tirosina e o triptofano são mais polares 
que a fenilalanina, por conta do grupo 
hidroxila da tirosina e do nitrogênio 
presente no anel indol do triptofano. 
 
➢ Grupos R polares não 
carregados 
Aminoácidos que são mais 
solúveis em água, do que os aminoácidos 
não-polares, pois contêm grupos 
funcionais que formam pontes de 
hidrogênio com a água. Essa classe de 
aminoácidos inclui serina, treonina, 
cisteína, asparagina e glutamato. 
A polaridade da serina e da 
treonina é devida a seus respectivos 
grupos hidroxila, a da cisteína a seu 
grupo sulfidrila e a da asparagina e da 
glutamina a seus grupos amida. 
Asparagina e glutamina são 
amidas de dois outros aminoácidos 
também encontrados em proteínas, 
aspartato e glutamato, respectivamente, 
aos quais são facilmente hidrolisadas por 
ácidos ou bases. Os resíduos unidos por 
ligações dissulfeto são fortemente 
hidrofóbicos (apolares). As ligações 
dissulfeto têm um importante papel na 
estabilização de estruturas de muitas 
proteínas, em virtude da formação de 
ligações covalentes entre diferentes 
partes de uma molécula proteica ou entre 
duas cadeias proteicas distintas. 
 
➢ Grupos R carregados 
positivamente (básicos) 
Os grupos R mais hidrofílicos são 
aqueles que são positiva ou 
negativamente carregados. Os 
aminoácidos que possuem carga líquida 
em Ph 7 são a lisina, a arginina e a 
histidina. A histidina é o único 
aminoácido que possui uma cadeia lateral 
com Pka próximo a neutralidade. 
 
➢ Grupos R carregados 
negativamente (ácidos) 
Os dois aminoácidos, tendo 
grupos R com uma carga líquida 
negativa em Ph 7, são o aspartato e o 
glutamato. Cada um deles possui na 
molécula um segundo grupo carboxila. 
 
➢ Os aminoácidos podem agir 
como ácidos e bases 
Quando um aminoácido é 
dissolvido em água, ele existe na solução 
como um íon dipolar, ou “zwitterion”. 
 
Um zwitterion pode pode agir 
tanto como um ácido (doador de prótons) 
quanto como uma base (receptor de 
prótons). 
 
As substâncias que exibem essa 
dupla natureza são chamadas anfóteras. 
Um α-aminoácido simples 
monocarboxílico como a alanina é na 
realidade um ácido diprótico, quando 
está totalmente protonado – apresenta 
dois grupos, o grupo -COOH e o grupo -
NH3
+, que podem se ionizar para liberar 
prótons. 
 
➢ Curva de titulação 
A titulação de ácido-base consiste 
na remoção gradual de prótons. 
 
A figura acima mostra a curva de 
titulação da glicina. Ela apresenta dois 
estágios, que correspondem a 
desprotonação dos dois grupos distintos 
na glicina. Cada um desses estágios 
lembra, em sua forma, a curva de 
titulação de um ácido monoprótico, 
como o ácido acético, e pode ser 
analisada da mesma maneira. Em Ph 
 
 
 
muito baixo, a espécie iônica 
predominante da glicina é H3N
+ – CH2 – 
COOH, sua forma totalmente protonada. 
No ponto médio do primeiro estágio da 
titulação, no qual o grupo -COOH da 
glicina perde o seu próton, estão 
presentes concentrações equimolares da 
forma doadora (H3N
+ – CH2 – COOH) e 
da forma receptora de prótons (H3N
+ – 
CH2 – COO
-). No ponto médio de 
qualquer titulação, um ponto de inflexão 
é atingido, no qual o Ph é igual ao Pka do 
grupo protonado que está sendo titulado. 
Para a glicina, o Ph no ponto médio é 
2,34, assim o seu grupo -COOH tem um 
Pka (indicado como Pk1 na figura) de 
2,34. À medida que a titulação 
prossegue, outro ponto importante é 
atingido quando o Ph assume o valor 
5,97. Ali há um ponto de inflexão,no 
qual a remoção do primeiro próton da 
glicina está essencialmente completa e a 
remoção do segundo próton apenas 
começou. Nesse Ph, a glicina está 
presente principalmente como íon 
dipolar H3N
+ – CH2 – COO
-. 
O segundo estágio da titulação 
corresponde à remoção de um próton do 
grupo -NH3
+ da glicina. O Ph no ponto 
médio desse estágio é 9,60, igual ao Pka 
(indicado como Pk2 na figura) para o 
grupo -NH3
+. A titulação está completa 
em um Ph próximo a 12, nesse ponto a 
forma predominante da glicina é H2N – 
CH2 – COO
-. 
Uma das informações dadas pela 
curva de titulação da glicina, é que ela 
possui duas regiões de poder 
tamponante. Uma delas é porção 
relativamente plana da curva que se 
estende por aproximadamente uma 
unidade de Ph de cada lado do primeiro 
valor de Pka de 2,34, indicando que a 
glicina é um bom tampão próximo desse 
Ph. A outra região tamponante está 
centrada em torno de Ph 9,60. 
 
➢ As curvas de titulação 
predizem a carga elétrica 
dos aminoácidos 
A relação existente entre a carga 
elétrica líquida e o Ph da solução, é uma 
outra informação que pode ser tirada da 
curva de titulação de um aminoácido. 
Em Ph 5,97, o ponto de inflexão entre os 
dois estágios de sua curva de titulação, a 
glicina está predominantemente presente 
em sua forma dipolar, totalmente 
ionizada, mas sem carga elétrica líquida. 
O Ph característico no qual a carga total 
é igual a zero é denominado ponto 
isoelétrico (PI). Para a glicina, que não 
possui grupos ionizáveis em sua cadeia 
lateral, o PI é simplesmente a média 
aritmética dos dois valores de Pka: 
 
PI= (
Pk1+ Pk2
2
)= (
2,34+9,60
2
)=5,97 
 
Como mostra a curva de 
titulação, a glicina tem uma carga 
elétrica líquida negativa em qualquer Ph 
acima do seu PI e em qualquer Ph abaixo 
do seu PI, a glicina terá uma carga 
elétrica líquida positiva. Quanto mais 
afastado o valor de Ph de uma solução de 
glicina do seu PI, maior será a carga 
elétrica líquida da população de 
moléculas de glicina. Por exemplo, em 
Ph 1, a glicina existe inteiramente na 
forma H3N
+ – CH2 – COOH, com carga 
líquida positiva de 1. Em Ph 2,34, onde 
ocorre uma mistura igual das duas 
formas H3N
+ – CH2 – COOH e H3N
+ – 
CH2 – COO
-, a carga média ou líquida 
positiva é 0,5. 
 
➢ Existem aminoácidos essenciais e não essenciais 
Aminoácidos essenciais são aqueles que o nosso organismo não produz, mas que 
precisam ser obtidos através da alimentação. Os aminoácidos não essenciais são aqueles 
que o organismo já produz. 
 
Resumo