Estrutura das Proteínas

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Estrutura das Proteínas
Profª Ms. Gisely Albertim
Disciplina: Bioquímica Humana
 
Conceito
São constituintes básicos da vida.
É o composto orgânico mais abundante de matéria viva (50 a 80 % do peso seco da célula).
Contêm os átomos de C, H, O, N e S e são considerados polímeros de 100 ou mais aminoácidos (aas). São as moléculas mais abundantes e funcionalmente mais diversas dos sistemas biológicos.
PROTEÍNAS
Composição
As proteínas tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos.
São formadas por aminoácidos ligados formando uma cadeia protéica (polipeptídica). As unidades de repetição são planos de amida que contêm ligações peptídicas. Esses planos de amida podem girar em torno de seus átomos de carbono de modo a criar as conformações tridimensionais de proteínas. 
PROTEÍNAS
A ligação peptídica
Reação de condensação entre dois aminoácidos com a saída de uma molécula de água. 
A ligação peptídica
Características da ligação peptídica
Através de várias ligações peptídicas pode ocorrer a formação de dipeptídeo, tri, tetra,. oligo, polipeptídeo 
Essa sequência de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas constituem a estrutura primária das proteínas 
A estrutura primária de uma proteína é representada por um sequência de planos rígidos com um ponto em comum no C α
Atuação das cadeias laterais na conformação das proteínas
Várias forças podem agir na conformação das proteínas determinadas pelas cadeias laterais dos aminoácidos e que vão influenciar na estrutura das proteínas 
Ligações peptídicas (formação de amidas) 
Pontes de hidrogênio 
Interações hidrofóbicas 
Ligações de enxofre (pontes SS) 
Reações e interações Químicas importantes entre os aminoácidos 
Ligações (Pontes) dissulfeto – dois resíduos de cisteína na mesma cadeia ou cadeias separadas 
Grupos Apolares – interações hidrofóbicas
Interior das proteínas globulares ou em regiões apolares (membranas)
Cadeias laterais carregadas (interações iônicas) 
Carregados negativamente 
Carregados positivamente 
Aminoácidos que podem formar ligações de hidrogênio 
AA polares com OH ou NH2 na sua cadeia lateral
Todas essas forças são usadas para a manutenção da estrutura tridimensional das proteínas - conformação 
Manutenção da Estrutura das Proteínas
A conformação de uma proteína é fundamental para a função que ela exerce 
Níveis estruturais das Proteínas
Estrutura das biomoléculas determinam sua 
determinam sua função/atividade 
Primária: Linear, aminoácidos mantidos pelas ligações peptídicas
Secundária: Estrutura helicoidal
Terciária: Enovelamento da estrutura helicoidal
Quaternária: Agregação de duas ou mais cadeias polipeptídicas enoveladas	
Estrutura das proteínas
	A estrutura primária é a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, que é determinada geneticamente, sendo específica para cada proteína. Por convenção, a estrutura primária é escrita na direção amino - terminal --- carboxila - terminal. Resulta em uma longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas”.
	Exemplo de dois peptídeos hipotéticos:
 Ala – Ser – Lys 
Lys – Ser –Ala 
Estrutura Primária Proteínas
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As moléculas de hemoglobina quando desoxigenadas, agregam-se devido a ligações hidrofóbicas envolvendo os radicais apolares da valina.
Os agregados formam um precipitado fibroso que distorce a hemácias, que adquirem forma foice. Estas células deformadas obstruem os capilares, impedindo a oxigenação adequada dos tecidos ocasionando anemia grave.
Anemia Falciforme
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Mantida pelas ligações de H. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os C dos aa e seus grupamentos amina e carboxila. 
Queratina
Mioglobina
Estrutura Secundária Proteínas
Tipos de arranjo:
  - Hélice
 Folhas- 
 Dobras/Loops /Alças
Estrutura Secundária Proteínas
O cabelo é formado pela proteína queratina 
100% hélice α
Estrutura Secundária Proteínas
A alfa-helice é mantida por pontes de hidrogênio entre uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subseqüente, estas pontes de hidrogênio dispõem paralelamente ao eixo da alfa-helice. A alfa-hélice tem uma distância de 0,54nm e apresenta 3,6 resíduos de aminoácidos por volta. 
Estrutura Secundária Proteínas
	Apesar de alfa-hélice ser a estrutura secundário mais simples, existem outras conformações possíveis. Um outro modelo que merece destaque é a beta conformação ou beta pregueada. Esse nome deve-se à semelhança dessa estrutura com uma folha de papel dobrada em ziguezague. Nessa conformação, também são formadas pontes de hidrogênio, mas essas podem ser estabelecidas entre átomos de uma mesma molécula (intracadeia), como na alfa-hélice, ou entre átomos de cadeias polipeptídicas diferentes (intercadeia).
Estrutura Secundária Proteínas
Curvaturas B (voltas reversas)
A maioria das voltas reversas envolve 4 resíduos consecutivos de aminoácidos
Estrutura Suprasecundária/Motivos
Estrutura intermediária entre secundária e terciária
 Combinação de segmentos que se repelem ao longo da proteína, combinando estruturas -hélice e folhas-  
Exemplo: Chaves-Gregas e Barril-
Estrutura Suprasecundária/Motivos
Estrutura Terciária Proteínas
Estrutura resultante do empacotamento de vários elementos de estrutura secundária
Refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica(dobramento ou formação de laços).
Forças atuantes nessa estrutura:
Ligações Covalentes (a única que existe é a PONTE DISSULFETO)
Interações Hidrofóbicas 
Pontes de Hidrogênio
Ligações eletrostáticas (também chamadas de Pontes Salinas ou Ligações iônicas)
Estrutura Terciária Proteínas
É a combinação entre várias alfa hélices e folhas beta, 
Estrutura Quaternária Proteínas
A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário).
 Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. 
União de cadeia polipeptídicas
Surge apenas nas proteínas oligoméricas
Hemoglobina
Tetrâmero
Formada de quatro cadeias polipeptídicas
2 cadeis alfa
2 cadeias beta
A Hb é um heterotetrâmero formada por 2 tipos de cadeias polipeptídicas
Hemoglobina
Desnaturação protéica
Fatores:
Temperaturas elevadas
Mudanças de pH
Detergentes químicos
Solventes orgânicos
Conformação nativa de uma proteína refere-se à estrutura tridimensional em que a molécula apresenta suas propriedades biológicas naturais. 
Desnaturação refere-se a alterações da conformação nativa de uma proteína, podendo resultar em perda parcial ou total, reversível ou irreversível, de sua atividade biológica. 
Desnaturação protéica
Dobramento inadequado de protéinas
Amiloidose
Estrutura das Proteínas
Profª Ms. Gisely Albertim
Disciplina: Bioquímica Aplicada