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BIODISPONIBILIDADE
DE PROTEÍNAS
Universidade Federal de Alagoas 
Faculdade de Nutrição
Curso de graduação em Nutrição
BROMATOLOGIA I
Introdução
 A proteína foi o primeiro nutriente
considerado essencial para o organismo;
 É formada a partir de ligações peptídicas
entre aminoácidos;
 Se diferencia de carboidratos e lipídios
principalmente pela presença de nitrogênio.
Aminoácidos
 Unidade estrutural básica das proteínas.
Grupo carboxila 
Cadeia lateral
Grupo amino 
Classificação dos aminoácidos
Os aminoácidos podem ser classificados de
acordo com suas propriedade
físico- químicas e nutricionais.
Classificação dos 
aminoácidos com base na 
interação das cadeias 
laterais com água
 A polaridade da cadeia lateral do
aminoácido determinará seu
comportamento em solução e sua
disponibilidade para reagir com outros
componentes presentes tanto nos
alimentos quanto no trato intestinal.
Classificação dos 
aminoácidos no ponto de 
vista nutricional
Essenciais
Condicionalmente 
essenciais
Não essenciais 
Fenilalanina Glicina Alanina
Triptofano Prolina Ácido aspártico
Valina Tirosina Ácido glutâmico 
Leucina Serina Aspargina
Isoleucina Cisteína e cistina ---
Metionina Taurina ---
Treonina Arginina ---
Lisina Histidina ---
--- Glutamina ---
Proteínas
Constituída de diferentes combinações entre
vinte aminoácidos, formada a partir de
ligações peptídicas;
Conformação Estrutural:
 Estrutura primária: refere- se a sequência de
aminoácidos que constituem a cadeia e
estão unidos por ligações peptídicas
 Estrutura secundária: arranjo espacial da
cadeia polipeptídica, pode ser hélice ou
folha pregueada, que em geral estabilizadas
por pontes de hidrogênio.
-hélice folha pregueada
 Estrutura terciária: arranjo espacial da cadeia
polipeptídica obtida da interação de regiões
com estrutura regular ( hélice ou folha
pregueada).
 -hélice
folha pregueada
 Estrutura quaternária: configuração espacial
formada por várias cadeias polipeptídicas
iguais ou diferentes. Interação de “proteína-
proteína” estabilizada por pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas e
eletroestáticas.
Classificação das proteínas
 Quanto à função, podem ser:
 Hormônios;
 Enzimas;
 Proteínas contráteis;
 Proteínas estruturais;
 Neurotransmissores;
 Transportatores;
 Receptores.
 Quanto à estrutura, podem ser: de primária
(simples) até quaternária (complexa).
 Quanto à composição; a partir do produto da sua
hidrólise, podem ser:
 Simples- quando resultam somente em
aminoácidos;
 Compostas- quando liberam outros componentes,
designado por grupos prostéticos.
 Quanto à qualidade nutricional: definida pela sua
concentração fisiologicamente disponível de
aminoácidos essenciais. Podem ser:
 Completas- apresentam todos os aminoácidos
essenciais ao homem em quantidades adequadas
a seu crescimento e manutenção.
Exemplos: carne, leite, ovos, peixes e aves.
 Parcialmente incompletas: fornecem
aminoácidos em quantidades suficiente
apenas à manutenção orgânica.
Exemplos: legumes, oleaginosas e cerais.
 Totalmente incompletas: não fornecem
aminoácidos essenciais em quantidade
suficiente nem mesmo para a manutenção do
organismo.
Exemplos: gelatina e zeína.
Digestão de proteínas
A maior parte da proteína que entra no
intestino é digerida na forma de aminoácidos.
Metabolismo de proteínas
 Após a absorção intestinal. Os aminoácidos
são transportados diretamente ao fígado
pelo sistema porta;
 O fígado é o órgão regulador do
catabolismo de aminoácidos essenciais, com
exceção dos de cadeia ramificada, que são
degradados principalmente pelo músculo
esquelético.
 Parte dos aminoácidos é usado na síntese de
proteínas no fígado que são secretadas
como albumina e fibrina.
O destino do aminoácido em cada tecido
varia de acordo com as necessidades do
momento daquele tecido;
 Não há reservas de proteína em humanos,
portanto sua perda resulta em alterações da
estrutura celular, e as diferentes funções dos
tecidos ficam prejudicadas;
 A maior parte da proteína do organismo é
encontrada no músculo esquelético.
Principais funções dos 
aminoácidos
Proteína 
Síntese Degradação 
protéica protéica
Aminoácidos 
Ingestão Oxidação Síntese De Novo
Uréia e CO2
O uso fundamental dos aminoácidos diz
respeito à síntese de proteínas como enzimas,
hormônios, vitaminas e proteínas estruturais.
 A síntese protéica necessita que todos os
aminoácidos estejam disponíveis ao mesmo
tempo- todo os essenciais, os não- essenciais
(ou pelo menos seu esqueleto carbônico e
grupo amino derivado de outros
aminoáciodos).
 A síntese é controlada em cada célula pelo DNA, que
funciona como molde ou modelo para a síntese de
várias formas de RNA que participa na síntese protéica.
 O hormônio do crescimento estimula a síntese protéica,
aumentando a concentração de proteína nos tecidos.
 A falta de insulina diminui a síntese protéica, por
estimular o aumento da tradução de RNAm para
síntese de proteínas e também aumentar o transporte
de aminoácidos nos tecidos destinados a formação de
proteínas.
 A testosterona também estimula a síntese protéica
durante o período de crescimento.
 A tiroxina aumenta a velocidade das reações anabólicas
e catabólicas das proteínas.
 O catabolismo de proteínas e aminoácidos, antes
da oxidação do esqueleto carbônico dos
aminoácidos, o grupo amino deve ser separado
por desaminação oxidativa com formação do
cetoácido; ocorre principalmente no fígado.
 O esqueleto carbônico é convertido em acetil-
CoA, acetoacetil-CoA, ácido pirúvico, ou em
intermediários do Ciclo de Krebs, que entra no
ciclo de Krebs para produzir ATP; também podem
ser convertidos em glicose.
 O ciclo da Alanina é importante fonte de glicose
durante um fornecimento exógeno deficiente
nesse carboidrato. É também um método de
transportar nitrogênio do músculo ao fígado sem a
formação de amônia.
Ciclo alanina- glicose
O grupo amino, pelo processo de
desaminação, é liberado como amônia, a
qual é usada em reações de síntese ou
transportada ao fígado, no qual será
convertida em uréia eliminada na urina.
 Por ser tóxica, a amônia é transportada em
combinação com ácido glutâmico, formando
glutamina.
Síntese da uréia
 A síntese da uréia ocorre pelo ciclo da
ornitina.
O CO2 e amônia se unem com a ornitina por
uma série de reações bioquímicas para
produzir arginina, a qual será hidrolisada para
produzir uréia e ornitina. Assim a ornitina é
usada repetidamente formando arginina e
uréia.
Eliminação de nitrogênio na 
urina normal
Qualidade nutricional das 
proteínas
 As fontes animais são consideradas completas, em
sua grande maioria, e utilizada como referencia
em termos de composição de aminoácidos;
 As fontes de origem vegetal são significativas;
 Segundo Friedman, três alternativas básicas podem
ser utilizadas para melhorar a qualidade nutricional
das proteínas:
 Combinação de diversas fontes com adequado
balanço aminoacídico;
 Suplementação com aminoácidos limitantes;
 Técnicas de biologia molecular para o
melhoramento genético.
 Em geral as proteínas de menor qualidade
nutricional são mais acessíveis por
apresentarem custo inferior ao das proteínas
de maior qualidade.
Métodos de avaliação da 
qualidade protéica
 Em 1991, a FAO/OMS recomendou como
metodologia para avaliação da qualidade
protéica de alimentos o método conhecido
por protein digestibility- corrected amino acid
score (PDCAAS). Considera a capacidade da
proteína em fornecer aminoácidos essenciais
nas quantidades necessárias ao organismo.
Fatores que afetam a 
digestibilidade de proteínas 
Conformação estrutural: influencia sua hidrolise
pelas proteases. Quanto menor a
complexidade estrutural, mais fácil torna- se a
ação dessas enzimas proteolíticas na clivagem
de ligações peptídicasespecíficas, com
consequente liberação de peptídios e
aminoácidos para o processo de absorção.
 A desnaturação é um exemplo de alteração
na conformação espacial da proteína, em
que promove o desenrolamento da molécula
e reduz a configuração original a uma
estrutura linear, que sob condições
controladas facilita o acesso das enzimas
proteolíticas à cadeia
polipeptídica, resultando no aumento de sua
digestibilidade e na melhor utilização de seus
aminoácidos pelo organismo.
 Temperatura, irradiação, pressão, solventes
organicos, pH, podem levar a desnaturação
da proteína.
 Fatores antinutricionais: compostos que
interferem negativamente na atividade de
determinadas enzimas digestivas, reduzindo a
digestibilidade e a qualidade nutricional das
proteínas.
 Processamento e complexação com outros
nutrientes: reação de Maillard ( interação
entre aminas e resíduos carbonilas) ou reação
de escurecimento não- enzimático, é a que
apresenta maior impacto sensorial e
nutricional. Causa perda de
lisina, metionina, torosina, histidina e
triptofano, aminoácidos essenciais. As ligações
cruzadas de proteínas por compostos
carbonila produzem escurecimento, reduz sua
solubilidade e digestibilidade.
Outras reações que envolvem proteínas em
alimentos:
 Ligações cruzadas e polimerização decorrente
da interação com radicais livres produzidos
pela oxidação de lipídios insaturados presentes
no alimento;
 Interação com compostos fenólicos que
durante o processo de maceração são
oxidados e, em pH alcalino, levam à formação
de quinonas que são altamente reativas e
interagem com sulfidrilas e grupamento amino
das proteínas que decrescem a digestibilidade
e a biodisponibilidade dos resíduos de lisina e
cisteína.
 Resíduos de nitritos com aminas secundárias
resultam na formação de N- nitrosaminas, as
quais estão entre os compostos mais
carcinogênicos formados em alimentos. Os
nitritos é usado no processamento de
alimentos cárneos para melhorar a colação e
previnir o crescimento bacteriano. Reagem
com resídos Pro, His, Trip, Arg, Tir e Cis, em
condições ácidas e sob elevada temperatura.
Necessidade de proteínas e 
de aminoácidos
 A necessidade de proteína é quantidade que
deve ser ingerida em determinado período de
tempo para contrabalancear os gastos
orgânicos neste mesmo período.
O nível recomendado de ingestão protéica
deve satisfazer às necessidades fisiológicas de
todos os indivíduos de uma determinada
categoria.