RESUMO PROTEÍNAS

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As proteínas são moléculas orgânicas 
(constituídas principalmente por átomos de 
carbono,hidrogênio,oxigênio,nitrogênio, e 
possivelmente mas não frequentemente, 
enxofre) formadas por unidades básicas de 
aminoácidos que são emparelhados através 
de​ ligações peptídicas​, formando polímeros 
de alto peso molecular. Depois da água,elas 
são os compostos mais abundantes no 
nosso organismo, desempenhando nele 
diversas funções, tais como: 
 
● Função catalisadora ou de atividade 
biológica 
As proteínas participam de praticamente 
todos os processos biológicos do corpo 
humano. Elas aceleram as reações químicas 
que ocorrem no nosso organismo. Um 
exemplo disso são as enzimas. 
 
● Função estrutural 
As proteínas dão firmeza aos tecidos que 
formam nossa pele,ossos e tendões. A 
principal dessas proteínas é o ​colágeno​,de 
tal forma que 40% das proteínas presentes 
no nosso corpo são colágeno. 
● Função sinalizadora 
As proteínas atuam como receptoras, 
emitindo sinais para que a célula possa 
desempenhar suas funções vitais. Um 
exemplo, são as proteínas presentes na 
membrana plasmática. 
● Função imunológica 
As proteínas também possuem uma função 
de defesa. Um exemplo disso são os 
anticorpos, os quais são estruturas que 
marcam os corpos estranhos (antígenos) 
para destruí-los. 
● Função na dieta humana 
As proteínas são fontes dos principais 
aminoácidos. 
● Função na tecnologia de alimentos 
As propriedades funcionais das proteínas 
são definidas propriedades físico -químicas 
que afetam o seu comportamento no 
alimento durante o preparo, 
processamento,armazenamento, e 
contribuem para a qualidade e atributos 
sensoriais dos alimentos.organolépticas , 
manifestam-se através dos órgãos dos 
sentidos ,referindo-se a textura, cor, sabor e 
aroma. 
 
● Função alimentícia 
Além das proteínas serem fontes de 
obtenção dos principais aminoácidos, elas 
atuam em algumas características dos 
alimentos,como por exemplo a textura. 
 
 
 
O colágeno é o principal constituinte do nosso tecido 
conjuntivo, 
possuindo como função no nosso corpo, unir e 
fortalecer os tecidos, 
estando presente nos ossos, peles,tendões, e 
cartilagens. 
No setor alimentício, essa proteína é utilizada na 
fabricação de 
iogurtes,embutidos, e sobremesas (como gelatina e 
pudim). 
Essa proteína é a maior responsável pela textura da 
carne e de 
produtos cárneos, de tal forma que o seu uso permite 
os seguintes 
benefícios: 
● Diminui atividade de água. 
● Melhora textura e fatiamento 
● Melhora a retenção de gordura 
● Reduz tempo de maturação em embutidos 
secos. 
 
Todas as funções das proteínas são influenciadas 
pelas suas estruturas, podendo ser elas quatro: 
 
1. Estrutura primária 
A estrutura primária apenas se refere a sequência 
de aminoácidos que formam essa proteína.Ou 
seja, nesta sequência visualizamos os 
aminoácidos (ex.: leucina,serina) ligados uns aos 
outros através de ligações peptídicas. Vale 
ressaltar que a ordem sequencial que os 
aminoácidos irão se organizar, é determinada 
geneticamente,de tal forma que qualquer 
mudança, mudará a proteína. 
 
 
2. Estrutura secundária 
As ligações peptídicas que ligam os aminoácidos 
uns aos outros irão começar a interagir entre si, 
formando pontes de hidrogênio. Dessa forma, a 
estrutura da proteína muda, e pode se apresentar 
de duas maneiras: ​ ​α-hélice, ou folha 
pregueada. 
 
● α-hélice 
Essa estrutura em forma de caracol 
ocorre quando há pontes de hidrogênio 
se ligando a cada quatro aminoácidos 
dessa proteína. 
Ex.: Queratina 
 
● Folha pregueada 
A folha pregueada ocorre através de 
cadeias polipeptídicas que se ligam 
através de pontes de hidrogênio.E 
mesmo que essas ligações sejam 
fracas, devido sua quantidade, elas 
tornam a proteína mais resistente. 
Ex.: A proteína que forma a teia da 
aranha. 
 
 
3. Estrutura terciária 
As cadeias laterais que formam as proteínas 
passam a interagir, fazendo com que as 
moléculas se curvem, ou dobrem-se, adquirindo 
um formato tridimensional. Essas interações e 
ligações entre as cadeias laterais podem ser: 
 
● Pontes dissulfeto 
Essa interação só ocorre quando há a 
presença de um aminoácido chamado 
Cisteína. 
● Pontes de hidrogênio 
● Interações dipolo-dipolo 
● Interações de Van der Waals 
● Interações eletrostáticas 
A sequência de aminoácidos irá determinar as 
posições ou a presença das interações, bem 
como a forma da proteína, que é única e 
específica. 
4. Estrutura quaternária 
É a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, 
originando assim uma estrutura mais complexa, 
que pode se tornar: 
● Proteína fibrosa 
Colágeno, queratina ( presente no cabelo, 
unhas, pele) e elastina ( presente no 
tecido conjuntivo). São exemplos de 
proteínas fibrosas. 
 
● Proteína globular 
Enzimas, anticorpos, hormônios, 
albumina e hemoglobina. Todas essas 
moléculas são exemplos de proteínas 
globulares. 
 
 
 
Para que as proteínas possam manter suas 
conformações elas dependem das condições 
ambientais. De tal forma que se houver uma 
mudança ambiental, essas proteínas serão 
alteradas pelo que chamamos de desnaturação. 
A desnaturação das proteínas ocorre quando 
alterações no meio ambiental mudam, causando 
a mudança no formato das proteínas, e 
consequentemente, fazendo com que estas 
percam suas funções biológicas. Dentre os 
fatores que influenciam a desnaturação, podemos 
citar: 
 
● Agentes químicos 
PH,solventes orgânicos,etc. 
● PH 
Quando expostas a pH extremos 
(>10 ou <3); (ocorre a protonação 
ou desprotonação de grupos 
ionizáveis) mudando assim, a 
conformação das proteínas. 
 
● Solventes orgânicos 
Uréia e sais de guanidina são 
agentes desnaturantes porque 
penetram nas regiões 
hidrofóbicas e rompem as 
interações que estabilizam as 
proteínas. 
 
 
● Agentes físicos 
Temperatura, irradiação, ultravioleta, 
ultrassom, agitação, etc. 
● Temperatura 
Uma alta temperatura provoca 
um aumento na velocidade de 
desnaturação. Bem como baixas 
temperaturas. 
● Radiação 
Radiação ultravioleta e radiações 
ionizantes provocam mudanças 
na conformação, ruptura das 
ligações, ionização e formação 
de radicais livres 
 
A desnaturação em algumas proteínas pode 
ocorrer de maneira reversível. Ou seja: Mesmo 
após a molécula se desnaturar, ela pode retornar 
a sua forma original. Um exemplo disso é a 
queratina. 
 
 
No entanto, outras sofrem o processo de 
desnaturação irreversível,que é quando após se 
desnaturar, a molécula não possui capacidade de 
voltar para a sua conformação original. Como é o 
caso da albumina,a proteína presente na clara do 
ovo. 
 
 
 
E claro, como quaisquer outras mudanças,além 
de causar a inativação biológica, a desnaturação 
causa outros efeitos nas proteínas. Estes podem 
ser: 
● Redução da solubilidade 
● Mudança na capacidade de se 
ligar a água 
● Aumento de ataque de proteases 
devido a exposição das ligações 
peptídicas 
● Aumento da viscosidade 
● Dificuldade de cristalização 
● Aumento da reatividade química 
 
 
 
Propriedades gerais 
● ​̈Caráter anfótero ​- Devido à presença 
de grupamentos ionizáveis: -NH​3​+ e 
-COO​- nas extremidades terminais ​e nos 
radicais dos resíduos de aminoácidos da 
proteína. A proteína pode apresentar 
caráter básico ou ácido; dependendo do 
pH do meio. 
● ​̈Ponto isoelétrico (pI) - É o pH no qual a 
proteína apresenta ​igualdade de cargas 
positivas e negativas. É no pI que a 
proteína apresenta-se com menor 
solubilidade. 
● ​̈Característica de eletrólitos ​- A 
existência de grupos ionizáveis garante a 
presença de cargas positivas e negativas 
na molécula da proteína. 
● Solubilidade​ - depende da composição 
em AA (depende da quantidade de 
pontes de H que os seus grupos polares 
podem formar com a água ). Partes não 
protéicas da molécula, como lipídeos, 
carboidratos, fosfatos, etc., também 
afetam a solubilidade. 
● A solubilidade da proteína pode ser 
modificada por fatores como: 
 •​pH ​ - a solubilidadeé mínima 
no pI. 
•​Força iônica ​- Em baixas 
concentrações de sais (baixa força 
iônica), a solubilidade em geral aumenta, 
pois os íons salinos tendem a se associar 
às proteínas​.​ Em elevadas 
concentrações salinas, os íons competem 
com a proteína pela água, ocasionando 
perda de água de hidratação, acarretando 
sua precipitação. 
 Salting in :​ pequenas 
quantidades de sais aumentam a 
solubilidade das proteínas; 
Salting out:​ grandes quantidades 
de sais diminuem a solubilidade das 
proteínas 
•​Temperatura ​ - A maioria das 
proteínas é solúvel a temperatura 
ambiente e a solubilidade tende a 
aumentar à medida que se eleva a 
temperatura até 40 a 50 ​o​C. Além destas 
temperaturas a proteína começa a 
desnaturar e a solubilidade diminui. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
VITAMINAS 
As vitaminas são moléculas orgânicas (contendo 
carbono) que funcionam principalmente como 
catalisadores para reações dentro do organismo. 
 
Tradicionalmente as vitaminas agrupam-se de 
acordo com um critério de solubilidade em 
hidrossolúveis (se forem solúveis em água) e 
lipossolúveis (solúveis em gordura e que têm que 
ser veiculadas através de gorduras alimentares). 
As lipossolúveis podem ser lembradas com a 
sigla mnemônica (que ajuda a memória) ADEK, 
para as vitaminas A, D, E e K. Essas vitaminas se 
acumulam dentro da gordura armazenada no 
organismo e dentro do fígado.​E as vitaminas 
hidrossolúveis são as vitaminas do complexo B e 
a vitamina C. Elas não podem ser armazenadas 
no corpo, tornando raro os casos de 
hipervitaminose. Também são absorvidas e 
excretadas rapidamente.