Bioquímica - Proteínas

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Atividade sobre proteínas
Adan, Celso, Gabriel Filgueira Alves Batista, João Urias Barreto Alves de Oliveira 
 
1. O que são proteínas? 
São unidades de aminoácidos que ligam uns aos outros por ligações peptídicas.
2. Cite suas principais funções biológicas.
Função estrutural (componentes do citoesqueleto e colágeno), catalisam reações químicas: enzimas, transportadoras (ex. oxigênio), nutrientes e de armazenamento, contráteis ou de motilidade (movimento), regeneração de tecidos, juntamente com os ácidos nucléicos, atuam no crescimento e reprodução celular, sistema imunológico (anticorpos), reguladores do metabolismo (hormônios) e algumas atuam como toxinas.
3. Porque necessitamos de comer proteínas?
Porque os animais não sintetizando a própria proteína como as plantas, daí a necessidade da ingestão de alimentos proteicos, já que as proteínas são presentes em todo nosso corpo e desempenham diversas funções importantes no organismo.
4. Quais são os dois critérios para um alimento ser classificado como de alto valor biológico?
Possuir todos os aminoácidos essenciais (que o corpo não produz) e digestibilidade. Ex. Proteínas de origem animal, como carnes, ovos e leite.
5. Quais são os três grupos que formam um aminoácido?
Grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono alfa) e um grupo R (cadeia lateral).
6. O que varia entre os aminoácidos é o grupo R. Diga os tipos de grupos R possíveis.
São os grupos R apolar ou hidrofóbico, polar não carregado, polar carregado positivamente (básico), polar carregado negativamente (ácido).
7. Mostre como se faz uma ligação peptídica.
Moléculas de aminoácido ligam entre si através de ligações covalentes, chamadas ligações peptídicas, formando peptídios e proteínas que são polímeros de aminoácidos (cadeias de aminoácidos unidos).
8. Qual a diferença de proteínas simples e conjugadas? Classifique as conjugadas.
A diferença é que proteínas simples contém apenas aminoácidos, já as conjugadas, além dos aminoácidos, também contêm substâncias não-protéicas (grupo prostético: açúcares, lipídeos ou moléculas coloridas). 
As proteínas conjugadas são classificadas com base na natureza do seu grupo prostético em:
 Liproteínas: Contêm lipídeos;
Glicoproteínas: Contêm açúcares; 
Nucleoproteínas: Contêm ácidos nucléicos;
Cromoproteínas: Contêm um grupo cromóforo (colorido);
Caseína: fosfato;
Imunoglobulina G: açúcares; 
Hemoglobina: átomo de ferro.
9. Porque os aminoácidos formam enantiômeros e qual é o enantiômero biológico possível? *
Porque os aminoácidos são basicamente idênticos uns aos outros, mudando na maioria das vezes apenas a posição dos grupos funcionais, e também por possuir um carbono final. A talidomida é o único enantiômero biologicamente possível a qual possui propriedades distintas, uma que ajuda no controle de enjoos e mal estar e outra teratogênica, ou seja, que ocasiona má-formação no feto, ela é metabolizada no organismo.
Porque todas as moléculas com um centro quiral são eticamente ativas, isto é, giram o plano da luz polarizada, enantiômero biologicamente possível é o L-estereoisômero. 
 10. Mostre porque os aminoácidos têm comportamento anfótero.
Porque apresentam um grupo ácido (carboxila) e um grupo básico (amina), dependendo da característica do composto que entra em contato com o aminoácido, ele reage como base ou como ácido demonstrando assim a sua característica anfotérica.
Reação com ácido:
Reação com base:
11. O que é ponto isoelétrico de uma proteína? *
O ponto isoelétrico de uma proteína é quando o valor do pH dela se encontra neutro, ou seja, o número de cargas positivas é igual ao número de cargas negativas.
É o valor de pH onde uma proteína apresenta carga elétrica liquida igual a zero. É o pH no qual há equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos iônicos de uma proteína ou aminoácido.
12. O que define a estrutura primária de uma proteína? 
A estrutura primaria é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o seu nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula, geralmente são determinados geneticamente. 
13. Quais são as estruturas secundárias mais comuns, como são e quais forças as estabilizam?
Os dois arranjos mais comuns são alfa-hélice e a beta-folha. Alfa-hélice é caracterizado por um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. A beta-folha ocorre quando a cadeia polipeptídica estende se em zig-zag e podem ficar dispostos lado a lado. Ambas concentram suas forças em ligações de hidrogênio. 
14. Porque os grupos hidrofóbicos dos aminoácidos se projetam para dentro da alfa-hélice? Quais interações são importantes na orientação dos grupamentos laterais?
15. Como acontece a organização da estrutura terciária das proteínas?
Essa organização acontece quando as estruturas primárias das proteínas dobram- se sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes dissulfetos. Mas podem ocorrer outras ligações espaciais também, como as realizadas por átomos de metais.
16. Quais são os tipos proteicos formados do arranjo quaternário das proteínas?
17. O que é desnaturação proteica? Dê exemplos de agentes desnaturantes.
É a passagem de um estado altamente organizado para um desorganizado, trazendo consequências na perda de propriedades funcionais, físico químicas e mudanças no seu estado conformacional. Alguns agentes desnaturantes são ácidos, calor, detergentes, solventes orgânicos, soluções concentradas de uréia e guanidina, álcalis, sais de metais pesados, etc.
18. Quais são os efeitos da desnaturação?
Perda total ou redução em atividade enzimática, redução da solubilidade, aumento em disponibilidade das ligações peptídicas da proteína para hidrolise através de enzimas, incapacidade de cristalização, aumento da viscosidade intrínseca, aumento da rotação óptica. 
Observação: esses efeitos podem ser reversíveis ou não dependendo da intensidade da desnaturação, agente desnaturante e tipo de proteína.