Enzimas

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Enzimas 
O que são: 
→ São proteínas globulares. 
→ São proteínas que apresentam 
atividade catalítica (precisam estar no 
nível terciário ou quaternário) 
→ As enzimas aceleram a reação. 
→ A enzima não sofre transformação 
na reação 
 
Funcionamento da reação: 
1. Substrato → É a molécula que 
entra na reação. 
2. Enzima → Catalisa a reação. 
3. Produto → Depois de catalisada, é 
o que sai da reação. 
4. Sítio ativo → É o lugar onde 
ocorre o encaixe do substrato na 
enzima. 
 
 MODELO CHAVE FECHADURA: 
NOTA: 
→ Metabolismo - é um conjunto de 
reações químicas que ocorrem na célula 
Nomenclatura das enzimas: 
→ Nomenclatura recomendada 
• Terminação com ASE 
Ex: Glicosidase, urease, amilase 
• Quando se tem dois nomes, o ASE 
vai estar no última nome. O nome 
inicial é o substrato e o outro nome é 
a reação catalisada pela enzima. 
(Reação +ASE) 
→ Nomenclatura Sistemática 
CLASSES TIPO DE REAÇÃO 
CATALIZADA
Oxidorredutases Transferencia de 
elétrons (ions 
hidretos ou átomos 
de H) 
Transferases Reações de 
transferencias de 
grupos
Hidrolases Reações de 
hidrólise 
(transferencia de 
grupos funcionais 
para a água)
Liases Adição de grupos às 
duplas ligações ou 
formação de duplas 
ligações por meio 
de remoção de 
grupos
Isomerases Transferência de 
grupos dentro da 
mesma molécula
Ligases Formação de 
ligações do tipo: 
C—C, C—S, C—O e 
C—N por meio de 
reações de 
condensação 
acopladas à quebra 
do ATP
Eficiencia da enzima 
→ Capacidade de transformar 100 a 
1000 de substrato por segundo 
→ São altamente específicas aos 
substratos e às reações químicas 
Teoria do ajuste induzido 
→ Explica a especialidade 
→ O substrato induz uma mudança na 
enzima que interage 
Teoria do encaixe perfeito 
→ A enzima cria uma fenda e o 
substrato entra nela 
Cofatores e coenzimas 
→ Algumas enzimas precisam se 
associar a um cofator não proteico, 
chamado de grupo prostético 
→ Essas podem ser minerais (ferro, 
zinco) ou moléculas orgânicas 
(vitaminas) 
→ A coenzima e o cofator ajuda no 
trabalho da enzima e na atividade 
catalítica. 
→ Apoenzimas - parte proteica da 
enzima, que é formada por 
aminoácidos 
→ Holoenzimas - formada pela parte 
proteica +grupo prostético 
Regulação 
→ Podem ser ativadas ou inibidas de 
acordo com a necessidade da célula 
→ São modificadas por fosforilação 
Localização na célula 
→ Muitas estão dentro de organelas 
específicas 
Ex: Membrana e Citoplasma 
→ Enzimologia Clínica - mostra 
como utilizar algumas enzimas no 
apoio ao diagnóstico 
Ex: Enzimas - ALT ou TGP 
 AST ou TGO 
TGP → produzida pelo fígado 
TGO → produzida pelo fígado e 
músculo 
NOTA: Se ocorre um dano hepático, as 
enzimas vão para o sangue e começam 
a perder sua atividade catalítica 
→ Para a enzima fazer apoio ao 
diagnóstico, elas tem que ser 
produzidas em pequena escala 
Mecanismo de ação 
→ Sua ação ocorre em condições ideias 
de pH, temperatura e em ambiente 
aquoso 
→ Velocidade de reação: 
• O catalisador aumenta a velocidade 
de reação, sem alterar o equilíbrio da 
reação 
→ Energia de ativação 
• As moléculas possuem energias livres 
próprias e diferentes entre si 
Cinética enzimática 
→ Estuda a velocidade da reação e 
como ela se modifica em resposta às 
alterações do meio 
→ Concentração do substrato 
• Aumenta a velocidade da reação até 
atingir a velocidade máxima 
• E + S → ES → E + P 
• O patamar é alcançado quando 
praticante todas as enzimas estão no 
estado ES 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
1. Concentração de Substrato 
→ Quanto MAIOR a concentração, 
MAIOR a atividade catalítica 
2. Temperatura 
→ Quanto MAIOR a temperatura, 
MAIOR a atividade catalítica 
→ A temperatura aumenta a velocidade 
até atingir um pico de velocidade 
→ Neste momento a energia de 
ativação necessária foi atingida porque 
existem muitas moléculas liberando 
energia 
→ Se a temperatura subir demais, 
causa a desnaturação e inativação da 
enzima, e a velocidade decai 
 
3. pH 
→ A alteração de H+ altera a 
velocidade por causar ionização do sítio 
ativo 
→ A reação pode requerer grupos 
químicos específicos no sítio ionizado 
ou não ionizado ou não ionizado 
→ Cada enzima possui um pH ótimo, 
que dependerá do seu local de atuação 
Ex: pepsina - pH= 2 
→ Desnaturação proteica ocorre em 
extremos de pH 
As enzimas podem ter atividade o 
tempo todo no organismo? 
→ Não podem ter atividade o tempo 
todo 
→ Todos os eventos tema que ser 
coordenados e cada uma tem seu tempo 
de agir 
→ A célula recebe a informação da 
molécula mensageira, e assim controla 
as reações das enzimas 
Inibição enzimática 
→ O inibidor é uma substancia que 
diminui a velocidade de uma reação 
→ Quando velocidade diminui, não 
adianta aumentar a quantidade de 
substrato 
→ Existem 2 mecanismos inibidores: 
• Inibição reversível - possui 
atividade não permanente 
• Inibição irreversível - possui 
atividade permanente 
A inibição, pode ser competitiva ou 
inibição não competitiva: 
• Competitiva - A molécula inibidora 
tem uma semelhança estrutural com 
o substrato 
• Não competitiva - O inibidor e o 
substrato se ligam em diferentes 
sítios na enzima 
→ O inibidor se liga na enzima ou no 
complexo SE, impedindo que a reação 
ocorra 
Regulação enzimática 
→ A regulação da velocidade das 
reações permite ao organismo regular 
suas diferentes funções 
→ Pode dar atividade, sendo 
positiva+ ou pode tirar a atividade, 
sendo negativa- 
→ Sítio alostérico permite a ligação 
da molécula reguladora 
→ Enzimas alostéricas são reguladas 
por ejetores, que se ligam em sítios 
diferentes do sítio ativo do substrato 
→ O ejetor pode ser negativo ou 
positivo 
→ O ejetor modifica sua afinidade ou 
modifica a capacidade catalítica da 
enzima 
→ Molécula inibidora negativa - a 
molécula reguladora muda a forma do 
sítio ativo e o substrato não consegue se 
ligar 
→ Molécula reguladora positiva - 
quando o ativador e o substrato 
conseguem estar conectados 
Regulação por feedback 
→ Se o sítio alostérico está ativo, o 
substrato não consegue se ligar e a 
molécula fica inativa 
→ Quem dita se a enzima vai ter ação é 
o produto final 
→ A regulação por feedback ocorre 
quando o produto final se liga ao sítio 
alostérico e a molécula fica inativa 
→ Quando o produto final se 
desliga, o substrato consegue se ligar e 
a molécula fica ativa novamente 
Ex: Quando um hormônio está muito 
elevado, ocorre a regulação por 
Feedback, onde o produto final se liga 
ao sítio alostérico e deixa a molécula 
inativa, e quando o hormônio diminui, 
o produto se desliga e o substrato 
consegue se ligar ao sítio ativo e volta a 
produzir o hormônio 
Modificação covalente 
→ É a entrada e saída de grupos 
fosfatos na molécula 
→A enzima transferase pode ser 
quinase ou cinase e fosfatase ou 
fosforilase: 
• Quinase ou cinase - coloca o 
fósforo 
• Fosfatase ou fosforilase - tira o 
fósforo 
→ Controla ações antagônicas 
→ O glucagon é liberal no jejum e 
ativa as quinases que ativam o fósforo 
→ Quando o animal sai do jejum e volta 
a comer, libera insulina que ativa a 
fosfatase e desliga o fósforo 
→ Os hormônios que controlam se o 
fósforo é ativada ou não 
→ O fósforo se liga através da ligação 
covalente 
→ A função do fósforo é mexer na 
organização espacial da enzima