Aminoácidos e proteínas

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ – UFC
Campus Sobral
Graduação em Odontologia
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
	As proteínas são os polímeros funcionais e estruturais dos sistemas vivos. Catalisam reações, transportam substâncias, contraem músculos e muitas outras. 
	As proteínas são sequências de aminoácidos unidos formando uma estrutura poliamídica linear (polipeptídios). Apenas 20 aminoácidos codificados pelo DNA estão presentes nas proteínas. 
AMINOÁCIDOS
	Cada aminoácido tem um carbono central, denominado carbono α, a qual estão ligados quatro grupos diferentes:
· Um grupo amino básico (-NH3)
· Um grupo carboxila ácido (-COOH)
· Um átomo de hidrogênio (-H)
· Uma cadeia lateral distinta (-R) 
	A glicina é o aminoácido mais simples, os outros 19 são quirais e apresentam isomeria optica, pois tem os quatro substituintes diferentes.
Enantiômeros são moléculas orgânicas que são chamadas assim em razão da sua forma, pois para cada enantiômero existe um de forma idêntica porém invertida, como se esta estivesse em frente a um espelho:
· Os aminoácidos com cadeias laterais polares, hidrofílicas ou dotadas de carga estão geralmente expostos na superfície da proteína. 
· Os resíduos hidrofóbicos apolares geralmente estão mergulhados no interior hidrofóbico ou núcleo proteico e fora do contato com a água. 
QUANTO A CLASSIFICAÇÃO
	Baseado nos grupos laterais, os aminoácidos são divididos em 5 grupos:
· Apolares, alifáticos
· Apolares, aromáticos
· Polares, não carregados
· Polares, carregados positivamente
· Polares, carregados negativamente
Apolares e Alifáticos
	Cadeia aberta, neutros, e possuem hidrocarbonetos saturados como cadeias laterais. A glicina está incluída nesse grupo. Todos os aminoácidos tem cadeia hidrofóbica. 
Apolares, aromáticos
	São neutros, não polares, tem cadeias laterais aromáticas. Estão normalmente inseridos no núcleo proteico e envolvidas nas interações hidrofóbicas entre elas. São responsáveis pela absorção da luz ultravioleta na maioria das proteínas. 
Polares, não carregados
	São neutros e possuem cadeias laterais com grupos hidroxila ou amida. São encontrados nos sítios ativos de proteínas catalíticas, como nas enzimas. Apesar da polaridade, não apresentam carga nas condições fisiológicas. 
Polares, carregados positivamente (básicos)
	As cadeias estão totalmente protonadas em pH neutros, e portanto carregados positivamente. 
Polares, carregadas negativamente (ácidas) 
	A cadeia lateral dos ácidos aspártico e glutâmico contém ácidos carboxílicos que estão ionizados em pH 7,0. No estado ionizado esses aminoácidos exibem cargas negativas em seus grupos. 
Aminoácidos Especiais
	Tem diversas funções, porém não participam da produção de proteínas. São encontrados no ciclo da ureia. 
Ligações Peptídicas
	Ocorre entre o agrupamento amina de um aminoácido com um grupo carboxílico de outro aminoácido. O carbono da carboxila se liga com o hidrogênio da amina, para formar a amida. 
Peptídeos com até 60 aa
· Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa
· Ocitocina: 9 resíduos de aa
· Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação
· Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa);
· Glucagon: 29 aa
Podemos considerar as proteínas como simples, conjugadas e derivadas. As proteínas simples apresentam apenas aminoácidos. Nas proteínas conjugadas, além de aminoácidos, existe um radical de origem não peptídica, que é denominado de grupo prostético. As proteínas derivadas, por sua vez, não são encontradas na natureza e são conseguidas graças a processos de degradação de proteínas simples ou conjugadas.
ESTRUTURA DA PROTEÍNA
· Estrutura Primária: Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
· Estrutura Secundária: Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio a cada 4 ligações pepitídicas. Existem dois tipos: α-hélice e a folha pregueada β. 
· α-hélice é uma estrutura cilíndrica formada pelo firme enrolamento da cadeia peptídica, apresentando as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos projetadas para fora do eixo da espiral. 
 
· Folha Pregueada β: Quando as pontes de hidrogênio são formadas entre as ligações peptídicas de cadeias diferentes, as cadeias assumem uma disposição paralela ou antiparalela uma em relação a outra. Ela é uma estrutura estendida. Grupos NH2 e COOH se unem lateralmente por pontes de H. 
· Estrutura Terciária: Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio. É enovelada e biologicamente ativa. É estabilizada por interações entre os grupos funcionais de cadeias laterais: ligações dissulfeto covalentes, pontes de hidrogênio, pontes salinas e interações hidrofóbicas. 
· Estrutura Quaternária: Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
Proteína Globular
As proteínas globulares são formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram adquirindo a forma esférica ou globular. Tais proteínas, em sua maioria, são solúveis em água. As proteínas globulares têm uma função dinâmica e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos, muitos hormônios e proteínas transportadoras, como a albumina sérica e hemoglobina.
Proteína Fibrosa
	As proteínas fibrosas são insolúveis em água e são fisicamente resistentes; tais proteínas são formadas por cadeias polipeptídicas paralelas dispostas em longas fibras ou lâminas. Como exemplo de proteínas fibrosas temos o colágeno, a queratina e a elastina.
 Enzimas: amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase
Proteínas nutrientes e de reserva: caseína, ovoalbumina
Proteínas transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas
Proteínas contráteis: actina, miosina, tubulina
Proteínas estruturais e de proteção: colágeno, elastina e queratina
Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e glucagon
Proteínas de defesa: Imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina