Aminoácidos: Função, Estrutura e Classificação

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Tutoria 2 – Módulo 3 – Eduarda Miranda 
Proteínas 
Entender a bioquímica dos aminoácidos (função, 
estrutura, classificação) 
• Os aminoácidos são as unidades estruturais 
básicas das proteínas. Um α-
aminoácido consiste em um átomo central 
de carbono, chamado de carbono α, 
ligado a um grupo amino, um ácido 
carboxílico, um átomo de hidrogênio e um 
grupo R diferenciado. Geralmente refere-
se ao grupo R como a cadeia lateral. Com 
quatro grupos diferentes ligados ao átomo 
de carbono tetraédrico, os α-aminoácidos 
são quirais: eles podem existir em uma de 
duas formas de imagem especular, 
chamadas de isômeros L e D. 
• Apenas os aminoácidos L constituem as 
proteínas. 
• Essenciais: Não são sintetizados pelo nosso 
organismo. 
o Arginina, fenilalanina, leucina, 
isoleucina, lisina, metionina, 
treonina, triptofano, histidina e 
valina 
• Não essenciais: Sintetizados pelo nosso 
organismo 
o Alanina, Aspartato (ácido 
aspártico), cisteína, glutamato 
(ácido glutâmico), glutamina, 
glicina, prolina, serina e tirosina. 
 
• Aminoácidos hidrofóbicos: O aminoácido 
mais simples é a glicina, que tem apenas 
um átomo de hidrogênio como cadeia 
lateral. Com dois átomos de hidrogênio 
ligados ao carbono α, a glicina é o único 
aminoácido aquiral. A alanina, o segundo 
aminoácido mais simples, tem um grupo 
metila (—CH3) como cadeira lateral 
(Figura 2.7). Cadeias laterais maiores 
hidrocarbonadas são encontradas na 
valina, leucina e isoleucina. A metionina 
tem uma cadeia lateral altamente 
alifática, que inclui um grupo tioéter (—S—
). A cadeia lateral da isoleucina inclui um 
centro quiral adicional; apenas o isômero 
é encontrado em proteínas. As cadeias 
laterais alifáticas maiores são 
especialmente hidrofóbicas; isto é, elas 
tendem a se agrupar entre si, em vez de 
com a água. As estruturas tridimensionais 
das proteínas hidrossolúveis são 
estabilizadas por esta tendência dos 
grupos hidrofóbicos de se associarem 
mutuamente, o que é conhecido como 
efeito hidrofóbico. Os diferentes tamanhos 
e formas destas cadeias laterais 
hidrocarbonadas permitem que elas se 
associem para formar estruturas 
compactas com pouco espaço vazio. A 
prolina também tem uma cadeia lateral 
alifática, mas se diferencia dos demais 20 
membros do conjunto de aminoácidos 
porque sua cadeia lateral é ligada tanto 
ao átomo de nitrogênio quanto ao 
carbono α. A prolina influencia 
consideravelmente a arquitetura das 
proteínas, uma vez que seu anel estrutural 
a torna mais conformacionalmente restrita 
que os demais aminoácidos. 
• Aminoácidos polares: Seis aminoácidos 
são polares, mas sem carga. Três 
aminoácidos, serina, treonina e 
tirosina, têm grupos hidroxila (—OH) ligados 
a uma cadeia lateral hidrofóbica. A serina 
pode ser considerada uma versão da 
alanina ligada a um grupo hidroxila; a 
treonina se assemelha à valina com um 
grupo hidroxila no lugar de um grupo 
metila; e a tirosina é uma versão da 
fenilalanina com um grupo hidroxila 
substituindo um átomo de hidrogênio no 
anel aromático. O grupo hidroxila faz com 
que estes aminoácidos sejam muito 
mais hidrofílicos (“amantes da água”) 
e reativos que seus análogos hidrofóbicos. 
A treonina, como a isoleucina, contém um 
centro assimétrico adicional; mais uma 
vez, apenas um isômero está presente nas 
proteínas. 
• Aminoácidos carregados positivamente: 
Agora nos voltamos aos aminoácidos com 
cargas positivas completas, que os tornam 
altamente hidrofílicos. A lisina e 
a arginina têm cadeias laterais longas que 
terminam com grupos que 
são positivamente carregados em pH 
neutro. A lisina tem uma amina primária em 
uma extremidade e a arginina, um grupo 
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guanidínio. A histidina contém um grupo 
imidazol, um anel aromático que também 
pode estar carregado positivamente. 
• Aminoácidos carregados negativamente: 
Este conjunto contém dois aminoácidos 
com cadeias laterais ácidas: ácido 
aspártico e ácido glutâmico (Figura 2.11). 
Esses aminoácidos são geralmente 
chamados 
de aspartato e glutamato para enfatizar 
que, em pH fisiológico, suas cadeias 
laterais geralmente não contêm um 
próton, presente na forma ácida, e têm, 
portanto, carga negativa. No entanto, em 
algumas proteínas, estas cadeias laterais 
aceitam prótons, e esta capacidade é 
geralmente importante, sob o ponto de 
vista funcional. 
• Estrutura primária | Os aminoácidos são 
unidos por ligações peptídicas para formar 
cadeias polipeptídicas 
o As proteínas são POLÍMEROS 
LINEARES formados pela ligação 
do grupo α-carboxila de um 
aminoácido ao grupo α-amino de 
outro aminoácido. Este tipo de 
ligação é chamado de LIGAÇÃO 
PEPTÍDICA ou LIGAÇÃO AMÍDICA. 
A formação de um dipeptídio a 
partir de dois aminoácidos é 
acompanhada pela perda de uma 
molécula de água. O equilíbrio 
desta reação deve-se a hidrólise, 
em vez da síntese, na maioria das 
condições. Logo, a biossíntese de 
pontes peptídicas requer uma 
fonte de energia livre. No entanto, 
ligações peptídicas 
são CINETICAMENTE BEM 
ESTÁVEIS, uma vez que a taxa de 
hidrólise é extremamente lenta; a 
duração de uma ligação peptídica 
em solução aquosa, na ausência 
de um catalisador, aproxima-se de 
1.000 anos. 
• Estrutura secundária | As cadeias 
polipeptídicas podem se enovelar em 
estruturas regulares como a alfa-hélice, a 
folha beta, voltas e alças 
o Uma cadeia polipeptídica pode se 
enovelar em uma estrutura com 
repetições regulares? Em 1951, 
Linus Pauling e Robert Corey 
propuseram duas estruturas 
periódicas chamadas de α-
HÉLICE (alfa-hélice) 
e FOLHA β PREGUEADA (folha 
beta pregueada). 
Subsequentemente, outras 
estruturas como a VOLTA β e a 
laço Ω foram identificadas. 
Embora não sejam periódicas, 
estas estruturas em voltas e alças 
são bem definidas e contribuem 
com a α-hélice e com a folha β na 
formação da estrutura final da 
proteína. As α-hélices, fitas β e 
voltas são formadas por meio de 
um padrão regular de pontes de 
hidrogênio entre os grupos N—H e 
C=O dos aminoácidos que 
estão PRÓXIMOS UNS DOS 
OUTROS NA SEQUÊNCIA 
LINEAR do peptídio. Estes 
segmentos enovelados são 
chamados de ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA. 
• Estrutura terciária | As proteínas 
hidrossolúveis enovelam-se em estruturas 
compactas com núcleos apolares 
o A mioglobina, transportadora de 
oxigênio no músculo, é uma cadeia 
polipeptídica simples de 153 
aminoácidos. A capacidade da 
mioglobina de se ligar ao oxigênio 
depende da presença do heme, 
um grupo prostético (auxiliar) não 
peptídico, constituído por 
protoporfirina IX e um átomo 
central de ferro. A mioglobina é 
uma molécula extremamente 
compacta. Suas dimensões globais 
são de 45 × 35 × 25 Å, uma ordem 
de magnitude menor do que se ela 
fosse completamente distendida 
(Figura 2.43). Cerca de 70% da 
cadeia principal é enovelada em 
oito α-hélices, e muito do restante 
da cadeia forma voltas e alças 
entre elas. 
o O enovelamento da cadeia 
principal da mioglobina, como a 
maioria das demais proteínas, é 
complexo e assimétrico. O trajeto 
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geral de uma cadeia polipeptídica 
de uma proteína é normalmente 
conhecido como sua estrutura 
terciária. Um princípio de união 
emerge a partir da distribuição das 
cadeias laterais. O fato marcante é 
que o interior é constituído 
praticamente de resíduos 
apolares como leucina, valina, 
metionina e fenilalanina (Figura 
2.44). Os resíduos com carga como 
o aspartato, glutamato, lisina e 
arginina não estão presentes no 
interior da mioglobina. Os únicos 
resíduos polares internos são duas 
histidinas, que têm função crítica 
na ligação do ferro e oxigênio. O 
exterior da mioglobina, por outro 
lado, é constituído tanto por 
resíduos polares quanto por 
apolares. O modelo de 
preenchimento espacial mostra 
que há muito pouco espaço vazio 
no interior. 
o Esta distribuição contrastante entre 
os resíduos polares e apolares 
mostra uma característica-chave 
na arquitetura proteica: em um 
meio aquoso, o enovelamento das 
proteínasé dirigido pela forte 
tendência dos resíduos 
hidrofóbicos de serem excluídos da 
água. Lembre-se de que um 
sistema é mais 
termodinamicamente estável 
quando os elementos hidrofóbicos 
são agrupados, em vez de 
disseminados, em meio aquoso. 
Portanto, a cadeia polipeptídica se 
enovela de modo que as cadeias 
laterais se internalizem, enquanto 
suas cadeias polares carregadas se 
dispõem na superfície. Muitas α-
hélices e fitas β são anfipáticas; isto 
é, a α-hélice ou fita β tem um lado 
hidrofóbico, que se volta para o 
interior da proteína, e uma face 
mais polar, que se volta para a 
solução. O destino da cadeia 
principal que acompanha as 
cadeias laterais hidrofóbicas 
também é importante. Um grupo 
NH ou CO de um peptídio, não 
pareado tem muito mais 
preferência pela água do que por 
um meio apolar. O segredo da 
internalização de um segmento da 
cadeia principal em um ambiente 
hidrofóbico é parear todos os 
grupos NH e CO por meio de 
pontes de hidrogênio. Este 
pareamento é ordenadamente 
obtido em uma α-hélice ou folha β. 
As interações van der Waals entre 
as cadeias laterais 
hidrocarbonadas fortemente 
unidas contribui para a 
estabilização das proteínas. 
Podemos agora entender por que 
o conjunto de 20 aminoácidos 
contém muitos que diferem 
discretamente em tamanho e 
forma: eles fornecem uma gama 
de elementos de escolha que 
preenchem perfeitamente o 
interior da proteína, assim 
maximizando as interações de van 
der Waals, que demandam 
contato íntimo 
• Estrutura quaternária | As cadeias 
polipeptídicas podem se unir formando 
estruturas com múltiplas subunidades 
o Até agora, abordamos três deles. 
A estrutura primária é a sequência 
de aminoácidos. A estrutura 
secundária refere-se à 
organização espacial dos resíduos 
de aminoácidos vizinhos na 
sequência. Algumas destas 
organizações são regulares, dando 
origem a uma estrutura periódica. 
A α-hélice e a fita β são elementos 
da estrutura secundária. A estrutura 
terciária refere-se à organização 
especial dos resíduos de 
aminoácidos que estão distantes 
uns dos outros na sequência e ao 
padrão das pontes dissulfeto. 
Agora nos voltamos para as 
proteínas que contêm mais de uma 
cadeia polipeptídica. Essas 
proteínas exibem um quarto nível 
de organização estrutural. Cada 
cadeia polipeptídica neste tipo de 
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proteína é chamada 
de subunidade. 
o A estrutura quaternária refere-se à 
organização espacial das 
subunidades e à natureza de suas 
interações. O tipo mais simples de 
estrutura quaternária é um dímero, 
constituído por duas subunidades 
idênticas. Esta organização está 
presente na proteína ligante de 
DNA Cro, encontrada em um 
bacteriófago chamado de λ. 
Estruturas quaternárias mais 
complexas são comuns também. 
Mais de um tipo de subunidade 
pode estar presente, geralmente 
em quantidade variável. Por 
exemplo, a hemoglobina humana, 
a proteína carreadora de oxigênio 
no sangue, é constituída por duas 
subunidades de um tipo 
(designada α) e duas subunidades 
de outro tipo (designada β). Assim, 
a molécula de hemoglobina existe 
como um tetrâmero α2β2. 
Mudanças sutis na organização 
interna das subunidades da 
hemoglobina permitem que ela 
transporte oxigênio dos pulmões 
aos tecidos com grande eficiência. 
Entender a bioquímica das proteínas (função, 
estrutura, classificação) 
• As proteínas são as macromoléculas mais 
versáteis nos sistemas vivos; elas têm 
funções cruciais em essencialmente todos 
os processos biológicos. As proteínas 
funcionam como catalisadores e 
transportadores e armazenam outras 
moléculas como o oxigênio, fornecem 
suporte mecânico e proteção 
imunológica, geram movimento, 
transmitem impulsos nervosos e controlam 
o crescimento e a diferenciação. Grande 
parte deste livro se concentrará nas 
funções das proteínas e em como elas 
realizam tais funções. 
• As proteínas são polímeros lineares 
construídos a partir de unidades 
monoméricas chamadas de aminoácidos, 
os quais são unidos ponta a ponta. A 
sequência dos aminoácidos ligados uns 
aos outros é chamada de estrutura 
primária. De maneira notável, as proteínas 
se dobram espontaneamente em 
estruturas tridimensionais, determinadas 
pela sequência de aminoácidos no 
polímero proteico. A estrutura 
tridimensional formada pelas pontes de 
hidrogênio entre os aminoácidos próximos 
uns dos outros é chamada de estrutura 
secundária, enquanto a estrutura terciária 
é formada por interações de longa 
distância entre os aminoácidos. A função 
da proteína depende diretamente desta 
estrutura tridimensional. Portanto, as 
proteínas são a personificação da 
transição de um mundo unidimensional de 
sequências para um mundo tridimensional 
de moléculas capazes de realizar diversas 
funções. Muitas proteínas têm estruturas 
quaternárias, em que a proteína funcional 
é composta por várias cadeias 
polipeptídicas. 
• As proteínas têm ampla variedade de 
grupos funcionais. Estes grupos funcionais 
incluem alcoóis, tióis, tioésteres, ácidos 
carboxílicos, carboxamidas e uma 
variedade de grupos básicos. A maior 
parte destes grupos é quimicamente 
reativa. Quando combinado em várias 
sequências, este conjunto de grupos 
funcionais é responsável pelo amplo 
espectro de funções das proteínas. 
• As proteínas podem interagir umas com as 
outras e com outras macromoléculas 
biológicas para formar complexos 
proteicos. As proteínas nestes complexos 
podem agir sinergisticamente tendo 
propriedades que as proteínas 
individualmente podem não ter. Exemplos 
destes complexos incluem as máquinas 
macromoleculares que replicam o DNA, 
transmitem sinais dentro das células e 
executam muitos outros processos 
essenciais. 
• Algumas proteínas são bem rígidas, 
enquanto outras exibem considerável 
flexibilidade. As unidades rígidas podem 
funcionar como elementos estruturais no 
citoesqueleto (o arcabouço interno das 
células) ou no tecido conectivo. As 
proteínas com alguma flexibilidade 
podem funcionar como dobradiças, 
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molas ou alavancas que são cruciais para 
a função proteica, para a união de 
proteínas umas às outras e a outras 
moléculas, formando unidades 
complexas, e para a transmissão de 
informações dentro das células e entre 
elas. 
• As proteínas têm papéis fundamentais em 
quase todos os processos biológicos – na 
catálise, na transmissão de sinais e no 
suporte estrutural. Esta formidável gama 
de funções é resultado da existência de 
milhares de proteínas, cada uma 
enovelada tridimensionalmente de 
maneira característica, o que as permite 
interagir com uma ou mais de uma grande 
e diversa quantidade de moléculas. 
 
• Estrutura primária das proteínas 
o A estrutura primária corresponde 
à sequência linear dos 
aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas. 
o Em algumas proteínas, a 
substituição de um aminoácido por 
outro pode causar doenças e até 
mesmo levar à morte. 
• Estrutura Secundária 
o A estrutura secundária 
corresponde ao primeiro nível de 
enrolamento helicoidal. 
o É caracterizada por padrões 
regulares e repetitivos que ocorrem 
localmente, causada pela atração 
entre certos átomos de 
aminoácidos próximos. 
o Os dois arranjos locais mais comuns 
que correspondem a estrutura 
secundária são a alfa-hélice e a 
beta-folha ou beta-pregueada. 
o Conformação alfa-hélice: 
caracterizada por um arranjo 
tridimensional em que a cadeia 
polipeptídica assume 
conformação helicoidal ao redor 
de um eixo imaginário. 
o Conformação beta-folha: ocorre 
quando a cadeia polipeptídica 
estende-se em zig-zag e podem 
ficar dispostas lado a lado. 
• Estrutura Terciária 
o A estrutura terciária corresponde 
ao dobramento da cadeia 
polipeptídica sobre si mesma. 
o Na estrutura terciária, a proteína 
assume uma forma tridimensional 
específica devido o enovelamento 
global de toda a cadeia 
polipeptídica. 
• Estrutura Quaternária 
o Enquanto muitas proteínas são 
formadas por uma única cadeia 
polipeptídica. Outras, são 
constituídaspor mais de uma 
cadeia polipeptídica. 
o A estrutura quaternária 
corresponde a duas ou mais 
cadeias polipeptídicas, idênticas 
ou não, que se agrupam e se 
ajustam para formar a estrutura 
total da proteína. 
o Por exemplo, a molécula da 
insulina é composta por duas 
cadeias interligadas. Enquanto, a 
hemoglobina é composta por 
quatro cadeias polipeptídicas. 
• Desnaturação das Proteínas 
o Para que possam desempenhar 
suas funções biológicas, as 
proteínas precisam apresentar sua 
conformação natural. 
o O calor, acidez, concentração de 
sais, entre outras condições 
ambientais podem alterar a 
estrutura espacial das proteínas. 
Com isso, suas cadeias 
polipeptídicas desenrolam e 
perdem a conformação natural. 
o Quando isso ocorre, chamamos 
de desnaturação das proteínas. 
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o O resultado da desnaturação é a 
perda da função biológica 
característica daquela proteína. 
o Entretanto, a sequência de 
aminoácidos não é alterada. A 
desnaturação corresponde 
apenas a perda de conformação 
espacial das proteínas. 
• Papel biológico das proteínas: 
o Enzimático: lipases, amilases, FFK 
o Transporte: hemoglobina, albumina 
o Contração: miosina e actina } 
o Estrutura: colágeno, elastina, 
queratina. 
o Proteção: Imunoglobulinas 
o Coagulação sanguínea: fibrina 
o Hormonal: GH, Insulina, glucagon 
o Osmolaridade: albumina 
o Tamponamento 
• Classificação quanto a forma: 
o Proteínas globulares: Estrutura 
espacial mais complexa; solúveis 
em solventes aquosos; possuem 
forma esférica. Ex: albumina, 
imunoglobulinas. 
o Proteínas fibrosas: Insolúveis em 
solventes orgânicos; constituem 
proteínas estruturais; São 
alongadas. Ex: miosina, actina, 
colágeno. 
Compreender o metabolismo dos aminoácidos e 
proteínas 
• TRANSAMINAÇÃO 
o Os aminoácidos entram na 
corrente sanguínea e chegam até 
o fígado onde serão 
metabolizados. No fígado a 
primeira parte do metabolismo de 
todos os aminoácidos é a remoção 
do grupo amino. Esta remoção é 
catalisada pelas enzimas 
aminotransferases (transaminases) 
utilizando a coenzima PLP (ver 
mecanismo da transaminação 
pela PLP na aula 07 de coenzimas 
e vitaminas). O grupo amino é 
então transferido do aminoácido 
para o α-cetoglutarato, formando 
um α-cetoácido e glutamato 
(Figuras 2 e 3). O glutamato é então 
oxidado pelo NAD+ ou pelo NADP+ 
numa reação catalisada pela 
enzima glutamato-desidrogenase, 
formando uma imina. A hidrólise 
posterior da imina regenera o α-
cetoglutarato e libera amônio (NH4 
+). O destino final do NH4 + vai 
depender da espécie do 
organismo vivo. Microorganismos e 
peixes liberam amônia para o 
ambiente, já que dispõem de 
muita água para diluir a amônia, 
reduzindo a sua toxicidade. Já a 
maioria dos vertebrados converte o 
NH4 + em uréia no ciclo da uréia, 
sendo esta liberada na urina. Isto é 
feito porque a amônia seria tóxica 
se presente em largas quantidades 
em nosso organismo. Por último, os 
répteis terrestres e as aves que 
dispõem de menos água em seu 
metabolismo convertem o NH4 + 
em ácido úrico, liberando na forma 
sólida juntamente com as fezes 
(Figura 2). As plantas reciclam 
praticamente todo o seu 
nitrogênio, sendo raros os casos 
onde ele é excretado. 
• CICLO DA URÉIA 
o Quando o nitrogênio não é 
reciclado na síntese de 
aminoácidos ou de ácidos 
nucléicos, ele é depositado nas 
mitocôndrias das células do fígado 
na forma de amônio, onde será 
convertido em uréia pelo ciclo da 
uréia. Qualquer NH4 + que penetre 
nas células hepáticas é 
imediatamente ligado ao 
bicarbonato pela enzima 
carbamoil-fosfato-sintetase, que 
com o gasto de uma molécula de 
ATP converte o NH4 + em 
carbamoil-fosfato. Esta é uma 
reação muito semelhante à 
ativação do bicarbonato pelo ATP 
nas reações da carboxilação. Seu 
mecanismo envolve o ataque 
nucleofílico do ATP pelo 
bicarbonato, formando um 
bicarbonato ativado e ADP. Em 
seguida a amônia age como 
nucleófilo, atacando a carbonila 
do bicarbonato ativado, numa 
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substituição acílica nucleofílica, 
sendo o fosfato o grupo 
abandonador e formando 
carbamato. Por fim o carbamato é 
ativado numa nova substituição 
nucleofílica com o ATP, formando 
carbamoil-fosfato e ADP. O 
carbamoil-fosfato funciona como 
um doador de carbamato, 
entrando assim no ciclo da uréia. 
o O ciclo da uréia possui quatro 
etapas enzimáticas. Na primeira 
delas o carbamoil-fosfato doa seu 
grupo carbamoil para a ornitina, 
formando a citrulina e liberando 
fosfato. Esta reação ocorre por um 
mecanismo de substituição acílica 
nucleofílica, onde o oxigênio 
carboxílico da ornitina age como 
nucleófilo atacando a carbonila 
do carbamoil-fosfato, e o fosfato é 
o grupo abandonador (Figura 6). 
Essa reação é catalisada pela 
enzima ornitina-transcarbamoilase, 
e a citrulina produzida migra da 
mitocôndria para o citosol. 
o Na segunda etapa do ciclo da 
uréia ocorre uma condensação 
entre o grupo amino do aspartato 
e o carbamoil da citrulina, 
formando argininosuccinato. Esta 
reação é catalisada pela enzima 
arginino-succinato-sintetase (Figura 
6). O aspartato é proveniente do 
oxaloacetato do ciclo do ácido 
cítrico. O oxaloacetato sofre 
transaminação com o glutamato 
com o auxílio da PLP, formando 
aspartato e α-cetoglutarato. A 
citrulina é então ativada atacando 
o fósforo-α do ATP formando citrulil-
AMP e pirofosfato. O grupo amino 
do aspartato ataca então o 
carbono da imina da citrulil-AMP, 
sendo o AMP o grupo 
abandonador e formando 
arginino-succinato (Figura 7). 
o Na terceira etapa do ciclo da uréia 
a enzima arginino-succinase 
quebra a molécula de arginino-
succinato, formando arginina e 
fumarato. O fumarato retorna ao 
ciclo do ácido cítrico na 
mitocôndria (Figura 6). 
o Na quarta etapa do ciclo da uréia 
a arginina é clivada (hidrolisada) 
pela enzima arginase, produzindo 
uréia e ornitina. O ornitina retorna 
para a mitocôndria para reiniciar o 
ciclo, enquanto a uréia é 
excretada (Figura 6). Todos os α-
cetoácidos serão metabolizados 
por vias já estudadas, alguns 
entram na via glicolítica, outros 
sofrem β-oxidação, e outros entram 
diretamente no ciclo do ácido 
cítrico (Figura 8). 
• FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA 
o A fosforilação oxidativa é uma série 
de reações de transferência de 
elétrons e prótons (H+) que ocorre 
na mitocôndria, na cadeia 
respiratória, e ao final converte o 
O2 em água. Essa série de reações 
garante que a energia desses 
elétrons não seja perdida, e sim 
convertida em energia química na 
forma de gradiente de prótons. 
Esse gradiente de prótons em 
seguida será utilizado para a 
síntese de ATP. A mitocôndria é 
uma organela que participa 
ativamente das vias metabólicas 
estudadas até o momento. Ela 
possui duas membranas, interna e 
externa. A membrana interna é 
impermeável às moléculas 
pequenas e íons, incluindo o H+, e 
contêm todos os transportadores 
de elétrons da cadeia respiratória, 
as enzimas ADP-ATP-translocase e 
ATP-sintase, além de outros 
transportadores de membrana. A 
membrana externa é permeável a 
pequenas moléculas e íons. No 
exterior da mitocôndria ocorre a 
glicólise e o ciclo da uréia. Na 
matriz mitocondrial (interior da 
mitocôndria) ocorre o ciclo do 
ácido cítrico, a β-oxidação dos 
ácidos graxos, a piruvato-
desidrogenase e o metabolismo 
dos aminoácidos. O espaço 
intermembranas é onde ocorre a 
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síntese da ATP na cadeia 
respiratória. 
As proteínas são sintetizadas 
constantemente a partir de aminoácidos e 
degradadas novamente no organismo, 
numa reciclagem contínua. Os 
aminoácidos não utilizados 
imediatamente após a síntese protéica 
são perdidos, já que não ocorre 
estocagem de proteínas. Desta forma, o 
total de proteínas no corpo de um adulto 
saudável é constante, de forma que a taxa 
de síntese protéica é sempre igual à de 
degradação. 
 
Ciclo da uréia 
 
A degradação da proteína leva a uma 
perda diária de nitrogênio protéico pela 
uréia excretada,em quantidade 
aproximada de 35 a 55g/dia. 
 
Qualquer aminoácido que não seja 
utilizado pelo organismo é degradado. O 
processo de remoção do grupo amino 
libera amônia, substância extremamente 
tóxica, que então é convertida em um 
composto não tóxico (uréia) excretado 
pela urina. 
 
Ou seja, o ciclo da uréia é o principal 
processo de eliminação de amônia, tendo 
início na mitocôndria, necessitando de 4 
adenosinatrifosfato (ATP) para excretar, 
pelos rins, duas moléculas de amônia na 
forma de uréia. 
 
O descarte do nitrogênio é feito de 2 
formas: 
 
1ª – remoção do grupo amino dos 
aminoácidos, que ocorre por 2 vias: a 
transdeaminação (transaminação ligada 
à deaminação oxidativa) e a 
transaminação 
 
2ª - formação de uréia pelo ciclo da 
ornitina, que consome 1,5 ATP para cada 
molécula de uréia formada 
 
Elucidar a desnutrição e seus tipos 
(correlacionar a sintomatologia do paciente) 
Causas gerais da desnutrição 
• Distúrbios alimentares 
Anorexia nervosa, bulimia nervosa e ortorexia são 
alguns dos distúrbios alimentares 
que podem causar desnutrição. Elas levam a 
pessoa a reduzir sua alimentação e às 
vezes até parar com ela por completo, causando 
falta grave de nutrientes. 
• Dieta sem nutrientes 
Não são apenas pessoas que comem pouco que 
podem ficar desnutridas. Uma alimentação 
completamente voltada para carboidratos como 
pães, massas, refrigerantes, salgadinhos, pode 
deixar uma pessoa gorda e desnutrida ao mesmo 
tempo. 
• Parasitas 
Vermes como a Taenia solium, a solitária, podem 
causar anemia e desnutrição. Outro verme que 
tem essa capacidade é a Ascaris lumbricoides, 
conhecida como lombriga. 
Estes parasitas diminuem a absorção nutricional 
do hospedeiro e podem fazer com que eles 
fiquem desnutridos dependendo do tamanho da 
infecção e da nutrição da pessoa 
• Gastroenterite 
Gastroenterite é uma inflamação e infecção do 
trato gastrointestinal. A doença pode dificultar 
absorção de nutrientes e causar desnutrição 
secundária, mesmo que haja alimentação por 
parte do paciente. 
• Alergias 
 Alergias a certos alimentos podem causar 
problemas gastrointestinais e impedir a absorção 
de nutrientes. 
• Diarreia 
 A diarreia faz com que o corpo não possa 
absorver nutrientes. Se sua causa não for tratada, 
ela pode levar o paciente a perder nutrientes 
demais e entrar em desnutrição. 
• Câncer 
Diversos tipos de câncer, especialmente no 
estágio terminal, causam um tipo severo de 
desnutrição chamado de caquexia. O 
metabolismo do corpo é modificado pelo tumor 
e os músculos e reservas de gordura são 
consumidas rapidamente. 
Tipos: 
Intensidade (define a gravidade da desnutrição) 
• Leve 
Tutoria 2 – Módulo 3 – Eduarda Miranda 
• Moderada 
• Grave 
 Duração (indica o tempo de curso, identificando 
indivíduos emagrecidos (wasted) e/ou com 
parada de crescimento (stunded) 
• Aguda 
• Crônica 
• Crônica “Agudizada” 
Causas 
• Nutrição materna insuficiente 
• Desnutrição intrauterina, falta de 
aleitamento materno até seis meses, 
• Introdução tardia de alimentos 
complementares, alimentos 
complementares em quantidade e 
qualidade inadequadas 
• Absorção de nutrientes prejudicada por 
infecções e parasitoses intestinais. 
• Crianças que foram desnutridas e que não 
se recuperaram em estatura apresentam 
um quociente respiratório maior do que 
crianças que nunca foram desnutridas. 
Isso significa que o organismo delas 
"deseja" fisiologicamente acumular 
gordura corporal. Um quociente 
respiratório mais alto significa que a 
oxidação de gordura no corpo é menor; 
portanto, a criança crescerá menos, 
ganhará menos músculos, menos ossos, e 
tenderá a usar a energia que ingeriu para 
acúmulo de gordura. Esses achados 
associam-se também a uma 
suscetibilidade maior para acumular 
gordura corporal quando as crianças 
desnutridas consomem uma dieta mais 
rica em gorduras 
• Consumo insuficiente durante o 
crescimento provoca um estresse no 
organismo, levando ao aumento da razão 
cortisol: insulina. Como vimos, a 
desnutrição é um potente estimulador do 
estresse e causa aumento nos níveis e na 
ação catabólica do cortisol. Além disso, a 
deficiência alimentar diminui a ação 
anabólica de síntese de tecidos 
dependente de insulina. 
→ O QUE É DESNUTRIÇÃO PROTEICO-ENERGÉTICA 
A desnutrição proteico-energética é uma 
deficiência grave de proteínas e calorias que 
surge quando a pessoa não consome proteínas e 
calorias suficientes durante um longo período. 
Compreende também um amplo cortejo de 
outras deficiências: desintegração familiar, 
carências afetivas, econômicas, culturais, sociais 
e sanitária. 
A resposta metabólica inicial é a diminuição da 
taxa metabólica 
→ Para suprir energia, primeiro o organismo 
quebra o tecido adiposo. Entretanto, depois que 
esse tecido é depletado, o corpo pode utilizar 
proteínas para produzir energia, o que resulta em 
balanço nitrogenado negativo. 
→ Órgãos viscerais e tecidos musculares também 
são quebrados, com consequente diminuição do 
peso. A perda ponderal dos órgãos é maior no 
fígado e no intestino, intermediária no coração e 
nos rins e menor no sistema nervoso central. 
→ DEP pode ser 
Primária: causada pela ingestão inadequada de 
nutrientes 
Secundária: resulta de distúrbios ou fármacos que 
interferem na utilização dos nutriente 
Sabe-se que a DPE primária ocorre 
principalmente em crianças e idosos que não 
têm acesso aos nutrientes, embora nos idosos 
uma causa comum seja a depressão. Pode 
resultar de jejuns ou anorexia nervosa. Em 
crianças ou idosos, maus-tratos podem ser as 
causas. 
→ Em crianças, a DEP primária crônica tem 2 
formas comuns: 
Marasmo 
Kwashiorkor 
→ Marasmo 
O marasmo é uma deficiência grave de calorias 
e proteínas. A deficiência tende a surgir em 
lactentes e crianças pequenas. Geralmente, ela 
causa perda de peso, perda de músculo e 
gordura e desidratação. A amamentação 
geralmente protege contra o marasmo. 
→ Kwashiorkor 
Tutoria 2 – Módulo 3 – Eduarda Miranda 
Kwashiorkor é uma deficiência grave mais de 
proteínas do que de calorias. Kwashiorkor é 
menos comum que marasmo. O termo deriva de 
uma palavra africana que significa “primeiro 
filho-segundo filho”, já que um primogênito 
muitas vezes desenvolve Kwashiorkor quando 
nasce o segundo filho e o afasta do aleitamento 
materno. Visto que as crianças desenvolvem 
Kwashiorkor depois de terem sido desmamadas, 
normalmente, são mais velhas do que as que 
apresentam marasmo. 
O Kwashiorkor tende a ocorrer em determinadas 
regiões do mundo, onde os alimentos e as 
refeições nativas destinadas aos bebês 
desmamados são deficientes em proteínas, ainda 
que suficientes em calorias e carboidrato. 
Exemplos de tais alimentos são o inhame, a 
tapioca, o arroz, as batatas e a banana verde. 
No entanto, qualquer pessoa pode desenvolver 
Kwashiorkor, se a sua alimentação for 
essencialmente composta por carboidratos. As 
pessoas com Kwashiorkor retêm líquidos, 
conferindo-lhes um aspecto inchado. Se o 
Kwashiorkor for grave, o abdômen poderá ficar 
distendido. 
por desnutrição grave com presença de edema 
(acúmulo de líquidos) predominantemente 
proteica. 
 seja, causada por uma insuficiência de 
proteínas, porém, geralmente com a ingestão 
normal de calorias. 
por uma dieta caracterizada por um baixo ou 
nenhum consumo de vegetais e carotenoides 
(substâncias que dão cor aos vegetais). 
Além disso, algumas anomalias bioquímicas, 
como gordura no fígado, podem influenciar no 
desenvolvimento da doença. 
O tratamento é essencialmente à base de 
mudanças nos hábitos alimentares. Além disso, é 
possível buscar terapias alternativas para 
reidratação oral 
Pode ser considerado uma junção de ambas as 
condições, sendo classificada como desnutrição 
proteico-calórica. Uma forma de diagnosticar a 
condição é por meio da presença de edemas 
(inchaços pelo corpo, como tornozelos e pulsos). 
causas do kwashiorkor está relacionada à 
deficiência de nutrientes, como ferro, ácido fólico 
e vitaminaC, que são responsáveis pela 
proteção antioxidante do organismo. 
Esta característica pode ser entendida como um 
aumento do fígado, devido à carência de 
apolipoproteínas, responsáveis por distribuir a 
gordura do fígado para outros locais do corpo. 
Além disso, existe uma outra explicação que leva 
o nome de barriga d’água, que ocorre em 
decorrência do aumento da permeabilidade dos 
vasos sanguíneos. Isso significa que outras 
substâncias do sangue conseguem atravessar as 
paredes dos vasos e, assim, se acumulam nos 
tecidos. 
Pele ressecada e inflamada 
Carência de aminoácidos 
Ocorre uma redução na concentração de 
proteínas plasmáticas produzidas pelo fígado, 
entre as quais podemos citar a albumina, o que 
acaba alterando a quantidade de aminoácidos 
presentes no organismo.Podemos considerar isso 
como uma das principais causas de edemas 
presentes no corpo. 
→ DPE secundária 
Este tipo costuma decorrer de: 
Distúrbios que afetam a função gastrointestinal: 
Esses distúrbios podem interferir na digestão (p. 
ex., insuficiência pancreática), absorção (p. ex., 
enterite, enteropatia) ou do transporte linfático 
dos nutrientes (p. ex., fibrose retroperitoneal, 
doença de Milroy). 
Distúrbios de emaciação: Em distúrbios de 
emaciação (p. ex., aids , câncer, DPOC) e 
falência renal, o catabolismo causa liberação 
excessiva de citocinas, resultando em 
desnutrição por anorexia e caquexia (atrofia 
muscular e de gordura). Falência cardíaca 
terminal pode causar caquexia cardíaca, uma 
forma grave de desnutrição, com taxa de 
mortalidade extremamente alta. 
Condições que aumentam as demandas 
metabólicas. Essas condições envolvem 
infecções, hipertireoidismo, feocromocitoma, 
Tutoria 2 – Módulo 3 – Eduarda Miranda 
outros distúrbios endócrinos, queimaduras, 
traumas, cirurgia e outras doenças críticas. 
→ Sinais e sintomas 
Fraqueza: Quando existe a desnutrição, o corpo 
não tem energia o bastante para realizar tarefas 
e fica fraco. 
Irritabilidade Fome e falta de nutrientes tem a 
capacidade de deixar a pessoa irritada. 
Falta de concentração: Devido a falta de glicose 
no cérebro, pode haver dificuldades de 
concentração em pacientes com desnutrição. 
Desmaios: Sem energia o bastante para manter o 
cérebro completamente funcional o tempo todo, 
pode haver desmaios. 
Emagrecimento acelerado: Quando não há 
alimento, o corpo passa a usar suas reservas de 
energia. Elas são a camada de gordura que fica 
abaixo da pele, lipídios em reservas nos músculos 
e no fígado e, por fim, os próprios músculos. Esse 
processo causa emagrecimento acelerado. 
Pele grossa: Com a desnutrição, a pele fica mais 
grossa após a perda da camada de gordura 
subcutânea. 
Perda de massa muscular: os músculos são 
consumidos por energia. Isso afeta todos os 
músculos do corpo, que ficam mais fracos. O 
coração perde massa muscular e pode não ser 
capaz de enviar o sangue de maneira 
apropriada para todo o corpo da pessoa 
desnutrida. 
Cicatrização lenta Devido a falta de nutrientes, o 
processo de cicatrização fica desacelerado. 
Recuperação de infecções lenta A produção 
glóbulos brancos ficam reduzida pela falta de 
nutrientes e o sistema imunológico se torna mais 
fraco. A recuperação de infecções fica 
prejudicada e lenta. 
Diarreia persistente Alguns pacientes podem 
sofrer de diarreia persistente ou de constipação. 
Dificuldade de se aquecer Sem a camada 
subcutânea de gordura, o corpo pode enfrentar 
dificuldades em manter sua temperatura. A 
dificuldade para se aquecer se torna um 
problema para o paciente. 
Letargia Letargia, nesse caso, é o estado de 
suspensão da sensibilidade e de movimentos do 
corpo. Os sinais vitais ficam extremamente 
reduzidos e a pessoa pode parecer morta. O 
paciente pode estar completamente lúcido 
durante o estado letárgico, mas não consegue 
reagir. A depleção quase total de nutrientes leva 
a esse estado que, por deixar a respiração e o 
pulso quase imperceptível, pode ser confundido 
com o óbito. 
→ Exames 
Exames bioquímicos: 
Hemograma: avaliar anemia ou processo 
infeccioso. 
 Glicemia: avaliar hipoglicemia. 
Eletrólitos: Na, K, Ca, Mg e Cl. 
Culturas (nasofaringe, hemocultura, urocultura e 
coprocultura, quando possível) antes do início do 
tratamento com antibióticos. 
Na desnutrição, em geral, os melhores exames 
são: albumina, transferrina, vitamina B12, acido 
folico, sodio, potassio, magnesio, calcio 
ionico,vitamina D, pré-albumina e lipograma. 
Porém o mais importante é avaliar o contexto 
que o paciente se encontra, pois estes exames 
podem variar, por exemplo, a albumina em 
doenças hepáticas ou em pacientes em alto 
estresse metabólico, diminui a sensibilidade. 
Estes exames também são importantes para 
avaliar a fase de introdução alimentar, para 
evitar a síndrome de realimentação que é um 
distúrbio eletrolítico grave, devendo ser 
monitorado sempre por um médico. 
Antropometria: Peso | Estatura/altura | 
circunferência do braço | prega tricipital 
CLASSIFICAÇÃO DA OMS 
Essa classificação tem como finalidade identificar 
as formas moderadas e graves de DEP. 
Tutoria 2 – Módulo 3 – Eduarda Miranda 
 ● A presença de edema comprovadamente 
nutricional , classificar a desnutrição como 
grave. 
-No primeiro trimestre de vida é recomendável 
considerar, para avaliação do estado nutricional, 
o ganho de peso médio de aproximadamente 
20-30g/dia. Caso haja um ganho menor ou igual 
a 20 g/dia, considerar a situação como risco 
nutricional. 
→ Tratamento 
O tratamento da desnutrição em suas formas 
graves, que exigem hospitalização, implica 
inicialmente na definição de quais crianças 
devem ser internadas para a recuperação 
nutricional. Dessa forma, o tratamento hospitalar 
de crianças com DEP moderada ou grave está 
indicado quando há descompensação 
metabólica, hidroeletrolítica, infecciosa, 
instabilidade hemodinâmica, anemia grave e/ou 
hipotermia. 
 A criança portadora de DEP moderada/grave é 
identificada como aquela que apresenta, do 
ponto de vista antropométrico, percentual de 
adequação da relação peso/estatura inferior a 
70% ou escore z da relação peso/estatura inferior 
a -2 desvios-padrão. O seu tratamento é dividido 
didaticamente em três fases. 
Fase de estabilização ou fase inicial: 
identificação e tratamento de fatores que 
podem levar à descompensação da criança 
desnutrida, tratamento de infecções, correção 
de distúrbios metabólicos e deficiências 
nutricionais para que se possa iniciar a 
recuperação nutricional. 
Fase de reabilitação ou de crescimento rápido: 
fase intensiva de recuperação nutricional, 
reabilitação física e emocional, com 
participação da família; 
Fase seguimento ou acompanhamento: após a 
alta, a criança e sua família devem ser 
acompanhadas para evitar recidivas e otimizar 
ao máximo o crescimento e desenvolvimento. 
Distúrbios hidroeletrolíticos e ácido-básico 
Devido a tal fato, a reposição deve ocorrer por 5 
dias a 2 semanas após a normalização dos níveis 
séricos. Importante lembrar que, devido à 
falência da bomba de sódio e potássio, o nível 
sérico de sódio é mais baixo na criança 
desnutrida e a reposição deve ser feita de forma 
criteriosa e lenta 
Infecções 
a criança portadora de DEP grave deve ser 
encarada como imunodeprimida. Comumente 
não apresenta sinais clínicos clássicos de 
infecção, como febre, por isso, o uso precoce de 
antibioticoterapia deve ser considerado, ao 
mesmo tempo em que se investiga o foco. 
DIETA 
 A terapia nutricional na DEP deve ser planejada 
em duas fases: inicial e de crescimento rápido. 
Fase de estabilização: volumes progressivos da 
fórmula inicial ou fórmulas infantis dietoterápicas 
isentas de lactose. | 1 a 7 dias | criança instável, 
processo infeccioso associado, desidratação 
e/ou distúrbio hidroeletrolítico 
obs: A oferta excessiva de nutrientes na fase de 
estabilização, tendo em vista as alterações 
neuroendócrinas e metabólicas secundárias ao 
estresse infeccioso ou metabólico, pode levar a 
complicaçõescomo o overfeeding 
(superalimentação). 
Fase de reabilitação ou de crescimento rápido: 
nesse momento, a criança encontra-se estável, e 
o objetivo é a recuperação nutricional. Dessa 
forma, ela deverá receber 1,5 a 2 vezes a 
recomendação de nutrientes para a sua idade. 
Nessa fase, pode-se utilizar a fórmula para 
crescimento rápido da OMS ou fórmulas infantis 
com menor oferta de lactose disponíveis no 
mercado. Pode-se optar pelo acréscimo de 
módulos à dieta: carboidratos e lipídios 
obs → Na fase aguda da infecção, ocorrem 
mudanças no metabolismo protéico com 
favorecimento para a síntese de proteínas de 
fase aguda. A transferrina encontra-se saturada e 
a administração de ferro levaria à elevação no 
ferro livre circulante e na produção de ferritina, 
ambos pró-oxidantes. 
Reposição de micronutrientes: É fundamental na 
terapia nutricional. O ferro só deve ser utilizado 
Tutoria 2 – Módulo 3 – Eduarda Miranda 
na fase de reabilitação. É importante não apenas 
visando à recuperação nutricional, mas à 
melhora do sistema imunológico e à redução do 
estresse oxidativo. 
→ A reabilitação de crianças desnutridas, com 
atuação de equipe multiprofissional, deve prever 
a recuperação do desenvolvimento motor e 
cognitivo e o fortalecimento do vínculo mãe-filho. 
A desnutrição grave em fases precoces da vida 
leva a sequelas no desenvolvimento, 
especialmente o cognitivo. O trabalho de 
estimulação é fundamental para minimizar 
sequelas que podem comprometer de forma 
definitiva o desempenho de crianças que foram 
gravemente desnutridas nos primeiros anos de 
vida. 
Conhecer a Política Nacional de Alimentação 
e Nutrição 
 A Política Nacional de Alimentação e Nutrição 
(PNAN), aprovada no ano de 1999, integra os 
esforços do Estado Brasileiro que, por meio de um 
conjunto de políticas públicas, propõe respeitar, 
proteger, promover e prover os direitos humanos à 
saúde e à alimentação. A Política Nacional de 
Alimentação e Nutrição (PNAN) tem como 
propósito a melhoria das condições de 
alimentação, nutrição e saúde da população 
brasileira, mediante a promoção de práticas 
alimentares adequadas e saudáveis, a vigilância 
alimentar e nutricional, a prevenção e o cuidado 
integral dos agravos relacionados à alimentação 
e nutrição. 
 A PNAN tem por pressupostos os direitos à Saúde 
e à Alimentação e é orientada pelos princípios 
doutrinários e organizativos do Sistema Único de 
Saúde (universalidade, integralidade, equidade, 
descentralização, regionalização e 
hierarquização e participação popular), aos quais 
se somam os princípios a seguir: 
 
A Alimentação como elemento de humanização 
das práticas de saúde: a alimentação expressa as 
relações sociais, valores e história do indivíduo e 
dos grupos populacionais e tem implicações 
diretas na saúde e na qualidade de vida. A 
abordagem relacional da alimentação e nutrição 
contribui para o conjunto de práticas ofertadas 
pelo setor saúde, na valorização do ser humano, 
para além da condição biológica e o 
reconhecimento de sua centralidade no processo 
de produção de saúde. 
 
O respeito à diversidade e à cultura alimentar: a 
alimentação brasileira, com suas particularidades 
regionais, é a síntese do processo histórico de 
intercâmbio cultural, entre as matrizes indígena, 
portuguesa e africana que se somam, por meio 
dos fluxos migratórios, às influências de práticas e 
saberes alimentares de outros povos que 
compõem a diversidade sócio-cultural brasileira. 
Reconhecer, respeitar, preservar, resgatar e 
difundir a riqueza incomensurável de alimentos e 
práticas alimentares correspondem ao 
desenvolvimento de ações com base no respeito 
à identidade e cultura alimentar da população. 
 
O fortalecimento da autonomia dos indivíduos: o 
fortalecimento ou ampliação dos graus de 
autonomia para as escolhas e práticas 
alimentares implica, por um lado, um aumento da 
capacidade de interpretação e análise do sujeito 
sobre si e sobre o mundo e, por outro, a 
capacidade de fazer escolhas, governar e 
produzir a própria vida. Para tanto, é importante 
que o indivíduo desenvolva a capacidade de 
lidar com as situações, a partir do conhecimento 
dos determinantes dos problemas que o afetam, 
encarando-os com reflexão crítica. Diante dos 
interesses e pressões do mercado comercial de 
alimentos, bem como das regras de 
disciplinamento e prescrição de condutas 
dietéticas em nome da saúde, ter mais autonomia 
significa conhecer as várias perspectivas, poder 
experimentar, decidir, reorientar, ampliar os 
objetos de investimento relacionados ao comer e 
poder contar com pessoas nessas escolhas e 
movimentos. Há uma linha tênue entre dano e 
prazer que deve ser continuamente analisada, 
pois leva os profissionais de saúde, 
frequentemente, a se colocarem nos extremos da 
omissão e do governo exacerbado dos outros. 
Para isso, deve-se investir em instrumentos e 
estratégias de comunicação e educação em 
saúde que apoiem os profissionais de saúde em 
seu papel de socialização do conhecimento e da 
informação sobre alimentação e nutrição e de 
apoio aos indivíduos e coletividades na decisão 
por práticas promotoras da saúde. 
 
A determinação social e a natureza interdisciplinar 
e intersetorial da alimentação e nutrição: o 
Tutoria 2 – Módulo 3 – Eduarda Miranda 
conhecimento das determinações 
socioeconômicas e culturais da alimentação e 
nutrição dos indivíduos e coletividades contribui 
para a construção de formas de acesso a uma 
alimentação adequada e saudável, colaborando 
com a mudança do modelo de produção e 
consumo de alimentos que determinam o atual 
perfil epidemiológico. A busca pela integralidade 
na atenção nutricional pressupõe a articulação 
entre setores sociais diversos e se constitui em uma 
possibilidade de superação da fragmentação dos 
conhecimentos e das estruturas sociais e 
institucionais, de modo a responder aos problemas 
de alimentação e nutrição vivenciados pela 
população brasileira. 
 
A segurança alimentar e nutricional com 
soberania: a Segurança Alimentar e Nutricional 
(SAN) é estabelecida no Brasil como a realização 
do direito de todos ao acesso regular e 
permanente a alimentos de qualidade, em 
quantidade suficiente, sem comprometer o 
acesso a outras necessidades essenciais, tendo 
como base práticas alimentares promotoras de 
saúde que respeitem a diversidade cultural e que 
sejam ambiental, cultural, econômica e 
socialmente sustentáveis. A Soberania Alimentar 
se refere ao direito dos povos de decidir seu 
próprio sistema alimentar e de produzir alimentos 
saudáveis e culturalmente adequados, acessíveis, 
de forma sustentável e ecológica, colocando 
aqueles que produzem, distribuem e consomem 
alimentos no coração dos sistemas e políticas 
alimentares, acima das exigências de mercado.