Estrutura e Classificação dos Aminoácidos

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Aminoácidos
Cada aminoácido tem um carbono central, denominado carbono α, ao qual estão ligados 4 grupos diferentes
· Grupo amino (-NH2)
· Grupo carboxila (-COOH)
· Átomo de hidrogênio (-H)
· Cadeia lateral (-R)
OBS.: a Prolina não é um α-aminoácido e sim um α-iminoácido
 Com exceção da Glicina, todos os aminoácidos contêm pelo menos um carbono assimétrico, que dá origem a dois isômeros oticamente ativos.
Todos os aminoácidos estão na configuração L e são chamados L-aminoácidos.
1.1 Estrutura de um α aminoácido na forma de íon dipolar
 As cadeias laterais são grupos funcionais. Os aminoácidos com cadeias laterais polares, hidrofílicas ou dotadas de carga estão geralmente expostos na superfície das proteínas e podem estar envolvidas nas Ligações de hidrogênio com a água e com outros grupos polares,os resíduos hidrofóbicos apolares geralmente estão mergulhados no interior hidrofóbico ou núcleo proteico e contribuem para o dobramento da proteína através das Interações hidrofóbicas.
 A Fenilalanina a Tirosina e o Triptofano têm cadeias laterais aromáticas.Esses aminoácidos aromáticos são responsáveis pela absorção da luz ultravioleta na maioria das proteínas.
 Os Aminoácidos polares neutros possuem cadeias laterais com grupos Hidroxila ou Amida.
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)Os Aminoácidos ácidos são o Glutamato e o Aspartato, uma vez que contém grupos carboxílicos ionizados em pH=7,0 exibindo cargas negativas em seus grupos γ e β-carboxila,respectivamente.
 Os Aminoácidos básicos são a Lisina,Arginina e Histidina, sendo a Arginina o aminoácido mais básico.
 A Císteina é um aminoácido que desempenha um papel importante na estabilização da proteína, uma vez que participa na formação das Pontes dissulfeto, formando dímeros proteicos covalentes.
 A Prolina é responsável por forçar uma curvatura na cadeia polipeptídica, causando alterações na direção da cadeia.Além disso, a prolina possui um anel pirólico, presente no grupo Heme que é encontrado na Hb.
Os aminoácidos são moléculas Anfóteras, que podem reagir com um ácido ( sendo um aceptor de H) ou com uma base( sendo um doador de H).
 Os D e L aminoácidos são opticamente ativos, no L, encontra-se amina na porção esquerda, no D encontra-se amina na porção direita esse tipo de AA é encontrado em algumas bactérias e antibióticos.
 Existem 20 aminoácidos, sendo 8 Essenciais que são aqueles que o organismo não produz (essenciais à dieta) e 12 Não-essenciais ou Naturais.
 Os Aminoácidos são do tipo L porque os sítios ativos das enzimas que os catalisam também são assimétricos, levando a uma esterioespecificidade predominantemente a forma L. 
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) O Ponto Isoelétrico (PI) é o valor de pH no qual uma molécula (aminoácido ou proteína) apresenta carga elétrica líquida igual a 0, ou seja, quando há equilíbrio entre as cargas negativas e positivas.
Quando o aminoácido se encontra em pH fora do seu ponto isoelétrico, os seus grupos amino e carbonila podem modificar sua carga, se tornando protonados ou não. Com isso, as interações entre os aminoácidos são modificadas devido a transferência de elétrons entre o aminoácido e o meio.
· Ionização de um aminoácido
1.3 Em pH fisiológico o íon dipolar, denominado zwitterion é formado com a protonação do grupo amino pelo ácido carboxílico.
Referências:BAYNES, John W.; DOMINICZAK, Marek H. Bioquímica médica. 4. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2015.
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