Buscar

Enzimas e sua atividade catalítica

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes
Você viu 3, do total de 9 páginas

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes
Você viu 6, do total de 9 páginas

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes
Você viu 9, do total de 9 páginas

Prévia do material em texto

 
Pergunta 1
/1
As enzimas são proteínas altamente especializadas que catalisam as mais diversas reações químicas. Sem enzimas, as reações metabólicas não correm a velocidades significativas em condições fisiológicas (37°C e pH neutro). Em relação à atividade dessas moléculas é INCORRETO afirmar que:
Ocultar opções de resposta 
1. 
A atividade de uma determinada enzima é inibida irreversivelmente por um mecanismo chamado de inibição competitiva, na qual o inibidor tem a forma semelhante ao substrato.
Resposta correta
2. 
A atividade de uma enzima é inibida de forma competitiva quando o inibidor se liga à enzima livre no mesmo local onde o substrato se ligaria, bloqueando a formação do complexo enzima-substrato.
3. 
O aumento da temperatura provoca um aumento na velocidade da reação enzimática até uma temperatura crítica, quando ocorre uma queda na atividade da enzima em consequência de sua desnaturação.
4. 
 A velocidade de uma determinada reação enzimática está associada ao pH, sendo que cada enzima tem um pH ótimo de atuação.
5. 
Dois fatores externos principais influenciam a eficiência catalítica: o pH e a temperatura.
 Pergunta 2
/1
Os inibidores enzimáticos são substancias químicas que diminuem a velocidade da reação enzimática. Qual o tipo de inibição enzimática que pode ser revertida com o aumento da concentração de substrato?
Ocultar opções de resposta 
1. 
Inibição Irreversível
2. 
Inibição Alostérica
3. 
NDR
4. 
Inibição Competitiva
Resposta correta
5. 
Inibição Não-competitiva
 Pergunta 3
/1
As enzimas são proteínas conhecidas por atuarem como catalisadores nos sistemas biológicos. Ou seja, são biomoléculas que aumentam a velocidade de uma determinada reação química em nosso organismo. Em relação à cinética enzimática, marque a alternativa INCORRETA.
Ocultar opções de resposta 
1. 
Fatores como temperatura, pH e presença de inibidores podem alterar a velocidades das reações enzimáticas.  
2. 
A presença de um inibidor competitivo altera a constante de Michaelis-Menten. 
3. 
O Km representa a concentração de substrato quando é atingida metade da velocidade máxima.
4. 
Quando a velocidade máxima é alcançada, pode-se afirmar que ocorreu a saturação enzimática.
5. 
Uma enzima com um Km elevado indica que possui alta afinidade pelo substrato
Resposta correta
 Pergunta 4
/1
As estruturas terciárias das proteínas são mantidas, principalmente, por interações químicas entre cadeias laterais dos aminoácidos que compõem o polipeptídio. Selecione a alternativa que relaciona todas as interações.
Ocultar opções de resposta 
1. 
Ligações Hidrogênio e Interações Hidrofóbicas
2. 
Pontes Dissulfetos e Ligações Hidrogênio.
3. 
Apenas Interações Hidrofóbicas e iônicas.
4. 
Ligações Hidrogênio, Pontes Dissulfetos, Interações Hidrofóbicas e Interações iônicas.
Resposta correta
5. 
Ligações Hidrogênio, Interações Hidrofóbicas e Ligações Covalentes.
 Pergunta 5
/1
As proteínas são polímeros de aminoácidos, com estrutura complexa e elevada massa molecular, que desempenham várias funções biológicas. Em relação à estrutura protéica, assinale a alternativa CORRETA.
Ocultar opções de resposta 
1. 
A estrutura primária, por ser o primeiro nível estrutural, não influencia a organização tridimensional das proteínas, visto que a estrutura tridimensional é determinada de forma aleatória
2. 
A α-Hélice e a Folha β são as principais estruturas secundárias da proteína, que são mantidas por ligações hidrogênio
Resposta correta
3. 
Em condições desnaturantes, todos os níveis estruturais das proteínas são desfeitos, liberando os aminoácidos livres no meio
4. 
Todas as proteínas apresentam apenas três níveis estruturais: No primeiro nível, temos uma sequência linear de aminoácidos, e no secundário e no terciário ocorre o enovelamento protéico
5. 
No nível secundário, as proteínas já estão aptas para realizarem suas funções biológicas
 Pergunta 6
/1
As enzimas sofrem intenso controle de sua atividade catalítica, de acordo com as necessidades metabólicas. Por exemplo, algumas enzimas do metabolismo da glicose são estimuladas durante digestão de carboidratos. Sobre os mecanismos de controle enzimático, qual é a alternativa FALSA?:
Ocultar opções de resposta 
1. 
O aumento da concentração de substrato é um exemplo de regulação da atividade de uma enzima, já que a concentração de substrato é um fator que altera a velocidade da reação enzimática
2. 
As enzimas alostéricas sofrem regulação por moléculas denominadas efetores, que se ligam às enzimas em sítios não catalíticos
3. 
Algumas enzimas alostéricas são moduladas por modificações covalentes, o que ocasionam alterações conformacionais, de modo que as enzimas apresentem estados de atividade ou inatividade 
4. 
O controle hormonal pouco impacta na atividade de uma enzima, seu efeito é local e de curta duração
Resposta correta
5. 
A regulação alostérica é um mecanismo de controle rápido
 Pergunta 7
/1
A desnaturação, modificação na estrutura nativa da proteína com consequente perda de função, pode ser desencadeada por diversos fatores. Os detergentes são considerados agentes desnaturantes por provocarem o rompimento das:
Ocultar opções de resposta 
1. 
ligações de hidrogênio que estabilizam as proteínas
2. 
interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas
Resposta correta
3. 
pontes dissulfeto que estabilizam as proteínas
4. 
ligações covalentes que estabilizam as proteínas 
 Pergunta 8
/1
Nas proteínas, os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas. Considerando a ligação peptídica e suas características, assinale a alternativa INCORRETA.
Ocultar opções de resposta 
1. 
A ligação peptídica é polarizada
2. 
As ligações peptídicas estão envolvidas na formação de pontes de hidrogênio em estruturas secundárias
3. 
É formada entre a porção amina de um aminoácido com o grupamento carboxílico de outro aminoácido
4. 
São ligações rígidas e planas
5. 
Por ser uma ligação muito fraca, pode ser quebrada em condições desnaturantes
Resposta correta
 Pergunta 9
/1
Os aminoácidos são compostos que têm um gripo amino e um grupo carboxílico ligado a um carbono central. É de amplo conhecimento sobre a importância dos aminoácidos na composição das proteínas. Sabe-se também, que nosso DNA codifica apenas 20 aminoácidos para compor as inúmeras proteínas encontradas em nosso corpo. Qual das alternativas a seguir representa o componente que liga um aminoácido a outro em um peptídeo?
Ocultar opções de resposta 
1. 
Ligação glicosídica
2. 
Ligação peptídica
Resposta correta
3. 
Ligação hidrogênio
4. 
Ligação iônica
5. 
Ligação fosfodiéster
 Pergunta 10
/1
A membrana plasmática é constituída de proteínas, assim como de lipídeos. Tais proteínas desempenham varias funções, como por exemplo, o transporte de íons e moléculas pela membrana. Considerando que a OmpX é uma proteína que atravessa totalmente a membrana de E. Coli, qual das alternativas apresenta a melhor disposição dos aminoácidos que compõe a proteína OmpX?
Ocultar opções de resposta 
1. 
A parte da proteína que está presa na membrana é composta em sua maior extensão por aminoácidos polares
2. 
Os aminoácidos com carga elétrica se acomodam exatamente na superfície proteica que está em contato com a membrana lipídica 
3. 
As cadeias laterais hidrófobas harmonizam-se no exterior da porção proteica que está totalmente embutida na membrana plasmática.
Resposta correta
4. 
Os aminoácidos com cadeia lateral apolar estão localizados na superfície da porção peptídica que está em contato com o meio extracelular 
5. 
A porção da proteína que penetra na bicamada lipídica é composta por uma superfície hidrofílica

Continue navegando