Aminoácidos e Peptídeos: Estrutura e Funções

Prévia do material em texto

DISCIPLINA
Prof. Dr. Márcio Fritzen
Unidade 2 – Aminoácidos e 
Peptídeos
AMINOÁCIDOS
• São as estruturas monoméricas que formam as proteínas através de ligações 
peptídicas.
• 1806 até 1938 – foram descobertos os 20 aminoácidos existentes. 
•Todos os 20 aminoácidos são α-aminoácidos. Possuem um grupo carboxila (COO-) 
e um grupo amino (NH3+) ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α).
• Diferem um dos outros nas suas cadeias laterais, ou grupos R.
AMINOÁCIDOS
•Os aminoácidos variam em estrutura, tamanho e carga elétrica que 
influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água.
•Todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono α está ligado a 
quatro diferentes grupos: um carboxila, um amino, um grupo R e um átomo 
de hidrogênio.
•Na glicina o grupo R é um outro átomo de hidrogênio.
• Para os 20 aminoácidos os valores de pK dos grupos α-carboxílico 
situam-se na faixa em torno de 2,2 de forma que em pH 3,5 esses grupos 
encontram-se completamente ionizados e o pK dos grupos α-amino estão 
próximo de 9,4, portanto quase totalmente ionizado em pH 8,0.
• Então, em pH fisiológico os grupos amino e carboxílico ionizam-se.
• Os aminoácidos podem atuar como um ácido ou como uma base, essas 
substâncias são chamadas de anfotéricas. 
• Moléculas que carregam grupos de polaridade oposta como os 
aminoácidos são conhecidas como dipolares.
• São bastante solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos.
Propriedades Gerais
CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS 
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são classificados de acordo com a Polaridade de 
suas cadeias laterais em:
1. Grupo R - apolares
2. Grupo R - polares não-carregados
3. Grupo R – Ácidos ou polares carregados negativamente
4. Grupo R – Básicos ou polares carregados positivamente
Aminoácidos Apolares
Aminoácidos Polares não carregados
Aminoácido Ácido ou polar carregado negativamente
Aminoácido Básico ou polar carregado positivamente.
ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS
Arginina Alanina 
Histidina Aspartato
Isoleusina Asparagina 
Leusina Cisteína
Lisina Glutamato
Meteonina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
AMINOÁCIDOS
Estereoquímica:
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono α 
(carbono assimétrico) está ligado a quatro diferentes grupos podendo 
ocupar dois arranjos espaciais. 
Nomenclatura
Convenção de Fischer
• Uma nomenclatura especial foi desenvolvida para especificar a 
configuração absoluta dos quatro substituintes dos átomos de carbono 
assimétrico. 
• As configurações absolutas dos açucares e aminoácidos são explicadas 
pelo sistema D, L proposto em 1891 por Emil Fischer, onde que 
isômeros espaciais ou estereoisômeros, do gliceraldeído fossem 
designados D-gliceraldeído e L-gliceraldeído.
Nomenclatura
Os carbonos são alinhados verticalmente e:
OH para direita = D-gliceraldeído
OH para esquerda = L-gliceraldeído
Os carbonos são alinhados verticalmente e:
• D-aminoácidos = grupo amino na direita.
• L-aminoácidos = grupo amino na esquerda.
• Todos os aminoácidos originários das proteínas apresentam configuração 
estereoquímica L.
Nomenclatura
Aminoácidos Incomuns:
• Resultam da modificação específica de um resíduo de aminoácido após a 
cadeia polipeptídica da proteína ter sido sintetizada. 
• Adição de grupos químicos a certas cadeias laterais do aminoácido: 
hidroxilação, metilação, acetilação, carboxilação e fosforilação.
Aminoácidos Incomuns:
Exemplos:
• 4-hidroxiprolina, derivado da prolina e encontrado na parede celular de plantas 
e na proteína fibrosa do tecido conjuntivo (Colágeno).
• 5-hidroxilisina, derivado da lisina e encontrado no colágeno.
• 6-N-metil-lisina, é um constituinte da miosina (Proteína contrátil do músculo).
• γ-carboxiglutamato, encontrado nos fatores de coagulação sangüínea 
(Protrombina, fator VII, fator IX, fator X, proteína C e S).
• Desmosina, derivado de 4 resíduos de lisina, encontrada na proteína fibrosa 
elastina.
• Selenocisteína, contêm selênio ao invés de enxofre da cisteína. Derivada da 
serina, é constituinte de poucas proteínas conhecidas.
• outros 300 aminoácidos são encontrados nas células, mas não são constituintes 
das proteínas. Ornitina e citrulina são intermediários na síntese da arginina e no 
ciclo da uréia.
Aminoácidos Incomuns:
Aminoácidos Incomuns:
FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AMINOÁCIDOS
• Estrutura da célula.
• Hormônios.
• Receptores de proteínas.
• Transporte de metabólitos e íons.
• Atividade enzimática.
• Imunidade.
• Gliconeogenese no jejum e diabetes.
PROPRIEDADES ORTOMOLECULARES
• Antioxidante.
• Pro-oxidante.
• Metilação e remetilação.
• Quelante.
• Desintoxicante. 
• Precursor de hormônios.
FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS 
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos e seus derivados funcionam como mensageiros químicos na 
comunicação entre células.
• Tirosina é convertida em dopamina (neurotransmissor) e adrenalina (hormônio 
de fuga).
•Triptofano é convertido em Serotonina (neurotransmissor sedativo que produz 
sensação agradável)
• Histamina, produto da descaboxilação da histidina, é um potente mediador local 
em reações alérgicas.
• Tiroxina, é um hormônio tireóideo, derivado da tirosina.
Curiosidades:
• Proteínas do leite possuem muito triptofano, portanto, um copo de leite morno 
antes de deitar ajuda a induzir o sono.
• Queijos e vinho tinto contém tiramina que mimetiza a adrenalina, portanto, é uma 
boa maneira de começar o dia.
Propriedades ácido – base:
O grupo carboxila e o grupo amina da estrutura geral são carregados em pH 
neutro, carboxila (carga negativa) e o grupo amina (carga positiva), formando os 
zwintterions (anfóteros).
Podem atuar tanto como ácido (doador de prótons), quanto uma base (receptor 
de prótons).
TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Ponto Isoelétrico (pI) – é o pH característico onde a carga elétrica líquida é zero.
Todos os aminoácidos com grupo R que não se ionizam, possuem curva de titulação 
semelhante a glicina.
pI
Íon Dipolar Forma AniônicaForma Catiônica
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
PEPTÍDEOS
São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por meio da eliminação de 
uma molécula de água. Essa ligação entre dois aminoácidos é conhecida como 
ligação peptídica.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
O resíduo de aminoácido na extremidade com o grupo α–amino é o resíduo 
terminal amino (N-terminal) e o resíduo na outra extremidade, que possui um 
grupo carboxila livre, é o resíduo terminal carboxila (C-terminal)
CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS
São classificados de acordo com o número de resíduos de 
aminoácidos na cadeia peptídica:
•Dipeptídeos – 2 resíduos de aminoácidos.
•Tripeptídeos – 3 resíduos de aminoácidos.
•Tetrapeptídeos – 4 resíduos de aminoácidos.
•Pentapeptídeos – 5 resíduos de aminoácidos.
•Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de aminoácidos.
•Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40 resíduos de aminoácidos.
•Mais de 40 resíduos é considerado proteína.
PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA 
BIOLÓGICA
Mesmo os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes.
Exemplos:
•L-aspartil-L-fenilalanil metil éster que é o adoçante artificial conhecido como 
aspartame. 
•Vários hormônios são peptídeos pequenos como: ocitocina (liberada pela hipófise e 
estimula a contração uterina), bradicinina (inibe a inflamação dos tecidos), tirotropina 
(hormônio da hipófise). 
•Venenos extremamente tóxicos de cogumelos. 
•Alguns antibióticos.
•Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos).
•Corticotropina (hormônio da hipófise que estimula o córtex adrenal).
Referência Bibliográfica
• LEHNINGER, Albert Lester; NELSON, David Lee; 
COX, Michael M. Princípios de bioquímica. 
Tradução Arnaldo Antônio Simões. São Paulo: 
Sarvier, 2006. 839 p. il.
• VOET, Donald; VOET,Judith G. Bioquímica. 
Tradução Ana Beatriz Gorino da Veiga. 3. ed. 
Porto alegre: Artmed, 2006.