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Tradução proteica e código genético – Genética Estrutura da proteína · Principais determinantes da forma e da função biológica – influenciam a cor, a forma, o tamanho , o comportamento e a fisiologia dos organismos. · Polímero composto por monômeros que se chama aminoácidos (cadeia de aminoácidos ou polipeptídio) · Fórmula geral: grupo amino e grupo carboxila ligado ao carbono alfa com um átomo de hidrogênio e um radical/reativo · São unidas por ligação covalente – ligações peptídicas - extremidade amino ligada a extremidade carboxila – Uma molécula de água é removida durante a reação · A estrutura linear constitui a ligação primária · Regiões locais de cadeia se dobram e formam estrutura secundária – mais comuns alfa hélice e beta pregueada - · As forças de ligação entre os aminoácidos podem ser ligação de hidrogênio, forças eletrostática e forças de Van Der Waals. · A estrutura terciária é produzida pelo dobramento da estrutura secundária · Algumas apresentam estrutura quaternária – dois ou mais polipeptídios dobrados em separados /subunidades ligados por ligação fraca – · As estruturas de proteínas compactas são denominadas de proteínas globulares – entre elas existem a presença de enzimas e anticorpos. · As proteínas em forma linear são as proteínas fibrosas – importante na composição de pele, cabelo e tendões · A forma é determinada pela sua sequência primária de aminoácidos e por condições na célula – ela é importante pois determina sua função - · A sequência de aminoácidos vai determinar qual grupo R estão presente em posições especificas · Cada enzima apresenta um bolsão denominado sítio ativo a qual o substrato consegue se adaptar – No sítio ativo o grupo R está estrategicamente posicionado com a intenção de ter uma interação. · Sequências de aminoácidos ou dobras que estão associados a funções são chamados de domínios (uma proteína pode conter um ou mais domínios) Código genético · Código não sobreposto: cada base do DNA participaria da codificação de dois ou três aminoácidos · Código sobreposto: cada base do DNA participaria da codificação de dois ou três aminoácidos · O código genético é não sobreposto · Cada códon possui três letras · O código genético é degenerado – um mesmo aminoácido pode ser codificado por mais de um códon. · O código é lido a partir de um ponto de início fixo e continua ate o término da sequência codificadora. · Alguns códons não especificam um aminoácido e são determinados como códons de parada ou término. UAA/UAG/UGA · Os códons de parada com frequência são denominados códons sem sentido – pois não designam aminoácidos tRNA O adaptador · Os aminoácidos estão ligados a um adaptador – classe de RNA estável , os RNA transportadores) · Anticódon: essa sequência é complementar ao códon , sendo escritos na direção 3’ a 5’. · Os aminoácidos são unidos aos tRNA por meio de enzimas que se chama aminoacil-tRNA sintetases. · Diz-se que um tRNA com um aminoácido está carregado · A ligação do aminoácido correto ao seu tRNA cognato é uma etapa crítica para assegurar que uma proteína seja sintetizada corretamente. · Existe o pareamento oscilante que é uma situação na qual o terceiro nucleotídeo de um anticódon pode formar qualquer um de dois alinhamentos. Esse pode formar ligações de com seu nucleotídeo complementar Ribossomos · A síntese proteica ocorre quando moléculas de tRNA e mRNA se associam aos ribossomos. · A tarefa do tRNA e do ribossomo é traduzir a sequência de códons. · Composto por uma subunidade pequena e uma grande , cada uma composta por RNA ribossômico e proteínas · Pequena 30S , grande 50S que se unem para formar 70S procariontes · Pequena 40S, grande 60S que se unem para formar 80S eucariontes · Duas regiões adicionais no ribossomo são críticas para a síntese proteica – centro decodificador/30S (assegura que apenas os tRNA que carreiam anticódons) e o centro peptidiltransferase/50S (formação de ligação peptídica é catalisada) Iniciação, alongamento e término da tradução · Além de ribossomos, do mRNA, tRNA, proteínas adicionais são necessárias para a conclusão bem sucedida de cada fase. · Iniciação em eucariotos: · A transcrição e tradução ocorrem em compartimentos separados na célula. · Regiões de estruturas secundárias devem ser removidas para expor o códon iniciador AUG · Essa remoção é determinada por fatores de iniciação denominadas eIG4A,B e G · Alongamento: · Cada aminoácido é adicionado a cadeia polipeptídica · Enquanto o tRNA é desacilado é reciclado por meio da adição de outro aminoácidos · 2 fatores proteicos auxiliam nesse alongamento: fator Tu e G · Término · O ciclo continua até atingir o códon do sítio A – seja um dos três códons de parada- · Esses códons são reconhecidos por proteínas que se chamam fatores de liberação (RF1,RF2,RF3 em bactérias) · Mutação supressora sem sentido · Alteram as alças do anticódon de tRNA específicos de tal modo que um tRNA se torna capaz de reconhecer um códon de parada do mRNA. · O mutante suprimido o tRNA compete com o fator de liberação pelo acesso ao códon de parada UAG Proteoma · Conjunto completo de proteínas em um organismo, órgão, tecido ou célula. · A maioria das proteínas eucarióticas é inativa, exceto se modificada após a tradução · A fosforilação ou a ubiquitinação modificam os grupos lateria dos aminoácidos – o que ativa ou degrada a proteína. · Há mecanismo que reconhecem a identidade dos aminoácidos em uma sequência proteica e direcionam aquelas proteínas para locais onde se é necessária. · Fosforilação: Enzimas quinases unem os grupos fosfatos aos grupos hidroxila dos aminoácidos serina, treonina, tirosina. Enquanto enzimas fosfatases removem os grupos fosfatos. A adição de um fosfato a uma proteína altera a sua conformação · Interatoma é o nome dado ao conjunto completo de interações de proteínas em um organismo, órgão, tecido ou célula · Ubiquitinação: Degradação de proteína por meio de uma máquina biológica e da protease denominada proteossomo 26S – Pode ocorrer adição de cadeia de proteínas (ubiquitina). Duas classes de proteínas são amis atingidas: proteínas de vida curta e ou proteínas mutadas/danificadas. · As proteínas recém sintetizadas apresentam um curto peptídeo líder chamado sequência de sinal que direciona a proteína para canais de membrana do RE onde é clivada por uma peptidase. Logo isso a proteína é direcionada ao seu destino final
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