ESTUDO DIRIGIDO DE ENZIMAS E VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS

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Universidade Federal de Goiás
Instituto de Ciências Biológicas
Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular
Curso: Biomedicina - Turma: A - 2019/1
Disciplina: Bioquímica I 
ESTUDO DIRIGIDO DE ENZIMAS E VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS
1) Sugira uma razão para explicar por que o aquecimento de uma solução que contém uma enzima diminui consideravelmente a sua atividade.
A maioria das enzimas são proteínas, e como já se sabe, as proteínas podem se desnaturar em temperaturas muito altas, visto que suas interações podem se desfazer, a tornando inativa. Além disso, toda enzima tem sua temperatura ótima para atuação, e os desvios dessas condições alteram sua atividade.
2) Que efeito tem um catalisador na energia de ativação de uma reação enzimática? 
Ele reduz a energia de ativação necessária para a ação enzimática.
3) Demonstre graficamente a dependência da velocidade da reação com relação à concentração de um substrato para uma enzima que segue a cinética de Michaelis-Menten e para uma enzima alostérica.
4) Diferencie entre os modelos chave-fechadura e do ajuste induzido para ligar um substrato a uma enzima.
5) Quais são os tipos de inibição que uma enzima pode estar sujeita? Indique como a Vmax e o Km se comportam frente a cada tipo de inibidor. 
Reversível competitiva: Alto Km e Vo constante
Reversível não competitiva ou incompetitiva: Km constante e Vmáx baixo
Irreversível: 
6) Explique como uma enzima é regulada alostericamente e exemplifique.
7) Explique como uma enzima é regulada por modificação covalente por fosforilação e exemplifique.
8) O que são zimogênios e como eles controlam a atividade enzimática? Exemplifique.
9) Quais são os tipos de catálise enzimática? Explique cada um e exemplifique.
Catálise ácido-base: é feita pela transferência de prótons
Catálise covalente: há a formação de ligação covalente pela atuação das ligases
Catálise por íons metálicos: estabilizam estados de transição
10) Calcule a Vmáx considerando que esta enzima segue a cinética de Michaelis-Menten. V0=28 mM/min; concentração do substrato=0,25 mM e Km= 0,05 mM.
11) Demostre graficamente o efeito da temperatura e do pH sobre a atividade de uma enzima cujo pH ótimo é 8,0 e a temperatura ótima é 450C.
12) Em que situação V0 será metade da velocidade máxima quando se trata de uma enzima que segue a cinética de Michaelis-Menten?
Quando Km = [S]
13) O que são isoenzimas? Exemplifique
14) Algumas enzimas necessitam de cofatores orgânicos e inorgânicos. Cite dois exemplos de cada tipo de cofator.
Enzimas complexas que requerem cofatores orgânicos: vitaminas
Enzimas complexas que requerem cofatores inorgânicos: 
15) Correlacione as vitaminas hidrossolúveis com as suas formas coenzimáticas, com as reações catalisadas pelas enzimas.
16) A carência de vitamina C pode causar que doença no homem?
Escorbuto
17) A carência de vitamina B1, tiamina, causa que doença no homem?
18) A carência de vitamina B3, ácido nicotínico ou niacina, causa que doença no homem?
19) A lactato desidrogenase existe sob cinco formas isoenzimáticas, cite quais são elas e a reação catalisada pela enzima.
20) A creatina quinase é uma isoenzima que pode ser encontrada em quantas formas, cite quais são elas. Cite a reação catalisada por ela.
21) Qual vitamina é essencial para o desenvolvimento do feto?
Para ajudar no estudo dirigido: vitaminas X coenzimas X reação