Estudo dirigido 4 (Bioquimica)

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Universidade Federal de Goiás
Instituto de Ciências Biológicas
Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular
Nome: Ytallo Oliveira dos Santos
Matricula: 201904159
ESTUDO DIRIGIDO DE ENZIMAS E VITAMINAS HIDROSSOLÚVEIS
1) Sugira uma razão para explicar por que o aquecimento de uma solução que contém uma enzima diminui consideravelmente a atividade enzimática. 
R= Grande maioria das enzimas são proteínas, e as proteínas se desnaturam em temperaturas altas, e com isso suas interações podem se desfazer tornando-a inativa. Além disso cada enzima possui sua temperatura ideal para atuar e quando essas condições são alteradas a sua atividade também pode ser. 
2) As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que elas catalisam. Quais são estes tipos de reações e exemplifique cada um. 
R= Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. Exemplo: Desidrogenases e Oxidases.
Transferases: transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. Exemplo: Quinases e Transaminases.
Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo: Peptidases.
Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases.
Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos. Exemplo: Epimerases.
Ligases: reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes. Exemplo: Sintetases.
3) Que efeito tem um catalisador na energia de ativação de uma reação enzimática? 
R= Reduz a energia de ativação necessária para ação enzimática 
4) Algumas enzimas dependem de cofatores. Qual a natureza destes cofatores, exemplifique.
R= Cofatores são moléculas orgânicas ou inorgânicas necessárias pra função de uma enzima. Exemplo de cofatores enzimáticos: alguns metais (Zn, Cu, Mn, ...)
5) Demonstre graficamente a dependência da velocidade da reação com relação à concentração de um substrato para uma enzima que segue a cinética de Michaelis-Menten e para uma enzima alostérica. 
R= Michaelis-menten
Enzima alostérica
 
6) Diferencie os modelos chave-fechadura e do ajuste induzido para ligar um substrato a uma enzima. 
R= O modelo chave-fechadura diz que as enzimas são complementares aos substratos ou seja se encaixam como chave na fechadura, já o ajuste induzido diz que o substrato induz mudanças conformacionais na enzima ou seja a enzima se ajusta ao substrato que irá se ligar nela
7) Qual o valor de Vmax, quando a concentração de substrato é igual ao KM, sendo V0= 200 µMol/min? 
8) Calcule a Vmáx considerando que esta enzima segue a cinética de Michaelis-Menten. V0=28 µMol/min ; concentração do substrato=0,25 mM e Km= 0,05 mM. 
9) Quando a enzima utiliza dois substratos, como a ligação da enzima aos substratos pode ocorre? 
R= A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem mudança de conformação para o encaixe. Eles se encaixam perfeitamente como chaves em fechaduras
10) Quais são os tipos de inibição que uma enzima pode estar sujeita? Indique como a Vmax e o Km se comportam frente a cada tipo de inibidor. 
R= Os processos de inibição de enzimas estão divididos em dois tipos, inibição reversível e inibição irreversível. A diferença básica está na formação do complexo enzima-inibidor, que pode ou não ser desfeito por etapas de diluição ou diálise, dependo do processo
11) São dois os fatores que afetam a atividade enzimática, além da concentração de enzima e de substrato, quem são eles? 
R= A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo.
12) Explique como uma enzima é regulada alostericamente e exemplifique. 
13) Explique como uma enzima é regulada por modificação covalente por fosforilação e exemplifique. 
R= A fosforilação é uma ferramenta muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas. 
Exemplo: células musculares respondem à epinefrina (adrenalina) quebrando o glicogênio em glicose, fornecendo assim energia para a atividade muscular aumentada.
14) O que são zimogênios e como eles controlam a atividade enzimática? Exemplifique. 
R= Os zimogênios são enzimas proteolíticas inativas, que são convertidas em suas formas ativas em diferentes locais de onde foram sintetizados, por meio da ação de enzimas proteolíticas. Essas enzimas são inativas por não possuírem um sítio ativo, no entanto, quando sofrem a hidrólise em locais específicos de sua cadeia polipeptídica, acontece a mudança conformacional de sua estrutura, fazendo com que ganhe uma estrutura tridimensional bem definida e consequentemente a ativação do sítio alvo.
15) Quais são os tipos de catálise enzimática? Explique cada um e exemplifique.
Catálise nucleofílica 
Nesta catálise o catalisador aumenta a velocidade da reação atuando como nucleófilo. O catalisador nucleofílico aumenta a velocidade da reação modificando completamente o mecanismo da reação. 
Catálise ácida 
O catalisador ácido aumenta a velocidade da reação doando um próton a um reagente. Além disso tem fato de que existem dois tipos de catálise ácida: catálise ácida específica e catálise ácida geral. Na catálise ácida específica, o próton é completamente transferido ao reagente antes do início da etapa lenta da reação. Na catálise ácida geral, o próton é transferido ao reagente durante a etapa lenta da reação, ou seja, o próton é transferido ao mesmo tempo em que o nucleófilo entra.
Catálise básica 
O catalisador básico aumenta a velocidade da reação removendo um próton do reagente. Por exemplo: a desidratação de um hidrato na presença de um íon hidróxido. O íon hidróxido é o catalisador básico, aumenta a velocidade da reação por meio da abstração de um próton do hidrato neutro, porque fornece um caminho com um estado de transição mais estável. E assim como na catálise ácida, na catálise básica também há dois tipos de catálise: a catalise básica específica e a catálise básica geral. Na catálise básica específica, o próton é completamente removido do reagente antes do início da etapa lenta da reação. Já na catálise básica geral, o próton é removido do reagente durante a etapa lenta da reação.
Catálise por íon metálico 
Na catálise por íon metálico, o catalisador exerce seu efeito por coordenação, isto é, por complexação. O íon metálico pode aumentar a velocidade da reação de três modos: 
1- Tornando um centro de reação mais suscetível a receber elétrons, como em A (Figura 13). 
2- Transformando um grupo de saída em uma base mais fraca e, com isso, em um grupo de saída melhor, como em B. 
3- Aumentando a velocidade de uma reação de hidrólise pelo aumento da nucleofilicidade da água, como em C.
16) Demostre graficamente o efeito da temperatura e do pH sobre a atividade de uma enzima cujo pH ótimo é 8,0 e a temperatura ótima é 450C. 
17) Em que situação V0 será metade da velocidade máxima quando se trata de uma enzima que segue a cinética de Michaelis-Menten? 
18) O que são isoenzimas? Exemplifique 
R= As isoenzimas são enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química. Estas enzimas podem mostrar diferentes parâmetros cinéticos, ou propriedades de regulação diferentes. permitem o ajuste do metabolismo para satisfazer as necessidades particulares de um determinado tecido ou etapa de desenvolvimento. Exemplo: 
Creatina fosfoquinase - um dímero com dois tipos de subunidades, M (muscular) e B (cerebral). No músculo esquelético as duas subunidades são do tipo M. No cérebro as duas unidades são do tipo B. Somente no miocárdio se encontra a isoenzima contendo as duas subunidades M e B. Nos outros tecidos são encontradas variáveis quantidades de isoenzimas MM e BB. De acordo com a mobilidade para o ânodo, na eletroforese, essas isoenzimas são denominadas CPK1 (BB), CPK2 (MB) e CPK3 (MM). 
19) Correlacione as vitaminas hidrossolúveis com as suas formas coenzimáticas, com as reaçõescatalisadas pelas enzimas. 
20) A carência de vitamina C pode causar que doença no homem?
R= Sim, pois a falta de vitamina C pode ocasionar problemas como anemia, sangramento nas gengivas, hematomas e má cicatrização.
21) A carência de vitamina B1, tiamina, causa que doença no homem?
R= Sim, pois a carência de tiamina pode causar o Beribéri 
22) A carência de vitamina B3, ácido nicotínico ou niacina, causa que doença no homem? 
R= Sim, pois a carência de vitamina B3 pode ser denominada Pelagra, também conhecida por doença dos 3 D: Dermatite, Diarreia e Demência.
23) A lactato desidrogenase existe sob cinco formas isoenzimáticas, cite quais são elas e a reação catalisada pela enzima. 
R= Diferentes isoenzimas LDH são encontradas em diferentes órgãos. As áreas de maior concentração para cada tipo de isoenzima são:
LDH-1: Coração e glóbulos vermelhos
LDH-2: Glóbulos brancos
LDH-3: Pulmões
LDH-4: Rins, placenta e pâncreas
LDH-5: Fígado e músculo esquelético
A enzima catalisa a interconversão de piruvato e lactato com uma concomitante interconversão de NADH e NAD+. Converte o piruvato, o produto final da glicólise em lactato quando o oxigénio está ausente ou em pequenas quantidades, e realiza a reação reversa durante o ciclo de Cori, via glicolítica anaeróbica, no fígado.
24) A creatina quinase é uma isoenzima que pode ser encontrada em quantas formas, cite quais são elas. Cite a reação catalisada por ela. 
R= Possui 3 isoenzimas são elas: MM, MB e BB.
25) Qual vitamina é essencial para o desenvolvimento do feto?
R= A vitamina B9, é uma das vitaminas indispensáveis para o bebê nos primeiros meses de gestação.