ESTUDO DIRIGIDO SOBRE PROTEÍNAS

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Curso de Enfermagem
Disciplina: bioquímica
Professora: Márcia J. Silva
 2⁰ semestre
Aluna.ELIZANGELA NUNES
ESTUDO DIRIGIDO SOBRE PROTEÍNAS
1 Quantos e como são classificados os aminoácidos (padrão) constituintes de 
proteínas? Quais são as classes existentes? Dê exemplos. 
São 20 e são classificados de acordo com os seus grupos R (cadeias laterais). 
Exemplos: Aminoácidos com cadeias laterais não polares e alif áticas (Prolina), com 
cadeias laterais aromáticas (Tirosina), com cadeias laterais polares não carregadas 
(Glutamina), ácidos (ácidos glutâmico) e básicos (Lisina). 
2. O que são aminoácidos especiais ou raros em proteínas? Dê exemplos. 
São aqueles que sofrem modificação na estrutura da cadeia lateral após sua 
incorporação na cadeia polipeptídica. Ex.: Desmosina e Selenocisteína. 
3. O que são aminoácidos essenciais? Liste-os. 
São aqueles que não podem ser produzidos/sintetizados pelo organismo, mas que são 
necessários, sendo então obtidos na dieta. São 10: arginina, fenilalanina, isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina. 
4. O que são proteínas de alto valor biológico? Existem diferenças entre o valor biológico de proteínas vegetais e animais? Explique. 
São aquelas que contêm todos os aminoácidos essenciais em quantidades e 
proporções ideais para atender às necessidades orgânicas. 
Os alimentos de alta qualidade proteica são essencialmente de origem animal, 
enquanto a maioria das proteínas vegetais (lentilhas, feijões, ervilhas, soja, etc) é 
incompleta em termos de conteúdo proteico e, portanto, possu i um valor biológico 
relativamente menor. 
5. Nas proteínas vegetais de leguminosas e gramíneas, quais são os 
aminoácidos que geralmente limitam o valor biológico dessas proteínas? 
Lisina e metionina. 
6. Dê exemplos de peptídeos com atividade biológica. 
Alguns exemplos de peptídeos naturais (com atividade biológica) são: ocitoc ina, 
bradicinina, tireotrofina e encefalinas. 
7. Qual o conceito de desnaturação protéica. 
É a perda da estrutura tridimensional da proteína com consequente perda da função biológica. 
8.Ligações químicas envolvidas no processo e exemplos de agentes desnaturantes. 
Quando as proteínas sofre em desnaturação não ocorre rompimento de ligações 
covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a sequência de 
aminoácidos característica da proteína. Agentes desnaturantes: Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa 
temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura), extremos de pH, solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona), solutos (ureia), 
exposição da proteína a detergentes, agitação vigorosa da solução proteica até 
formação abundante de espuma.
9.Quais os níveis estruturais proteicos que poderão estar envolvidos na 
Desnaturação?. 
A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou 
terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido. Estrutura 
quaternária pode ser rompida também. 
10.O processo de desnaturação é essencialmente irreversível? Justifique. 
Não. O processo de desnaturação é em sua maioria irreversível, mas existem casos 
que é possível a renaturação, como no caso da ribonuclease que pode volta r a ter a