Enzimas de Diagnóstico (Perguntas)

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Universidade Federal de Ciências da Saúde de Porto Alegre 
Disciplina de Bioquímica 
Aluno: Cauê dos Santos de Oliveira Curso: Medicina Turma: A 
 
Leitura Complementar - Enzimas de Diagnóstico (Perguntas) 
 
1. Leia o texto “Bioquímica Clínica: Princípios e Interpretações” de Valter Motta. 
 
2. Responda as questões abaixo: 
a) Todas as enzimas presentes no nosso organismo são sintetizadas intracelularmente. Comente os 3 
casos destacados pelo autor. 
No texto “Bioquímica Clínica: Princípios e Interpretações”, de Valter Motta, após afirmar que todas as 
enzimas do organismo humano são sintetizadas intracelularmente, ele destaca três casos, apresentados a seguir: 
- Enzimas plasma-específicas: são enzimas ativas no plasma sanguíneo que são utilizadas no mecanismo 
de coagulação sanguínea e fibrinólise. São exemplos, as enzimas pró -coagulantes, como a trombina, o fator XII, o fator 
X, entre outros. 
- Enzimas secretadas: são secretadas geralmente na forma inativa e após ativação atuam em locais 
extracelulares. Os exemplos mais óbvios são as proteases ou hidrolases produzidas no sistema digestório, como lipase, α-
amilase, tripsinogênio, fosfatase ácida prostática e antígeno prostático específico. Muitas são encontradas no sangue. 
- Enzimas celulares. normalmente apresentam baixos teores séricos, mas os níveis aumentam 
quando são liberadas a partir de tecidos lesados por alguma doença. Isto permite inferir a localização e a natureza das 
variações patológicas em alguns órgãos, tais como: fígado, pâncreas e miocárdio. A elevação da atividade sérica depende 
do conteúdo de enzima do tecido envolvido, da extensão e do tipo de necrose. São exemplos de enzimas celulares as 
transaminases, lactato desidrogenases etc. 
b) Comente as causas do aumento da liberação de enzimas para o plasma. 
O aumento na liberação de enzimas para o plasma pode ser consequência de: 
- Lesão celular extensa: as lesões celulares são geralmente causadas por isquemia ou toxinas celulares, 
por exemplo: na elevação da atividade da isoenzima CK-MB após infarto do miocárdio. 
- Proliferação celular e aumento na renovação celular: por exemplo: aumentos na fosfatase alcalina pela 
elevação da atividade osteoblástica durante o crescimento ou restauração óssea após fraturas. 
- Aumento na síntese enzimática: por exemplo: marcada elevação na atividade da  -glutamil transferase 
após a ingestão de álcool. 
- Obstrução de ductos: afeta as enzimas normalmente encontradas nas secreções exócrinas, por 
exemplo: a amilase e a lipase no suco pancreático. Estas enzimas podem regurgitar para a corrente circulatória se o ducto 
pancreático-biliar estiver bloqueado. 
c) O que são isoenzimas? Cite exemplos. 
O termo isoenzimas define um grupo de múltiplas formas moleculares da mesma enzima que ocorre em 
uma espécie, como resultado da presença de mais de um gene codificando cada uma das enzimas. As isoenzimas 
desempenham a mesma atividade catalítica, mas podem ter diferentes propriedades cinéticas e ser separadas por 
processos bioquímicos. O número de isoenzimas de uma determinada enzima está relacionado ao número de 
compartimentos subcelulares onde a mesma reação catalítica é realizada. Como exemplos de izoenzimas, temos as 
isoenzimas patológicas da fosfatase alcalina, a isoenzima de Regan e a de Nagao. Também, há as 5 isoenzimas da lactato 
desidrogenase (LD-1, LD-2, LD-3, LD-4 e LD-5). 
d) Em relação às enzimas: amilase salivar, amilase pancreática, lipase, tripsina, fosfatase alcalina, fosfatase 
ácida, AST (TGO), ALT (TGP), γ-Glutamil (γ-GT), LDH-1, LDH-2 , LDH-3, LDH-4, LDH-5, CK -1, CK-2 
e CK-3, construa uma tabela contento as seguintes informações abaixo: 
• Função bioquímica (reação catalisada, rota metabólica, importância) 
• Local de produção (tecido/órgão/glândula) 
• Principais causas de aumento sérico (aplicações clínicas) 
 
NOME FUNÇÃO LOCAL DE PRODUÇÃO APLICAÇÃO CLÍNICA 
Amilase 
salivar (S) Catalisa o desdobramento do 
amido e glicogênio ingeridos na 
dieta 
A forma S é secretada principalmente 
pelas glândulas salivares, e a P, pelas 
células acinares do pâncreas. Todavia, a 
atividade amilásica é também 
encontrada no sêmen, testículos, 
ovários, tubos de Fallopio, músculo 
estriado, pulmões e tecido adiposo. 
A hiperamilasemia pode indicar 
enfermidade pancreática (pancreatite 
aguda, complicações da pancreatite aguda, 
lesões traumáticas do pâncreas, carcinoma 
de pâncreas e abscesso pancreático), bem 
como, insuficiência renal, neoplasias de 
pulmão e ovário, síndrome de Meigs, 
lesões das glândulas salivares, entre outras. 
Amilase 
pancreática 
(P) 
Lipase 
Catalisa a hidrólise dos ésteres 
de glicerol de ácidos graxos de 
cadeia longa (triglicerídios) em 
presença de sais biliares e um 
cofator chamado colipase. 
Tanto a lipase como a 
colipase são sintetizadas pelas células 
acinares do pâncreas. A lipase também 
é encontrada na mucosa intestinal, 
leucócitos, células do tecido adiposo, 
língua e leite. 
A hiperlipasemia pode indicar pancreatite 
aguda, complicações da pancreatite aguda, 
pancreatite crônica, desordens intra-
abdominais agudas, enfermidade renal 
aguda ou crônica e obstrução do ducto 
pancreático 
Tripsina 
Atua na digestão de proteínas. 
no intestino delgado. 
Produzida no pâncreas, na forma 
precursora de tripsinogênio 
inativo (ele é convertido em tripsina no 
duodeno pela enteroquinase) 
A ausência de 
tripsina nas fezes pode indicar insuficiência 
pancreática, fibrose cística (avançada), má 
absorção em crianças, e pancreatite 
(crônica). 
Fosfatase 
alcalina 
Catalisa a hidrólise de vários 
fosfomonoésteres em pH 
alcalino 
(pH ótimo ~ 10) 
A fosfatase alcalina está amplamente 
distribuída nos tecidos humanos, 
notadamente na mucosa intestinal, 
fígado (canalículos biliares), túbulos 
renais, baço, ossos (osteoblastos) e 
placenta. A forma predominante no 
soro em adultos normais origina-se, 
principalmente, do fígado e esqueleto. 
A hiperfosfatasemia alcalina pose significar 
obstrução intra e extra hepática, 
enfermidades ósseas e gravidez 
Fosfatase 
ácida 
Catalisam a hidrólise de 
monoéster ortofosfórico 
produzindo um álcool e um 
grupo fosfato. 
(pH ótimo ~ 4,5-7) 
A fosfatase ácida é amplamente 
distribuída nos tecidos. A maior atividade 
é encontrada na glândula prostática, 
células osteoblásticas do osso, fígado, 
baço, rins, eritrócitos e plaquetas. Em 
homens adultos, a próstata contribui 
com quase a metade da enzima 
presente no soro. Para o sexo feminino 
é proveniente do fígado, eritrócitos e 
plaquetas. 
A hiperfosfatesemia ácida pode indicar 
carcinoma prostático e hipertrofia 
prostática benigna (HPB). Também, pode 
ser alterada após cirurgia ou terapia 
antiandrogênica ou palpação retal. 
AST (TGO) 
 
Catalisam a transferência 
reversível dos grupos amino de 
um aminoácido 
para o α-cetoglutarato, 
formando cetoácido e 
ácido glutâmico. Estas reações 
requerem piridoxal fosfato 
como coenzima 
 
As aminotransferases estão 
amplamente distribuídas nos tecidos 
humanos. As atividades mais elevadas 
de AST (GOT) encontram-se no 
miocárdio, fígado, músculo esquelético, 
com pequenas quantidades nos rins, 
pâncreas, baço, cérebro, pulmões e 
eritrócitos. 
O aumento das aminotransferases é capaz 
de indicar desordens hepatocelulares, 
infarto do miocárdio, distrofia muscular 
progressiva e dermatomiosite, embolia 
pulmonar, pancreatite aguda, insuficiência 
cardíaca congestiva, entre outras. ALT (TGP) 
γ-Glutamil 
(γ-GT) 
Catalisa a transferência de um 
grupo γ-glutamil de um 
peptídio para outro peptídio ou 
para um aminoácido produzindo 
aminoácidos γ-glutamil e cis 
tenilglicina. Está envolvida no 
transporte de aminoácidos e 
peptídios através das 
membranas celulares, na 
síntese proteica e na regulação 
dos níveis de glutatião tecidual. 
É encontrada no fígado, 
rim, intestino, próstata, pâncreas, 
cérebro e coração. 
Aumentos na atividade da γ-GT podemindicar obstrução intra-hepática e extra-
hepática, enfermidades hepáticas induzidas 
pelo álcool, hepatite infeciosa, neoplasmas, 
esteatose hepática (fígado gorduroso), 
drogas, fibrose cística (mucoviscidose), 
câncer prostático, entre outras condições. 
LDH-1 
A lactato desidrogenase (LD) é 
uma enzima da classe das 
oxidorredutases que catalisa a 
oxidação reversível do lactato a 
piruvato, em presença da 
coenzima NAD+ que atua como 
doador ou aceptor de 
hidrogênio 
Miocárdio e eritrócitos 
Aumentos na atividade da LD podem 
indicar infarto agudo do miocárdio, 
insuficiência cardíaca congestiva, miocardite, 
choque ou insuficiência circulatória, anemia 
megaloblástica, presença de válvula 
cardíaca artificial, enfermidade hepática, 
mononucleose infeciosa, enfermidade renal, 
doenças malignas, distrofia muscular 
progressiva, trauma muscular e exercícios 
muito intensos, embolia pulmonar e 
pneumocistose. 
LDH-2 Miocárdio e eritrócitos 
LDH-3 
Pulmão, linfócitos, baço e 
pâncreas 
LDH-4 Fígado, músculo esquelético 
LDH-5 Fígado e músculo esquelético 
CK-1 
Catalisa a fosforilação reversível 
da creatina pela adenosina 
trifosfato (ATP) com a 
formação de creatina 
fosfato. A CK está associada 
com a geração de ATP nos 
sistemas contráteis ou de 
transporte. A função fisiológica 
predominante desta enzima 
ocorre nas células musculares, 
onde está envolvida no 
armazenamento de creatina 
fosfato 
Está amplamente distribuída 
nos tecidos, com atividades mais 
elevadas no músculo esquelético, 
cérebro e tecido cardíaco. 
Quantidades menores são encontradas 
no rim, diafragma, tireoide, placenta, 
bexiga, útero, pulmão, próstata, baço, 
reto, cólon, estômago e pâncreas. 
Alterações fisiológicas da CK podem 
significar enfermidades do músculo 
esquelético, do sistema nervoso central, do 
coração ou da tireoide. 
CK-2 
CK-3