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Proteínas 
 
 São polímeros complexos formados 
pela ligação de 20 aminoácidos. 
Aproximadamente 17% do peso 
corporal é composto por proteínas que 
estão distribuídas nos tecidos, 
apresentando diferentes estruturas – 
colágeno, queratina, albumina, actina, 
miosina, entre outras. 
 Exercem função estrutural, 
enzimática, hormonal, de transporte, 
de imunidade e contrátil. 
 Deve ser ofertado 0,8-1,0 Kg de peso 
corporal para adultos saudáveis. 
 
 
 Energética; 
 Estruturais (são aquelas que participam 
dos tecidos dando-lhes rigidez, 
consistência e elasticidade. Por ex: o 
colágeno; 
 Participa dos sistemas contráteis 
(actina e miosina); promove o 
armazenamento da ferritina; 
 É veículo de transporte da 
hemoglobina; tem importância na 
defesa (os anticorpos são proteínas 
que realizam a defesa do organismo); 
 Função enzimática (as enzimas são 
proteínas capazes de catalisar reações 
bioquímicas). 
 
especiais. Ex: arginina, cisteína, 
glutamina, glicina, prolina e tirosina. 
 
 
 
 Compostos que possuem um grupo 
amino e um grupo carboxílico, os quais 
estão ligados a um carbono central. 
 
 Classificação dos aminoácidos 
quanto a estrutura 
 
 Hidrofóbicos: estarão para dentro da 
estrutura das proteínas pelo fato de 
não conseguirem interagir bem com a 
água da solução. 
 Hidrofílicos: estarão para fora da 
estrutura das proteínas, onde farão 
ligação com hidrogênio e água. 
 
 Classificação dos aminoácidos 
quanto a classificação 
metabólica e nutricional. 
 
 Essenciais ou indispensáveis: não 
podem ser sintetizados pelo organismo 
humano a partir de outros compostos, 
devendo ser ingeridos na alimentação. 
Ex: histidina, isoleucina, leucina, lisina, 
metionina, fenilalanina, triptofano e 
valina. 
 Não essenciais ou dispensáveis: podem 
ser sintetizados pelo organismo 
humano. Ex: alanina, ácido aspártico, 
asparagina, ácido glutâmico e serina. 
 Condicionalmente essenciais ou 
condicionalmente dispensáveis: são 
sintetizados a partir de outros 
aminoácidos e/ou sua síntese é limitada 
sob condições fisiopatológicas. 
 Classificação dos aminoácidos 
quanto a união de aminoácidos
 Dipeptídeos: junção de 2 aminoácidos;
 Tripeptídeos: junção de 3 aminoácidos;
 Tetrapeptídeos: junção de 4 
aminoácidos até 10;
 Oligopeptídeos: a partir de 10 até 99 
aminoáciso;
 Polipeptídeos ou proteínas: centenas ou 
milhares de aminoácidos.
 É a perda total ou parcial da estrutura 
tridimensional de uma proteína, a qual 
resulta, quase invariavelmente, em 
perda da atividade biológica. Resulta 
no desdobramento e desorganização 
das estruturas secundárias, terciárias 
e até mesmo quaternárias sem que 
ocorra hidrólise das ligações 
peptídicas. Os agentes desnaturantes 
incluem; calor, solventes orgânicos, 
agitação mecânica, ácidos ou bases 
fortes, detergentes e íons, ou metais 
pesados, como chumbo e mercúrio. 
 
 Leite e derivados; 
 Ovos; 
 Cereais; 
 Leguminosas; 
 Carnes. 
 
 
 
 
 
 
 Refere-se a sua capacidade de 
fornecer aminoácidos necessários para 
o organismo. O fato de um alimento ser 
rico em proteínas não implica que seja 
suficiente para sustentar o 
crescimento ou a manutenção do 
organismo. 
 
 É a fração de aminoácidos absorvidos 
pelo intestino que é retida no 
organismo. É determinado pela 
quantidade de nitrogênio consumido e 
aquele excretado. 
 
 Proteínas de alto valor biológico 
(AVB): possuem em sua 
composição aminoácidos 
essenciais em proporções 
adequadas. É uma proteína 
completa. 
 Proteínas de baixo valor 
biológico (BVB): não possuem em 
sua composição aminoácidos 
essenciais em proporções 
adequadas. É uma proteína 
incompleta. 
 É a falta de energia e/ou proteína em 
quantidade ou qualidade adequada. 
Pode ocorrer em crianças, vegetarianos 
restritos e com dieta hipocalórica. 
 
 Marasmo: 
 Baixa ingestão de proteínas e calorias. 
 Kwashiokor: 
 Baixa ingestão de proteínas e adequada 
de calorias. 
 
 
 
 
 
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