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Proteínas São polímeros complexos formados pela ligação de 20 aminoácidos. Aproximadamente 17% do peso corporal é composto por proteínas que estão distribuídas nos tecidos, apresentando diferentes estruturas – colágeno, queratina, albumina, actina, miosina, entre outras. Exercem função estrutural, enzimática, hormonal, de transporte, de imunidade e contrátil. Deve ser ofertado 0,8-1,0 Kg de peso corporal para adultos saudáveis. Energética; Estruturais (são aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. Por ex: o colágeno; Participa dos sistemas contráteis (actina e miosina); promove o armazenamento da ferritina; É veículo de transporte da hemoglobina; tem importância na defesa (os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo); Função enzimática (as enzimas são proteínas capazes de catalisar reações bioquímicas). especiais. Ex: arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina. Compostos que possuem um grupo amino e um grupo carboxílico, os quais estão ligados a um carbono central. Classificação dos aminoácidos quanto a estrutura Hidrofóbicos: estarão para dentro da estrutura das proteínas pelo fato de não conseguirem interagir bem com a água da solução. Hidrofílicos: estarão para fora da estrutura das proteínas, onde farão ligação com hidrogênio e água. Classificação dos aminoácidos quanto a classificação metabólica e nutricional. Essenciais ou indispensáveis: não podem ser sintetizados pelo organismo humano a partir de outros compostos, devendo ser ingeridos na alimentação. Ex: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, triptofano e valina. Não essenciais ou dispensáveis: podem ser sintetizados pelo organismo humano. Ex: alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico e serina. Condicionalmente essenciais ou condicionalmente dispensáveis: são sintetizados a partir de outros aminoácidos e/ou sua síntese é limitada sob condições fisiopatológicas. Classificação dos aminoácidos quanto a união de aminoácidos Dipeptídeos: junção de 2 aminoácidos; Tripeptídeos: junção de 3 aminoácidos; Tetrapeptídeos: junção de 4 aminoácidos até 10; Oligopeptídeos: a partir de 10 até 99 aminoáciso; Polipeptídeos ou proteínas: centenas ou milhares de aminoácidos. É a perda total ou parcial da estrutura tridimensional de uma proteína, a qual resulta, quase invariavelmente, em perda da atividade biológica. Resulta no desdobramento e desorganização das estruturas secundárias, terciárias e até mesmo quaternárias sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes incluem; calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons, ou metais pesados, como chumbo e mercúrio. Leite e derivados; Ovos; Cereais; Leguminosas; Carnes. Refere-se a sua capacidade de fornecer aminoácidos necessários para o organismo. O fato de um alimento ser rico em proteínas não implica que seja suficiente para sustentar o crescimento ou a manutenção do organismo. É a fração de aminoácidos absorvidos pelo intestino que é retida no organismo. É determinado pela quantidade de nitrogênio consumido e aquele excretado. Proteínas de alto valor biológico (AVB): possuem em sua composição aminoácidos essenciais em proporções adequadas. É uma proteína completa. Proteínas de baixo valor biológico (BVB): não possuem em sua composição aminoácidos essenciais em proporções adequadas. É uma proteína incompleta. É a falta de energia e/ou proteína em quantidade ou qualidade adequada. Pode ocorrer em crianças, vegetarianos restritos e com dieta hipocalórica. Marasmo: Baixa ingestão de proteínas e calorias. Kwashiokor: Baixa ingestão de proteínas e adequada de calorias. @