Web 1A - Bioquimica Humana - Leiliandry Melo

Prévia do material em texto

BIOQUÍMICA HUMANA
Webconferência 1 – Unidade 1
Profª. MSc. Leiliandry Melo
Compreendendo como são formadas as proteínas
Proteínas
• As proteínas são polímeros de aminoácidos.
• 20 Aminoácidos proteínas.
• L-aminoácido / D-aminoácido
Carbono Quiral
L-aminoácido
COO-
H
R
NH3+
Cα
Carbono Quiral
D-aminoácido
COO-
H
R
NH3+
Cα
Proteínas
COOH
NH3
Ligação peptídica
H2O
Proteínas
COOH
NH3
Ligação peptídica
H2O
H2O H2O H2O H2O H2O
Proteínas
COOH
NH3
Peptídeo (50aa) Polipeptídeo (50-100aa) Cadeia polipeptídica (>100aa)
Proteínas
COOH
NH3
Extremidade 
N-terminal
Proteínas
COOH
NH3
Extremidade 
N-terminal Extremidade 
C-terminal
COO-
H
R
NH3+
Cα
Estrutura dos aminoácidos
• Apolar e alifática: alanina, valina, metionina, prolina, leucina e isoleucina.
Glicina – hidrofóbicos.
• Apolar - Aromática: fenilalanina, tirosina e triptofano – hidrofóbicos.
• Polar - não carregada: serina, treonina, tirosina, cisteína, asparagina e
glutamina – presença de hidroxila, sulfidrila e amida – fazem pontes de
hidrogênio.
• Polar - carregada positivamente: lisina, arginina e histidina – grupo amino
extra = hidrofílicos = doadores ou aceptores de prótons.
• Polar - carregada negativamente: glutamato e aspartato – grupo carboxila
extra.
Cadeia lateral
Fonte: Adaptada de Nelson e Cox (2014, p. 79).
Aminoácidos especiais
• Selenocisteínas: glutationa peroxidase, iodotironina.
• Hidroxilisina e hidroxiprolina: formação de colágeno.
• Ornitina e citrulina: ciclo da ureia.
• Glutamato: formação do ácido gama aminobutírico (GABA) – neurotransmissor
inibitório SNC.
• Triptofano: convertido em serotonina – neurotransmissor do humor.
Estrutura das proteínas
Fonte: euquerobiologia.com.br
• Transcrição tradução.
• Sequência linear de aminoácidos.
Estrutura das proteínas
Estrutura Primária
F
o
n
te
: 
e
d
u
c
a
ç
ã
o
.g
lo
b
o
.c
o
m
Estrutura das proteínas
Estrutura Primária Estrutura Secundária
• Arranjo da sequência linear de
aminoácidos.
• α-Hélice e folha β-pregueada.
• Transcrição tradução.
• Sequência linear de aminoácidos.
F
o
n
te
: 
e
d
u
c
a
ç
ã
o
.g
lo
b
o
.c
o
m
Estrutura das proteínas
Estrutura Secundária
• Cadeia polipeptídica central em formato espiral.
• Pontes de hidrogênio intra-cadeia
α-Hélice
• Uma única cadeia polipeptídica que se
dobra sobre si mesma ou por duas ou mais
cadeias.
• Pontes de hidrogênio intra-cadeia ou inter-
cadeia
β-pregueada
F
o
n
te
: 
e
d
u
c
a
ç
ã
o
.g
lo
b
o
.c
o
m
• Arranjo tridimensional total de todos os
aminoácidos de uma proteína.
• Ligações covalentes (pontes dissulfeto,
ligações iônicas e interações hidrofóbicas)
entre diversas cadeias laterais da proteína
Estrutura das proteínas
Estrutura Terciária
Fonte: todamateria.com.br
• Arranjo tridimensional total de todos os
aminoácidos de uma proteína.
• Ligações covalentes (pontes dissulfeto,
ligações iônicas e interações hidrofóbicas)
entre diversas cadeias laterais da proteína
Estrutura das proteínas
Estrutura Terciária
• Arranjo de várias subunidades.
• Ligações não- covalentes (pontes de hidrogênio,
ligações iônicas e interações hidrofóbicas).
• As subunidades podem funcionar
independentemente umas das outras ou
cooperativamente.
Estrutura Quaternária 
Fonte: todamateria.com.br
Fonte: todamateria.com.br
Classificação das proteínas
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária 
Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
• Cadeias polipeptídicas arranjadas em longos
filamentos insolúveis em água (“~cordas”).
• Ligações covalentes.
• Produção de estruturas que garantem suporte,
forma e proteção.
Colágeno 
Classificação das proteínas
Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária 
Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
• Cadeias polipeptídicas arranjadas em longos
filamentos insolúveis em água (“~cordas”).
• Ligações covalentes.
• Produção de estruturas que garantem suporte,
forma e proteção.
• Cadeias polipeptídicas dobradas em forma
esférica ou globular.
• Proteínas transportadoras, motoras,
reguladoras, imunoglobulinas.
Colágeno 
Hemoglobina
F
o
n
te
: 
w
ik
ip
e
d
ia
Funções das proteínas
Fonte: infoescola.com.br
Funções das proteínas
Fonte: infoescola.com.br/todamateria.com.br
Funções das proteínas
Fonte: infoescola.com.br/todamateria.com.br/jeoonline.com.br
Referências
• ROCHA, K. Bioquímica Humana. Telesapiens. 2019.
• NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed,
2014.
• PINTO, W. J. Bioquímica clínica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017.
• RODWELL, V. W. et al. Bioquímica ilustrada de Harper: Lange. 30. ed. Porto Alegre: Penso, 2018.
• VOET, D.; VOET, J. G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.
Obrigada!
Leiliandry Melo
BIOQUÍMICA HUMANA
Webconferência 1 – Unidade 1
Profª. MSc. Leiliandry Melo
Enzimas
Enzimas
• Proteínas altamente específicas que interagem com um ou alguns poucos substratos
catalisando apenas um tipo de reação química.
Fonte: wordpress.com
Enzimas
• Proteínas altamente específicas que interagem com um ou alguns poucos substratos
catalisando apenas um tipo de reação química.
Enzima
Cofator
(metais/derivados de vitaminas – coenzimas)
Haloenzima
Apoenzima
(parte protéica)Fonte: wordpress.com
Enzimas
• Proteínas altamente específicas que interagem com um ou alguns poucos substratos
catalisando apenas um tipo de reação química.
Enzima
Cofator
(metais/derivados de vitaminas – coenzimas)
Haloenzima
Apoenzima
(parte protéica)Fonte: wordpress.com
(Temperatura e pH ótimo)
Enzimas
Enzimas:  energia de ativação
 velocidade da reação
Fonte: proenem.com
Enzimas
Enzimas:  energia de ativação
 velocidade da reação
ΔG = energia livre de Gibbs
ΔG < 0: substratos  produtos
(espontâneo)
ΔG > 0: produtos  substratos
(não espontâneo)
Fonte: proenem.com
Enzimas
• Oxidorredutases: transferência de elétrons, reações de oxido-redução.
Exemplo: NADH desidrogenase.
• Transferases: transferência de grupamentos funcionais como grupo amino, fosfato, acil, carboxil.
Exemplos: aminotransferases.
• Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente.
Exemplos: peptidases.
• Liases: quebra de ligações covalentes e remoção moléculas de água, gás carbônico e amônia.
Exemplos: descarboxilases.
• Isomerases: reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos.
Exemplos: epimerases.
Nomenclatura
Enzimas alostéricas
Inibidor alostérico
Fonte: Thpanograma
Inibidor alostérico
Ativador alostérico
Enzimas alostéricas
Fonte: Thpanograma
Inibição enzimática
Enzima
Substrato
Sítio 
ativo
Produtos
Fonte: uihere.com [adaptado]
Inibição enzimática
Enzima
Substrato
Sítio 
ativo
Produtos
Inibidor 
competitivoSubstrato 
bloqueado
Fonte: uihere.com [adaptado]
Ex: captopril (iECA)
Inibição enzimática
Enzima
Substrato
Sítio 
ativo
Produtos
Inibidor 
competitivoSubstrato 
bloqueado
Inibidor 
não competitivo
Substrato se liga, mas reação bloqueada
Fonte: uihere.com [adaptado]
Inibição enzimática
Enzima
Substrato
Sítio 
ativo
Produtos
Inibidor 
competitivoSubstrato 
bloqueado
Inibidor 
não competitivo
Substrato se liga, mas reação bloqueada
Inibidor 
irreversível
Enzima é destruída
Fonte: uihere.com [adaptado]
Ex: cianeto (citocromo)
Cofatores enzimáticos
• Cofatores são imprescindíveis para que enzimas exerçam seu papel catalítico.
• Moléculas orgânicas ou coenzimas derivadas de vitaminas e compostos inorgânicos como íons
Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+.
• Algumas enzimas requerem uma coenzima e um ou mais íons metálicos para sua ativação.
Fonte: uihere.com [adaptado]
Referências
• ROCHA, K. Bioquímica Humana. Telesapiens. 2019.
• NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed,
2014.
• PINTO, W. J. Bioquímica clínica. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017.
• RODWELL, V. W. et al. Bioquímica ilustrada de Harper: Lange.30. ed. Porto Alegre: Penso, 2018.
• VOET, D.; VOET, J. G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013.
Obrigada!
Leiliandry Melo