HEMÁCIAS / HEMOGLOBIA/ PROTEINAS GLOBULARES/

Prévia do material em texto

ANA CAROLINA CASALI ZANETTE – 11/10/2020 – 1º SEMESTRE 
 
 
 
 São sacos membranosos simples 
preenchidos com enzimas e hemoglobina, 
não possuem mitocôndria e possuem 
como fonte de ATP a glicólise. 
 São incapazes de produzir novas enzimas 
ou renovar componentes da membrana, 
ocorrendo uma perca na flexibilidade da 
membrana e tornando as células velhas 
mais frágeis e passiveis de ruptura. 
ESTRUTURA 
 Possuem forma bicôncava 
 A membrana é mantida no lugar por um 
citoesqueleto complexo, composto por 
filamentos unidos a proteínas 
transmembrana de ancoramento 
 Os Eritrócitos são muito flexíveis e isso 
permite que mudem seu formato quando 
eles se espremem através de capilares 
estreitos na circulação. 
 A estrutura também possibilita a 
mudança na forma em resposta a 
mudança osmótica do sangue. 
- Em meio hipertônico, os eritrócitos 
encolhem e desenvolvem uma superfície 
pontiaguda quando a membrana é 
tracionada em direção ao citoesqueleto. 
-Em meio hipotônico incha e forma uma 
esfera, sem romper a integridade da 
membrana. 
 As formas bicôncavas dos eritrócitos 
normais proporcionam grande facilidade 
em relação ao volume, o que facilita a troca 
dos gases. 
 Por serem rico em hemoglobina, são 
acidófilos, corando-se pela eosina. 
 Ao penetrarem a corrente sanguínea, 
vindos da medula óssea vermelha, na qual 
são formados, as hemácias imaturas 
contêm certa quantidade de ribossomos. 
Quando corados apresentam uma cor 
azulada, devido à basofilia do RNA. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
INFORMAÇÕES: 
 Vivem na circulação por volta de 120 dias. 
 Os aminoácidos das cadeias da 
hemoglobina são incorporados em novas 
proteínas e o Ferro pode ser utilizado por 
novos grupos heme. 
 O restante dos grupos heme são 
convertidos pelo baço e pelo fígado em um 
pigmento bilirrubina – forma a bile – e é 
secretada no trato digestório e os 
metabólitos da bilirrubina deixam o corpo 
por meio das fezes. 
 As células velhas são engolidas por 
macrófagos ou destruídas no baço. 
 
 
 
 
 
Hemácias - Eritrócitos 
ANA CAROLINA CASALI ZANETTE – 11/10/2020 – 1º SEMESTRE 
 São um grupo de proteínas especializadas 
que contêm heme como grupo prostético 
firmemente ligado. 
 A função do grupo heme é determinado 
pelo ambiente criado pela estrutura 
tridimensional da proteína. 
 Na hemoglobina e na mioglobina, as duas 
hemeproteínas mais abundantes em 
humanos, o grupo heme serve para ligar, 
de forma reversível, o oxigênio. 
 
ESTRUTURA DO HEME 
 O heme é um complexo de protoporfirina 
IX e íon ferroso (Fe+2). 
 O ferro está preso no centro da molécula 
do heme por meio de ligações aos quatro 
nitrogênios do anel porfirínico. 
 O Ferro +2 do heme pode formar duas 
ligações adicionais, uma de cada lado no 
plano do anel porfirínico. Isso estabelece 
uma interação coordenada com a cadeia 
lateral de um resíduo de histidina na 
molécula da globina, enquanto a outra 
posição fica disponível para o oxigênio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ORGANIZAÇÃO DOS GENES DA 
GLOBINA: 
A FAMÍLIA DOS GENES-ALFA: 
 Os genes que codificam as subunidades 
do tipo alfa-globina e do tipo beta-globina 
das cadeias da hemoglobina ocorrem em 
dois agrupamentos de genes, localizados 
em dois cromossomos diferentes. 
 O grupo de genes-alfa no cromossomo 16 
contêm dois genes para as cadeias alfa-
globina. Possuem também o gene zeta, 
que é expresso precocemente no 
desenvolvimento como um componente da 
hemoglobina embrionária. 
A FAMÍLIA DOS GENES-BETA: 
 Um único gene para a cadeia de beta-
globulina está localizado no cromossomo 
11. 
ETAPAS DA SÍNTESE DAS 
CADEIAS DAS GLOBINAS: 
 A expressão de um gene de globina inicia 
no núcleo de precursores dos eritrócitos, 
onde a sequência de DNA que codifica o 
gene é transcrita. 
 O RNA produzido pela transcrição é um 
precursor do RNA mensageiro, que é 
usado como molde para a síntese de uma 
cadeia de globina. 
 Antes do RNA estar apto para cumprir essa 
função, dois segmentos de RNA não 
codificador (íntrons) devem ser removidos 
da sequência do RNA mensageiro 
precursor, e os três fragmentos restantes 
(éxons) devem ser ligados de forma linear. 
 O RNA mensageiro maduro resultante 
penetra no citosol,, onde sua informação 
genética é traduzida, produzindo uma 
cadeia de globina. 
 
 
Proteínas globulares 
ANA CAROLINA CASALI ZANETTE – 11/10/2020 – 1º SEMESTRE 
’ 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ANA CAROLINA CASALI ZANETTE – 11/10/2020 – 1º SEMESTRE 
 A hemoglobina é encontrada 
exclusivamente nos eritrócitos. 
 Sua principal função é transportar oxigênio 
dos pulmões até os capilares dos tecidos. 
 A hemoglobina A, principal hemoglobina 
dos adultos, é composta por quatro 
cadeias polipeptídicas – duas cadeias-alfa 
e duas cadeias-beta – unidas por meio de 
interações não covalentes. 
 Cada subunidade possui segmentos de 
estruturas hélice-alfa, além de bolsos que 
se liga com o grupo heme. 
 A hemoglobina pode transportar H+ e CO2 
dos tecidos até os pulmões e pode 
carregar quatro moléculas de oxigênio dos 
pulmões até as células dos tecidos do 
corpo. 
 Interações entre ligações do hidrogênio e 
da hemoglobina são reguladas por 
efetores alostéricos. 
 
ESTRUTURA QUARTENÁRIA 
DA HEMOGLOBINA 
 O tetrâmero da hemoglobina pode ser 
considerado como uma associação de dois 
dímeros idênticos em que o número se 
refere aos dímeros um e dois. 
 Consiste em um anel porfirínico composto 
por carbono, nitrogênio, hidrogênio e um 
átomo central de Ferro. 
 As duas cadeias polipeptídicas em cada 
dímeros são unidas firmemente por meio 
de interações hidrofóbicas. 
 Os resíduos de aminoácidos hidrofóbicos 
estão localizados em toda a molécula. 
 Ligações iônicas e de hidrogênio também 
ocorre entre membro dos dímeros. 
 As interações mais fracas entre esses 
dímeros moveis resultam na 
desoxiemoglobina e oxiemoglobina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 FORMA T: a forma desoxigenada da 
hemoglobina, podendo ser conhecida 
também como forma “tensa”. Os dímeros 
alfa-beta interagem por meio de uma rede 
de ligações iônicas e ligações de 
hidrogênio, que restringem os movimentos 
das cadeias polipeptídicas. A forma t é a 
forma da hemoglobina com baixa afinidade 
com o oxigênio. 
 FORMA R: A ligação de oxigênio com a 
hemoglobina causa rupturas de algumas 
ligações iônicas e ligações de hidrogênio 
entre os dímeros alfa-beta. Isso acarreta 
na forma relaxada, o qual a cadeia 
polipeptídica tem maior liberdade de 
movimento e maior afinidade por oxigênio. 
 
 
SÍNTESE DE HEMOGLOBINA 
 O ferro é absorvido na dieta via intestino 
delgado por transporte ativo. 
 A proteína transferrina liga-se ao ferro e o 
transporta no sangue. 
 A medula óssea capta o ferro e utiliza para 
produzir agrupamentos heme da 
Hemoglobina 
ANA CAROLINA CASALI ZANETTE – 11/10/2020 – 1º SEMESTRE 
hemoglobina para desenvolver as 
hemácias. 
 O excesso de ferro ingerido é armazenado 
no fígado. 
 Os estoques são encontrados dentro de 
uma proteína esférica denominada ferrina.