bioquimica 2 - PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS

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Flávia Demartine Borges de Oliveira 
T3-a 
Aula 4 
1 Bioquímica 2 
Bioquímica 2 
PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS 
PROTEÍNA GLOBULAR 
 Como o próprio nome indica, possuem uma forma 
globular. 
 Em uma proteína globular, segmentos diferentes 
das cadeias polipeptídicas (ou de múltiplas cadeias 
polipeptídicas) se dobram uns sobre os outros, 
gerando uma forma mais compacta do que a 
observada para as proteínas fibrosas. 
 São proteínas que têm um maior grau de 
solubilidade em solução aquosa, formando 
soluções coloidais. 
 Apresentam grande variedade estrutural devido as 
diferentes formas de enovelamento 
 As proteínas globulares normalmente contêm 
diversos tipos de estruturas secundárias 
- Formam muitas α-hélices e β-folhas que interagem entre 
si formando os domínios. 
 Realizam diversas funções biológicas: 
- Enzimas 
- Proteínas transportadoras 
- Proteínas motoras 
- Imunoglobulinas 
- Proteínas da transdução de sinal 
- Mioglobina e Hemoglobina 
A MIOGLOBINA COMO MODELO DE PROTEÍNA 
GLOBULAR 
 Pertence ao grupo das Hemeproteínas Globulares 
 Apresentam grupo Heme fortemente ligado 
 O grupo Heme é um anel porfirínico que apresenta 
no cento um metal 
 Proteínas hémicas: hemoglobina, a catalase e os 
citocromos. 
 Protoporfirina IX e um íon Ferroso (Fe2+) 
 O Fe2+ está ligado covalentemente aos 4 átomos 
de Nitrogênio de cada anel de Pirrol. 
 O Fe2+ ainda pode formar mais duas ligações 
adicionais, uma de cada lado do plano do anel 
porfirínico. 
 Uma das ligações realiza uma interação 
coordenada com o R-lateral da Histidina e a outra 
liga-se ao Oxigênio Molecular (O2). 
 Estrutura e função da Mioglobina: 
-Presente nos músculos esquelético e cardíaco 
-Funciona com um reservatório e como um 
carreador de Oxigênio Molecular (O2), 
aumentando a velocidade de transporte do O2 no 
interior da fibra muscular. 
- Trata-se de uma única cadeia polipeptídica (as 
subunidades da Hemoglobina). 
 Encontrada exclusivamente nos Eritrócitos 
 Função: transporte do O2 dos pulmões até os 
capilares dos tecidos 
 A Hemoglobina A é um tetrâmero (2 cadeias α e 2 
cadeias β) 
 Cada subunidade é formada por estruturas em α-
hélice, além de uma fenda onde se encontra o 
grupo Heme. 
 Apesar de ser semelhante a Mioglobina, é 
estruturalmente mais complexa 
 Capaz de transportar H+ e CO2 dos tecidos até os 
pulmões. 
O2 + hemoglobina = OXIEMOGLOBINA 
CO2 + hemoglobina = CARBOEMOGLOBINA 
CO + hemoglobina = CARBOXIEMOGLOBINA 
 Também carrega 4 moléculas de O2 
 As propriedades de ligação de oxigênio na 
hemoglobina são reguladas por interações com 
efetores alostéricos. 
A LIGAÇÃO DO OXIGÊNIO À MIOGLOBINA E À 
HEMOGLOBINA 
 A mioglobina se liga somente a um O2, a 
hemoglobina a quatro. 
 Porém a mioglobina tem afinidade ao O2 muito 
maior que a hemoglobina (26x quando P50) 
 A P50 é a pressão parcial de oxigênio (Po50-2), 
necessário para saturar 50% dos sítios para ligação 
ao O2. 
 Uma curva da saturação (y) medida em diferentes 
pressões parciais de oxigênio (pO2) é chamada de 
curva de dissociação de oxigênio. 
CURVA DE DISSOCIAÇÃO PARA A MIOGLOBINA 
(MB) 
 A curva de dissociação do oxigênio da mioglobina 
possui uma forma hiperbólica 
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2 proteínas Globulares e fibrosas 
- A alta afinidade ao oxigênio e a presença de apenas um 
sítio de ligação torna a curva de saturação hiperbólica 
 A mioglobina oxigenada (MbO2) e a mioglobina 
desoxigenada (Mb) estão em um equilíbrio simples 
Mb + O2 MbO2 
DE DISSOCIAÇÃO DA HEMOBLOGINA 
 Tem forma Sigmoidal: 
- Indicam que a ligação de um O2 com uma das 
subunidades proteicas aumenta a afinidade das outras 
subunidades pelo O2 
- ligação cooperativa 
- interação heme- heme