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Júlia Corrêa-2025.2 1º Período - Bioquímica AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS Aminoácidos: Blocos construtores das proteínas, a unidade mínima basica que compõem a proteína. Peptídeos: arranjos mínimos da formação dos aminoácidos. PROTEÍNAS São biomoléculas de alto peso molecular, constituintes fundamentais dos seres vivos São polímeros de aminoácidos (constituidos de assocoações de alpha- L-aminoá- cidos.) Na natureza existem mais de 300 tipos de aminoácidos, mas somente 20 deles participam de proteínas, * Se nao for alpha-L não compõe proteínas. * Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias outras meno- res,iguais ou semelhantes entre si, denominadas monômeros. 1. Classificação das proteínas 1.1) Baseada na composição Homoproteínas ou proteínas simples: somente aminoácidos em sua composi- ção. Ex: Albumina Heteroproteínas ou proteínas conjugadas: possuem uma parte proteica (apo- proteínas) e um radical prostético (parte não proteica). Ex: lipoproteínas (proteí- nas que carreiam lipídeos plasmáticos como o LDL, HDL, etc. 1.2) Baseada na diferença entre proteínas globulares e fibrosas Fibrosas: são proteínas alongadas, em forma de bastão, com função estrutural. Globulares: possuem aspecto esférico, com aspecto tridimensional e função di- nâmica, mais complexa. 1.3) Baseada nas funções Enzimática: são como moléculas reguladoras das ações biológicas. Ex: Lipases ( enzimas que transformam os lipídeos em sua unidade constituinte, como os aci- dos graxos e glicerol) Contração muscular: Ex: actina e miosina Júlia Corrêa-2025.2 1º Período - Bioquímica Regulação gênica: Regula a atividade dos genes. Ex: histonas. Hormonal/metabólica: hormônios como substância elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a ativida- de de certos órgãos. Ex: Insulina- produzida pelas células beta-pancreáticas em resposta hiperglicêmica. Defesa: Ex: anticorpos - imunoglobulinas e interferon (combate a infecções bac- terianas ou virais.) Coagulação sanguínea: Ex: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica. *Proteínas realizam a cascata de coagulação. Estrutural: participam da estrutura dos tecidos. Ex: Queratina, colágeno Transporte. Ex: hemoglobina - proteínas responsável pelo transporte de oxigê- nio no sangue. Energética: queima de proteínas (pode acontecer em situações extremas de ne- cessidade energética) * Deficiência de imunoglulinas e suas frações: causa uma série de infecções de repe- tição (sinusites, otites,pneumonias, alergias fortes,etc.); Tratamento com o uso de medicações para melhorar a imunidade ou tratamento intravenoso com imunoglo- bulina. 1.4) Baseada na ordem de ligação Tem ligação direta com a função que essa proteína vai exercer. Ex: se tiver em sua composição apenas estrutura primária e secundária - proteína estrutural (fibrosas) Ex: tendo estrutura terceária e quaternária são globulares. Primária: Sequência linear de aminoácidos em uma proteína. Importante para o reconhecimento de doenças que ocorrem por sequênicas anômalas. Para formar essa estrutura é necessário uma ligação peptídica. Exemplo de doença causada pela deficiência na estrutura primária: Anemia fal- ciforme (deficiência na hemácia que possui formato de foice. Obs: Ligação peptídica ou amídica - é uma ligação rígida e planar (mesomeria) - Caráter de dupla ligação - Não tem carga elétrica - Extremamente estável - Carboxila livre se liga a uma amina livre (amida), liberando uma água endóge- na Júlia Corrêa-2025.2 1º Período - Bioquímica - Não é quebrada por desnaturação(detergente, calor,etc) e sim por hidrólise (ba- ses ou ácidos fortes) Secundária: O esqueleto polipeptídeo não assume característica aleatória própria, organizando-se em arranjos regulares de aas. - Alfa-hélice: arcabouço principal firmemente espiralado formando a parte inter- na do bastão e as cadeias laterais se projetam para fora em um aspecto helicoi- dal. obs: A estrutura da alfa hélice é formada por Pontes de Hidrogênio Ocorrem entre os CO e o NH de aas situados 4 unidades a frente. É uma ligação fraca por natureza, mas forte no conjunto de várias dela. Têm função de estabilizar a hélice. Sentido de giro da hélice - direita ou esquerda. Existem aminoácidos que rompem a alfa hélice como a prolina, tritofano,etc. - Beta pregueada ou beta folhas: A cadeia peptídica é distendida como uma folha, ao invés de serem enroladas como uma hélice. Podem ser sinalizadas como setas largas Podem formar arranjos com cadeias adjacentes, nas configurações paralelo e an- tiparalelo. Quase sempre são formadas por 2 ou mais cadeias polipeptídicas Quase sempre as pontes de hidrogênio são intercadeia É uma estrutura relacionada com doenças. Ex: como já se sabe o Mal de Alzei- mer ocorre devido ao depósito de proteínas beta amiloides no cérebro. Isso acontece mais frequentemente em pessoas de idade mas também pode haver Al- zeimer precoce. Maneiras de diminuir a chance é fazer atividades físicas, e man- ter o cérebro ativo com leitura etc. Terciária: - A sequência primária orienta a formação da estrutura terciária. - Trata-se do enovelamento assimétrico e complexo das estruturas secundárias formando uma estrutura tridimensional e portanto, com função dinâmica. - Proteínas com mais de 200 aas são dividas em domínios, pequenas unidades subestruturais de funcionamento da proteína. - A estrutura terciária se enovela de modo desorganizada que ocorre de acordo com a água cadeias laterais hidrofóbicas fiquem internamente na molécula e as cadeias hidrofílicas fiquem externamente. Ex de radicais apolares: Valina, Metionina, Leucina, Fenilalanina. Ex de radicais com carga elétrica como Glu, ASP, LIS localizam-se externamente. - Interações que estabilizam a estrutura terciária : Ponte dissulfeto - trata-se de uma ligação covalente de 2 resíduos cisteínas lo- calizadas em quaisquer porções da estrutura, formando uma cistina e configu- Júlia Corrêa-2025.2 1º Período - Bioquímica rando a estrutura tridimensional da proteína. Interações hidrofóbicas - aas com cadeias laterais apolares se encontram no in- terior da estrutura, assim como os aas com cadeias laterais polares se localizam na superfície da molécula em contato com solventes polares. Pontes de hidrogênio - grupos -OH de Serina e Treonina podem formar pontes com oxigênio da carboxila ou carbonila da ligação peptídica. Interações iônicas - podem ocorrer interações entre COO- da cadeia lateral de ASP e GLU com NH3+ de lisina. Quaternária - União de mais de um novelo - Proteínas com 2 ou mais cadeias polipeptídica 2. Desnaturação Perda da estrutura nativa (estrutura original da proteína sintetizada dentro das célula) por resultado da quebra de ligações não covalentes (exceto a peptídica), causando desdobramento e desorganização da estrutura proteica, sem hidrólise peptídica. Pode ser causada pelo calor, ácidos, bases fortes, solventes orgânicos polares, de- tergentes e sabões. Podem ser raramente reversíveis - renaturação - uso das cha- peronas para a reorganização e enovelamento das proteínas. 3. Importância das proteínas no desenvolvimento do bebê prematuro A proteína especial deve ser administrada pensando no neurodesenvolvimento do bebê, pois a taxa de sobrevivência de bebês prematuros extremos(nascem com menos de 1kg) atualmente cresceu muito mas precisamos garantir a esse be- bê não somente a sobrevivência mas também que ele possa ter um correto de- senvolvimento no futuro (evitando assim dislexia, déficit de atenção, dificulda- de de aprendizado e outros problemas relacionados a prematuridade.) Inicia-se o tratamento com 2g a 2,5g de aminoácidos Nas primeiras 2 horas de vida já deve ser administrados aminoácidos no be- bê, pois ao nascer ele ja inicia reaçoes de catabolismo proteico (reações de per- da), gerando perda de peso, aumento da mortalidade, e morbidade. Essas pro- teínas e aas sendo administradas irão aumentar o anabolismo, o crescimento e o neurodesenvolvimento.
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