A maior rede de estudos do Brasil

Grátis
4 pág.
Proteínas

Pré-visualização | Página 1 de 1

Júlia Corrêa-2025.2
1º Período - Bioquímica
 AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Aminoácidos: Blocos construtores das proteínas, a unidade mínima basica que
compõem a proteína.
Peptídeos: arranjos mínimos da formação dos aminoácidos.
PROTEÍNAS
São biomoléculas de alto peso molecular, constituintes fundamentais dos seres
vivos
São polímeros de aminoácidos (constituidos de assocoações de alpha- L-aminoá-
cidos.)
Na natureza existem mais de 300 tipos de aminoácidos, mas somente 20 deles
participam de proteínas,
 * Se nao for alpha-L não compõe proteínas.
 * Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias outras meno-
res,iguais ou semelhantes entre si, denominadas monômeros.
1. Classificação das proteínas
1.1) Baseada na composição
Homoproteínas ou proteínas simples: somente aminoácidos em sua composi-
ção. Ex: Albumina
Heteroproteínas ou proteínas conjugadas: possuem uma parte proteica (apo-
proteínas) e um radical prostético (parte não proteica). Ex: lipoproteínas (proteí-
nas que carreiam lipídeos plasmáticos como o LDL, HDL, etc.
1.2) Baseada na diferença entre proteínas globulares e fibrosas
Fibrosas: são proteínas alongadas, em forma de bastão, com função estrutural.
Globulares: possuem aspecto esférico, com aspecto tridimensional e função di-
nâmica, mais complexa.
1.3) Baseada nas funções
Enzimática: são como moléculas reguladoras das ações biológicas. Ex: Lipases (
enzimas que transformam os lipídeos em sua unidade constituinte, como os aci-
dos graxos e glicerol)
Contração muscular: Ex: actina e miosina
Júlia Corrêa-2025.2
1º Período - Bioquímica
Regulação gênica: Regula a atividade dos genes. Ex: histonas.
Hormonal/metabólica: hormônios como substância elaboradas pelas glândulas
endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a ativida-
de de certos órgãos. Ex: Insulina- produzida pelas células beta-pancreáticas em
resposta hiperglicêmica.
Defesa: Ex: anticorpos - imunoglobulinas e interferon (combate a infecções bac-
terianas ou virais.)
Coagulação sanguínea: Ex: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica.
*Proteínas realizam a cascata de coagulação.
Estrutural: participam da estrutura dos tecidos. Ex: Queratina, colágeno
Transporte. Ex: hemoglobina - proteínas responsável pelo transporte de oxigê-
nio no sangue.
Energética: queima de proteínas (pode acontecer em situações extremas de ne-
cessidade energética)
* Deficiência de imunoglulinas e suas frações: causa uma série de infecções de repe-
tição (sinusites, otites,pneumonias, alergias fortes,etc.); Tratamento com o uso de
medicações para melhorar a imunidade ou tratamento intravenoso com imunoglo-
bulina.
1.4) Baseada na ordem de ligação
Tem ligação direta com a função que essa proteína vai exercer.
Ex: se tiver em sua composição apenas estrutura primária e secundária - proteína
estrutural (fibrosas)
Ex: tendo estrutura terceária e quaternária são globulares.
Primária: Sequência linear de aminoácidos em uma proteína. Importante para o
reconhecimento de doenças que ocorrem por sequênicas anômalas. Para formar
essa estrutura é necessário uma ligação peptídica.
Exemplo de doença causada pela deficiência na estrutura primária: Anemia fal-
ciforme (deficiência na hemácia que possui formato de foice.
Obs: Ligação peptídica ou amídica
- é uma ligação rígida e planar (mesomeria)
- Caráter de dupla ligação
- Não tem carga elétrica
- Extremamente estável
- Carboxila livre se liga a uma amina livre (amida), liberando uma água endóge-
na
Júlia Corrêa-2025.2
1º Período - Bioquímica
- Não é quebrada por desnaturação(detergente, calor,etc) e sim por hidrólise (ba-
ses ou ácidos fortes)
Secundária: O esqueleto polipeptídeo não assume característica aleatória
própria, organizando-se em arranjos regulares de aas.
- Alfa-hélice: arcabouço principal firmemente espiralado formando a parte inter-
na do bastão e as cadeias laterais se projetam para fora em um aspecto helicoi-
dal.
obs: A estrutura da alfa hélice é formada por Pontes de Hidrogênio
 Ocorrem entre os CO e o NH de aas situados 4 unidades a frente.
 É uma ligação fraca por natureza, mas forte no conjunto de várias dela.
 Têm função de estabilizar a hélice.
 Sentido de giro da hélice - direita ou esquerda.
Existem aminoácidos que rompem a alfa hélice como a prolina, tritofano,etc.
- Beta pregueada ou beta folhas:
A cadeia peptídica é distendida como uma folha, ao invés de serem enroladas
como uma hélice.
Podem ser sinalizadas como setas largas
Podem formar arranjos com cadeias adjacentes, nas configurações paralelo e an-
tiparalelo.
Quase sempre são formadas por 2 ou mais cadeias polipeptídicas
Quase sempre as pontes de hidrogênio são intercadeia
É uma estrutura relacionada com doenças. Ex: como já se sabe o Mal de Alzei-
mer ocorre devido ao depósito de proteínas beta amiloides no cérebro. Isso
acontece mais frequentemente em pessoas de idade mas também pode haver Al-
zeimer precoce. Maneiras de diminuir a chance é fazer atividades físicas, e man-
ter o cérebro ativo com leitura etc.
Terciária:
- A sequência primária orienta a formação da estrutura terciária.
- Trata-se do enovelamento assimétrico e complexo das estruturas secundárias
formando uma estrutura tridimensional e portanto, com função dinâmica.
- Proteínas com mais de 200 aas são dividas em domínios, pequenas unidades
subestruturais de funcionamento da proteína.
- A estrutura terciária se enovela de modo desorganizada que ocorre de acordo
com a água cadeias laterais hidrofóbicas fiquem internamente na molécula e as
cadeias hidrofílicas fiquem externamente.
Ex de radicais apolares: Valina, Metionina, Leucina, Fenilalanina.
Ex de radicais com carga elétrica como Glu, ASP, LIS localizam-se externamente.
- Interações que estabilizam a estrutura terciária :
 Ponte dissulfeto - trata-se de uma ligação covalente de 2 resíduos cisteínas lo-
calizadas em quaisquer porções da estrutura, formando uma cistina e configu-
Júlia Corrêa-2025.2
1º Período - Bioquímica
rando a estrutura tridimensional da proteína.
 Interações hidrofóbicas - aas com cadeias laterais apolares se encontram no in-
terior da estrutura, assim como os aas com cadeias laterais polares se localizam
na superfície da molécula em contato com solventes polares.
 Pontes de hidrogênio - grupos -OH de Serina e Treonina podem formar pontes
com oxigênio da carboxila ou carbonila da ligação peptídica.
 Interações iônicas - podem ocorrer interações entre COO- da cadeia lateral de
ASP e GLU com NH3+ de lisina.
Quaternária
- União de mais de um novelo
- Proteínas com 2 ou mais cadeias polipeptídica
2. Desnaturação
Perda da estrutura nativa (estrutura original da proteína sintetizada dentro das
célula) por resultado da quebra de ligações não covalentes (exceto a peptídica),
causando desdobramento e desorganização da estrutura proteica, sem hidrólise
peptídica.
Pode ser causada pelo calor, ácidos, bases fortes, solventes orgânicos polares, de-
tergentes e sabões. Podem ser raramente reversíveis - renaturação - uso das cha-
peronas para a reorganização e enovelamento das proteínas.
3. Importância das proteínas no desenvolvimento do bebê prematuro
A proteína especial deve ser administrada pensando no neurodesenvolvimento
do bebê, pois a taxa de sobrevivência de bebês prematuros extremos(nascem
com menos de 1kg) atualmente cresceu muito mas precisamos garantir a esse be-
bê não somente a sobrevivência mas também que ele possa ter um correto de-
senvolvimento no futuro (evitando assim dislexia, déficit de atenção, dificulda-
de de aprendizado e outros problemas relacionados a prematuridade.)
Inicia-se o tratamento com 2g a 2,5g de aminoácidos
 Nas primeiras 2 horas de vida já deve ser administrados aminoácidos no be-
bê, pois ao nascer ele ja inicia reaçoes de catabolismo proteico (reações de per-
da), gerando perda de peso, aumento da mortalidade, e morbidade. Essas pro-
teínas e aas sendo administradas irão aumentar o anabolismo, o crescimento e o
neurodesenvolvimento.