DIGESTÃO E ABSORÇÃO DAS PROTEINAS

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A digestão das proteínas se inicia no estômago e se completa no 
intestino. As enzimas que digerem as proteínas são produzidas como 
precursores inativos (zimogênios), os quais são maiores do que as enzimas 
ativas. 
 
Os zimogênios inativos são secretados pelas células nas quais são 
sintetizados e entram no lúmen do trato digestivo, onde são clivados a 
formas menores que têm atividade proteolítica. Essas enzimas ativas tem 
diferentes especidades; uma única enzima não pode digerir uma proteína, 
porém, agindo em conjunto, elas podem digerir as proteínas da dieta a 
aminoácidos e pequenos peptídeos, os quais são clivados pela peptadases 
associadas às células epiteliais do intestino. 
O pepsinogênio é secretado pelas células principais no estômago. As 
células parietais gástricas secretam HCl. O ácido no lúmen do estômago 
altera a conformação do pepsinogênio, que então, pode clivar a si mesmo, 
produzindo a protease ativa pepsina. Portanto, a ativação do pepsinogênio 
é autocatalítica. 
As proteínas da dieta são desnaturadas pelo ácido do estômago, o 
qual serve para inativar as proteínas e desdobrá-las parcialmente, 
tornando-as melhores substratos para as proteases. Contudo no pH baixo 
do estômago, a pepsina não é desnaturada e age como uma 
endopeptidase, clivando ligações peptídicas em vários pontos dentro da 
cadeia protéica. Embora a pepsina tenha uma ampla especificidade, ela 
tende a clivar ligações peptídicas, mas quais o grupo carboxila é fornecido 
por aminoácidos aromáticos ou aminoácidos ácidos. São produzidos 
peptídeos menores e alguns aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Conforme o conteúdo gástrico é esvaziado para o intestino, ele 
encontra as secreções do pâncreas exócrino. Uma dessas secreções é 
bicarbonato, o qual, além de neutralizar o ácido estomacal, aumenta o pH, 
de forma que as proteases pancreáticas, as quais também estão presentes 
nas secreções pancreáticas, possam ficar ativas. Quanto secretadas, as 
proteases pancreáticas estão na forma de pró-enzima inativa (zimogênio). 
Como as formas ativas dessas enzimas podem digerir umas às outras, é 
importante que todas as formas zimogênicas se tornem ativas em um curto 
espaço de tempo. Realizado pela clivagem do tripsinogênio a sua forma de 
enzima ativa tripsina, a qual, então, cliva os outros zimogênios 
pancreáticos, produzindo suas formas ativas. 
 
 
 
 
O zimogênio tripsinogênio é clivado para formar tripsina pela 
endoropeptidase secretada pelas células da borda em escova do intestino 
delgado. A tripsina catalisa as clivagens que convertem 
quimotripsinogênio na enzima ativa quimotripsina, a pró-elastase em 
elastase e as pró-carboxipeptidases em carboxipeptidases. Portanto, a 
tripsina tem um papel central na digestão, porque ela tanto cliva proteínas 
da dieta quanto ativa as outras proteases digestivas produzidas pelo 
pâncreas. Tripsina, quimotripsina e elastase são serina-proteases que 
agem como endopeptidases. A tripsina é a mais específica dessas enzimas, 
clivando ligações peptídicas nas quais o grupo carboxila é fornecido por 
lisina ou arginina. A quimiotripsina é menos específica, mas favorece 
resíduos que contenham aminoácidos ácidos ou hidrofóbicos. A elastase 
cliva não somente elastina, mas também outras proteínas nas ligações em 
que o grupo carboxila é doado por resíduos de aminoácidos com cadeias 
laterais pequenas, alanina, glicina ou serina. As ações dessas 
endopeptidases pancreáticas dão continuidade à digestão das proteínas 
da dieta iniciada pela pepsina no estômago. Os peptídeos menores 
formados pela ação da tripsina, da quimotripsina e da elastase são 
atacados por exopeptidases, as quais são proteases que clivam um 
aminoácido por vez a partir do fim da cadeia. As pró-carboxipeptidases, 
zimogênios produzidos pelo pâncreas, são convertidos pela tripsina em 
carboxipeptidases ativas. Essas exopetidases removem aminoácidos da 
extremidade carboxiterminal da cadeia peptídica. A carboxipeptidase A 
libera prefencialmente aminoácidos hidrofóbicos, enquanto 
carboxipeptidase B libera aminoácidos básicos, arginina e lisina. 
As exopeptidases produzidas produzidas pelas células intestinais 
agem dentro da borda em escova e também, dentro da célula. As 
aminopeptidases, localizadas na borda em escova, clivam um aminoácido 
por vez a partir da extremidade aminoterminal dos peptídeos. As 
peptidases intracelulares agem em pequenos peptídeos que são 
absorvidos pelas células. A ação conjunta das enzimas proteolíticas 
produzidas pelas células de estômago, pâncreas e intestino cliva as 
proteínas da dieta. Elas também digerem as células intestinais que são 
regularmente esfoliadas para o lúmen. Essas células são substituídas por 
células que amadurecem a partir de células precursoras localizadas nas 
criptas duodenais. A quantidade de proteína que é diregira e absorvida a 
cada dia dos sucos digestivos e das células liberadas dentro do lúmen 
intestinal pode ser igual ou maior do que a quantidade de proteína 
consumida na dieta (50 a 100 g). 
 
 Os aminoácidos são absorvidos do lúmen do intestino delgado 
principalmente por proteínas de transporte semi-específicas dependentes 
de Na+ na membrana luminal da célula intestinal da borda em escova. 
Os aminoácidos que entram no sangue são transportados através das 
membranas celulares dos vários tecidos principalmente por co-
transportadores Na+ dependentes e, em menor extensão, por transporte de 
aminoácidos difere do transporte de glicose
 
 A degradação das proteínas ingeridas até seus aminoácidos 
constituintes acontece no trato gastrintestinal. A chegada de proteínas da 
dieta ao estômago estimula a mucosa gástrica a secretar o hormônio 
gastrina, que, por sua vez, estimula a secreção de ácido clorídrico pelas 
células parietais e de pepsinogênio pelas células principais das glândulas 
gástricas. A acidez do suco gástrico (pH 1,0 a 2,5) lhe permite funcionar 
tanto como antisséptico, matando a maior parte das bactérias e de outras 
células estranhas ao organismo, quanto como agente desnaturante, 
desenovelando proteínas globulares e tornando suas ligações peptídicas 
internas mais suscetíveis, à hidrólise enzimática. O pepsinogênio um 
precursor inativo ou zimogênio, é convertido na pepsina ativa, por meio de 
uma clivagem autocatalizada (clivagem mediada pelo próprio 
pepsinogênio) que ocorre apenas em pH baixo. No estômago, a pepsina 
hidrolisa as proteínas ingeridas , atuando em ligações peptídicas ao lado 
aminoterminal de resíduos de leucina ou dos aminoácidos aromáticos Phe, 
Trp e Tyr clivando cadeia polipeptídicas longas em uma mistura de 
peptídeos menores. A medida que o conteúdo ácido do estômago passa 
para o intestino delgado, o pH baixo desencadeia a secreção do hormônio 
secretina na corrente sanguínea. A secretina estimula o pâncreas a 
secretar bicarbonato no intestino delgado, para neutralizar o HCl gástrico, 
aumentando abruptamente o pH, que fica próxima a 7. (Todas as 
secreções pancreáticas chegam ao intestino delgado pelo ducto 
pancreático.) A digestão das proteínas prossegue agora no intestino 
delgado. A chegada de aminoácidos na parte superior do intestino delgado 
(duodeno) determina a liberação para o sangue do hormônio 
colecistocinina, que estimula a secreção de diversas enzimas pancreáticas. 
O tripsinogênio, o quimotripsinogênico e as procarboxipeptidases A e B – 
os zimogênios da tripsina, da quimotripsina e das carboxipeptidades A e B 
– são sintetizados e secretados pelas células exócrinas do pâncreas. O 
tripsinogênio é convertido em sua forma ativa, a tripsina, pela 
enteropeptidase, uma enzima proteolítica secretada pelas células 
intestinais. A tripsina livre catalisa, então, a conversão de moléculas 
adicionais de tripsinogênio em tripsina. A tripsina também ativa o 
quimotripsinogênio, as procarboxipeptidases e a proeslastase. A síntese 
dessas enzimascomo precursores inativos protege as células exócrinas de 
um ataque proteolítico destrutivo. O pâncreas se protege ainda contra a 
autodigestão pela produção de um inibidor específico, uma proteína 
chamada de inibidor pancreático da tripsina. A inibição da tripsina previne 
efetivamente a produção prematura de enzimas proteolíticas ativas dentro 
das células pancreáticas. A tripsina e a quimotripsina continuam a hidrólise 
dos peptpideos produzidos pela pepsina no estômago. Esse estágio da 
digestão proteica é realizado com grande eficiência, pois a pepsina, a 
tripsina e a quimotripsina apresentam especificidades distintas quanto aos 
aminoácidos sobre os quais atuam. A degradação de pequenos peptídeos 
no intestino delgado é, então, completada por outras peptidases intestinais. 
Estas incluem as carboxipeptidades A e B, as quais removem resíduos 
sucessivos da extremidade carboxila dos peptídeos e uma aminopeptidase, 
que hidrolisa resíduos sucessivos da porção aminoterminal de peptídeos 
pequenos. A mistura resultante de aminoácidos livres é transportada para 
dentro das células epiteliais que revestem o intestino delgado, através das 
quais os aminoácidos entram nos capilares sanguíneos nas vilosidades e 
são transportados até o fígado. Nos seres humanos, a maior parte das 
proteínas globulares obtidas a partir de fontes animais é hidrolisada quase 
completamente até aminoácidos no trato gastrintestinal, porém algumas 
proteínas fibrosas, como a queratina, são digeridas apenas parcialmente.