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PROTEÍNAS BQ 5 A unidade básica de uma proteína é o aminoácido. Um aminoácido pode ser chamado de unidade monomérica ou péptido. Dois aminoácidos formam um dipéptido; Três AAs formam um tripéptido; Quatro AAs formam um tetrapéptido; Cinco AAs formam um pentapéptido e assim por diante. Os oligopéptidos contem menos de 10 AAs. Quando são entre 10 e 50 AAs chamamos de polipéptido. Quando se unem mais de 50 AAs se formam proteínas. Ligação peptídica As proteínas são formadas pela união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, formando a ligação peptídica, que acompanha sempre a perda de uma molécula de água. A união de vários aminoácidos através de ligações peptídicas forma a cadeia peptédica ou polipéptidica. A cadeia peptídica tem polaridade porque numa extremidade está o grupo amino (-NH2) que tem carga (+) e na outra o grupo carboxila (-COOH) que tem carga (-). O início da cadeia é sempre um grupo amino. Proteínas são polímeros formados por unidades monoméricas chamadas -aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. Composição das proteínas Todas proteínas contêm C, H, N e O, e quase todas contêm S. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente P, Fe, Zn e Cu. Classificação das proteínas Аs proteínas podem ser classificados: A - Quanto à composição B - Quanto ao número de cadeias polipeptídicas C - Quanto à forma A - Quanto à Composição: Proteínas simples – aquelas constituídas somente por aminoácidos. Ex. a queratina (cabelo). Proteínas conjugadas – aquelas que apresentam a cadeia de AAs ligada a um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Dependendo do grupo prostético elas podem ser classificadas em: • Glicoproteínas: aquelas que o grupo prostético é um glúcido. Ex: mucina (saliva) e osteomucóide (ossos). • Fosfoproteínas: aquelas que o grupo prostético é o ácido fosfórico. Ex: vitelina (gema do ovo) e caseína (leite). • Nucleoproteína: aquelas que o grupo prostético é um ácido nucléico. • Lipoproteínas: aquela em que o grupo prostético é um lípido. • Flavoproteínas: aquelas que o grupo prostético é a riboflavina. • Hemeproteínas: aquela que o grupo prostético é o heme que contém ferroporfirina (catalases, peroxidades, citocromos). B-Quanto ao número de cadeias polipeptídicas: Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. • Cromoproteínas: aquelas que o grupo prostético é um pigmento. Ex: clorofila (vegetais verdes) e hemoglobina (sangue). • Metalopropteínas: aquelas que o grupo prostético é um metal (insulina é anidrase carbônica que contêm zinco) ou um composto não orgânico contendo metal (ferritina). C- Quanto à Forma: Proteínas Fibrosas - Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. Ex: as tubulinas Exemplos: - proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo; - as queratinas dos cabelos, - as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, - a conchiolina das conchas dos moluscos, - a fribrina do soro sanguíneo - a miosina e a actina dos músculos. A hélice tripla do tropocolagénio Proteínas Globulares - são formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram adquirindo a forma esférica ou "globular" como o proprio nome ja diz. Tais proteínas, em sua maioria, são solúveis em água e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. As proteínas globulares têm uma função dinâmica e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos, muitos hormônios e proteínas transportadoras, como a albumina sérica e hemoglobina. Esquemas de proteínas globulares e fibrosas Propriedades das proteínas • Especificidade: cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais apresentam estruturas primárias características. • Solubilidade: esta propriedade diz respeito às interações com a água (ambiente aquoso). • Ponto isoelétrico (pI): Ponto Isoelétrico (pI) é o pH em que um aminoácido, polipetídeo ou proteína tem uma carga líquida igual a zero (0). Para sistemas simples, o valor do pI pode ser calculado na seguinte forma: a) Identificar as formas iônicas da molécula que tem cargas líquidas –1, 0 e +1. b) Identificar o pKa do equilibrio que descreve a interconversão entre as formas com carga +1 e 0 e tambem o pKa do equilibrio que descreve a interconversão entre as formas com carga 0 e –1. c) Calcular a média dos dois valores do pKa. Esta média é igual ao pI. 𝑝𝐼 = 𝑝𝐾𝑎1+𝑝𝐾𝑎2 2 • Desnaturação de proteínas: É alteração na forma da proteína. Podem ser causadas por altas temperaturas, variações no pH do meio e algumas substâncias químicas. A desnaturação pode ser reversível, sendo assim a proteína pode voltar ao normal ou irreversível, não voltando ao normal e perdendo sua função (exemplo: a clara do ovo). A desnaturação pode ser útil por exemplo, quando queremos matar microorganismos utilizando o calor ou o álcool. Para facilitar a nossa digestão (aquecendo determinados alimentos). A desnaturação pode ser perigosa, por exemplo, em febres altas em que pode ocorrer desnaturação de proteínas do SN e causar a morte. Desnaturação é a perda das propriedades caracteristicas das proteínas causada pelo rompimento das pontes de hidrogênio e outras ligações que mantêm a estrutura espicial das proteínas. A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína. ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade, que são: 1 - Estrutura Primária • Dada pela seqüência de AAs e ligações peptídicas da molécula. Ela descreve o número de AAs, a éspecie, a seqüência (ordem) e a localização das pontes dissulfeto (cistina) de uma cadeia polipeptídica. A estrutura é estabilizada pelas ligações peptídicas e pontes dissulfeto. • É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dela deriva todo o arranjo espacial da molécula. • A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de AAs semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". • A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com libertação de peptídeos menores e aminoácidos livres. • A sua estrutura é somente a sequência dos ААs, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. A sequência de AAs de uma proteína é determinada pela sequência de nucleótidos dos genes. 2 - Estrutura Secundária • É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. • A estrutura secundária ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos AAs e seus grupos amina e carboxílico. • Esta estrutura é estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio carbonil de uma ligação peptídica e o hidrogênio amida de outra ligação peptídica próxima (-NH....O=C). • Existem 2 tipos principais de estrutura secundária: Alfa-hélice ou hélice α Folha-beta β ou folha pregueada Alfa-hélice ou α hélice: É uma estrutura em forma espiral ou semelhante a um cilindro, estabilizadas por pontes de hidrogénio, entre o H do grupo amino (-NH2) e o O do grupo (- COOH) . As cadeias laterais (-R) dos AAs encontram-se viradas para fora. Cada volta da hélice corresponde a 3,6 resíduos de AAs. A distância por volta é de 54nm. O sentido de giro de uma α-hélice pode ser para a direita (hélice dextrorsa) ou para a esquerda (hélice sinistrorsa).As α- hélices encontradas em proteínas são dextrorsas. • Padrão estrutural encontrado em várias proteínas. • É composta por 2 ou mais cadeias peptídicas chamadas de fitas β estabilizada por pontes de H entre as cadeias. • Forma-se uma estrutura planar onde as cadeias laterais se encontram viradas para cima e para baixo, e nunca interagem umas com as outras. • Os segmentos podem estar orientados na mesma direcção (paralela) ou em direcções opostas (anti-paralelas): Folha-beta (folha β) ou folha pregueada Estrutura folhas paralelas é formada por cadeias polipeptídicas com os N-terminais alinhados na mesma direcção. Estrutura folhas antiparalelas, os N-terminais de cada cadeia polipeptídica estão alinhados em direcções opostas. Exemplo de moléculas constituídas por estruturas secundárias: • Queratina α - encontrada na lã, cabelo, chifres, garras e cascos, é constituída por hélices entrelaçadas formando uma super-hélice. • Filamentos intermediários e proteínas do citoesqueleto. • Proteínas musculares (miosina, actina). • Colágeno - encontrado na pele, osso, tendão, cartilagem e dentes é constituído por uma hélice diferente da α hélice, sem pontes de H dentro da cadeia. O arranjo tridimensional das estruturas secundárias numa cadeia polipeptídica é designado por estrutura terciária. Ela resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogénio, pontes dissulfeto, interacções hidrofóbicas e pelas interacções eletrostáticas. Esta estrutura confere a actividade biológica às proteínas e ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Por exemplo a mioglobina é constituída por 8 α hélice enroladas. 3 - Estrutura Terciária • Surge apenas nas proteínas oligoméricas. • Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. • Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. • As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. • Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas (α1 β1 α2 β2). 4 - Estrutura Quaternária: Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas aminoácido É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N-C-C-)n na proteína. Estrutura secundária: • Enovelamento de partes da cadeia polipeptídica • Formada somente pelos átomos da ligação peptídica, através de pontes de H. • Ex: alfa-hélices e folhas beta. Estrutura terciária: • Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo. • Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula Estrutura quaternária: • Associação de mais de uma cadeia polipeptídica • No modelo, um tetrâmero composto de 4 cadeias polipeptídicas x 4 Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio. NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio. NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária. NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS DIFERENÇA ENTRE PROTEÍNAS Uma proteína difere de outra: 1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais. 2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos como valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes. 3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes. 4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também são. Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos. As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são os constituintes básicos da vida, sendo encontradas nos vegetais, animais, fungos, procariotas etc. A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS Função estrutural: Participam da estrutura dos tecidos. • Reserva alimentar e confere viscosidade do plasma sanguíneo (albumina, na clara do ovo e no plasma sanguíneo). • Impermeabilizante evita a dessecação nos animais terrestres (queratina na pele, cabelo e unhas). • Proteína altamente resistente (o colágeno na pele, tendões e ossos). • Contração muscular e sustentação celular (actina e miosina nos músculos e citoesqueleto). • Pigmentação (melanina) Albumina Queratina Colágeno Actina e miosina Função de defesa: Por que precisamos tomar vacinas? O que as vacinas fazem no nosso corpo? O que são anticorpos? Еxistem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas. Antígenos • São substâncias que quando introduzidas em animais de espécie estranha, provoca a formação de anticorpos reagindo com eles. • Geralmente são proteínas, mas podem ser polissacarídeos e polipeptídios. • O animal geralmente não produz anticorpos contra suas próprias proteínas. • Somente animais imunologicamente maduros produzem anticorpos. Anticorpos ou imunoglobulinas • Somente são produzidosquando houver estímulo • Representam de 1% a 2% das proteínas totais do soro, mas podem aparecer em maior quantidade em estado anormal. • São produzidas pelos glóbulos brancos (leucócitos – células do sangue). • São específicos (1 anticorpo p/ cada antígeno) Imunidade e imunização • Imunidade: é a resistência natural ou adquirida que um organismo apresenta à sua invasão por agentes estranhos. • Imunização: é a capacidade de se tornar imune a uma doença ou ato de criar imunidade. Pode ser: ativa ou passiva (ambas natural ou artificial). Função catalisadora (enzimática): Enzimas: são proteínas com função catalítica, ou seja, aumentam a velocidade das reações bioquímicas. Caracterizam-se por atuarem em concentrações muito baixas e por serem específicas para cada reação química. Não sofrem desgastes durante as reações. Função das enzimas: Diminuir a energia de ativação para que uma reação ocorra e não altera as propriedades das recções. Energia de ativação: A energia necessária para ocorrer uma reação química. Função hormonal: Muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias produzidas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue). Função nutritiva: As proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas. Coagulação sangüínea: Processo de coagulação. Vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrina no sangue, fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc.. Fibrina Transporte: Muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. Pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. Função Reguladora: Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas.
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