Dosagem de glicose sanguínea no diagnóstico e no(1)

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Dosagem de glicose sanguínea no diagnóstico e no tratamento do diabetes.
Componentes: James Henrique e Jarbas 
Glicose
A glicose é um monossacarídeo e é um dos carboidratos mais importantes na biologia. As células a usam como fonte de energia e intermediário metabólico. a concentração de glicose no sangue permaneça alta o suficiente (aproximadamente 5 mM) para satisfazer as necessidades cerebrais.
Os indivíduos com diabetes melito dependente de insulina.
Diabetes e como testar.
Os indivíduos com diabetes não produzem insulina suficiente, o hormônio que normalmente atua para a redução da concentração de glicose no sangue, Para manter o balanço correto entre exercício, dieta e insulina para cada indivíduo, a concentração de glicose sanguínea deve ser dosada algumas vezes ao dia, e a quantidade de insulina injetada deve ser ajustada de modo apropriado. 
Uma das formas de analisar a quantidade de glicose no sangue: O teste da reação de Fehling, por muitos anos foi o teste diagnóstico padrão para diabetes. 
Reação de Fehling.
Dosagens modernas precisam de apenas uma gota de sangue, que é adicionada a uma fita de teste contendo a enzima glicose-oxidase, que catalisa a reação
Uma segunda enzima, uma peroxidase, catalisa a reação do H2O2 com um composto incolor gerando um produto colorido, quantificado com um fotômetro simples que mostra a concentração de glicose no sangue.
Como os níveis de glicose sanguínea variam com os
períodos de refeição e exercício, essas dosagens em
momentos específicos não refletem a glicose sanguínea
Média, para isso se podem fazer testes mais sofisticados, é o caso do teste da hemoglobina glicada (HbG).
Hemoglobina glicada (HbG)
A concentração média de glicose pode ser estimada pelo seu efeito na hemoglobina, a proteína carreadora de oxigênio dos eritrócitos. Transportadores na membrana dos eritrócitos equilibram a concentração de glicose intracelular e plasmática, de modo que a hemoglobina está constantemente exposta à concentração de glicose presente no sangue, qualquer que seja essa concentração. Uma reação não enzimática ocorre entre a glicose e os grupos amino primários da hemoglobina (tanto a Val amino terminal quanto os grupos amino « dos resíduos de Lys). A velocidade desse processo é proporcional à concentração de glicose.
 valores normais 
Valores de HbG normais são cerca de 5% da hemoglobina total (correspondendo à glicose sanguínea igual a 120 mg/100 mL). Em pessoas com diabetes não tratado, entretanto, esse valor pode ser tão alto quanto 13%, indicando um nível de glicose sanguínea médio de cerca de 300 mg/100 mL, ou seja, perigosamente alto. Um dos critérios para o sucesso em um programa individual de terapia com insulina (quando começar, frequência e quantidade de insulina injetada) é a manutenção dos valores de HbG em cerca de 7%. Na reação de glicação da hemoglobina, a primeira etapa (formação de uma base de Schiff) é seguida por uma série de rearranjos, oxidações e desidratações da porção de carboidrato, produzindo uma mistura heterogênea de AGE (produtos finais de glicação avançada; do inglês, advanced glycation end products). Esses produtos podem deixar o eritrócito e formar ligações cruzadas covalentes entre as proteínas, interferindo com a função normal delas (Figura Q-1). O acúmulo de concentrações 
relativamente altas de AGE em pessoas com diabetes pode causar, pela ligação cruzada de proteínas críticas, problemas aos rins, à retina e ao sistema cardiovascular, sintomas que caracterizam a doença. Esse processo patogênico é um potencial alvo para a ação de fármacos.
A hemoglobina perde o h2o e faz a ligação c dupla n virando base de Stiff à base de stiff libera H2 e faz uma ligação entre c e oh e c dupla c o oh perde h e a dupla é formada no oxigênio inferior da cetoamina a ligação entre ch2 e oh é rompida e entre ch2 e c é rompida o oxigênio inferior perde a ligação dupla e ganha um h a molécula gira e o oxigênio superior perde h e refaz ligação simples depois disso acetoamina vira hemoglobina glicada que vira aGS produtos finais e faz ligações cruzadas de proteínas
Referencias.
SOUZA, K. A. F. D.; NEVES, V. A. Fatores que afetam a atividade enzimática. Disponível em:http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/atividade_enzimatica.htm
 LEHNINGER, T. M., NELSON, D. L. & COX, M. M. Princípios de Bioquímica. 6ª Edição, 2014. Ed. Artmed.