Bioquímica - Proteínas

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Proteínas 
Proteínas | 
 São macromoléculas complexas, compostas de 
aminoácidos. São constituintes básicos da vida e 
necessárias para os processos químicos que 
ocorrem nos organismos vivos. 
É um polímero formado por AMINOÁCIDOS. 
AMINO | ÁCIDOS 
NH2 C = O 
 
 Compõe 80% dos músculos, 70% da pele e 90% 
do sangue seco. 
 A biomolécula com maior abundância nos seres 
vivos é a proteína, e na natureza o carboidrato. 
 Biomolécula mais importante para os seres vivos 
(animais e humanos) 
IMPORTANTE: existem mais de 300 aa, mas apenas 
20 vão formar a proteína.. todos os aminoacidos tem 
um carbono (chamado carbono alfa) ligado a um 
grupo amino e um grupo carboxila. 
 A importância das proteínas está relacionada com 
suas funções no organismo. Quase todas as 
enzimas conhecidas são proteínas. Muitas vezes, 
existem em pequenas quantidades. 
→ as enzimas compõem 90 a 95% das proteínas, 
5% são ácidos nucleicos. 
Essas substâncias catalisam todas as reações 
metabólicas e capacitam aos organismos a 
construção de outras moléculas – proteínas, ácidos 
nucleicos, carboidratos e lipídios. 
CATALISE: é o aumento da velocidade de uma 
reação, devido a adição de uma substancia 
(catalisador); a catalise pode ser definida como sendo 
a ação do catalisador. 
 é realizada por enzimas que trabalham na 
digestão e absorção de alimentos. 
 Quem tem intolerância a lactose não produz a 
enzima “lactase”, demorando muito + para 
degradar o alimento, fazendo passar mal. A 
existência da enzima aumenta a velocidade da 
degradação. 
 São fundamentais para todas as células vivas 
Funções biológicas: 
 Contrateis – miosina e actina 
 Estruturais do corpo – colágeno e queratina 
Penas, bico, casco, pele, pelos, unhas, cartilagem 
 Biocatalisadores – enzimas 
 Hormonais – insulina (pâncreas), glucagon(glicose), 
hormônios da tireoide (T3, T4, TSH, calcitonina) 
CALCITONINA= faz a regulação do cálcio (armazenado 
nos ossos e nos dentes) 
 
 
 
 
 
 
 
 Transferência – hemoglobina, transferrina 
Transferência de gases (O2) 
 Reserva – ovoalbumina (principal proteina do ovo, 
sua falta causa albuminemia), caseína (principal 
proteína do leite). 
 
Função de Proteção contra agressores: 
 Mamíferos – anticorpos → complexas 
 denominadas imunoglobulinas 
células de defesa (proteger organismos contra 
doenças) 
 Cobras – veneno 
 Microrganismos – antibióticos 
Bactérias → infecção secundária 
 Vegetais – inibidores enzimáticos 
 
 
 
 
 
Fatores que influenciam as exigências da proteína: 
 Idade 
 Taxa de crescimento 
 Nível de produção 
Depende das necessidades do animal 
 Reprodução 
Um animal que está gestando precisa de + 
proteína 
 Raças e linhagens 
 
Proteína Bruta X Proteína metabolizável 
 
 
 
 
 
 
Fontes de proteínas: 
Proteína de alto valor biológico (VB): proteína 
completa porque apresenta os aa em teores 
necessários a manutenção da vida e crescimento 
dos novos tecidos → produtos de origem animal 
Proteína de baixo valor biológico: não tem 
aminoácidos em teores adequados ou necessários 
pro nosso organismo.. ex: frutas e hortaliças. 
Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou 
mais aminoácidos limitantes. Ex: cereais (deficientes 
em lisina, triptofano e treonina) e leguminosa 
(deficiente em metionina). 
Ligação Peptídica 
As proteínas também são chamadas de 
polipeptídeos, porque os aminoácidos são unidos por 
ligação peptídica. 
Ligação peptídica é a união do grupo amino de um 
aminoácido com um grupo carboxila de outro 
aminoácido, através da formação de uma amida. 
 
Através destas ligações, os aminoácidos formam 
cadeias longas. A maioria das proteínas tem mais de 
200 aminoácidos. 
 Depois que se juntam os aminoácidos, eles 
deixam de ser aminoácidos. Ex: casamento 
Estruturas 
 
 A estrutura primária é somente a sequência dos 
aminoácidos, sem se preocupar com a orientação 
espacial da molécula. 
Este é o nível estrutural mais simples e mais 
importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial 
da molécula 
 Estrutura secundaria: é reforçada pelas interações 
pelas interações intermoleculares entre os 
aminoácidos. A principal é a ligação hidrogênio que 
acontece entre os hidrogênios do grupo amino e os 
átomos de oxigênio dos outros aminoácidos. 
Essas ligações forçam as proteínas a assumir a forma 
helicoidal. A forma mais comum é a chamada de alfa-
helice. Outras estruturas são:: beta-sheets, onde uma 
cadeia interage paralelamente com outra. 
E as TURNS, que são responsáveis pela reversão da 
direção da cadeia. Os sítios de reconhecimentos dos 
anticorpos, são, frequentemente, encontrados nos 
turns ou próximos deles. 
 A estrutura terciaria é a conformação espacial da 
proteína, como um todo, e não de determinados 
segmentos da cadeia. Esta estrutura é quem 
determina a forma das proteínas. As proteínas 
globulares, por exemplo, tem forma esférica. O que 
determina essa estrutura são as cadeias laterais dos 
aminoácidos. Algumas cadeias são tão longas e 
hidrofóbicas que se agrupam no interior da 
proteína provocando uma dobra ou looping, 
deixando as partes hidrofílicas expostas na 
superfície da proteína.. 
Palavra terciaria: dobramento dos domínios quanto ao 
arranjo final desses no polipeptídeo. 
Grupo R hidrofóbico = interior 
Grupo R hidrofílico = superfície 
 Estrutura quaternária é mantida pelas mesmas 
forças que determinam as estruturas secundarias e 
terciarias. Certas proteínas são compostas por mais 
de uma unidade polipeptídica. A imunoglobulina, por 
exemplo, é constituída por 4 cadeias proteicas. A 
conformação espacial destas cadeias, juntas, é que 
determina a estrutura quaternária. 
Outros tipos de classificação: 
As proteínas podem ser simples ou conjugadas.. 
A hemoglobina é um exemplo de proteína 
conjugada. Contém 4 proteínas ligadas a uma 
porfirina e a um íon de ferro. 
As lipoproteínas, tal como LDL e HDL, são também 
exemplos de proteínas conjugadas – neste caso, 
com lipídios.. 
Outra forma de serem classificas é através da sua 
função. Podem ser divididas em estruturais e 
biologicamente ativas 
Estruturais: a maioria são fibrosas. São compostas 
por cadeias alongadas. Ex: colágeno (ossos, tendões, 
pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, 
penas e bicos).