Resumo de Proteína

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Proteína
Introdução
- Biopolímeros com a maior diversidade de funções no organismo animal
- Formadas por cadeia de aminoácidos polimerizados através de ligações peptídicas, a partir da informação contida no DNA.
- Possuem variação em relação à quantidade e disposição dos aminoácidos da cadeia. 
- 20 tipos de aminoácidos estão envolvidos na síntese proteica.
- As propriedades individuais dos aminoácidos são repassadas às proteínas produzidas 
- proteínas biologicamente ativas precisam ter ao mínimo (40) aminoácidos.
- a maior parte das proteínas dos seres vivos contém entre 100 a 1000 aminoácidos 
- existe uma limitação biológica para a síntese de proteínas, e aquelas acima de 100 aminoácidos estão no limite do maquinário celular de síntese..
- o maior polipeptídeo conhecido é a titina, que é responsável pela organização das fibras musculares.
As principais funções no organismo animal
- Sinalização celular – Hormônios e neurotransmissores
- Defesa – Imunoglobulinas
- Coagulação do sangue – Fibrinogênio, trombina.
- Enzimática – Essência básica para ocorrência de metabolismo
- Transporte de gases
- Transporte de substâncias pelos espaços celulares 
- Estrutural
Classificação
Quanto à composição 
- Simples – compostas apenas por aminoácidos 
- Conjugadas – aminoácidos mais radical não peptídico ( metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas )
Quanto ao numero de cadeia
- Monoméricas – uma cadeia polipeptídica 
- Oligoméricas – mais de uma cadeia polipeptídica
 Níveis de estrutura das proteínas 
Estrutura primária
- Corresponde à sequência básica de aminoácidos das proteínas 
- Não possui função biológica ativa 
- Com a ligação peptídica os grupamentos amino protonados e ânio carboxilato de dentro da cadeia estão neutros 
- Propriedades elétricas dos peptídicos dependem dos grupos R
Estrutura secundária 
- Padrões regulares de enovelamento causados pela torção das ligações C /alfa – N, e C / alfa – C 
- As torções das ligações tem ângulo de 180° em sentidos opostos 
- A torção não ocorre nas ligações peptídicas em si, pois são mais rígidas 
- Com a torção das ligações C alfa – N e C alfa – C os grupos R ficam sempre em lados opostos 
- Estratégia para garantir a estabilidade elétrica do peptídeo formado 
- Em determinado momento poderá haver colisão da nuvem eletrônica do hidrogênio amídico com o oxigênio carbonílico 
- Variante alfa – hélice
- Giro sempre para direita
- A cada 2,5 aminoácidos ocorre um giro
- A estabilidade pelo lado de fora é garantida pelas ligações de hidrogênio entre os grupos C = O e N – H
- A parte central da hélice é bastante aglutinada, ocorrendo interações de van der Waals.
- O colágeno ( proteína fibrosa ) é uma proteína em conformação alfa – hélice
 
- Vertebrados tem 46 cadeias de polipeptídios genericamente diferentes, montadas em pelo menos 28 variedades de colágenos..
- Proteínas intrínsecas de membranas tem conformação alfa – hélice
Secundária folha beta
- Variante folha beta 
- Folhas formadas a partir de cadeias peptídicas estendidas 
- As ligações de hidrogênio ocorrem entre as cadeias polipeptídicas ladeadas, ao contrário do que ocorrem na alfa – hélice
- Tais proteínas contêm de 2 a 22 cadeias polipeptídicas em folhas, no qual cada folha tem em média 15 Aas.
· Folhas beta – antiparalelas 
· Folhas beta - paralelas 
- A fibroína ( proteína fibrosa ) é uma proteína em conformação folha beta.
- As variantes alfa e beta podem coexistir de forma simultânea como Barril beta presente no arranjo na triosefosfato isomerase do musculo da galinha 
 
- Folhas beta também estão inseridas nas membranas biológicas 
Estrutura terciária 
- Representa o grau máximo de interação entre os aminoácidos da cadeia polipeptídica 
- Nesta estrutura constata-se a interação de cadeias em conformação alfa e beta
- Consiste o momento no qual as proteínas adquirem real atividade biológica 
 Estabilizada por diversas interaçãoes;
- Ligação de hidrogênio 
- Interação hidrofóbica 
- Atração e repulsão de íons
- Pontes Dissulfeto
MIOGLOBINA ( O2 e CO2 )
Estrutura Quaternária
- Considerando a estrutura mais elaborada das proteínas 
- Corresponde ao momento em que subunidades polipeptídicas idênticas ou diferentes se combinam para formar um polipeptídico maior ou complexo.
- Consiste em uma estratégia biológica do organismo para sintetizar proteínas complexas sem correr o risco de erros na junção dos aminoácidos 
- Proteínas com massas moleculares acima de 100 Kdalton são formados por mais de uma cadeia de polipeptídicos.
· Oligoméricas – quando as subunidades são diferentes 
· Protoméricas – quando as subunidades são idênticas 
HEMOGLOBINA ( eritrócitos ) oligomérica e conjugadas 
Grupo Heme que está inseridos na subunidade central.
- porção orgânica – protoporfirina IV
- porção inorgânica – íon metálico Fe( II )
- O ancoramento do grupo heme nas subunidades ocorre através de aminoácidos 
- O O2 se liga diretamente ao Fe do grupo heme