Enzimas: Catalisadores Biológicos

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ENZIMAS
CATALIZADORES BIOLÓGICOS (UBER)
@ana_medivet | VENDA PROIBIDA
CONCEITOS IMPORTANTES PARA O ESTUDO:
METABOLISMO: CONJUNTO DE REAÇÕES QUÍMICAS ALTAMENTE COORDENADAS PARA A TRANSFORMAÇÃO DE SUBSTÂNCIAS NO INTERIOR DE ORGANISMOS VIVOS.
CATALISADOR: TODA E QUALQUER SUBSTÂNCIA QUE AUMENTA A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO, SEM SER CONSUMIDO NO PROCESSO. 
DEFINIÇÃO
PROTEÍNAS QUE AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES, SEM SOFREREM ALTERAÇÕES NO PROCESSO GLOBAL (CATALISADORES BIOLÓGICOS)
FUNÇÃO
VIABILIZAR A ATIVIDADE DAS CÉLULAS, QUEBRANDO MOLÉCULAS OU JUNTANDO-AS PARA FORMAR NOVOS COMPOSTOS.
OBS: NEM TODAS AS ENZIMAS TÊM NATUREZA PROTEICA. EXISTE UM GRUPO DE ENZIMAS FORMADO POR RNA, CHAMADAS DE RIBOZIMAS. 
CARACTERÍSITICAS 
- SÃO EXTREMAMENTE ESPECÍFICAS (PARA CADA REAÇÃO EXISTE UMA ENZIMA)
- SÃO SINTETIZADAS PELAS PRÓPRIAS CÉLULAS
- AUMENTA EM ATÉ VEZES A VELOCIDADE DA REAÇÃO
- TEM CONCENTRAÇÃO E ATIVIDADES MODULÁVEIS (PERMITE AJUSTE). 
COMPOSTA POR:
1. ENZIMA (PROTEÍNA CATALISADORA)
2. SUBSTRATO (COMPOSTO QUE IRÁ SER MODIFICADO)
3. PRODUTO
NOMENCLATURA
É DADO PELO SUBSTRATO DA REAÇÃO + O SUFIXO ASE, SENDO QUE ESTA PALAVRA INDICA A SUA FUNÇÃO.
EX: AMILASE, GLICOGÊNIO SINTETASE
· ZIMOGÊNIO OU ZIMÓGENO: FORMA INATIVA 
EX: PEPSINOGÊNIO
CLASSIFICAÇÃO
ÓXIDO-REDUTAESES (ÓXIDO-REDUÇÃO – TRANSFERÊNCIA DE ELETRONS)
TRANSFERASES (TRANSFEREM GRUPOS FUNCIONAIS)
HIDROLASES (HIDRÓLISE – ADIÇÃO DE ÁGUA)
LIASES (ADIÇÃO OU REMOÇÃO DE GRUPOS AS DUPLAS LIGAÇÕES)
ISOMERASES (REARRANJO INTRAMOLECULAR)
LIGASES (CONDENSA 2 MOLÉCULAS)
REAÇÃO ENZIMÁTICA
ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA 
A ALTA ESPECIFICIDADE DA ENZIMA É DADA PELO SÍTIO ATIVO (OU CENTRO ATIVO), ONDE DEVE SER “ENCAIXADO” O SUBSTRATO. 
O SÍTIO ATIVO CORRESPONDE, GERALMENTE, A UMA CAVIDADE NA MOLÉCULA DE ENZIMA, COM UM AMBIENTE QUÍMICO MUITO PRÓPRIO. 
O SUBSTRATO ENTRA NO SÍTIO ATIVO E LIGA-SE À ENZIMA.
QUALQUER ALTERAÇÃO NO SÍTIO ATIVO REDUZ A ATIVIDADE ENZIMÁTICA. 
SÃO ESPECÍFICAS EM FUNÇÃO E QUANTO A REAÇÃO METABÓLICA:
· PROTEASES: DIGERAM PROTEÍNAS
· LIPASES: DIREGEM LIPÍDEOS
· LACTASE: QUEBRA LACTOSE
· AMILASE: QUEBRA AMIDO
· SACARASE: QUEBRA A SACAROSE
ESTRUTURA ENZIMÁTICA
APOENZIMA: PORÇÃO PURAMENTE PROTEICA DA ENZIMA
COFATOR: SUBSTÂNCIA QUE AUXILOA NO FUNCIONAMENTO ENZIMÁTICO. 
MUITAZ ENZIMAS NECESSITAM DA ASSOCIAÇÃO COM OUTRAS MOLÉCULAS OU ÍONS PARA EXERCER SEU PAPEL CATALÍTICO.
OS COFATORES PODEM OU NÃO PARTICIPAR DA REAÇÃO QUÍMICA – TRANSPORTAM “GRUPAMENTOS QUÍMICOS” NECESSÁRIOS PARA A ATIVIDADE DA ENZIMA. 
COFATORES ENZIMÁTICOS
- INORGÂNICOS: ÍONS METÁLICOS (Ca++, Mg++, Mn++, Fe++, etc.)
- ORGÂNICOS (COENZIMAS): HOLOENZIMAS (FAD, NAD), VITAMINAS
PARA QUE UMA REAÇÃO QUÍMICA ACONTEÇA:
OS REAGENTES DEVEM ENTRAR EM CONTATO;
DEVE HAVER AFINIDADE QUÍMICA ENTRE OS REAGENTES:
AS COLISÕES ENTRE AS PARTÍCULAS DOS REAGENTES DEVEM SER EFICAZES.
DEVE-SE ATINGIR A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
ENERGIA DE ATIVAÇÃO – QUANTIDADE MÍNIMA DE ENERGIA NECESSÁROA PARA QUE A REAÇÃO OCORRA (PARA QUE A COLISÃO ENTRE AS MOLÉCULAS SEJA EFETIVA).
EXEMPLO: REAÇÃO QUÍMICA ENTRE OS REAGENTES AB E CD, PARA A FORMAÇÃO DOS PRODUTOS AD E CB
· A ENERGIA NECESSÁRIA PARA A FORMAÇÃO DO COMPLEXO ATIVADO É DE 30 Kcal (PONTO MAIS ELAVADO DA CURVA)
· A ENERGIA DE ATIVAÇÃO DESSA REAÇÃO SERIA DE 10 Kcal (ELA PARTE DOS REAGENTES QUE APRESENTAM ENERGIA DE 20 Kcal E TERMINA NO COMPLEXO ATIVADO QUE APRESENTA ENERGIA DE 30 Kcal) 
COMO AUMENTAR A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO?
1) AUMENTANDO A CONCENTRAÇÃO DOS REAGENTES
O AUMENTO DA CONCENTRAÇÃO DOS REAGENTES, AUMENTE O NÚMERO DE COLISÕES E CONSEQUENTEMENTE A VELOCIDADE DA REAÇÃO.
2) AUMENTANDO A TEMPERATURA
O AUMENTO DA TEMPERATURA FAZ COM QUE AS MOLÉCULAS SE MOVIMENTEM COM MAIOR VELOCIDADE, AUMENTANDO A QUANTIDADE DE CHOQUES EFETIVOS QUE RESULTAM EM UMA REAÇÃO MAIS RÁPIDA. 
3) DIMINUINDO A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
ATRAVÉS DE CATALISADORES QUE ATUAM MUDANDO O MECANISMO DA REAÇÃO, AUMENTANDO A VELOCIDADE DAS REAÇÕES SEM PARTICIPAR DELAS, OU SEJA, SEM SER CONSUMIDO DURANTE O PROCESSO. 
FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE ENZIMÁTICA
· pH
· TEMPERATURA
· CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
A ALTERAÇÃO DE pH E TEMPERATURA PODE DESNATURAR AS PROTEÍNAS OU ALTERAR SUA ESTRUTURA REDUZINDO A ATIVIDADE.
pH
EM PH IDEAL, A VELOCIDADE DA REAÇÃO É MÁXIMA.
TEMPERATURA
- A VELOCIDADE DA REAÇÃO É MÁXIMA QUANDO A TEMPERATURA FOR ÓTIMA.
- ACIMA DESTA, AS ENZIMAS SÃO INATIVADAS POR DESNATURAÇÃO. 
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
QUANTO ↑ [SUBSTRATO] → ↑ VELOCIDADE DA REAÇÃO, ATÉ QUE SE ATINJA O PLATÔ (V MAX) → SATURAÇÃO.
AÇÕES SOBREA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
· MODULAÇÃO ALOSTÉRICA
· INIBIÇÃO
- IRREVERSÍVEL
- REVERSÍVEL
	- COMPETITIVA
	- NÃO COMPETITIVA
*INIBIDOR É QUALQUER FATOR QUE POSSA REDUZIR OU CESSAR (PELA DESNATURAÇÃO) A REAÇÃO ENZIMÁTICA.
MODULAÇÃO ALOSTÉRICA 
· SÍTIO ALOSTÉRICO – REGIÃO INDEPENDENTE DO SÍTIO ATIVO, NA QUAL PEQUENAS MOLÉCULAS REGULATÓRIAS (EFETORES) PODEM LIGAR-SE E MODIFICAR A ATIVIDADE CATALITICA DA ENZIMA.
· O EFETOR ALOSTÉRICO PODE AUMENTAR (EFETOR POSITIVO) OU DIMINUIR (EFETOR NEGATIVO) E A ATIVIDADE CATALÍTICA. 
INIBIDORES IRREVERSÍVEIS 
- REAGEM QUIMICAMENTE COM A ENZIMA, EM SEU SÍTIO ATIVO, INATIVANDO-A A DEFINITIVAMENTE.
EX: A PENICILINA INIBE A ATIVIDADE DA ENZIMA TRANSPEPTIDADE, INDISPENSÁVEL À FORMAÇÃO DA PAREDE CELULAR BACTERIANA. COM A INATIVAÇÃO DESSA ENZIMA, A BACTTÉRIA NÃO TEM COMO FABRICAR A PAREDE CELULAR, O QUE IMPEDE A SUA REPRODUÇÃO. 
NÃO COMPETITIVOS
- LIGAM-SE A OUTRA ESTRUTURA DA ENZIMA ALTERANDO O SEU SÍTIO ATIVO, IMPEDINDO A LIGAÇÃO DO SUBSTRATO. NESSE CASO, A LIGAÇÃO DO INIBIDOR COM A ENZIMA NÃO ATRAPALHA A LIGAÇÃO DO SUBSTRATO, MAS GERA UMA ALTERAÇÃO QUE IMPEDE A FORMAÇÃO DO PRODUTO DA REAÇÃO.
EX: METAIS PESADOS (Hg, Pb, etc.) 
COMPETITIVOS 
- COMPETEM COM O SUBSTRATO PELO SÍTIO ATIVO DA ENZIMA, POR APRESENTAR CONFIGURAÇÃO ESPACIAL SEMELHANTE AO SUBSTRATO. POR NÃO HAVER A FORMAÇÃO DO COMPLEXO-SUBSTRATO, A ATIVIDADE CATALÍTICA DA ENZIMA É INIBIDA ENQUANTO EXISTIR O COMPLEXO ENZIMA-INIBIDOR.
EX: AZT (TRATAMENTO DA AIDS).