ED ENZIMAS

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Defina enzimas. Que tipo de proteína é uma enzima?
As enzimas são substâncias orgânicas, geralmente proteínas, que catalisam reações biológicas pouco espontâneas e muito lentas. O poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia despendida para que elas aconteçam. As enzimas são proteínas globulares especializadas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações químicas do organismo. É importante destacar que algumas moléculas de RNA, conhecidas como ribozimas, atuam como enzimas.
Qual a função de um catalisador?
Os catalisadores são substâncias capazes de acelerar uma reação sem sofrerem alteração, isto é, não são consumidas durante a reação. 
Defina substrato, cofator e coenzima.
Algumas enzimas precisam ser ativadas por outras moléculas, chamadas de cofatores quando são íons inorgânicos e de coenzimas quando são moléculas orgânicas, como as vitaminas. Esses ativadores enzimáticos agem alterando a conformação protéica, de modo que o sítio ativo tenha afinidade pelo substrato a se ligar.
As enzimas são catalisadores específicos?
Os catalisadores biológicos, produzidos pelas células, são conhecidos como enzimas. Eles são altamente específicos e são utilizados para transformar os nutrientes em substâncias que possam ser usadas pelas células. As enzimas são consideradas os principais catalisadores biológicos, sendo, geralmente, proteínas.
Relacione os principais grupos de reações catalisadas pelas enzimas.
1. Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. Exemplo: Desidrogenases e Oxidases.
2. Transferases: transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. Exemplo: Quinases e Transaminases.
3. Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo: Peptidases.
4. Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases.
5. Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos. Exemplo: Epimerases.
6. Ligases: reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes. Exemplo: Sintetases.
O que significam; 
a) ajuste induzido 
Esta teoria sugere que, através da complexação, o substrato induz uma mudança conformacional na subunidade da enzima com a qual interage. Esta mudança pode ser transmitida às subunidades vizinhas, induzindo na enzima a conformação responsável pelo processo catalítico.
b) relação chave-fechadura ?
A teoria da chave fechadura compreende o processo de ligação entre um substrato e uma enzima. Dessa forma, uma enzima sempre só irá clivar um substrato específico, de forma que os sitios catalíticos são altamente específicos aos substratos.
O que é sítio ativo de uma enzima?
O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos.
Qual o mecanismo de uma reação enzimática proposto por Michaelis-Menten?
Se a velocidade inicial da reacção é medida sobre uma escala de concentrações de substrato (denotada como [S]), a velocidade de reacção (v) aumenta com o acréscimo de [S]. Todavia, à medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor máximo Vmax.
A velocidade de uma reação enzimática depende da concentração do substrato? E da enzima?
Como a enzima, para atuar, depende da ligação com o substrato, pequenas concentrações de substrato dificultam a interação com as enzimas contidas no meio, determinando, assim, baixa velocidade de reação. Em contrapartida, elevadas quantidades de substrato aumentam as chances de interação com as moléculas enzimáticas presentes no meio, de forma que também aumenta a velocidade de reação.
A atividade de uma enzima depende do pH do meio ?
Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há exceções. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH fortemente ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8.
A temperatura afeta a atividade de uma enzima?
 Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura. Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°.
          No caso do pão, esse fator é importante pois, assim que o pão entra no forno, a temperatura no seu interior é menor que na parte de fora. Assim as enzimas agem no açúcar com grande rapidez na primeira metade do tempo de assadura. Após isso são destruídas.
O que é inibidor enzimático? Quais tipos de inibição são possíveis? Descreva-os em termos de mecanismos?
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. 
Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:
· Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
· Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de realizar a respiração e morre.
A atividade de uma enzima pode ser regulada? Quais mecanismos bioquímicos/fisiológicos normais são utilizados para esta finalidade?
Atividade das enzimas também podem ser regulada por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina. A fosforilação é um mecanismo muito comum na regulação da atividade enzimática, a adição de grupos fosfato estimula ou inibe as atividades de muitas enzimas.
O que significa enzima alostérica? Qual o mecanismo de ação de um modulador alostérico?
Enzimas alostéricas são enzimas que contem uma região separada daquela em que se liga o substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias podem se ligar e modificar a atividade catalítica destas enzimas.
Na maioria das vias metabólicas, é comum que o produto final atue como modulador alostérico negativo daenzima que catalisa as primeiras reações da via. Portanto, quando a concentração deste produto fica aumentada ele vai agir como um inibidor alostérico, diminuindo a velocidade da via e a sua própria produção. Este mecanismo é denominado inibição por retroalimentação ou feedback. Caso o produto final comece a ser consumido e consequentemente sua concentração diminua ele vai deixar de inibir a via, fazendo com isso que a via tenha sua velocidade aumentada