Proteínas: Estrutura e Funções

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Proteínas
Definição: é um conjunto de aminoácidos ligados por ligações peptídicas
(ligação entre o carbono do grupo carboxílico de um aminoácido com o nitrogênio do grupo
amino do outro aminoácido).
Algumas funções das proteínas:
✔ Estrutural, como o colágeno
✔ Dinâmica, como o O2 carregado pela hemoglobina
✔ Defesa, No combate as infecções
✔ Hormonal (Insulina)
✔ Contração muscular (actina e miosina)
✔ Proteínas reguladoras que se ligam ao DNA
Ligação Peptídica:
Ligação entre o carbono do grupo carboxílico de um aminoácido com o nitrogênio do grupo
amino do outro aminoácido, ocorrendo a desidratação. Como na
imagem ao lado:
Lem�ando alguns conceitos:
Dipeptídeo: é a junção de dois aminoácidos;
Oligopeptídeos: é a junção de 4 a 10 aminoácidos;
Polipeptídios: é a junção de 10 a 100 aminoácidos;
Proteínas: é a união de mais de 100 aminoácidos;
Na ligação peptídica não há a protonacão e as ligações são polares ,fazendo ligação de
hidrogênio.
As proteínas tem estruturas diversas e podem ser estruturadas de maneira primária,secundária
e terciária ,terciária e quaternária:
Estrutura primária
Essa estrutura é logo quando os aminoácidos estão sendo codificados pela fita de RNAm, no
núcleo que vai direto ao citosol. Essa estrutura não tem enovelamentos.Nessa estrutura é
que acontece a Anemia Falciforme (substituição de acido
glutâmico por valina na posição 6 da subunidade beta da
hemoglobina.
Estrutura secundária
✔ São descritos pela alfa-hélice e beta-pregueada, formadas
pelas cadeias de aminoácidos e começando o
enovelamento.
✔ Ligação de hidrogênio entre os átomos de O2;
✔ Máximo de ligações de hidrogênio possíveis;
✔ Qualquer alteração no conteúdo das proteínas na estrutura secundária,pode gerar a
perda de atividade e até mesmo doenças graves;
✔ Doença de Príon: Aumento das folas beta-pegueadas,alterando a sua solubilidade;
Estrutura terciária
✔ Após o enovelamento temos essa estrutura, ligadas por
ligações de hidrogênio,iônicas e de
dissulfeto(insulina).Além das interações hidrofóbicas.
✔ A parte hidrofílica é mais externa, enquanto a parte
hidrofóbica é mais interna;
Estrutura Quaternária
✔ Descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para comer uma
proteína;
✔ Mantida por ligações não covalentes entre as
subunidades dos mesmos tipos que mantém a
estrutura terciária;
Forças que promovem o enovelamento :
▪ Dissulfeto (S-S)
▪ Ligação de hidrogênio (H+ FON)
▪ Iônica
▪ Hidrofóbica – Apolar
Quem faz esse enovelamento?
Existem outras proteínas que auxiliam no enovelamento, elas se chamam CHAPERONAS
Caso o enovelamento por algum motivo der errado,isso traz prejuízo a funcionalidade da
proteína;
✔ Hsp70: Auxilia no enovelamento durante a síntese protéica ,ligando-se
aos aminoácidos hidrofóbicos;
✔ Proteína mal enovelada, ou feita de maneira incorreta, pode virar
patologia.
✔ Hsp60:É reconhecido como o controlador de qualidade da
proteína,age após a proteína ter sido sintetizada e traz uma nova
chance para a proteína arrumar o erro.
✔ Caso não haja essa correção, há a existência do proteassomo
✔ O proteassomo é um complexo enzimático degradando as
proteínas mal formadas, funcional em pH fisiológico;
✔ Logo, a proteína tem três chances para não virar uma patologia por
algum erro, ocasionado por mal enovelamento;
✔ A interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos determinam a
conformação da proteína.
Tipos de proteínas
Existem proteínas Globulares (são solúveis
em H2O), e as Fibrosas (solúveis em H2O);
✔ Proteínas Fibrosas:
✔ Apresentam cadeias polipeptídicas
arranjadas em longos filamentos. Em
geral, são formadas por um único tipo
de estrutura secundária e com uma
com uma estrutura terciária
relativamente simples.
✔ Desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas
biológicos.
✔ Ex: Queratina e Colágeno.
✔ Proteínas Globulares:
✔ Apresentam cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica/globular.
✔ Normalmente contêm diversos tipos de estrutura secundária,
aumentando assim a diversidade de estruturas terciárias desse tipo de
proteína.
✔ Sua diversidade estrutural garante a diversidade de funções biológicas
desse tipo de proteína.
Ex: Receptores e canais de membrana, enzimas, transportadores, anticorpos
(imunoglobulinas).
Peptídeos imp�tantes