EXCITAÇÃO-CONTRAÇÃO DO M ESQUELÉTICO E LISO

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excitação-contração do músculo esquelético e liso 
 
 
A contração muscular é resultado de 
interações cíclicas entre os filamentos 
finos (actina) e os filamentos grossos 
(miosina). Durante o mecanismo são 
envolvidas quatro proteínas miofibrilares: 
actina, miosina, tropomiosina e troponina. 
As duas primeiras são proteínas 
contráteis e as duas últimas regulam o 
mecanismo de contração. 
 
MECANISMO DE CONTRAÇÃO 
→ O início da contração se dá por um 
estímulo nervoso que chega na junção 
neuromuscular através de nervos 
motores. 
→ Com a chegada a membrana 
externa se torna despolarizada 
→ Essa despolarização é transmitida 
ao interior da fibra muscular 
através de túbulos T, provocando a 
liberação de cálcio do retículo 
sarcoplasmático. 
→ O cálcio se liga a troponina e induz 
uma mudança na sua conformação 
→ Isso faz c/ que a tropomiosina 
altere ligeiramente sua posição, 
permitindo a ligação das cabeças 
de miosina ao filamento de actina 
resultando na contração muscular e 
na hidrólise de ATP. 
MECANISMO DE DESLIZAMENTO DE 
FILAMENTOS 
Durante a contração muscular ocorre um 
“encurtamento” do sarcômero, ocasionado 
não pela mudança do comprimento 
dos filamentos de actina e miosina, mas 
pela sobreposição desses filamentos, ou 
seja, o deslizamento dos filamentos na 
 
contração muscular. 
. 
EXCITAÇÃO DO MUSCULO ESQUELÉTICO 
Placa motora: conjunto fibras motoras 
inervadas pela mesma fibra nervosa 
Junção neuromuscular: complexo de 
terminações nervosas ramificas que se 
invaginam p/ dentro de fibra muscular, mas 
permanecem fora da mebrana plasmática. 
→ Se inicia com a estimulação de 
fibras nervosas 
→ Começa na medula e vai até a 
placa motora 
→ Quando o potencial de ação chega 
na placa motra o nervo secreta 
uma substância neurotransmissora 
a acetilcolina. 
→ Esse neurotransmissor causa 
abertura de canais colinérgicos 
(ligante dependente de 
acetilcolina), permitindo grandes 
quantidades de íons de sódio 
possam fluir p/ o interior da fibra 
muscular e desencadeando um 
potencial de ação na fibra m. 
→ Depois que a acetilcolina cumpre sua 
função ela é degradada pela 
acetilcolinesterase 
 
→ O potencial de ação se propaga ao 
longo da membrana da fibra 
excitação-contração do músculo esquelético e liso 
 
 
muscular através de túbulos T e 
penetram na fibra m. de uma lado a 
outro, despolarizando-a e induzindo 
o retículo sarcoplasmático no 
interior da fibra a liberar grandes 
quantidades de íons de cálcio. Que 
se liga na troponina C. 
→ Os íons de cálcio geram forças 
atrativas entre os filamentos de 
actina e miosina 
→ Após uma fração de segundo, os 
íons de cálcio são bombeados de 
volta ao retículo sarcoplasmático, 
causando a cessação da 
contração. 
→ Obs: cálcio livre no líquido 
intercelular é muito perigoso 
DIFERENÇAS NA CM ENTRE M. 
ESQUELÉTICO E M. LISO 
→ Músculo liso tem fibras menores 
→ Contração é causada pelas mesmas 
forças de atração entre os 
filamentos de actina e miosina, 
porém, não contém complexo de 
troponina (existe a calmodulina) 
→ Arranjo físico das fibras lisas é 
diferente 
→ M.liso pode ser estimulado a 
contrair-se p/ vários tipos de sinais, 
como: sinal nervoso, estímulo 
hormonal e estiramento do músculo 
(alongamento) 
ATIVAÇÃO E CONTRAÇÃO DO M. LISO 
1. Ca+2 se liga à calmodulina 
2. Complexo calmodulina-Ca+2 ativa 
miosina cinase e resulta na fosforilação 
de uma das cadeias leves de miosina = 
cadeia reguladora 
 4. Cadeia fosforilada tem capacidade de 
ligar-se repetidamente ao filamento de 
actina resultando a contração 
ANATOMIA FISIOLÓGICA DO MÚSCULO 
ESQUELÉTICO 
Numerosas fibras compostas cada uma por 
diversas miofibrilas 
→ Actina 
→ Miosina 
SARCOLEMA: membrana da célula 
muscular revestida de polissacarídeos e 
muitas fibrilas de colágeno. Na 
extremidade da fibra muscular funde-se 
com a fibra do tendão = tendões 
MIOFIBRILAS; longas moléculas proteicas 
polimerizadas responsáveis pela contração 
→ 1500 filamentos de miosina 
(escuras) 
→ 3000 filamentos de actina (claras) 
 
→ Disco Z: filamentos de proteínas 
transversais às miofibrilas que 
conectam uma miofibrila a outra por 
toda fibra (aparência estriada) 
 
→ Sarcômero: segmento entre dois 
discos Z 
 
→ Filamentos de titina: mantém os 
filamentos de miosina em seus 
lugares 
 
Mm contraído: filamentos de actina 
sobreposto ao de miosina 
Força máxima de contração; filamentos 
de actina quase se sobrepõem 
excitação-contração do músculo esquelético e liso 
 
 
 
MIOSINA: 
→ 200 ou mais moléculas formam o 
filamento 
→ Formado por 2 cadeias pesadas-
formam a cauda 
→ 4 cadeias leves de estrutura 
globular-formam a cabeça 
→ Regulam atividade móvel da cabeça 
durante a contração 
→ Cabeças projetam-se junto c/ 
extensão do corpo – braço- 
formando pontes cruzadas 
→ Permite que a cabeça clive o ATP e 
utilize a energia derivada das 
ligações de alta energia p/ 
energizar o processo de contração 
→ Através da degradação de ATP 
ela se movimenta e se liga na actina 
e assim consegue deslizar a actina 
sobre a miosina promovendo a 
contração 
 
 
 
 
FILAMENTOS CONTRÁTEIS 
Filamentos de actina: 
→ A base dos filamentos está inserida 
no disco Z 
→ Formada p/ 3 componentes proteicos 
• Actina 
• Tropomiosina 
• Troponina 
→ Arcabouço filamentar: duplo 
filamento de actina f – formam 
hélice 
→ Tropomiosina tapa os locais ativos 
de actina impedindo que a miosina se 
ligue na ausência de cálcio 
→ Cada dupla hélice ligado a ADP 
(LOCAIS ATIVOS) -> interação 
com as pontes cruzadas dos 
filamentos de miosina 
 
TROPOMIOSINA: 
→ Espiraladas nos sulcos da dupla 
hélice de actina-f 
→ Durante o repouso recobrem os locais 
ativos dos filamentos de actina 
TROPONINA; 
Complexo de 3 subunidades proteicas 
→ Troponina I -> actina 
→ Troponina T -> tropomiosina 
→ Troponina C-> Ca+2 
  
Apresentam-se ligadas inconstantemente 
às moléculas de tropomiosina 
excitação-contração do músculo esquelético e liso 
 
 
TEORIA DE “IR PARA DIANTE” 
COMPLEXO TROPONINA – 
TROPOMIOSINA -> INIBI COMTRAÇÃO 
→ Aumento do Ca+2 intracelular 
resulta no ligamento na troponina C 
→ A troponina estando ligada na 
tropomiosina e actina se modifica 
puxando toda tropomiosina que 
estava tapando o local ativo e 
liberando o sítio ativo da actina 
→ Sítios ativos atraem moléculas de 
miosina