Metabolismo das PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS
Definição de Proteínas: são macromoléculas orgânicas responsáveis por muitas atividades vitais. São formadas por subunidades (até centenas) de aminoácidos (existem 20 aminoácidos diferentes para sintetizar todas as proteínas) que se ligam através de ligações peptídicas.
“Compostos nitrogenados orgânicos complexos, presentes em todas as células vivas, formados fundamentalmente por C, H, O e N. Contêm ainda S, P, Cu, etc.. Os compostos nitrogenados que entram na formação das proteínas são conhecidos como aminoácidos (aas), compostos orgânicos que contêm grupo ácido (carboxílico) e amínico”
Classificação de acordo com a forma:
1) Proteínas globulares: são proteínas em que as cadeias de aminoácidos se voltam sobre elas mesmas, formando um conjunto compacto que tem forma esferóide ou elipsóide, em que os três eixos da molécula tendem a ser de tamanhos similares. Em geral, são proteínas de grande atividade funcional, como por exemplo, as enzimas, os anticorpos, os hormônios, a hemoglobina; são solúveis em meios aquosos. 
2) Proteínas fibrosas: são proteínas em que as cadeias de aminoácidos se ordenam de maneira paralela, formando fibras ou lâminas estendidas, nas quais o eixo longitudinal predomina sobre os transversais. Em geral, são pouco solúveis em água e participam na formação de estruturas de sustentação, como as fibras do tecido conjuntivo e outras formações de tecidos de grande resistência mecânica. Têm forma alongada e são formadas pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas. Tem como componente principal as cadeias polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular: alfa hélice das alfa queratinas e folha beta pregueada nas beta queratinas, e uma hélice característica no colágeno.
Fontes: Marzzoco
http://www.cdcc.usp.br/exper/medio/quimica/7bioquimi_2e3.pdf
http://www2.dracena.unesp.br/graduacao/arquivos/bioquimica_animal/proteinas.pdf
http://www2.dbd.puc-rio.br/pergamum/tesesabertas/0321127_05_cap_03.pdf
Funções das Proteínas: desempenham funções estruturais e dinâmica. Fazem parte de todas as membranas e organelas celulares, do citoesqueleto e da matriz extracelular. Participam de quase todos os processos metabólicos do corpo já que incluem as enzimas, transporte de moléculas e íons pelo plasma, transferência de compostos através da membrana, mecanismos de defesa (imunoglobulinas e interferon), controle global do metabolismo (insulina e glucagon- ação hormonal), contração muscular (actina e miosina), controla a atividade dos genes (sinalizam o início e o término da transcrição).
1) Proteínas Transportadoras: são aquelas que atuam no transporte de moléculas para dentro e fora das células. São proteínas da MP. Ex: hemoglobina – presente nas hemácias, transporta oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo. Albuminas.
2) Proteínas Reguladoras: alguns tipos de hormônios são proteínas e possuem a função de regular atividades metabólicas do organismo. Ex: insulina – sintetizada no pâncreas, atua no metabolismo de lipídeos e proteínas, além de ser responsável pela entrada de glicose nas células.
3) Proteínas de Defesa (anticorpos): atuam no sistema imunológico do nosso organismo, para protege-lo de vírus, bactérias, etc. Ex: imunoglobulinas.
4) Proteínas Catalizadoras: possuem a função de acelerar e facilitar as reações químicas que ocorrem no interior da célula. Ex: enzimas: Tripsina, Hexoquinase.
5) Proteínas Contráteis: possibilitam a contração dos músculos. Ex: actina e miosina – formando os sarcômeros.
6) Proteínas Sinalizadoras: controlam o início e o fim da transcrição, por meio da sinalização. Ex: proteína G.
7) Proteínas estruturais: De acordo com as características estruturais, as proteínas podem ser divididas em simples (apenas cadeias polipeptídicas) e conjugadas (cadeia polipeptídica + grupo prostético- lipídeos, carboidratos, fosfato). Ex: queratina e colágeno.
Fontes: Marzzoco
 http://fisbio.biof.ufrj.br/bmw127/Proteinas_aulaIII.pdf
http://www2.dracena.unesp.br/graduacao/arquivos/bioquimica_animal/proteinas.pdf
Fontes de Proteína: Completas - carne vermelha, frango, peixe, ovos, leite. Incompletas – leguminosas, frutas e verduras.
Tipos de Estruturas das Proteínas: primária, secundária, terciária e quaternária.
A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácidos que a compõem e de como eles estão dispostos em relação aos outros. A sequência de aminoácidos irá determinar o tipo de interação possível entre as cadeias laterais.
1) Primária: é a sequência de aminoácidos de cadeia polipeptídica, determinada geneticamente e especificamente para cada proteína. A estrutura primária de peptídeos e proteínas refere-se ao número linear e a ordem dos aminoácidos presentes. A convenção para a designação da ordem dos aminoácidos é a de que o N-terminal (ou seja, o final com o resíduo com o grupo α-amino livre) é para a esquerda (é do primeiro aminoácido) e do C-terminal (ou seja, o fim com o resíduo que contém um grupo carboxila livre) é para a direita. Nesta estrutura são encontradas ligações peptídicas e eventualmente, dependendo da proteína, podem ser encontradas ainda as pontes de dissulfeto. Refere-se ao número e identidade dos aminoácidos que compõem a molécula e ao ordenamento ou seqüência dessas unidades na cadeia polipeptídica. A união peptídica somente permite a formação de estruturas lineares e por isso, as cadeias não apresentam ramificações. Ex: peptídio Ala-Ser-Lys
2) Secundária: à medida que o comprimento das cadeias vai aumentando e em função das condições físico-químicas do meio, se cria a estrutura secundária, que é a disposição espacial regular, repetitiva, que a cadeia polipeptídica pode adotar, geralmente mantida por ligações de hidrogênio. Descreve as estruturas tridimensionais regulares, formadas por segmentos da cadeia polipeptídica. Duas organizações são particularmente estáveis: o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo e a interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes. Estas conformações são denominadas alfa hélice e folha beta pregueada. 
A conformação em α-hélice é conferida através do ângulo de torção que os resíduos de aminoácidos apresentam na ligação peptídica, estabilizada por pontes de hidrogênio entre o entre uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subsequente. As cadeias de aminoácidos têm vários centros polares e, devido a isto, a fibra enrola-se dando lugar a uma hélice que se estabiliza formando ligações intramoleculares com pontes de hidrogênio. Ex: polilisina em PH 12 (em PH menor não forma alfa hélice pois apresenta cadeias laterais carregadas positivamente que se repelem). A mioglobina possui 80% de sua formação em cadeias de alfa hélice.
A forma de β-folha pregueada é possível graças a pontes de hidrogênio que ocorrem entre duas partes da cadeias polipeptídicas dentro da molécula proteica. As cadeias de peptídeos se unem formando filas paralelas que se estabilizam de maneira intermolecular mediante pontes de hidrogênio. Ex: proteína concanavalina.
Uma proteína pode apresentar os dois tipos de organização secundária dentro de sua molécula, por ligações de pontes de hidrogênio, que apesar de serem interações fracas, o elevado número delas confere grande estabilidades às moléculas. Ex: toxina diftérica- proteína produzida por uma bactéria que afeta o trato respiratório superior dos humanos.
 
3) Terciária: é a estrutura da maioria das proteínas globulares, aparece a partir das hélices, que voltam a enrolar-se. É uma estrutura tridimensional completa que forma-se a partir das forças de atração ou repulsão eletrostática, das pontes de hidrogênio, das forças de Van der Waals e das pontes dissulfeto existentes entre os resíduos de aminoácidos que formam as cadeias. Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações de regiões com estrutura regular (alfa hélice ou folha beta pregueada) ou de regiões sem estrutura definida. Neste nível de organização os segmentos distantes da estrutura primáriapodem se aproximar e interagir por intermédio de ligações não covalentes entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos. As ligações podem ser de diferentes tipos: ligações de hidrogênio (estabelecidas entre o grupo R de aminoácidos polares com ou sem carga), ligações hidrofóbicas (formadas entre cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos apolares), ligações iônicas/salinas (interações de grupos com cargas opostas) e forças de van der waals (força de atração e repulsão entre as moléculas- incluem dipdip e dipind). Esta estrutura terciária é comum a todas proteínas e polipeptídios (cerca de 50 aminoácidos). Algumas proteínas contêm apenas uma cadeia polipeptídica (enquanto outras são composta por mais de um tipo iguais ou diferentes entre si (proteínas oligoméricas), como é o caso da hemoglobina.
Além disso pode ocorrer uma ligação covalente: ponte de dissulfeto – formada entre dois resíduos de cisteína por uma reação de oxidação catalisada por enzimas específicas.
Ex: insulina.
4) Quaternária: descreve a associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para compor uma proteína funcional. Ela é geralmente mantida por ligações não covalentes entre as subunidades. Ex: hemoglobina – formada por duas alfas e duas betas associadas por interações hidrofóbicas, com poucas ligações de hidrogênio e elestrostáticas.
Fontes: Marzzoco http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
http://www.cdcc.usp.br/exper/medio/quimica/7bioquimi_2e3.pdf
http://www2.dbd.puc-rio.br/pergamum/tesesabertas/0321127_05_cap_03.pdf
Digestão de Proteínas: As proteínas são formadas por resíduos de aminoácidos ligados entre si (numa cadeia linear) por ligações peptídicas que, total ou parcialmente, sofrem hidrólise durante a digestão gástrica e intestinal. A hidrólise das proteínas e polipeptídeos consiste na ruptura (pela água) das ligações peptídicas com libertação dos grupos α-amina e carboxila dos aminoácidos envolvidos na ligação. Esta hidrólise é catalisada por protéases e peptídases digestivas no lúmen do estômago e do intestino delgado (e também no interior dos enterócitos). O pH do lúmen do tubo digestivo também tem um papel no processo.
A digestão das proteínas inicia-se no estômago. O pH do lúmen do estômago é ácido (1-2) o que desnatura as proteínas da dieta e cria o pH adequado à ação da pepsina. A pepsina é segregada como um zimogénio inativo (pepsinogénio) pelas células principais do estômago quando estimuladas pela gastrina. O pepsinogénio é hidrolisado por ação do pH ácido e pela própria pepsina (autocatálise) formando pepsina. O quimo ácido é neutralizado quando chega ao duodeno porque os sucos pancreático e biliar contêm bicarbonato. O pH neutro do lúmen do duodeno e do intestino é adequado à ação das enzimas que atuam aqui. A secreção de bicarbonato ocorre nos canalículos pancreáticos e tem semelhanças com o que acontece nas células parietais… invertendo o polo basal com o luminal. Isto é estimulado pela secretina (uma hormona de natureza peptídica). As enzimas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, elástase e carboxipeptídases A e B) são segregadas na forma de zimogénios inativos pelas células acinares. A secreção destes zimogénios é estimulada pela colecistocinina (e também pela secretina). A ativação do tripsinogénio a tripsina ocorre no duodeno por ação de uma ectohidrólase da membrana luminal dos enterócitos, a enteropeptídase. A tripsina ativa os outros zimogénios pancreáticos. A tripsina, a quimotripsina, a elástase e a enteropeptídase são endopeptídases que atuam em ligações peptídicas distintas em cada caso. As carboxipeptídases A e B catalisam a hidrólise da “última” ligação peptídica; são exopeptídases levando à libertação de aminoácidos livres. As aminopeptídases também são exopeptídases; catalisam a hidrólise da “primeira” ligação peptídica. Algumas aminopeptídases são ectopeptídases que estão na membrana apical dos enterócitos; outras estão no interior dos enterócitos, no citoplasma.
O ácido clorídrico é secretado pelas células parietais do estômago (as células principais produzem pepsina). O pH ácido do estômago é adequado para a ação das enzimas digestivas que no caso da digestão das proteínas é a pepsina. A pepsina atua na desnaturação das proteínas da dieta o que facilita a sua digestão. A estimulação da secreção ácida resulta de estímulos nervosos (via nervo vago), da ação parácrina da histamina (sintetizada por células da própria mucosa gástrica) e do hormônio gastrina.
A gastrina é sintetizada por células endócrinas localizadas na mucosa gástrica e, além de estimular a secreção de ácido, também estimula a secreção das enzimas digestivas gástricas. A pepsina é segregada no estômago como um zimogênio inativo (pepsinogênio) que, em contato com o pH ácido do estômago, se hidrolisa gerando a enzima ativa (pepsina) e um polipeptídio inativo. A separação do polipeptídio torna o centro ativo da enzima acessível aos seus substratos. A ativação do pepsinogênio também ocorre por autocatálise: a própria pepsina tem atividade hidrolítica sobre o pepsinogênio promovendo a ativação deste a pepsina.
No duodeno o ácido do estômago é neutralizado pelo bicarbonato dos sucos pancreático e biliar. O pH 7-8 do lúmen intestinal é adequado para a ação das enzimas digestivas pancreáticas e intestinais.  Na digestão das proteínas participam proteases oriundas das células acinares pancreáticas (tripsina, quimiotripsina, elastase e carboxipeptidase A e B) e nos enterócitos (endopeptidases, aminopeptidases e dipeptidases). Por ação destas enzimas ocorre ruptura das ligações peptídicas das proteínas em peptídeos com tamanhos cada vez menores e, no final do processo, aminoácidos. A pepsina, a tripsina, a quimiotripsina, a elastase e a endopeptidase intestinal dizem-se endopeptidases porque catalisam a ruptura de ligações peptídicas situadas no “interior” da estrutura primária dos seus substratos. Pelo contrário, as carboxipeptidases (liberam o aminoácido da extremidade carboxílica), as aminopeptidases (liberam o aminoácido da extremidade amina) e as dipeptidases dizem-se exopeptidases porque atuam em ligações peptídicas das extremidades e da sua ação catalítica resulta a liberação de aminoácidos. Embora sejam muito inespecíficas, cada uma das peptidases atua preferencialmente em ligações peptídicas que envolvam determinados aminoácidos; estas “preferências” são diferentes de enzima para enzima. As peptidases digestivas são capazes de catalisar a hidrólise das proteínas da dieta, das proteínas que fazem parte das células da mucosa que “descamam” (em constante renovação) assim como das próprias enzimas digestivas (também elas são proteínas). De fato, se admitirmos uma ingestão diária de cerca 60- 80 g de proteínas na dieta, uma massa semelhante de proteínas endógenas é vertida no lúmen digestivo e apenas uma fração menor (cerca de 10 g/dia) de produtos de origem proteica aparece nas fezes. As proteases de origem pancreática também são secretadas como zimogênios inativos: o tripsinogênio, o quimiotripsinogênio, a pró-elastase e as pró- carboxipeptidases A e B. No duodeno, a enteropeptidase (também impropriamente designada de enteroquinase), que é uma protease situada no lado externo da membrana apical dos enterócitos, catalisa a hidrólise do tripsinogênio levando à formação de tripsina. A tripsina formada, também por ação hidrolítica, ativa o próprio tripsinogênio, mas a sua atividade é maior quando atua no quimiotripsinogênio, na pró-elastase e nas pró-carboxipeptidases A e B; nestes casos formam-se, respectivamente, a quimiotripsina, a elastase e as carboxipeptidases A e B. Da ação combinada das enzimas proteolíticas pancreáticas e da pepsina resultam alguns aminoácidos livres e polipeptídios, mas a digestão destes últimos continua por ação de ectoenzimas (endopeptidases, aminopeptidases e dipeptidases) ancoradas na membrana apical dos enterócitos, mas com o centro ativo voltado para o lúmen. Estes processos podem levar à formação de aminoácidoslivres no lúmen intestinal, mas a absorção pode ocorrer em fases menos avançadas da digestão das proteínas.
Fontes: https://users.med.up.pt/~ruifonte/PDFs/PDFs_arquivados_anos_anteriores/PDFs_2013-2014/FCNAUP/Bioq3/01b-slides-Digestao_e_Absorcao_Proteinas_2014.pdf
Absorção e Transporte das Proteínas: A absorção ocorre nos enterócitos, cuja membrana apical tem múltiplas projeções em forma de “dedo” que se designam de microvilosidades: ao conjunto dá-se o nome de bordadura em escova. Por sua vez, os enterócitos e outras células do epitélio intestinal formam uma camada epitelial contínua que limita projeções digitiformes que se designam de vilosidades intestinais. Quer as microvilosidades quer as vilosidades intestinais contribuem para aumentar enormemente a área de absorção. A absorção das proteínas é um processo complexo podendo fazer-se na forma de aminoácidos, de dipeptídeos, de tripeptídeos ou mesmo de proteínas inteiras.
No polo apical dos enterócitos, o transporte dos aminoácidos envolve vários simportes em que, na maioria dos casos, o Na+ é cotransportado com os aminoácidos (transporte ativo secundário em que o componente exergónico é o transporte de Na+ ) 9 . No caso dos di- e tripeptídeos o único transportador conhecido é um simporte peptídeo/H+ (PEPT1; da expressão inglesa “peptide transporter 1”) altamente inespecífico relativamente aos aminoácidos constituintes do peptídeo transportado [3]. A energia envolvida neste transporte é, pelo menos em parte, a que resulta do gradiente eletroquímico do protão. Os protões têm tendência a entrar nas células devido ao potencial elétrico ser negativo no interior, acoplando (via PEPT1) a entrada de di- e tripeptídeos. Os protões presentes no lado luminal da membrana apical dos enterócitos resultaram da ação de um trocador Na+ /H+ que catalisa a troca de um protão que sai para o lúmen por um ião Na+ que entra a favor do gradiente eletroquímico. Os di- e tripeptídeos e outros peptídeos incompletamente digeridos que foram absorvidos são maioritariamente hidrolisados por diversas peptídases do citoplasma dos enterócitos. Na membrana baso-lateral (polo basal) dos enterócitos os múltiplos sistemas transportadores de aminoácidos são distintos dos que existem no polo apical e, na maioria dos casos, são uniportes, não envolvendo cotransporte de iões inorgânicos. Na maioria dos casos, os aminoácidos que entraram para os enterócitos ou foram aí libertados via hidrólise de peptídeos entram na corrente sanguínea através do sistema porta hepático. No entanto, alguns aminoácidos (com particular destaque para a glutamina) são, em grande parte, oxidados nos enterócitos sendo aqui importantes nutrientes do ponto de vista energético [3]. O transporte catalisado pelos uniportes da membrana baso-lateral é passivo, ou seja, o sentido em que ocorre depende do gradiente de concentrações: participam na absorção de aminoácidos dos enterócitos para o sangue mas, em condições metabólicas em que os enterócitos estão a consumir aminoácidos presentes no plasma sanguíneo, catalisam o transporte de aminoácidos em sentido inverso. Apesar de existirem enzimas capazes de hidrolisar completamente as proteínas da dieta, algumas moléculas escapam ao processo e podem aparecer intactas no plasma sanguíneo. A absorção de proteínas inteiras pode ocorrer por dois mecanismos. Um deles, designado por transcitose, envolve a endocitose no polo luminal dos enterócitos e a subsequente exocitose no polo basal. O outro, designado por transporte paracelular, envolve a passagem das moléculas proteicas através dos espaços entre os enterócitos; isto pode ocorrer quando há lesão das junções impermeáveis (tight junctions) que normalmente impedem esta passagem. A entrada de moléculas proteicas do lúmen intestinal para o sangue é mais frequente nos bebés que nos adultos e permite que os anticorpos presentes no leite materno desempenhem um papel na proteção do bebé. No entanto, uma outra consequência é a maior propensão para a ocorrência de alergias alimentares nos bebês.
A absorção ocorre nos enterócitos, cuja membrana apical, nas microvilosidades. A absorção das proteínas é um processo complexo podendo ser na forma de aminoácidos, de dipeptídeos, de tripeptídeos ou mesmo de proteínas inteiras. A absorção de proteínas inteiras ocorre por pinocitose sendo comum nos bebês mas menos frequente no adulto. No polo apical dos enterócitos o transporte dos aminoácidos envolve vários simporters em que, na maioria dos casos, o Na+ (transporte facilitado) é co-transportado com os aminoácidos (transporte ativo secundário em que o componente exergônico é o transporte de Na+). No caso de aminoácidos com carga global positiva (como a arginina e a lisina) o transporte também depende da ação da ATPase do Na+ /K+ já que a energia envolvida no processo é o potencial elétrico negativo no interior das células. No caso dos di- e tripeptídeos o único transportador conhecido é um simporter peptídeo/H+ (PEPT1) altamente inespecífico relativamente aos aminoácidos constituintes do peptídeo transportado. A energia envolvida neste transporte é a que resulta do gradiente eletroquímico do próton. Os prótons têm tendência a entrar nas células devido ao potencial elétrico ser negativo no interior, acoplando a entrada de di- e tripeptídeos.
Os prótons presentes no lúmen resultaram da ação de um trocador Na+ /H+ que catalisa a troca de um próton que sai por um íon Na+ que entra a favor do gradiente eletroquímico.
Os di- e tripeptídeos e outros peptídeos incompletamente digeridos são maioritariamente hidrolisados por peptidases do citoplasma dos enterócitos. No polo basal dos enterócitos os múltiplos sistemas transportadores de aminoácidos são distintos dos que existem no polo apical e, na maioria dos casos, são uniporters, não envolvendo co-transporte de íons inorgânicos. Na maioria dos casos os aminoácidos que entraram para os enterócitos ou foram aí libertados via hidrólise de peptídeos entram na corrente sanguínea através do sistema porta hepático. No entanto, alguns aminoácidos (com particular destaque para a glutamina) são, em grande parte, oxidados nos enterócitos sendo aqui importantes nutrientes do ponto de vista energético.
A mistura resultante de aminoácidos livres é transportada para dentro das células epiteliais, que revestem o intestino delgado, através das quais os aminoácidos entram nos capilares sanguíneos nas vilosidades e são transportados até o fígado.
Fontes: https://users.med.up.pt/~ruifonte/PDFs/PDFs_arquivados_anos_anteriores/PDFs-2014-2015/FMUP/ECM/G02_estrutura_digestao_e_absorcao_de_proteinas01.pdf
Estrutura dos Aminoácidos: são compostos que apresentam na sua molécula um grupo amina (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). Exceção: prolina – aminoácido que contém um grupo imino (-NH-) no lugar do grupo amina.
Os aminoácidos têm uma fórmula básica comum, com os grupos amina e carboxila ligados ao carbono alfa, ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado de cadeia lateral ou grupo R.
As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos são importantes para a conformação das proteínas e portanto para suas funções. De acordo com a polaridade do grupo R são classificados em aminoácidos polares e aminoácidos apolares.
1) Aminoácidos Apolares: grupo R com caráter de hidrocarboneto, não interagem com a água e por isso localizam-se no interior da célula proteica. Ex: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
2) Aminoácidos Polares: têm nas cadeias laterais grupos com carga elétrica liquida ou grupos com cargas elétricas residuais, que os capacitam a interagir com a água. São divididos em aminoácidos básicos (carga positiva- lisina, arginina e histidina), ácidos (carga negativa- aspartato e glutamato) e sem carga (serina, treonina e tirosina).
Para formar proteínas, os aminoácidos se ligam através das chamadas ligações peptídicas, ligação dos grupos amino de um aminoácido e carboxila de outro, com eliminação de uma molécula de água. 
A uniãoentre dois aminoácidos, forma um dipeptídeo, assim como três unem-se formando um tripeptídeo e assim sucessivamente, sendo que a união de vários aminoácidos irá dar origem a uma cadeia polipeptídica. São conhecidos 20 aminoácidos (Alanina, Arginina, Aspartato, Asparagina, Cisteína, Fenilalanina, Glicina, Glutamato, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metinonina, Prolina, Serina, Tirosina, Treonina, Triptofano e Valina) encontrados nas moléculas de proteínas, com sua síntese controlada por mecanismos genéticos, envolvendo a replicação do DNA e transcrição do RNA. A metade dos aminoácidos é sintetizada pelo organismo e vai suprir as necessidades celulares; aqueles que não são sintetizados precisam estar presentes na dieta e são chamados de aminoácidos essenciais e os aminoácidos não-essenciais aqueles que são sintetizados no organismo.
Fontes: Marzzoco
http://www.cdcc.usp.br/exper/medio/quimica/7bioquimi_2e3.pdf
http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
Degradação dos Aminoácidos: como os aminoácidos são constituídos por cadeias laterais com estruturas variadas, sua oxidação processa-se por vias também variadas. Entretanto há um padrão inicial a ser seguido: inicialmente há a remoção do grupo amina, e a seguir a oxidação da cadeia carbônica remanescente. O grupo amino é convertido em ureia e as 20 cadeias carbônicas resultantes são convertidas a compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídeos.
1) Remoção do grupo amina: o grupo amina dos seguinte aminoácidos - alanina, arginina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glutamato, isoleucina, leucina, tirosina, triptofano e valina – é retirado por um processo comum, que consiste na transferência desse grupo para o alfa-cetoglutarato, formando o glutamato; a cadeia carbônica do aminoácido é convertida ao alfa-cetoácido correspondente. Essa reação é catalisada por aminotranferases (transaminases) – o nome da enzima varia de acordo com o aminoácido, ex. importante alanina aminotransferase e transaminase glutâmico-pirúvica - enzimas presentes no citosol e na mitocôndria e que tem como coenzima piridoxal-fosfato, ela é derivada da vit.B6. O glutamato é portanto o produto comum às reações de transaminação, constituindo um reservatório temporário de grupos amina, provenientes de muitos aminoácidos.
O glutamato formado segue dois caminhos: uma nova transaminação ou uma desaminação. 
Na nova transaminação o glutamato irá transferir seu grupo amino para o oxalacetato, formando o arpartato, pela ação da enzima arpartato aminotransferase.
Na desaminação o glutamato libera seu grupo amina como amônia (NH3), que se converte em íon amônio (NH4+). Essa reação é catalisada pela glutamato desidrogenase (enzima mitocondrial encontrada principalmente no fígado que utilida NAD+ e NADP+ como coenzima).
OBS: os aminoácidos asparagina, glicina, glutamina, metionina, serina e treonina são convertidos diretamente em íon amônio. Histidina pode ser convertida em glutamato para depois originar íon amônio e aspartato, ou ser diretamente convertido em íon amônio.
2) Degradação da cadeia carbônica dos aminoácidos: ela é degradada em piruvato, acetil COA ou intermediários do ciclo de Krebs.
Removido o grupo amina dos aminoácidos resta sua cadeia carbônica na forma de alfa-cetoácido. As vinte cadeias carbônicas diferentes são oxidadas por vias próprias que todavia convergem para a produção de apenas alguns compostos: piruvato, acetil COA ou intermediários do ciclo de Krebs (oxalacetato, alfa-cetoglutarato, succionil COA e fumarato). A partir desse ponto o metabolismo dos aminoácidos confunde-se com o das cadeias carbônicas de carboidratos ou ácidos graxos.
O destino final dos alfa-cetoácidos, que dependerá do tecido e do estado fisiológico considerados, poderá ser: oxidação pelo ciclo de Krebs, fornecendo energia ou utilização pela gliconeogênese para a produção de glicose e conversão a triacilgliceróis e armazenamento.
Todos os aminoácidos com exceção da leucina e lisina (que original acetoacetato e AcetilCOA - cetogênicos) produzem piruvato ou intermediários do ciclo de Krebs –glicogênicos.
a) Aminoácidos convertidos a piruvato: alanina, cisteína, glicina, serina, treonina e triptofano.
b) Aminoácidos convertidos a oxalacetato: asparagina e arpartato.
c) Aminoácidos convertidos a fumarato: aspartato, fenilalanina e tirosina.
d) Aminoácidos convertidos a succionill COA: isoleucina, valina, metionina e treonina..
e) Aminoácidos convertidos a alfa-cetoglutarato: glutamato, glutamina, prolina, arginina e histidina.
f) Aminoácidos convertidos a acetil COA: fenilalanina, tirosina, triptofano, lisina, isoleucina, treonina e leucina.
Fontes: Marzzoco.
Excreção dos Aminoácidos: os aminoácidos contém N, C, H, e O. O nitrogênio não pode ser armazenado portanto sua excreção se dá pela forma de ureia. A quantidade de ureia excretada por um ser humano adulto com dieta equilibrada é cerca de 30g por dia. Esse valor aumenta proporcionalmente ao aumento da quantidade de proteína ingerida já que não há a reserva de proteínas e todo o nitrogênio excedente será transformado em ureia.
90% do nitrogênio urinário está sob a forma de ureia, o restante aparece sob a forma de creatinina (degradação da creatina), urato (degradação de purina) e íons de amônio.
A ureia é sintetizada a partir de NH4+, aspartato e CO2. Os dois átomos de N da ureia são provenientes do íon amônio (NH4) e aspartato, e o átomo de carbono do CO2.
A ureia é produzida no fígado (na matriz mitocondrial das células), transportada para o rim e secretada na urina.
A amônia é toxica para o tecido dos animais por isso ela deve ser convertida em ureia no fígado, para isso o NH4+ produzido nos tecidos deve ser incorporado em compostos não tóxicos e que atravessam a membrana com facilidade, tais compostos são aminoácidos – glutamina e alanina.
Em resumo o ciclo da ureia ocorre em 5 passos: 
1. Grupo amino + CO2 → carbamil fosfato (catalisada pela carbamil fosfato sintetase I e consome 2 moléculas de ATP). 
2. Ornitina + grupo carbamil → citrulina + Pi (catalisada pela ornitina transcarbamilase).
 3. Aspartato + citrulina → argininossuccinato (catalisada pela argininossuccinato com consumo de 1 molécula de ATP). 
4. Argininossuccinato → arginina + fumarato (hidrolise pela argininossuccinato liase). 
5. Arginina → ornitina + ureia (hidrolise pela arginase).
OBS: O fumarato produzido é um intermediário do ciclo do acido cítrico, então os ciclos são interconectados em um processo dito “bicicleta de Krebs”. Cada ciclo pode funcionar de maneira independente dependendo do transporte de intermediários entre a mitocôndria e o citosol para estabelecer comunicação. O fumarato pode ser convertido em malato e este, em oxalacetato no citosol, esses intermediários podem sofrer metabolização no próprio citosol ou ser transportado para o interior da mitocôndria para uso no ciclo de Krebs. Também o aspartato formado na mitocôndria pode ser transportado no citosol e servir como doador de nitrogênio na reação do ciclo da ureia.
Fontes: Marzzoco
https://www.ufrgs.br/lacvet/site/wp-content/uploads/2013/10/nitrogenioRaquelM.pdf
Conversão do Excesso de Proteínas em Lipídeos: Os aminoácidos liberados pela digestão das proteínas da dieta vão pela veia porta hepática para o fígado, onde são utilizados para a síntese de proteínas ou liberados no sangue para serem convertidos em proteínas em outros tecidos. O excesso de aminoácidos é convertido em glicose (armazenados como glicogênio hepático ou utilizado para manter a glicemia) ou triglicerídeos (transportados pela VLDL para o tecido adiposo). 
Anabolismo das Proteínas: o anabolismo das proteínas, a formação de ligações peptídicas entre aminoácidos para a produção de novas proteínas é realizado nos ribossomos de quase todas as células do corpo pelo DNA e RNA. Os fatores de crescimento insulina-símiles, hormônios tireoidianos, insulina, estrogênio e testosterona estimulam a síntese proteica. 
Fontes: TortoraAnabolismo de Aminoácidos: o processo de síntese requer que estejam presentes nas células, simultaneamente os 20 aminoácidos, esta condição é crítica pois nenhuma célula dispões de reservas de aminoácidos e não são todos os aminoácidos que são sintetizados pelo corpo. 
Os aminoácidos não-essenciais são sintetizados nos animais a partir de moléculas precussoras que fazem parte do ciclo de Krebs e do grupamento amino proveniente da degradação de aminoácidos. Como vários aminoácidos fornecem intermediários do ciclo de Krebs, há uma interdependência entre os aminoácidos no seu processo de degradação e síntese. 
O glutamato, glutamina e prolina são sitentizados a partir do α-cetoglutarato. O aspartato é sintetizado a partir do oxalacetato (recebendo o grupo amino do glutamato). A asparagina é sintetizada a partir do aspartato e o grupo amino provém da glutamina. A alanina é oriunda da transaminação do piruvato e glutamato. A serina é sintetisada a partir do gliceraldeído-3-fosfato, sendo que a glicina e a cisteína derivam da serina. A arginina é utilizada durante o ciclo da uréia. A tirosina origina-se a partir da hidroxilação da fenilalanina. 
Fontes: Marzzoco
http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf