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UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO – SÃO BERNARDO DO CAMPO CAMILY VITORIA MARQUES DE OLIVEIRA BCM 1 AMINOÁCIDOS Polar • Com carga → positivo (básica) • Sem carga → negativo (ácido) • Polar não carregado: tem carboxila, nem amino • Sem carga: amida/grupo hidroxila → mais polar – mais solúvel em h2o (hidrofílico) • Polar com carga positiva: Lisina, arginina, histidina → básico • Polar com carga negativa: ácidos → segundo grupo carboxila Apolar • Alanina, valina, leucina, isoleucina: tendem a se agrupar no interior de proteínas estabilizando a estrutura proteica por meio de interação hidrofóbica • Metionina: grupo tioester (possui átomo de enxofre) – apolar • Prolina: Cadeia lateral alifática Alifática • Cadeia aberta • Não tem forma benzeno Aromática • Forma o anel benzênico • Cadeia fechada Aminoácido aromático • Cadeias laterais relativamente apolares Ligação dissulfeto • Agrupamento tiol (-SH) em sua cadeia lateral • Dois resíduos de cisteína podem interagir originando uma ligação S-S Agrupamento R/cadeia lateral • Define as propriedades de cada aminoácido de acordo com suas características de estrutura, tamanho, solubilidade e carga elétrica Carbono a “quiral” • Assimétrico, faz 4 ligações diferentes • Dois estereoisômeros possíveis → estereoisômeros: mesma fórmula de estrutura, mas assumem diferentes posições Aminoácidos são anfóteros • Capacidade do elemento de reagir tanto com base quando ácido • Estrutura: grupo amina (-NH2) e grupo carboxílico (-COOH) Ionização • Quando não atingem o ponto de ionização → protonado • Quando começa a ionizar/passa da média de ionização → desprotonada 3 PKA´S • Pk1 → ácido carboxílico • Pk2 → amina • PkR → radical • Média: PK1 + PK2 DIVIDIDO POR 2 • Quando tem PkR → pegar o número mais próximo do PkR • pH 7 sempre neutro
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