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AMINOÁCIDOS

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UNIVERSIDADE NOVE DE JULHO – SÃO BERNARDO DO CAMPO 
CAMILY VITORIA MARQUES DE OLIVEIRA 
 
BCM 1 
AMINOÁCIDOS 
 
 
Polar 
• Com carga → positivo (básica) 
• Sem carga → negativo (ácido) 
 
• Polar não carregado: tem carboxila, nem amino 
• Sem carga: amida/grupo hidroxila → mais polar – mais solúvel em h2o 
(hidrofílico) 
 
• Polar com carga positiva: Lisina, arginina, histidina → básico 
• Polar com carga negativa: ácidos → segundo grupo carboxila 
 
 
 
Apolar 
• Alanina, valina, leucina, isoleucina: tendem a se agrupar no interior de 
proteínas estabilizando a estrutura proteica por meio de interação 
hidrofóbica 
• Metionina: grupo tioester (possui átomo de enxofre) – apolar 
• Prolina: Cadeia lateral alifática 
 
 
Alifática 
• Cadeia aberta 
• Não tem forma benzeno 
 
Aromática 
• Forma o anel benzênico 
• Cadeia fechada 
 
 
 
 
Aminoácido aromático 
• Cadeias laterais relativamente apolares 
 
 
Ligação dissulfeto 
• Agrupamento tiol (-SH) em sua cadeia lateral 
• Dois resíduos de cisteína podem interagir originando uma ligação S-S 
 
 
Agrupamento R/cadeia lateral 
• Define as propriedades de cada aminoácido de acordo com suas 
características de estrutura, tamanho, solubilidade e carga elétrica 
 
 
 
Carbono a “quiral” 
• Assimétrico, faz 4 ligações diferentes 
• Dois estereoisômeros possíveis → estereoisômeros: mesma fórmula de 
estrutura, mas assumem diferentes posições 
 
Aminoácidos são anfóteros 
• Capacidade do elemento de reagir tanto com base quando ácido 
• Estrutura: grupo amina (-NH2) e grupo carboxílico (-COOH) 
 
Ionização 
• Quando não atingem o ponto de ionização → protonado 
• Quando começa a ionizar/passa da média de ionização → desprotonada 
3 PKA´S 
• Pk1 → ácido carboxílico 
• Pk2 → amina 
• PkR → radical 
• Média: PK1 + PK2 DIVIDIDO POR 2 
• Quando tem PkR → pegar o número mais próximo do PkR 
• pH 7 sempre neutro