Aula_3_-_Prote_nas_2021

Prévia do material em texto

Profª Drª Denise Andrade
Aracaju, 2021
1
O consumo de ovos todos os dias foi visto por muito tempo como vilão, por relacionarem ao aumento das taxas de colesterol e consequentemente a problemas ao coração, mas estudos recentes comprovaram que os ovos não têm nenhuma ligação com o aumento da incidência de doenças cardiovasculares;
Cada unidade de ovo possui 7g de proteínas, sendo considerada uma das melhores fontes proteicas da nossa alimentação. 
2
SITUAÇÃO-PROBLEMA
O modo de preparo dos ovos, como frito, cozido, omelete, mexido ou poché, pode influenciar na quantidade de proteína presente? 
DEFINIÇÃO
4
Sufixo grego: protos 
 Foi o primeiro macronutriente a ser considerado essencial para o organismo
Componente estrutural
É utilizada como combustível energético somente em situação de jejum prolongado
Desempenha importantes funções biológicas
PROTEÍNAS
Proteínas podem gerar picos de açúcar e de insulina no sangue. Proteínas viram açúcar e seu corpo voltará a ser um queimador de glicose (e não mais de gordura, saindo da cetose). Seu corpo pegará este açúcar vindo da proteína e o armazenará como gordura, assim como ele faz com os carboidratos.
4
FUNÇÕES
5
Hormônios
Enzimas
Anticorpos
Receptores de membranas celulares (receptor de insulina)
Sinalizadores intracelulares
Transportadores de moléculas no plasma
Além da expressão da informações genéticas, as proteínas desempenham outras funções biológicas de igual importância
Entre elas...
Hormônios: todas as vias metabólicas são passíveis do controle hormonal, insulina e glucagon, além de outros estão diretamente ligados ao controle glicemico e indiretamente, ao metabolismo de lipidios: controlando as principais vias como a lipólise e a lipogênese
As enzimas são as responsáveis diretas pela ocorrência de todas as reações metabólicas
Os anticorpos são importantes mediadores do sistema de defesa imunológico
Os receptores de membrana, são ptn ancoradas às MC que controlam a entrada e a saída de substratos na celúla
Modulam a resposta celular, por exemplo os substratos intracelulares que fazem parte da cascata de fosforilação que culmina com a migração dos transportador de glicose para a superfície da MC e a conseqüente captação de glicose pela célula
Os transportadores como exemplo a Hb ptn transporta o ferro, ceruloplasmina o cobre, lipoproteinas responsaveis pelo transporte de colesterol a LDL a HDL
5
DEFINIÇÃO
6
Proteínas estruturais: compõem o sistema biológico 
 Homem de 70 Kg ≈ 11 Kg (≈ 16%)
 Músculo esquelético (43%)
 Pele e Sangue (15%)
 Tecidos viscerais metabolicamente ativos (10%)
 Demais órgão: cérebro, intestino, coração, rins 
Quase metade do conteúdo total de proteínas do organismo seja representado por apenas 4 proteínas:
 miosina actina colágeno hemoglobina
PROTEÍNAS
Além das funções biológicas, as proteínas desempenham importantes funções estruturais
Apesar da grande variedade de proteínas existentes em um organismo, a função estrutural garante que quase metade do conteúdo total de proteínas do organismo ...
6
DEFINIÇÃO
7
Teor de nitrogênio 
 Proteínas vegetais entre 16,3% e 18,7%
 Proteínas animais o valor médio é 16%
 Convencionou-se que o teor de nitrogênio nas proteínas (vegetais e animais) é em média 16%
 Permite obter o teor de proteína dos alimentos
PROTEÍNAS
A presença de nitrogênio na estrutura das proteína, permite que o conteúdo protéico dos alimentos seja determinado
Como isso é feito?
7
Teor de nitrogênio : 16%
COMO CALCULAR O TEOR DE PROTEÍNA DE UM ALIMENTO?
100 g de Proteína
16 g de N
1 g de N
X g de Proteína
6,25
O teor de N é determinado pelo método Kjedhall
FATOR UNIVERSAL ADOTADO PARA DETERMINAR O TEOR DE PROTEÍNA DO ALIMENTO 
Teor de N X 6.25 = Teor de Proteína
Soja cujo teor de N é de 6,4%, terá um teor protéico de 40% 
Método Kjedhall é baseado na digestão ácida da amostra e com isso a oxidação completa de do C, O e H
O nitrogênio é dosado
8
CLASSIFICAÇÃO QUANTO A ESTRUTURA
9
Além da expressão da informações genéticas, as proteínas desempenham outras funções biológicas de igual importância
Entre elas...
Hormônios: todas as vias metabólicas são passíveis do controle hormonal, insulina e glucagon, além de outros estão diretamente ligados ao controle glicemico e indiretamente, ao metabolismo de lipidios: controlando as principais vias como a lipólise e a lipogênese
As enzimas são as responsáveis diretas pela ocorrência de todas as reações metabólicas
Os anticorpos são importantes mediadores do sistema de defesa imunológico
Os receptores de membrana, são ptn ancoradas às MC que controlam a entrada e a saída de substratos na celúla
Modulam a resposta celular, por exemplo os substratos intracelulares que fazem parte da cascata de fosforilação que culmina com a migração dos transportador de glicose para a superfície da MC e a conseqüente captação de glicose pela célula
Os transportadores como exemplo a Hb ptn transporta o ferro, ceruloplasmina o cobre, lipoproteinas responsaveis pelo transporte de colesterol a LDL a HDL
9
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
10
É a composição de aminoácidos e a sequência destes aminoácidos na cadeia determinada geneticamente.
PROTEÍNAS
Aa: grupo amina e grupo carboxila
Os aa se ligam entre si para formar as PTN, por meio da ligação peptidica constituída pela união entre os grupos amina e carboxila, com a liberação de uma molécula de água.
10
ESTRUTURA PRIMÁRIA DA LISOZIMA 
(presente na lágrima e na saliva humana)
11
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
12
Refere-se à maneira como os aminoácidos próximos se relacionam uns com os outros.
Estabilizada por pontes de hidrogênio.
folha β ou folha pregueada
α hélice
PROTEÍNAS
kDa unidade de peso molecular
Ligação peptídica, liga’cão covalente.
12
-Hélices
13
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
14
FOLHA BETA OU FOLHA PREGUEADA
Uma cadeia peptídica em uma folha beta pregueada é denominada de fita beta e é quase totalmente distendida.
Envolve duas ou mais cadeias polipeptídicas arranjadas paralelamente (pontes de hidrogênio).
PROTEÍNAS
kDa unidade de peso molecular
Ligação peptídica, liga’cão covalente.
14
 - folha pregueada
15
ESTRUTURA
TERCIÁRIA
16
Refere-se à maneira como os aminoácidos distantes se relacionam uns com os outros.
A proteína dobra-se sobre si mesma, formando uma estrutura globular ou esférica.
Forma uma estrutura tridimensional
PROTEÍNAS
kDa unidade de peso molecular
Ligação peptídica, liga’cão covalente.
16
Estrutura terciária da lisozima
algumas regiões em α-hélice e outras β-conformação
Presença de interações entre grupos laterais permitem a essa fita adquirir a conformação espacial (estrutura terciária)
17
ESTRUTURA
QUATERNÁRIA
18
Encontrada nas proteínas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica (subunidade) ou proteínas oligoméricas.
A estrutura quaternária é o modo pelo qual as subunidades se relacionam para formar a proteína final.
PROTEÍNAS
kDa unidade de peso molecular
Ligação peptídica, liga’cão covalente.
18
ESTRUTURA
QUATERNÁRIA
19
Arranjo espacial resultante da união de duas ou mais cadeias polipeptídicas que formam uma proteína.
Ex: hemoglobina (4 cadeias - 2α e 2β)
(α2 e β2)
PROTEÍNAS
kDa unidade de peso molecular
Ligação peptídica, liga’cão covalente.
19
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO DA PROTEÍNA
Estrutura Primária
É a seq de uma cadeia de aa
 Ligação peptídica – L. covalente
Estrutura Secundária
Como os aa adjacentes se relacionam
Pontes de hidrogênio
Estrutura Terciária
Como os aa distantes se relacionam
Ligações iônicas
Estrutura Quaternária
É uma proteína que consiste de + de uma cadeia de aa
Pontes dissulfeto – L. covalente
20
Ligação covalente é a interação interatômica entre átomos de natureza não metálica por meio do compartilhamento de elétrons.
ligação iônica é um tipo de ligação química baseada na interação eletrostática que ocorre entre íons de cargas opostas, ou seja, íons positivos (cátions) e íons negativos (ânions).Dessa maneira, enquanto um átomo ganha elétrons, o outro perde elétrons.
É realizada sempre entre o hidrogênio e um átomo mais eletronegativo, como flúor, oxigênio e nitrogênio. É característico em moléculas polares.
20
QUALIDADE PROTEICA
21
Perfil de aminoácidos
Proteína de alto valor biológico tem em sua estrutura todos os aminoácidos indispensáveis;
 Proteínas de origem animal tem alto valor biológico
PROTEÍNAS
21
CLASSIFICAÇÃO
PROTEÍNAS QUANTO A ESTRUTURA
22
SIMPLES: 
Por hidrólise fornecem apenas aminoácidos;
 CONJUGADAS:
 Combinadas com outros grupos além dos aminoácidos
 Porção não aminoacídica: grupo prostético
 São classificadas de acordo com o grupo prostético.
SIMPLES
23
FIBROSAS: 
Cadeias polipeptídicas arranjadas paralelamente ao longo de um eixo, formando fibras ou filamentos;
São pouco solúveis, de consistência rígida e têm, sobretudo, funções estruturais
 Ex.: Colágeno
PROTEÍNAS
kDa unidade de peso molecular
Ligação peptídica, liga’cão covalente.
23
SIMPLES
24
GLOBULARES: 
constituídas de cadeias polipeptídicas enoveladas em estruturas esféricas
Funções dinâmicas 
Ex.: Anticorpos, Enzimas, Hormônios
PROTEÍNAS
kDa unidade de peso molecular
Ligação peptídica, liga’cão covalente.
24
CONJUGADAS
25
Lipoproteínas: transporte de lipídios e colesterol
- Ex.: Lipoproteínas séricas: LDL, HDL
- Ex.: Gema do ovo: lipovitelinas e lipovitelininas (agentes emulsificantes)
 Glicoproteínas: 
a conjugação à glicídios confere maior solubilidade à proteína, sendo capaz de formar soluções altamente viscosas
 Ex.: Ovomucina - alta viscosidade da clara do ovo
PROTEÍNAS
Emulsão - mistura
Viscosidade – líquido grosso, movimentação lenta
25
CONJUGADAS
26
Metaloproteínas: complexo de metais com proteínas
- Ex.: Hemoglobina, Ferritina.
 Fosfoproteínas: proteínas que possuem um grupo fosfato
Ex.: Caseína - grupos fosfato se ligam ao cálcio, formando uma estrutura estável em pH básico; não se precipitando pelo aquecimento
 Núcleoproteínas: proteínas com ácidos nucléicos
- Ex.: Histonas e Protaminas
PROTEÍNAS
26
CORRELAÇÃO CLÍNICA
27
Sintomas da doença da síntese anormal do colágeno: 
Colágeno está presente em quase todos os tecidos é a mais abundante proteína do corpo;
Certos órgãos dependem muito do colágeno para funcionarem adequadamente; 
Síntese ou estrutura anormal do colágeno leva a disfunção de órgãos cardiovasculares (aneurisma da aorta e arterial além de defeitos nas válvulas cardíacas);
Ossos frágeis e quebradiços, má cicatrização e elasticidade, artrite.
PROTEÍNAS
27
Desnaturação de proteínas
O processo de desnaturação proteica ocorre quando este meio é alterado de forma que mude a estrutura tridimensional da proteína, afetando sua atividade biológica. A desnaturação não afeta as ligações peptídicas entre os aminoácidos, a estrutura primária é mantida.
Desnaturação de proteínas
Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem: Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho. Ao cozinhar um ovo. O calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
29
Atividade verificadora de aprendizagem
Vamos jogar???
LEITURA ESPECÍFICA
Leia também o texto: 
Uso do colágeno hidrolisado na prevenção do envelhecimento cutâneo.
http://www.uricer.edu.br/site/pdfs/perspectiva/161_750.pdf 
APRENDA +
Assista ao vídeo: O que é uma proteína?
https://www.youtube.com/timedtext_editor?action_mde_edit_form=1&v=wvTv8TqWC48&lang=pt&bl=vmp&ui=hd&ref=share&tab=captions&o=U&ar=1594382023024
O vídeo mostra a importância da proteína em nosso organismo, destacando os diferentes tipos de aminoácidos e suas propriedades moleculares.
Leia o artigo: Consumo de proteína por praticantes de musculação que objetivam
hipertrofia muscular.
https://www.scielo.br/pdf/rbme/v18n1/01.pdf. 
O artigo avalia o consumo de praticantes de musculação que objetivam hipertrofia muscular em uma academia no interior do Estado do Rio Grande do Sul.
32
AULA PRÁTICA –
 Identificação de proteínas por ação de agente físico (calor) ou químicos (ácido e base).
Link do YouTube:
https://www.youtube.com/watch?v=I2GHotxXr8Q
PRÓXIMA AULA...
Enzimas
Conteúdo digital
Contato: andrade.denise@estacio.br
BONS ESTUDOS!
 
.MsftOfcThm_Accent1_Fill {
 fill:#4F81BD; 
}
.MsftOfcThm_Accent1_Stroke {
 stroke:#4F81BD; 
}