Bioquímica- Resumo 1º bimestre

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BIOQUÍMICA 
 
INTRODUÇÃO AO METABOLISMO 
 
1) Conceituar o metabolismo e diferenciar vias anabólicas e catabólicas. 
 
CONCEITO 
* é o conjunto altamente organizado e complexo de reações bioquímicas, catalisadas e 
reguladas por enzimas 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS VIAS METABÓLICAS 
 
o Vias Catabólicas 
* tem como objetivo produção de energia 
* glicólise e fermentação 
* no inverno, há a realização do catabolismo para manter a temperatura. 
* macromoléculas: carboidratos, proteínas e gorduras → produtos finais pobres em 
energia 
* quebra/parte 
* parte de uma molécula grande e chega em uma menor, tal quebra libera calor ou 
energia química – ATP 
* são degradativas e convergentes 
* como a energia é armazenada na célula: nas ligações fosfato da molécula de ATP, 
portanto, quanto maior o número de ligações, mais energia a célula acumula 
* ATP: adenosina tri-fosfato (adenina + ribose + três radicais fosfato) 
* a célula utiliza energia para os seguintes processos: químicos (biossínteses); 
mecânicos (contração muscular); elétricos (estíimulo nervoso); osmóticos (transporte 
ativo); entre outros. 
* etapas das reações catabólicas: 
 1) hidrólise das moléculas complexas até suas estruturas formadoras 
(ex: proteína aminoácidos; polissacarídeos  monossacarídeos) 
 2) conversão de estruturas formadoras (blocos constitutivos) em acetilCoA 
 3) oxidação da acetilCoA – fosforilação oxidativa. 
 
o Vias Anabólicas 
* síntese de moléculas com energia 
* os anabolizantes estimulam a síntese de algo. A insulina pode ser considerada como 
anabolizante. 
* moléculas complexas: polissacarídeos, lipídeo e proteína ↩ monossacarídeo, bases 
nitrogenadas 
* são biossintetizantes e divergentes 
* ao invés de produzirem energia como as vias catabólicas, só consomem 
* exemplo: monossacarídeos  polissacarídeos 
* etapas das reações anabólicas: 
 1) transformação de compostos simples em unidades fundamentais 
 2) transformação de unidades fundamentais em macromoléculas 
 
 
ATP 
* o ATP pode ser sintetizado diretamente (ao nível de substrato) ou indiretamente 
(fosforilação oxidativa, na cadeia transportadora de elétrons) 
o Oxidação de Nutrientes 
* carboidratos, lipídios e proteínas sofrem oxidação, liberando CO2 e doando seus 
elétrons e duas coenzimas que se apresentam nas suas formas oxidativas: NAD+ e FAD 
* essas coenzimas quando recebem os elétrons perdidos durante a oxidação dos 
nutrientes, sofrem redução, ficando da seguinte forma: NADH + H+ ou FADH2 
 - NAD+  NADH + H+ 
 - FAD  FADH2 
* essas coenzimas serão reoxidadas na cadeia transportadora de elétrons. 
 
MAPA METABÓLICO 
* é possível? 
 - glicose a partir de proteínas: SIM 
 - ácido graxo a partir de proteína: SIM 
 - ácido graxo a partir de glicose: SIM 
 - proteína a partir de glicose: NÃO 
 - proteína a partir de ácido graxo: NÃO 
 - glicose a partir de ácido graxo: NÃO 
 
BIOENERGÉTICA 
* variação da energia livre (G) 
* energia disponível para realizar trabalho 
 
* H: variação na entalpia (calor absorvido ou liberado durante uma reação química) 
* S: variação na entropia (mede o estado de desorganização dos reagentes e produtos) 
* T: temperatura absoluta em graus Kelvin (ºK) 
 
 
 
 
VISÃO GERAL DA BIOENERGÉTICA – EXEMPLO DE CATABOLISMO 
 
Oxidação das macromoléculas 
 
 
 
 
 
 
 
ADENOSINA TRIFOSFATO 
 
 
 
 
ENZIMAS 
 
1) Definir enzimas e coenzimas e citar sua importância no metabolismo 
 
DEFINIÇÃO 
* são proteínas que aumentam a velocidade das reações (catalisadores biológicos) 
* sítio alostérico: inibição ou ativação pode ocorrer nesse lugar 
* enzimas aceleram as reações 
* se liga ao sítio – tipo de chave/fechadura – altamente específico 
* as pessoas que não possuem enzimas, como a lactase, são intolerantes aos alimentos 
que precisam das ações delas. 
* as enzimas possuem terminação: ase 
* há algumas enzimas que possuem sitio 
 
 
ESTRUTURA 
 
 
 
 
 
 
 
REAÇÃO ENZIMÁTICA 
 
 
 
 
COFATORES 
* são substancias não proteicas que se liga no substrato 
* região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato 
* pode possuir componentes não protéicos: cofatores 
 
 
* algumas enzimas que contém ou necessitam de elementos inorgânicos como 
ativadores: 
 
 
 
* caso a pessoa tiver problemas com os ativadores, logo, a enzima não realizará seu 
processo. 
 
 
 
COENZIMAS 
* maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis 
* classificam-se em: 
o Transportadoras de hidrogênio 
 
 
o Transportadoras de grupos químicos 
 
 
* NAD e FAD são coenzimas que atuam nas reações juntamente com as enzimas. 
 
 
METABOLISMO DO ETANOL 
 
1) Explicar o metabolismo do álcool etílico (etanol) 
2) Explicar a inibição da gliconeogênese pelo etanol 
 
ABSORÇÃO 
* substância passa do tubo digestório para a corrente sanguínea 
* 95% se dá na mucosa intestina 
* 5% é absorvido pela mucosa gástrica 
* fatores que alteram a absorção: 
 - temperatura 
 - alimentos 
 - presença de CO2 (diminui a absorção) 
 
DISTRIBUIÇÃO 
* 80-90% será metabolizado pelo fígado 
* uma pequena parte distribuído para outros tecidos 
* 2-10% será eliminado pelo ar expirado ou excretado pela urina 
 
 
 
 
 
OXIDAÇÃO DO ETANOL NO FÍGADO 
* doa elétrons 
 
 
 
 
* pessoas asiáticas possui a baixa produção de ALDH, portanto há dores de cabeça e 
vermelhidão na maioria das vezes 
* mulheres possuem menos ADH, assim ficam bêbadas mais rápidas já que há total 
absorção 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS – GLICOGÊNESE 
 
1) Esquematizar a via metabólica da gliconeogênese 
2) Citar a importância da gliconeogênse 
3) Citar os hormônios que ativam a gliconeogênese 
 
DEFINIÇÃO 
* síntese de glicose a partir de compostos que não são carboidratos 
 - glicerol 
 - lactato 
 - aminoácidos 
 
IMPORTÂNCIA 
* manutenção da taxa de glicose sanguínea durante o jejum prolongado 
 
 
 
 
 
 
 
GLICOGÊNESE 
 
 
 
* Por que o etanol provoca hipoglicemia? 
O álcool influencia o metabolismo da glicose de várias maneiras em pacientes 
diabéticos. O álcool atua no fígado, impedindo que haja liberação dos estoques de 
glicose, o que pode provocar hipoglicemia. Esta hipoglicemia pode ocorrer pouco 
depois de beber e por até 24 horas após o consumo. 
 
* com o aumento do NADH+H no metabolismo do etanol, impede a transformação de 
piruvato, acumulando o lactato, assim bloqueando a glicogênese – lei de le chalie 
 
* Lei de Le Chalie: é quando devido algum fator, ocorre o desequilíbrio impedindo a 
ocorrência de algum processo. 
 
 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
 
1) Definir e citar os aminoácidos essenciais e proteínas de alto valor nutritivo 
2) Identificar o caráter ácido e básico dos aminoácidos e proteínas 
3) Definir peptídeos e proteínas 
4) Citas as funções das proteínas 
5) Explicar a estrutura das proteínas 
6) Classificar a desnaturação proteica 
7) Identificar as principais proteínas do sangue e leite 
 
Estrutura Química dos Aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos Proteicos 
 
 
 
* focar na valina (val); leucina (leu); isoleucina (ile) 
 
Aminoácidos Essenciais 
 
* são aminoácidos que o organismo não sintetiza ou sua síntese é inadequada 
 
 
 
Valor Nutricional (qualidade) de uma Proteína 
 
* Alta Digestibilidade e Rica em Aminoácidos Essenciais 
o Boa qualidade: 
- proteínas de origem animal 
- caseína – leite; ovoalbumina e proteínas das carnes 
 
o Baixa qualidade: 
- algumas proteínas de origem vegetal: 
 - arroz: ↓ lisina e ↑ metionina 
 - feijão: ↓ metionina e ↑ lisina 
AMINOÁCIDOS NÃO PROTEÍCOS 
 
 
PROPRIEDADES ÁCIDO/BÁSICA DOS AMINOÁCIDOS 
 
 
* Ponto Isoelétrico (pl) 
- é o pH do meio onde o aminoácido ou a proteína se encontra totalmente NEUTRA 
 
PEPTÍDEOS– dois aminoácidos 
 
* Ocitocina 
- 9 aminoácidos 
- contração do útero no parto e da glândula mamaria na lactação 
 
* Vasopressina 
- 9 aminoácidos 
- aumento da pressão sanguínea e da reabsorção de água pelo rim 
 
* Glucagon 
- 29 aminoácidos 
- aumento da concentração de glicose sanguínea no jejum 
 
* Glutationa 
- 3 aminoácidos 
- proteção célula contra ação dos radicais livres 
 
 
Ligação Peptídica 
 
 
PROTEÍNAS 
 
DEFINIÇÃO 
* são formadas por uma ou mais cadeias popeptídicas 
* contém, geralmente, mais de 50 aminoácidos 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
 
o Composição química 
* simples 
- formadas somente por aminoácidos 
- albumina 
 
* conjugadas 
- formadas por aminoácidos + substancias diferentes de aminoácidos (grupos 
prostéticos) 
- hemoglobina 
 
o Quanto a sua forma 
* globular 
- albumina, hemoglobina e mioglobina 
 
* fibrosa 
- queratina, colágeno, actina e miosina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
 
* Primária 
- sequência em que os aminoácidos estão ligados 
 
* Secundária 
- forma uma hélice 
 
* Terciária 
- envelopada 
 
* Quartenária 
- união de 1 ou mais cadeias de aminoácidos 
 
 
 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA 
 
 
 
* quando ocorre a desnaturação, a proteína perde a função e torna-se insolúvel. 
* quando tem a desnaturação das proteínas, seu valor nutricional é o mesmo. 
PRINCIPAIS PROTEÍNAS DO SANGUE 
 
* Plasma: possuem as proteínas: 
 
o Albumina (50%) 
- transporta ácidos graxos, bilirrubina e fármacos 
- manutenção do equilíbrio osmótico 
 
o Imunoglobulinas 
- atuam como anticorpos 
- defesa contra microorganismos e substancias estranhas 
 
o Fibrinogênese 
- forma fibrinas no processo de coagulação do sangue 
 
* funções da proteína: 
- estrutural (colágeno) 
- transporte (hemoglobina) 
- hormônios (insulina) 
- defesa (imunoglobulinas) 
- contração muscular 
- efeito tampão 
- equilíbrio osmótico 
- coagulação sanguínea (ex: caseína) 
 
OBS: proteína não deve servir como função energética 
 
CATABOLISMO DAS PROTEÍNAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS 
 
 
 
 
* destino final dos cetoacetos 
- produzir energia; 
- formar glicose 
- formar triaciglicerol 
 
AMINOÁCIDOS PROTÉICOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 TRANSAMINAÇÃO (Ciclo de Krebs) 
* ciclo de Krebs está no centro de todo metabolismo celular 
* o ciclo começa com a molécula acetil COO ou acetil CoA, que é oriundo do 
metabolismo do carboidrato ou ácido graxo ou proteínas 
* ao inserir no ciclo, produz energia que são os NADH, FAD até regenerar o 
Oxalacetato 
* a cetaglutarato e oxalacetato, presentes nessas ciclos, vão participar ativamente do 
ciclo de degradação dos aminoácidos 
 
 
 
DEGRADAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TOXICIDADE DA AMÔNIA 
* depleção de a-cetoglutarato: baixa produção de energia 
* glutamato + amônia = glutamina (efeito osmótico resultando em aumento da pressão 
intracraniana e hipóxia cerebral) 
* hiperamonemia intefere no funcionamento de neurotransmissores e seus receptores 
comprometendo a transmissão do impulso nervoso 
 
 
 
CICLO DA UREIA 
 
 
 
 
 
 
 
BALANÇO ENERGÉTICO DO CICLO DA UREIA 
 
 
 
BIOSSÍNTESE DE AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS