Aminoácidos e suas propriedades

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Aminoácidos
No nosso sistema biológico estão presentes várias e diversificadas proteínas, todas com funções completamente distintas. Essas biomoléculas são constituídas de aminoácidos e a ordem e características de cada estão diretamente relacionados a essa característica. 
Todo aminoácido é constituído por um átomo central de carbono com quatro substituições diferentes. Na verdade, existem 20 tipos de aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles apresentam essa característica de carbono assimétrico. O único que não apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono α com dois substituintes iguais. 
Carbono assimétrico também chamado de carbono quiral são aqueles cuja a mudança de posição de qualquer ligante levará a um enantiômero (espelhada) da molécula original. 
Enantiômero
É uma molécula “espelhada”, simetricamente igual a original e tem a capacidade de desviar a luz para a esquerda (levogiro) ou para a direita (dextrógeno). Embora alguns aminoácidos de proteínas sejam dextrorrotatórios e alguns sejam levorrotatórios, todos compartilham a configuração absoluta do L-glutaraldeído (convenção de Fisher) e assim, são definidos como L -aminoácidos. 
Alguns exemplos de D-aminoácidos de relevância biológica incluem a ornitina e a citrulina que participam da síntese da ureia, a tirosina na formação dos hormônios tireoidianos e o glutamato na biossíntese de neurotransmissores. 
Os aminoácidos são representados por símbolos (as 3 letras iniciais do seu nome correspondente ou abreviados por uma letra em maiúscula. 
Os aminoácidos podem ser classificados em 5 classes principais baseadas nas propriedades das suas cadeias laterais: 
1- Aminoácidos com cadeias laterais não polares (hidrofóbicas) 
2- Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 
3- Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas) 
4-Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas) 
5-Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas) 
Os grupamentos funcionais dos aminoácidos ditam as reações químicas dos aminoácidos. Os aminoácidos podem formar polímeros lineares pela ligação de grupo α-carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino do outro. Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das proteínas de ligação peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água. 
Através da ligação de dois ou mais aminoácidos pelas ligações peptídicas, há a formação dos peptídeos, como por exemplo: Aspartame resultante da junção dos aminoácidos aspartato e fenilalanina. 
 Os aminoácidos podem ter carga total positiva, negativa ou neutra. 
Embora tanto o R-COOH e o R-NH3 sejam ácidos fracos, o primeiro é muito mais forte que o segundo. Assim, em pH fisiológico, os grupamentos carboxílicos existem praticamente todos como R-COO- e o grupamento amino predominantemente como R-NH3 +. 
O ponto onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula é tão importante, que recebeu uma denominação especial. Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas positivas e negativas da molécula é denominado ponto isoelétrico (pI). 
O pI é a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. Esses valores dependem do aminoácido. Para aqueles que não contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo fenólico apresentará carga negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo amino, e o pI será então a média ente o pKa do grupo amino e do grupo carboxílico. 
Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido 
Esse aminoácido é encontrado nas proteínas originárias de todos os domínios da vida. Os seres humanos apresentas duas dúzias de selenoproteínas como por exemplo a iodotironina deiodinases que são responsáveis por converter o pró-hormônio tiroxina (T4) em T3. Conforme o próprio nome indica, um átomo de selênio substitui o enxofre de seu análogo estrutura a cisteína. Contudo, diferente dos 20 aminoácidos geneticamente codificados, a selenocisteína é especificada por um elemento genético mais complexo que o códon de 3 letras. 
Exercícios
1) Escreva as classificações dos aminoácidos de acordo com a cadeia lateral.
Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com a sua cadeia lateral. Propriedades como afinidade pela água são importantes para a conformação das proteínas e por tanto para sua função. De acordo com a polaridade do grupo R, os aminoácidos são classificados em apolares (grupo R hidrofóbico) e polares (grupo R hidrofílico). Pertencem ao grupo dos aminoácidos apolares: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. Os aminoácidos polares podem apresentar carga elétrica líquida e assim podem ser subdivididos em três categorias: aminoácidos básicos (se a carga for positiva), aminoácidos ácidos (se a carga for negativa) e aminoácidos sem carga. São aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina. São aminoácidos ácidos: aspartato e glutamato. São aminoácidos polares sem carga: serina, treonina e tirosina. 
2) Qual é o único aminoácido que não apresenta isomeria óptica? Por que?
Dentre os 20 aminoácidos que constituem as proteínas, todos possuem um grupo amino, um grupo carboxílico, um hidrogênio e uma cadeia lateral R variável ligados ao carbono α. Assim podemos observar que esse carbono é assimétrico pois apresenta quatro grupos substituintes diferentes. Carbono assimétrico também chamado de carbono quiral e correspondem aqueles cuja a mudança de posição de qualquer ligante levará a um enantiômero da molécula original. O único que não apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando da ligação do carbono α com dois substituintes iguais.
3) Por que os aminoácidos são considerados moléculas anfólitas?
Uma molécula anfólita é aquela capaz de doar ou receber prótons ao mesmo tempo. Os aminoácidos possuem essa característica pela presença de seus grupos amino e carboxílico (ele ainda conta com a cadeia lateral, pois pode ainda apresentar grupos ionizáveis). 
4) Construa a curva de titulação da glicina indicando os pontos de pK e pI.
 
pl = pK1 + pK2\2
pl = 2,34 + 9.6\2
pl = 11,94\2
pl = 5,97
5) Explique o significado e como é calculado o ponto isoelétrico (pI).
Ponto isoelétrico é o pH onde os aminoácidos comportamse como moléculas neutras: não migram quando submetidos a um campo elétrico. Generalizando, o pH em que a forma eletricamente neutra do aminoácido é mais abundante, o pI é a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. Esses valores dependem do aminoácido. Para aqueles que não contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo fenólico apresentará carga negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo amino, e o pI será então a média ente o pKa do grupo amino e do grupo carboxílico. 
6) Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram adicionados a uma mistura de água e óleo com posterior agitação. Prever a distribuição dos peptídeos entre as duas fases.
Os aminoácidos que compõe o peptídeo Lys-Asp-Glu são: Lisina, aspartato e glutamato. Todos eles são aminoácidos de característica polar, sendo a lisina ainda classificada como um aminoácido básico e os dois últimos como aminoácidos ácidos. Esse peptídeo estará presente na fase da água. Os aminoácidos que compõe o peptídeo Leu-Ala-Phe são: Leucina, alanina e fenilalanina. Todos esses aminoácidossão de natureza apolar e por isso estrão presentes na fase do óleo. 
7) Explique como é formada a ligação peptídica.
Carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino do outro. Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das proteínas de ligação peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água e sua formação pode ser representada pelo seguinte esquema: 
8) A anemia falciforme é o resultado da mutação nas cadeias beta das hemoglobinas, onde o aminoácido glutamato é substituído pelo aminoácido valina. Considerando que é aplicado um campo elétrico em amostras de dois pacientes, identifique na figura a amostra de hemoglobina apresentando a cadeia beta mutante.
Observação: O glutamato é um aminoácido com um grupo carboxilo adicional. A valina possui os grupos amino e carboxilo característicos de qualquer aminoácido. JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA.
 O aminoácido glutamato é classificado como polar e com carga negativa. Dessa forma quando submetido ao campo elétrico tenderá a migrar para o polo positivo e se afastar do negativo. Por outro lado, a valina é um aminoácido apolar e por isso não possuirá o mesmo comportamento do glutamato, podendo contribuir com seus grupos ionizáveis apenas nas regiões carboxi e amino terminais. Como estamos falando de proteína a valina estará na cadeia polipeptídica e assim não possuirá essas regiões expostas (carboxi e amino terminais) pois estará fazendo ligação peptídica com outro aminoácido. O glutamato por sua vez também estará fazendo a ligação peptídica, mas ele ainda possui um grupo carboxílico “extra” na cadeia lateral. Sendo assim a amostra que melhor representa a proteína mutante é a amostra em negrito. 
9) Cite peptídeos de relevância biológica.
Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanina metiléster, adoçante artificial. Hormônios são peptídeos pequenos: 
Ocitocina (estimula contração uterina), 
Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), 
Tirotropina (hormônio da hipófise). 
10) Considerando a estrutura química do aspartato responda às questões abaixo.
a) Observando a cadeia lateral de um aminoácido, podemos diferenciá-lo de outros. Cite uma característica de acordo com as classificações existentes que podemos atribuir a esse aminoácido segundo a propriedade da sua cadeia lateral. 
Esse aminoácido pode ser classificado como polar com carga negativa por causa do grupamento carboxílico extra localizado na sua cadeia lateral. Sendo assim esse aminoácido tenderá ainda um comportamento de doador de próton sendo classificado também como aminoácido ácido. 
b) Sabendo que o pI do aspartato é igual a 2,77, indique as cargas efetivas prováveis desse aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e 9,0. 
Em pH 2,8 por ser muito próximo ao pI do aminoácido glutamato a carga será 0. Em pH 1,0, esse aminoácido se encontrará com carga +1 pois os grupos carboxílicos majoritariamente ainda não estarão ionizáveis e o grupo amino estará protonado (+1). Em pH 9,0 a carga provável será -2 pois os dois grupos carboxílicos do glutamato já estarão ionizados completamente (carga -2) e o grupo amino dissociado quase que por completo (carga 0).