Proteínas: Estrutura e Função

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS 
 
- São macromoléculas (polímeros) 
formadas pela união de vários 
aminoácidos (monômeros). 
- Além de constituírem o 
componente celular mais abundante 
nos seres vivos, são as moléculas 
mais diversificadas quanto à forma e 
função. As funções desempenhadas 
porem ser estruturais ou dinâmicas. 
- O arranjo espacial dos átomos em 
uma proteína é chamado de 
conformação. A proteína tende a 
assumir a conformação de menor 
energia livre, ou seja, a mais 
favorável energeticamente. 
- Proteínas dobradas em qualquer 
uma de suas conformações 
funcionais são chamadas de nativas. 
- A anemia falciforme ocorre devido 
à uma mutação pontual no DNA da 
hemoglobina (proteína 
transportadora de oxigênio). A troca 
de um aminoácido provoca a 
formação de uma proteína mutante, 
em forma de foice. 
- As proteínas possuem funções 
diversas. 
- A ligação peptídica ocorre entre o 
grupo carboxila de um aminoácido e 
o nitrogênio do grupo amino do outro 
aminoácido. É uma reação de 
síntese por desidratação. 
- Linus Pauling descobriu que a 
ligação peptídica possui caráter de 
ressonância, ou seja, caráter de 
dupla ligação, portanto é incapaz de 
girar. 
- O processo de ressonância é 
caracterizado pela troca da posição 
da ligação dupla. Na ligação 
peptídica, hora a dupla está nessa 
ligação, hora está na ligação entre o 
carbono e o oxigênio. 
 NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO 
PROTEICA: 
- A organização espacial das 
proteínas é resultante dos tipos de 
aminoácidos que a compõem e de 
como eles estão dispostos uns em 
relação aos outros. 
- A sequência dos aminoácidos irá 
determinar o tipo de interação 
possível entre as cadeias laterais. 
# Estrutura primária: 
- É a sequência dos aminoácidos ao 
longo da cadeia polipeptídica, que é 
determinada geneticamente, sendo 
específica de cada proteína. 
- A função de uma proteína depende 
de sua sequência primária. Qualquer 
alteração nela, gera uma proteína 
diferente que pode até perder sua 
função biológica. 
- É determinada pela sequência de 
bases nitrogenadas do DNA. 
# Estrutura secundária: 
- Refere-se a uma estrutura local da 
cadeia polipeptídica. Essa estrutura 
é determinada por ligações de 
hidrogênio entre o oxigênio do grupo 
carboxila de uma ligação peptídica e 
o hidrogênio amídico de outra 
ligação peptídica vizinha. 
-A formação da estrutura enovelada 
de uma proteína se dá pelo aumento 
da entropia a partir do encobrimento 
de suas superfícies hidrofóbicas. 
- A ausência das ligações de 
hidrogênio pode desestabilizar a 
proteína. 
- Ex.: alfa-hélices e folha beta 
pregueada. 
- A ligação de hidrogênio ocorrerá 
entre o oxigênio do grupo carboxilato 
e o hidrogênio do grupo amino, a 
cada quatro carbonos da cadeia 
polipeptídica, gerando a 
espiralização. 
- A conformação alfa hélice é 
caracterizada por um arranjo 
tridimensional em que a cadeia 
polipeptídica assume conformação 
helicoidal ao redor de um eixo 
imaginário. Quem realiza a interação 
são os radicais. 
- As folhas beta pregueadas podem 
ser paralelas (apresentam cadeias 
polipeptídicas no mesmo sentido) ou 
antiparalelas (união do final de uma 
cadeia polipeptídica com o início de 
outra), ou sejam, podem ficar 
dispostas lado a lado ou a cadeia 
estende-se em zig-zag. 
# Estrutura terciária: 
- Arranjo biologicamente ativo 
tridimensional total de todos os 
átomos de uma proteína, incluindo 
aspectos envolvendo distâncias 
mais longas dentro da sequência de 
aminoácidos. 
- Enovelamento de uma cadeia 
polipeptídica como um todo. 
Ocorrem ligações entre os átomos 
dos radicais R de todos os 
aminoácidos da molécula. 
Condensação da estrutura 
secundária. Já apresenta 
determinação de função proteica. 
# Estrutura quaternária: 
- Associação de mais de uma cadeia 
polipeptídica, ou seja, de duas 
estruturas terciárias. 
- É mantida por ligações não 
covalentes entre as subunidades, 
dos mesmos tipos quem mantêm as 
terciárias. 
- Pode-se classificar as estruturas 
quaternárias em proteínas fibrosas e 
globulares. 
- Proteínas fibrosas geralmente 
apresentam apenas um tipo de 
estrutura secundária e são insolúveis 
em água devido à alta concentração 
de aminoácidos hidrofóbicos. 
Conferem resistência e/ou 
flexibilidade. Ex.: alfa queratina. 
- Proteínas globulares apresentam 
diferentes tipos de estruturas 
secundárias e são solúveis em água 
devido a sua superfície externa 
hidrofílica. O enovelado garante 
transporte, motricidade, ação 
enzimática, defesa etc. Ex.: 
hemoglobina e mioglobina. 
 DESNATURAÇÃO: 
- Corresponde à perda da estrutura 
tridimensional, suficiente para 
causar a perda da função, por meio 
da quebra de ligações não 
covalentes. 
- Ao serem submetidas, por 
exemplo, ao calor excessivo, 
agitação, radiação e ph extremo, 
observa-se que as estruturas 
secundárias e terciárias desses 
compostos orgânicos se alteram de 
maneira irreversível, o que causa a 
perda de suas propriedades. 
 DOENÇA DE ALZHEIMER: 
- A proteína TAU acumula-se 
rapidamente nos cérebros dos 
portadores da doença, assim que os 
sintomas começam a aparecer. O 
aumento do acúmulo leva ao 
aumento da manifestação dos 
sintomas da doença. 
- Ainda não se sabe ao certo a 
relação a proteína TAU com a DA. 
- Já foi observado que o acúmulo da 
proteína TAU começa a se formar 
até 6 anos antes dos primeiros 
sintomas da doença. 
- A proteína amiloide acumula-se no 
cérebro durante o envelhecimento, 
mas nos portadores de Alzheimer, 
este acúmulo é muito maior se 
comparado com pessoas que não 
desenvolveram a enfermidade. 
- Os peptídeos b amiloides facilitam 
a produção de radicais, podendo ser 
diretamente tóxicos para os 
neurônios e células da glia.